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CRESCER BAIXA ESTATURA; RECEPTOR DA MEMBRANA
CELULAR DO IGF-1 É SÍMILE DA ESTRUTURA DA INSULINA; DR.
JOÃO SANTOS CAIO JR. ET DRA. HENRIQUETA VERLANGIERI
CAIO.
CRESCIMENTO CRIANÇA, INFANTIL, JUVENIL EFICIENTE; PESQUISAS
RECENTES COMPARAM O EFEITO DE COMBINAÇÃO DE GH E IGF-1 COM
PROPÓSITO DE AVALIAR
SE TAL COMBINAÇÃO É
MAIS EFETIVA DO QUE
TRATAMENTO SOMENTE
COM GH, PARA CRESCER
ESTATURAL-
LONGITUDINAL, LINEAR:
FISIOLOGIA–
ENDOCRINOLOGIA–
NEUROENDOCRINOLOGIA–GENÉTICA–ENDÓCRINO-PEDIATRIA
(SUBDIVISÃO DA ENDOCRINOLOGIA): DR. JOÃO SANTOS CAIO JR. ET
DRA. HENRIQUETA VERLANGIERI CAIO.
A eficiência do crescimento neonatal ou pós-natal, criança, infantil,
juvenil conforme estudos recentes tem se mostrado mais abrangentes
do que se imaginava, pois tem se verificado que a associação das
substâncias hormonais como o GH e IGF-1 (fator de crescimento insulina
símile-1) vai muito além do crescimento isolado com GH-hormônio do
crescimento por DNA-recombinante, além disso, outros fatores
influenciam indiretamente na eficiência da altura final alvo genético
previsto, apesar da complexidade orgânica. O gene de cópia única do
preparo IGF-1 (fator de crescimento insulina símile-1) está localizado no
braço longo do cromossoma 12. O processamento pós-translacional
produz a forma madura de 70 aminoácidos; mecanismos de divisão
alternativos produzem variantes estruturais da molécula, modificação
pós-translacional ou modificação pós-traducional, como o nome sugere,
são modificações químicas de uma cadeia protêica depois de sua
tradução. Uma cadeia protêica nada mais é que uma longa sequência de
vinte possíveis aminoácidos. Esses vinte constituintes básicos oferecem
um cardápio limitado de funções e constituições proteicas; para
aumentar a variabilidade dessas características, a célula frequentemente
faz uso das modificações pós-traducionais. Algumas dessas modificações
estendem o conjunto de possíveis funções proteicas pela adição de
novos grupos funcionais (grupos heme, acetato ou sulfato) ou de cadeias
de carboidratos e/ou lipídios. Essas alterações químicas podem alterar a
hidrofobicidade de uma proteína e assim determinar a localização
celular desta (por ex., proteínas hidrofóbicas tendem a se ancorar em
membranas fosfolipídicas).
Outras modificações, como a fosforilação, são parte de um sistema para
controlar o comportamento proteico (por ex., ativando ou inativando
uma enzima) amplamente utilizado pela célula. O receptor da membrana
celular do IGF-1 (receptor tipo 1) lembra o receptor de insulina em sua
estrutura, consistindo de duas cadeias alfa e duas cadeias beta. A ligação
do IGF-1 (fator de crescimento insulina símile-1) aos receptores do tipo1
estimula a atividade da tirosino-quinase e a autofosforilação dos
resíduos de tirosina no receptor. Isso leva à diferenciação ou à divisão
celular (ou ambas). Os receptores de IGF-1 (fator de crescimento insulina
símile-1) sofrem uma regulação para baixo por meio do aumento das
concentrações de IGF-1 (fator de crescimento insulina símile-1),
enquanto a diminuição da concentração do IGF-1 aumenta os receptores
de IGF-1 (fator de crescimento insulina símile) aproximadamente como
acontece com um sistema de feedback negativo. Ou seja, quando
diminui a concentração de IGF-1, em uma espécie de compensação
aumenta o número de receptores ou captadores do IGF-1 (fator de
crescimento insulina símile-1).
