glicinaquimotripsina
Quimotripsina-cataliza hidrólise de ligaçõespeptídicas
“lisina”(lys)(L)
Os átomos envolvidos na ligação peptídica se-encontramno mesmo plano: ω=180o (trans) ou 0o (cis) Os ângulos φ (phi) e ψ (p...
Algumas combinações dos ângulosφ (phi) e ψ (psi) não sãopermitidas.                                  Colisões estéricas   ...
DIAGRAM DE RAMACHANDRAN
Alfa-Hélice
Alfa-hélice-groupos Rsituados porfora da hélice
Folha Beta (beta sheet)
Folha Beta (beta sheet)
Notar ligação de hidrogênio entre os grupos peptídicos do 1o e 4oResíduo. É comum encontrar Pro e Gly nestas estruturas.
Valores de phi e psi para todos os aminoácidos (menos gly) parapiruvato quinase de coelho.
Probabilidades relativas para encontrar um tipo de aminoácido numadeterminada estrutura secundária
Estrutura de queratina de cabelo.
Quero um permanente tipo Vera Loyola!                        calor
Colágeno: um triplo-hélice de cadeias com 3 aminoácidos por volta,helicoidal com sentido de mão esquerda, e super-helicoid...
Colágeno: componente de tecido conectivo (tendão, cartilagem,matriz orgânica de osso)
Estrutura de fibroina de seda: estrutura folha beta antiparalelarica em ala e gly.
Formação de seda nas “espineretes” da aranha.
Dimensões de albumina sérica humana (585 aminoácidos, 64500 kDa)
Estrutura de mioglobina de baleia, uma proteína globular típica                                              Topografia   ...
O grupo heme(anel de protoporfirinaE um ion de Fe2+/3+)
Determinação de estruturas de proteínas de alta resolução:Cristalografia por raios-X
Determinação de estruturas de proteínas de alta resolução:R.M.N. = resonância magnética nuclear.
Proteínas tem flexibilidade conformacional
Domínios estruturais na proteína troponina C do músculo esquelético
Dessoxihemoglobina
Dessoxihemoglobina
Estrutura Quartenária de Próteínas
Capsídeo de poliovirus (simetria icosahedral), 30 nm diametro
Tobacco mosaic virus (300 nm x 18 nm), simetria helicoidal
Desnaturação de proteínas
EnovelamentoEspontâneode Proteínas
Chaperona molecular (GroEL)
O grupo heme   mioglobina
O grupo hemeModelo “space-filling”
Coordenação octahedraldo Fe2+em mioglobina (Mb)e hemoglobina (Hb)
Coordenação octahedraldo Fe2+em mioglobina (Mb)e hemoglobina (Hb)
mioglobina
histidina distal       histidina proximal
Estado T da hemoglobina
Pares iônicas que estabilizam o estado T da hemoglobina
Pares iônicas que estabilizam o estado T da hemoglobina
dessoxiHb + BPG = estado T
dessoxiHb = estado T
oxiHb = HbO2 = estado R
Eritrócitos normais
Eritrócitos humanos de forma foice (e outras) encontrados emAnemia falciforme
Mutação Glu6  Valna cadeia beta
O sarcômero              relaxadoDepois de contração “isotônica”- sarcômero fica menor (mais curta)- comprimento da banda ...
Filamento fino(actina)Filamento grosso(miosina)
MIOSINA-uma proteína hexamérica(HL1L2)2
Cadeia                pesadaCadeias leves                         Sitio para ligar    Sitio para                         A...
Filamento grosso-baseado em miosina-bipolar
Filamento fino-baseado em actina-polar
Boquímica avançada
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Boquímica avançada

  1. 1. glicinaquimotripsina
  2. 2. Quimotripsina-cataliza hidrólise de ligaçõespeptídicas
  3. 3. “lisina”(lys)(L)
  4. 4. Os átomos envolvidos na ligação peptídica se-encontramno mesmo plano: ω=180o (trans) ou 0o (cis) Os ângulos φ (phi) e ψ (psi) tem “livre” rotação
  5. 5. Algumas combinações dos ângulosφ (phi) e ψ (psi) não sãopermitidas. Colisões estéricas não-favoráveis
  6. 6. DIAGRAM DE RAMACHANDRAN
  7. 7. Alfa-Hélice
  8. 8. Alfa-hélice-groupos Rsituados porfora da hélice
  9. 9. Folha Beta (beta sheet)
  10. 10. Folha Beta (beta sheet)
  11. 11. Notar ligação de hidrogênio entre os grupos peptídicos do 1o e 4oResíduo. É comum encontrar Pro e Gly nestas estruturas.
