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ENZIMAS
As enzimas são proteínas com a função específica de acelerar reações
químicas que ocorrem sob condições termodinâmicas não-favoráveis.
Elas aceleram consideravelmente a velocidade das reações químicas em
sistemas biológicos quando comparadas com reações correspondentes
não-catalisadas.
Propriedade das Enzimas
Propriedades das Enzimas
• São catalisadores biológicos extremamente eficientes e aceleram a
velocidade da reação, transformando de 100 a 1000 moléculas de substrato em
produto por minuto de reação.
• Atuam em concentrações muito baixas
• Atuam em condições específicas de temperatura e pH
• Possuem todas as características das proteínas
• Podem ter sua concentração e atividade reguladas
• Estão quase sempre dentro da célula, e compartimentalizadas.
História das enzimas
A palavra enzima foi introduzida por Kuhne em 1878 para designar a ocorrência
no levedo de algo responsável pela sua atividade fermentativa. Berzelius, 50 anos
antes, tinha reconhecido a presença de fermentos de ocorrência natural que
promoviam reações químicas e antecipou o conceito de catalisadores biológicos.
Berzelius classificou os fermentos em “organizados” e “não-organizados” com
base na presença ou ausência de microorganismos intactos. Kuhne aplicou a
palavra enzima aos fermentos derivados de extratos de levedos, i.e. “fermentos
não-organizados”.
Em 1897, Büchner preparou um filtrado de extratos de levedo que foi o primeiro
extrato enzimático removido de células vivas que pode catalisar a fermentação.
A natureza química das enzimas permaneceu controversa. Em 1926, Sumner
cristalizou a urease a partir de extratos de feijão, no entanto, a preparação tinha
pequena atividade catalítica e outros investigadores atribuíram o efeito catalítico a
contaminantes e não à proteína. Willstätter, por outro lado, prurificou a peroxidase
com elevada capacidade catalítica e ausência de outras proteínas. No início dos
anos 30, Northrop e cols. cristalizaram a pepsina e a tripsina demonstrando
definitivamente que as enzimas eram proteínas.
Uso industrial das Enzimas
A indústria biotecnológica produz várias enzimas para diferentes
usos.
O uso de proteases em detergentes melhora a remoção de manchas
de origem biológica, como o sangue e molhos. O termo “biológico”
empregado nas embalagens de sabão em pó reflete a presença de
proteases. As proteases são também utilizadas em restaurantes para
amaciar a carne, por cervejeiros para eliminar a turvação nas
cervejas, por padeiros para melhorar a textura do pão e em indústrias
de luvas para amaciar o couro.
Outras enzimas também apresentam uso industrial. Por exemplo, a
lipase é adiconada a líquidos detergentes para degradar graxas
(lipídeos) e em alguns queijos para desenvolver aroma. A pectinase é
usada na indústria de geléias para promover a máxima extração de
líquido das frutas. As amilases são empregadas para degradar o
amido em certos removedores de papel de parede para facilitar a sua
retirada.
Classificação das enzimas
Para ser classificada como enzima, uma proteína deve:
• Apresentar extraordinária eficiência catalítica.
• Demonstrar alto grau de especificidade em relação a seus
substratos (reagentes) e aos seus produtos.
• Acelerar a velocidade das reações em 106 a 1012 vezes mais do
que as reações correspondentes não-catalisadas.
• Não ser consumida ou alterada ao participar da catálise.
• Não alterar o equilíbrio químico das reações.
• Ter sua atividade regulada geneticamente ou pelas condições
metabólicas.
As enzimas são classificadas de acordo com o tipo de reações que catalisam. Assim, temos:
No exemplo acima temos uma substância inicial (sacarose), que é transformada em produtos (glicose +
frutose). À substância inicial, que é transformada na reação catalisada pela enzima, dá-se o nome
de SUBSTRATO. O mecanismo de ação é praticamente o mesmo para todas as enzimas: a enzima forma
um complexo com o substrato, a reação desenvolve-se e obtém-se o (s) produto (s). A equação geral do
processo descrito pode ser representada assim:
Nomenclatura das enzimas
A International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB) classificou as enzimas em seis
grandes grupos (Classes), de acordo com o tipo de reação que catalisam. Cada enzima descrita recebe um
número de classificação, conhecido por “E.C.” (Enzyme Commission of the IUBMB), que é composto por 4
dígitos:
1. Classe
2. Sub-classe dentro da classe
3. grupos químicos específicos que participam da reação.