GROW STATURE; RECIPIENT OF CELL MEMBRANE OF IGF-1 IS SIMILE OF
STRUCTURE INSULIN: DR.CAIO JR ET DRA CAIO
GROWING CHILD , JUVENILE AND YOUTH EFFICIENT; RECENT SEARCHES
COMPARE THE EFFECT OF COMBINATION OF GH AND IGF-1 WITH
PURPOSE TO EVALUATE WHETHER SUCH COMBINATION IS MORE
EFFECTIVE THAN TREATMENT ONLY WITH GH, TO GROW HEIGHT-PITCH,
LINEAR : PHYSIOLOGY-ENDOCRINOLOGY-NEUROENDOCRINOLOGY-
GENETICS-ENDOCRINE-PEDIATRICS (SUBDIVISION OF ENDOCRINOLOGY):
DR. JOÃO SANTOS CAIO JR. ET DRA. HENRIQUETA VERLANGIERI CAIO.
The growth efficiency of neonatal or postnatal, child, juvenile and youth
as recent studies have shown to be more extensive than previously
thought, it has been found that the association of hormonal substances
such as the GH and IGF-1 (insulin-like growth factor-1) goes beyond the
isolated use of GH-growth hormone by recombinant DNA moreover,
other factors influence indirectly on the efficiency of the height end
genetic target provided, although the organic complexity. The gene
single copy of IGF-1 preparation (insulin-like growth factor-1) is located
on the long arm of chromosome 12.
The post-translational processing yields the mature form of 70 amino
acids; alternative division mechanism produce structural variants of the
molecule, post- translational
modification or post-translational
modification, as the name suggests, are
chemical modification of a protein
chain after translation. A protein chain
is nothing more than a long sequence
of twenty possible amino acids. These
twenty basic constituents offer a
limited menu of functions and protein
constitutions, to increase the variability
of these characteristics, the cell often
makes use of post-translational
modifications. Some of these
modifications extend the range of
possible protein functions by adding new functional groups (heme
groups, acetate or sulfate) or of chains of carbohydrates and/or lipids.
These chemical changes may alter the hydrophobicity of a protein and
thus determine the cellular localization of this (e.g., hydrophobic
proteins tend to be anchored in phospho-lipid membranes). Other
modifications, such as phosphorylation, are part of a system to control
protein behavior (e.g., activating or inactivating an enzyme) widely used
by the cell. The receptor of the cell membrane IGF -1 (type 1 receptor)
resembles the insulin receptor in structure, consisting of two alpha
chains and two beta chains. The binding of IGF-1 (insulin-like growth
factor-1) to receptors of type1 stimulates the activity of tyrosine kinase
and auto-phosphorylation of tyrosine residues at the receiver. This leads
to differentiation or cell division (or both). The receptors of IGF-1
(insulin-like growth factor-1) undergo down-regulation by increasing
concentrations of IGF-1 (insulin-like growth factor-1), while lowering the
concentration of IGF-I increases receptors for IGF-1 (insulin-like growth
factor-1) approximately as it happens with a negative feedback system.
The number of receptors or pickups of IGF-1 (insulin-like growth factor-
1) E.g., with decreasing the concentration of IGF-1, in a kind of
compensation increases.
Dr. João Santos Caio Jr.
Endocrinologia – Neuroendocrinologista
CRM 20611
Dra. Henriqueta V. Caio
Endocrinologista – Medicina Interna
CRM 28930
Como saber mais:
1. Os valores do GH são mais elevados no período neonatal imediato,
reduzem durante a infância e elevam-se novamente como resultado de
um aumento da amplitude de pulso (mas não em frequência) durante a
puberdade...
http://hormoniocrescimentoadultos.blogspot.com.
2. Menor utilização de glicose pelas células para produção de energia
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3. O GH-Hormônio de crescimento, o hCS-somatotropina coriônica
humana e a PRL-prolactina constituem um grupo de hormônios
homólogos com atividade de promoção do crescimento e da
lactogênese...
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AUTORIZADO O USO DOS DIREITOS AUTORAIS COM CITAÇÃO DOS
AUTORES PROSPECTIVOS ET REFERÊNCIA BIBLIOGRÁFICA.
