Bio12-Enzimas

5.736 visualizações

Publicada em

Para fazer download:
http://www.biogeolearning.com

Publicada em: Educação
0 comentários
3 gostaram
Estatísticas
Notas
  • Seja o primeiro a comentar

Sem downloads
Visualizações
Visualizações totais
5.736
No SlideShare
0
A partir de incorporações
0
Número de incorporações
22
Ações
Compartilhamentos
0
Downloads
14
Comentários
0
Gostaram
3
Incorporações 0
Nenhuma incorporação

Nenhuma nota no slide

Bio12-Enzimas

  1. 1. Enzimas<br />
  2. 2. Catalisadores<br />
  3. 3. Actuação enzimática<br />O substrato liga-se ao centro activo da enzima, facilitando a ocorrência da reacção química.<br />
  4. 4. Constituição das enzimas<br />A apoenzima e o cofactor, isolados, são inactivos. Isto permite controlar a actividade enzimática.<br />Permite a alteração do centro activo que permite a ocorrência de reacção<br />
  5. 5. Modelos de ligação Enzima-Substrato<br />A forma do centro activo é perfeitamente complementar à do substrato, que encaixa como uma chave na fechadura.<br />Não explica a especificidade relativa.<br />
  6. 6. Modelos de ligação Enzima-Substrato<br />A forma do centro activo adapta-se para encaixar no substrato. Modelo dinâmico. Explica a especificidade e admite um encaixe mais perfeito do substrato na enzima.<br />
  7. 7. Factores que influenciam a actividade enzimática<br />Temperatura<br />pH<br />Concentração de enzima<br />Concentração de substrato<br />
  8. 8. Temperatura<br />Cada enzima tem temperaturas óptimas de funcionamento. À medida que os valores se afastam do óptimo, a actividade diminui.<br />Temperatura baixa:<br />Inibe reversivelmente a enzima.<br />Aumenta a rigidez do centro activo e dificulta a ligação ao substrato.<br />Temperatura elevada.<br />Inibição irreversível.<br />Destruição das ligações intermoleculares que mantêm a estrutura tridimensional – desnaturação da enzima<br />
  9. 9. pH<br />O mesmo que para a temperatura. Cada enzima apresenta valores óptimos consoante o meio para que estão adaptadas.<br />pH – Altera a distribuição das cargas eléctricas da enzima, podendo modificar as ligações que mantêm a estrutura tridimensional.<br />Quando são valores extremos pode induzir a desnaturação irreversível.<br />
  10. 10. Concentração de enzima e de substrato<br />Concentração de enzima:<br />Quanto maior a concentração, mais enzimas estão disponíveis para catalisar a reacção.<br />Concentração de substrato:<br />Depende da concentração de enzima.<br />A velocidade aumenta até todas as enzimas estarem ocupadas. Quando isso acontece a velocidade estabiliza – atinge-se o ponto de saturação.<br />
  11. 11. Inibição enzimática<br />Competitiva<br />O inibidor compete com o substrato pelo centro activo da enzima.<br />Aumentando a concentração de substrato a inibição é reduzida.<br />Não competitiva<br />O inibidor liga-se a outro local que não o centro activo – centro alostérico.<br />A ligação ao centro alostérico modifica a conformação do centro activo da enzima<br />
  12. 12. Inibição competitiva<br />A presença do inibidor não impede a actividade enzimática. A enzima tem sempre o centro activo ocupado, por substrato ou inibidor.<br />
  13. 13. Inibição alostérica<br />A presença do inibidor impede a actividade enzimática.<br />

×