  12. 12. Valores de phi e psi para todos os aminoácidos (menos gly) parapiruvato quinase de coelho.
  13. 13. Probabilidades relativas para encontrar um tipo de aminoácido numadeterminada estrutura secundária
  14. 14. Estrutura de queratina de cabelo.
  15. 15. Quero um permanente tipo Vera Loyola! calor
  16. 16. Colágeno: um triplo-hélice de cadeias com 3 aminoácidos por volta,helicoidal com sentido de mão esquerda, e super-helicoidal com sentidode mão direita. Composição: 35% gly, 11% ala, 21% pro ou hidroxi-pro.Com repetições gly-X-pro ou gly-X-hidroxi-pro
  17. 17. Colágeno: componente de tecido conectivo (tendão, cartilagem,matriz orgânica de osso)
  18. 18. Estrutura de fibroina de seda: estrutura folha beta antiparalelarica em ala e gly.
  19. 19. Formação de seda nas “espineretes” da aranha.
  20. 20. Dimensões de albumina sérica humana (585 aminoácidos, 64500 kDa)
  21. 21. Estrutura de mioglobina de baleia, uma proteína globular típica Topografia de superfície Fita (azul = Hφ) modelo “space-filling”
  22. 22. O grupo heme(anel de protoporfirinaE um ion de Fe2+/3+)
  23. 23. Determinação de estruturas de proteínas de alta resolução:Cristalografia por raios-X
  24. 24. Determinação de estruturas de proteínas de alta resolução:R.M.N. = resonância magnética nuclear.
  25. 25. Proteínas tem flexibilidade conformacional
  26. 26. Domínios estruturais na proteína troponina C do músculo esquelético
  27. 27. Dessoxihemoglobina
  28. 28. Dessoxihemoglobina
  29. 29. Estrutura Quartenária de Próteínas
  30. 30. Capsídeo de poliovirus (simetria icosahedral), 30 nm diametro
  31. 31. Tobacco mosaic virus (300 nm x 18 nm), simetria helicoidal
  32. 32. Desnaturação de proteínas
  33. 33. EnovelamentoEspontâneode Proteínas
  34. 34. Chaperona molecular (GroEL)
  35. 35. O grupo heme mioglobina
  36. 36. O grupo hemeModelo “space-filling”
  37. 37. Coordenação octahedraldo Fe2+em mioglobina (Mb)e hemoglobina (Hb)
  38. 38. Coordenação octahedraldo Fe2+em mioglobina (Mb)e hemoglobina (Hb)
  39. 39. mioglobina
  40. 40. histidina distal histidina proximal
  41. 41. Estado T da hemoglobina
  42. 42. Pares iônicas que estabilizam o estado T da hemoglobina
  43. 43. Pares iônicas que estabilizam o estado T da hemoglobina
  44. 44. dessoxiHb + BPG = estado T
  45. 45. dessoxiHb = estado T
  46. 46. oxiHb = HbO2 = estado R
  47. 47. Eritrócitos normais
  48. 48. Eritrócitos humanos de forma foice (e outras) encontrados emAnemia falciforme
  49. 49. Mutação Glu6  Valna cadeia beta
  50. 50. O sarcômero relaxadoDepois de contração “isotônica”- sarcômero fica menor (mais curta)- comprimento da banda A fica igual- banda I fica menor- aumenta a zona de superposição na banda A
  51. 51. Filamento fino(actina)Filamento grosso(miosina)
  52. 52. MIOSINA-uma proteína hexamérica(HL1L2)2
  53. 53. Cadeia pesadaCadeias leves Sitio para ligar Sitio para ATP ligar actina Domínio motor da miosina -liga e hidrolisa ATP -liga a actina
  54. 54. Filamento grosso-baseado em miosina-bipolar
  55. 55. Filamento fino-baseado em actina-polar

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