Referências Bibliográficas:
Caio Jr, João Santos, Dr.; Endocrinologista, Neuroendocrinologista, Caio,H. V., Dra. Endocrinologista,
Medicina Interna – Van Der Häägen Brazil, São Paulo, Brasil; Horm. Res., 42 (1994), pp 152-169, J.
Massague, MP Checa, J. Biol. Chem., 257 (1982), pp 5038-5045; ML Bucher, MN Swaffield, Proc. Natl.
Acad. Sci. EUA, 72 (1975), pp 1157-1160; M. Yamasaki, N. Watanabe, T. Inoue, S. Saito, Nippon.
Naibunpi. Gakkai. Zasshi., 64 (1988), pp 1281-1292; Caro JF, J. Poulos, O. Ittoop, WJ Pories, EG
Flickinger, MK Sinha, J. Clin. Invista., 81 (1988), pp 976-981; N. Venkatesan, MB Davidson, Sou. J.
Physiol., 258 (1990), pp E329-E337; MJ Evans, CJ Kovacs, Cell Tissue Kinet., 10 (1977), pp 233-243; P.
Zahradka, L. Yau, Mol. Celular. Biochem., 138 (1994), pp 91-98; L. Yau, T. Elliot, C. Lalonde, P.
Zahradka, Eur. J. Biochem., 253 (1998), pp 91-100.
Site Van Der Häägen Brazil
www.vanderhaagenbrazil.com.br
www.clinicavanderhaagen.com.br
www.crescimentoinfoco.com
www.obesidadeinfoco.com.br
http://drcaiojr.site.med.br
http://dracaio.site.med.br
Joao Santos Caio Jr
http://google.com/+JoaoSantosCaioJr
Video
http://youtu.be/woonaiFJQwY
Google Maps:
http://maps.google.com.br/maps/place?cid=5099901339000351730&q=Van+Der+Haagen+Brasil&hl=pt
&sll=-23.578256,46.645653&sspn=0.005074,0.009645&ie =UTF8&ll=-23.575591,-46.650481&spn=0,0&t
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Crescimento Acelerado

  • 1. CRESCER BAIXA ESTATURA; RECEPTOR DA MEMBRANA CELULAR DO IGF-1 É SÍMILE DA ESTRUTURA DA INSULINA; DR. JOÃO SANTOS CAIO JR. ET DRA. HENRIQUETA VERLANGIERI CAIO. CRESCIMENTO CRIANÇA, INFANTIL, JUVENIL EFICIENTE; PESQUISAS RECENTES COMPARAM O EFEITO DE COMBINAÇÃO DE GH E IGF-1 COM PROPÓSITO DE AVALIAR SE TAL COMBINAÇÃO É MAIS EFETIVA DO QUE TRATAMENTO SOMENTE COM GH, PARA CRESCER ESTATURAL- LONGITUDINAL, LINEAR: FISIOLOGIA– ENDOCRINOLOGIA– NEUROENDOCRINOLOGIA–GENÉTICA–ENDÓCRINO-PEDIATRIA (SUBDIVISÃO DA ENDOCRINOLOGIA): DR. JOÃO SANTOS CAIO JR. ET DRA. HENRIQUETA VERLANGIERI CAIO. A eficiência do crescimento neonatal ou pós-natal, criança, infantil, juvenil conforme estudos recentes tem se mostrado mais abrangentes do que se imaginava, pois tem se verificado que a associação das substâncias hormonais como o GH e IGF-1 (fator de crescimento insulina símile-1) vai muito além do crescimento isolado com GH-hormônio do crescimento por DNA-recombinante, além disso, outros fatores influenciam indiretamente na eficiência da altura final alvo genético previsto, apesar da complexidade orgânica. O gene de cópia única do preparo IGF-1 (fator de crescimento insulina símile-1) está localizado no braço longo do cromossoma 12. O processamento pós-translacional
