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1. Proteínassão polímerosde aminoácidosunidosporligações peptídicas.Umaligaçãopeptídica
é a uniãodo grupoamino(-NH2) de um aminoácidocomo grupocarboxila(-COOH) de outro
aminoácido,atravésdaformaçãode uma amida.Alémdisso,osdiferentesgrupamentosR que
compõemosaminoácidos,dão conformação,funçãoe estrutura. Apesarde muitasproteínas
conteremoutrassubstâncias,alémdosaminoácidos,aestruturatridimensional e muitasdas
propriedadesbiológicasdasproteínas sãodeterminadas,emgrande parte,pelostiposde
aminoácidospresentesemsuamolécula,aordememque elesestãounidosentre si,na
formaçãoda cadeiapolipeptídicae,ainda,pelarelação de umaminoácidocomooutro.Em
soluçõesaquosasde pHneutro,os aminoácidospodemexistiremduasformas.Umapequena
fração pode encontrarnumaforma eletricamente neutra, (-NH2) e ogrupocarboxila
protonado(-COOH).A maioriaestará,noentanto,numaformaionizada,emque ogrupo
aminase encontraprotonado(-NH3+ ) e o ácidocarboxílicodesprotonadoacarboxilato(-
COO- ),denominando-se estaformade zwitteriônica(doalemãozwitter,que significa
"híbrido").Umzwitteríoné uma moléculaglobalmente neutraemtermosd de carga elétrica,
mas possui cargaslocaisdevidoàpresençade gruposionizados.Opontoisoelétrico(pI) de
uma moléculaé opH ao qual essamoléculaé eletricamente neutra.Este conceitoé aplicado
particularmente aaminoácidose proteínas.Opontoisoelétriconãoé o pH em que todasos
grupos básicosestãodesprotonadose osácidosprotonados,maso pH emque a carga líquida
da moléculaé igual azero.Em umpH abaixodovalorde pI, os aminoácidose proteínas
apresentamcargalíquidapositiva.Emum valorde pH acima do pI,os aminoácidose proteínas
encontram-se comcarga líquidanegativa.Asproteínasexerceremumagrande variedadede
funçõesnacélula,estaspodemserdivididasemdoisgrandesgrupos:2Dinâmicas -
Transporte,defesa,catálisede reações,controledometabolismoe contração,porexemp plo;
Estruturais - Proteínascomoo colágenoe elastina,porexemplo,que promovemasustentação
estrutural dacélulae dos tecidos.Podemserestruturalmente classificadasemfibrosasou
globulares.Asproteínasque apresentamumaoumaiscadeiaspolipeptídicasformando
estruturascompactas,maisou menosesféricase que geralmente sãosolúveisdenominam-se
proteínasglobulares.Asproteínasglobularespossuemestruturaespacial maiscomplexa,são
maisou menosesféricas.Sãogeralmente solúveisnossolventesaquosose osseuspesos
molecularessituam-seentre 10.000 e váriosmilhões.Nestacategoriasituam-se asproteínas
ativascomo as enzimas,transportadorescomoahemoglobina,etc.Asproteínasfibrosas
possuemformaalongada,geralmente insolúveisemmeioaquosoe desempenhamumpapel
basicamente estrutural nossistemasbiológicos.Aocontráriodasglobulares,sãoformadas
pelarepetiçãode módulos,oque possibilitaaconstruçãode grandesestruturas,com
organizaçãoque originafibras.Ao descreveraestruturade uma proteínaé conveniente
considerara suacomplexidadeatravésde suasestruturas:Estruturaprimária - É a seqüência
de aminoácidosaolongoda cadeiapolipeptídica,específicaparacada proteína.Estrutura
secundária- Descreve aformação de estruturasregularespelacadeiapolipeptídica.Pode ser
α-héliceoufolhaβ.. Estruturaterciária - É a formatridimensional comoaproteínase "enrola".
Descreve odobramentofinal dacadeiapolipeptídicaporinteraçãode regiõescomestrutura
regular.Estruturaquaternária- Descreve a associaçãode duas oumais cadeiaspolipeptídicas
de estruturaterciária.