  • 2. produz a forma madura de 70 aminoácidos; mecanismos de divisão alternativos produzem variantes estruturais da molécula, modificação pós-translacional ou modificação pós-traducional, como o nome sugere, são modificações químicas de uma cadeia protêica depois de sua tradução. Uma cadeia protêica nada mais é que uma longa sequência de vinte possíveis aminoácidos. Esses vinte constituintes básicos oferecem um cardápio limitado de funções e constituições proteicas; para aumentar a variabilidade dessas características, a célula frequentemente faz uso das modificações pós-traducionais. Algumas dessas modificações estendem o conjunto de possíveis funções proteicas pela adição de novos grupos funcionais (grupos heme, acetato ou sulfato) ou de cadeias de carboidratos e/ou lipídios. Essas alterações químicas podem alterar a hidrofobicidade de uma proteína e assim determinar a localização celular desta (por ex., proteínas hidrofóbicas tendem a se ancorar em membranas fosfolipídicas). Outras modificações, como a fosforilação, são parte de um sistema para controlar o comportamento proteico (por ex., ativando ou inativando uma enzima) amplamente utilizado pela célula. O receptor da membrana celular do IGF-1 (receptor tipo 1) lembra o receptor de insulina em sua estrutura, consistindo de duas cadeias alfa e duas cadeias beta. A ligação do IGF-1 (fator de crescimento insulina símile-1) aos receptores do tipo1
  • 3. estimula a atividade da tirosino-quinase e a autofosforilação dos resíduos de tirosina no receptor. Isso leva à diferenciação ou à divisão celular (ou ambas). Os receptores de IGF-1 (fator de crescimento insulina símile-1) sofrem uma regulação para baixo por meio do aumento das concentrações de IGF-1 (fator de crescimento insulina símile-1), enquanto a diminuição da concentração do IGF-1 aumenta os receptores de IGF-1 (fator de crescimento insulina símile) aproximadamente como acontece com um sistema de feedback negativo. Ou seja, quando diminui a concentração de IGF-1, em uma espécie de compensação aumenta o número de receptores ou captadores do IGF-1 (fator de crescimento insulina símile-1). GROW STATURE; RECIPIENT OF CELL MEMBRANE OF IGF-1 IS SIMILE OF STRUCTURE INSULIN: DR.CAIO JR ET DRA CAIO GROWING CHILD , JUVENILE AND YOUTH EFFICIENT; RECENT SEARCHES COMPARE THE EFFECT OF COMBINATION OF GH AND IGF-1 WITH PURPOSE TO EVALUATE WHETHER SUCH COMBINATION IS MORE EFFECTIVE THAN TREATMENT ONLY WITH GH, TO GROW HEIGHT-PITCH, LINEAR : PHYSIOLOGY-ENDOCRINOLOGY-NEUROENDOCRINOLOGY- GENETICS-ENDOCRINE-PEDIATRICS (SUBDIVISION OF ENDOCRINOLOGY): DR. JOÃO SANTOS CAIO JR. ET DRA. HENRIQUETA VERLANGIERI CAIO. The growth efficiency of neonatal or postnatal, child, juvenile and youth as recent studies have shown to be more extensive than previously thought, it has been found that the association of hormonal substances such as the GH and IGF-1 (insulin-like growth factor-1) goes beyond the isolated use of GH-growth hormone by recombinant DNA moreover, other factors influence indirectly on the efficiency of the height end genetic target provided, although the organic complexity. The gene single copy of IGF-1 preparation (insulin-like growth factor-1) is located on the long arm of chromosome 12.
  • 4. The post-translational processing yields the mature form of 70 amino acids; alternative division mechanism produce structural variants of the molecule, post- translational modification or post-translational modification, as the name suggests, are chemical modification of a protein chain after translation. A protein chain is nothing more than a long sequence of twenty possible amino acids. These twenty basic constituents offer a limited menu of functions and protein constitutions, to increase the variability of these characteristics, the cell often makes use of post-translational modifications. Some of these modifications extend the range of possible protein functions by adding new functional groups (heme groups, acetate or sulfate) or of chains of carbohydrates and/or lipids. These chemical changes may alter the hydrophobicity of a protein and thus determine the cellular localization of this (e.g., hydrophobic proteins tend to be anchored in phospho-lipid membranes). Other modifications, such as phosphorylation, are part of a system to control protein behavior (e.g., activating or inactivating an enzyme) widely used by the cell. The receptor of the cell membrane IGF -1 (type 1 receptor) resembles the insulin receptor in structure, consisting of two alpha chains and two beta chains. The binding of IGF-1 (insulin-like growth factor-1) to receptors of type1 stimulates the activity of tyrosine kinase and auto-phosphorylation of tyrosine residues at the receiver. This leads to differentiation or cell division (or both). The receptors of IGF-1 (insulin-like growth factor-1) undergo down-regulation by increasing concentrations of IGF-1 (insulin-like growth factor-1), while lowering the concentration of IGF-I increases receptors for IGF-1 (insulin-like growth
  • 5. factor-1) approximately as it happens with a negative feedback system. The number of receptors or pickups of IGF-1 (insulin-like growth factor- 1) E.g., with decreasing the concentration of IGF-1, in a kind of compensation increases. Dr. João Santos Caio Jr. Endocrinologia – Neuroendocrinologista CRM 20611 Dra. Henriqueta V. Caio Endocrinologista – Medicina Interna CRM 28930 Como saber mais: 1. Os valores do GH são mais elevados no período neonatal imediato, reduzem durante a infância e elevam-se novamente como resultado de um aumento da amplitude de pulso (mas não em frequência) durante a puberdade... http://hormoniocrescimentoadultos.blogspot.com. 2. Menor utilização de glicose pelas células para produção de energia promove, assim, um efeito poupador de glicose no organismo... http://longevidadefutura.blogspot.com 3. O GH-Hormônio de crescimento, o hCS-somatotropina coriônica humana e a PRL-prolactina constituem um grupo de hormônios homólogos com atividade de promoção do crescimento e da lactogênese... http://imcobesidade.blogspot.com AUTORIZADO O USO DOS DIREITOS AUTORAIS COM CITAÇÃO DOS AUTORES PROSPECTIVOS ET REFERÊNCIA BIBLIOGRÁFICA.
  • 6. Referências Bibliográficas: Caio Jr, João Santos, Dr.; Endocrinologista, Neuroendocrinologista, Caio,H. V., Dra. Endocrinologista, Medicina Interna – Van Der Häägen Brazil, São Paulo, Brasil; Horm. Res., 42 (1994), pp 152-169, J. Massague, MP Checa, J. Biol. Chem., 257 (1982), pp 5038-5045; ML Bucher, MN Swaffield, Proc. Natl. Acad. Sci. EUA, 72 (1975), pp 1157-1160; M. Yamasaki, N. Watanabe, T. Inoue, S. Saito, Nippon. Naibunpi. Gakkai. Zasshi., 64 (1988), pp 1281-1292; Caro JF, J. Poulos, O. Ittoop, WJ Pories, EG Flickinger, MK Sinha, J. Clin. Invista., 81 (1988), pp 976-981; N. Venkatesan, MB Davidson, Sou. J. Physiol., 258 (1990), pp E329-E337; MJ Evans, CJ Kovacs, Cell Tissue Kinet., 10 (1977), pp 233-243; P. Zahradka, L. Yau, Mol. Celular. Biochem., 138 (1994), pp 91-98; L. Yau, T. Elliot, C. Lalonde, P. Zahradka, Eur. J. Biochem., 253 (1998), pp 91-100. Site Van Der Häägen Brazil www.vanderhaagenbrazil.com.br www.clinicavanderhaagen.com.br www.crescimentoinfoco.com www.obesidadeinfoco.com.br http://drcaiojr.site.med.br http://dracaio.site.med.br Joao Santos Caio Jr http://google.com/+JoaoSantosCaioJr Video http://youtu.be/woonaiFJQwY Google Maps: http://maps.google.com.br/maps/place?cid=5099901339000351730&q=Van+Der+Haagen+Brasil&hl=pt &sll=-23.578256,46.645653&sspn=0.005074,0.009645&ie =UTF8&ll=-23.575591,-46.650481&spn=0,0&t = h&z=17