4. a enzima, propriamente dita
EXEMPLO: Quimotripsina: E.C. 3.4.21.1
3 → Classe = Hidrolase (catalisa reações de hidrólise de ligações covalentes)
4 → Sub-Classe = Peptidase (hidrolisa ligações peptídicas)
21 → Serino-endopeptidases (enzimas contendo serina no sítio ativo)
1 → quimotripsina
Estudo das oxido-redutases
São todas as enzimas que catalisam reações de oxidação-redução. O substrato oxidado é um
hidrogênio ou doador de elétron. O nome mais comum é “desidrogenase” (sempre que possível).
“Oxidase” é também usado quando o O2 é um aceptor. São classificadas em sub-classes pois atuam
em diferentes grupos doadores ou aceptores. No caso das oxidoredutases, são 22 sub-grupos (1.1 a
1.21 e 1.97).
A lactato desidrogenase (E.C. 1.1.2.4), transforma lactato em piruvato:
De forma geral, as principais aplicações das enzimas no setor alimentício, são nos setores de:
- Álcool e derivados;
- Amidos e açúcares;
- Cervejaria;
- Laticínios e derivados;
- Óleos e gorduras;
- Panificação e biscoitaria;
- Vinicultura;
- Sucos de frutas.
- Álcool e derivados.
As oxidoredutases, por exemplo, são enzimas relacionadas com as reações de óxido-redução em sistemas
biológicos e, portanto, com os processos de respiração e fermentação. Estão incluídas nesta classe não
somente as hidrogenases e oxidases, mas também as peroxidases, que usam o peróxido de hidrogênio como
agente oxidante, as hidroxilases, que introduzem hidroxilas em moléculas insaturadas, e as oxigenases, que
oxidam o substrato, a partir de 02.
REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS
http://www2.bioqmed.ufrj.br/enzimas/classificacao.pdf
http://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/enzimas.htm
http://www.ebah.com.br/content/ABAAAAmj8AA/enzimas
http://www2.dracena.unesp.br/graduacao/arquivos/bioquimica_animal/enzimas.pdf
http://aditivosingredientes.com.br/upload_arquivos/201603/2016030669752001459192824.pdf
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Enzimas: catalisadores biológicos

  • 2. As enzimas são proteínas com a função específica de acelerar reações químicas que ocorrem sob condições termodinâmicas não-favoráveis. Elas aceleram consideravelmente a velocidade das reações químicas em sistemas biológicos quando comparadas com reações correspondentes não-catalisadas.
  • 3.
  • 5. Propriedades das Enzimas • São catalisadores biológicos extremamente eficientes e aceleram a velocidade da reação, transformando de 100 a 1000 moléculas de substrato em produto por minuto de reação. • Atuam em concentrações muito baixas • Atuam em condições específicas de temperatura e pH • Possuem todas as características das proteínas • Podem ter sua concentração e atividade reguladas • Estão quase sempre dentro da célula, e compartimentalizadas.
  • 7. A palavra enzima foi introduzida por Kuhne em 1878 para designar a ocorrência no levedo de algo responsável pela sua atividade fermentativa. Berzelius, 50 anos antes, tinha reconhecido a presença de fermentos de ocorrência natural que promoviam reações químicas e antecipou o conceito de catalisadores biológicos. Berzelius classificou os fermentos em “organizados” e “não-organizados” com base na presença ou ausência de microorganismos intactos. Kuhne aplicou a palavra enzima aos fermentos derivados de extratos de levedos, i.e. “fermentos não-organizados”. Em 1897, Büchner preparou um filtrado de extratos de levedo que foi o primeiro extrato enzimático removido de células vivas que pode catalisar a fermentação. A natureza química das enzimas permaneceu controversa. Em 1926, Sumner cristalizou a urease a partir de extratos de feijão, no entanto, a preparação tinha pequena atividade catalítica e outros investigadores atribuíram o efeito catalítico a contaminantes e não à proteína. Willstätter, por outro lado, prurificou a peroxidase com elevada capacidade catalítica e ausência de outras proteínas. No início dos anos 30, Northrop e cols. cristalizaram a pepsina e a tripsina demonstrando definitivamente que as enzimas eram proteínas.
  • 9. A indústria biotecnológica produz várias enzimas para diferentes usos. O uso de proteases em detergentes melhora a remoção de manchas de origem biológica, como o sangue e molhos. O termo “biológico” empregado nas embalagens de sabão em pó reflete a presença de proteases. As proteases são também utilizadas em restaurantes para amaciar a carne, por cervejeiros para eliminar a turvação nas cervejas, por padeiros para melhorar a textura do pão e em indústrias de luvas para amaciar o couro. Outras enzimas também apresentam uso industrial. Por exemplo, a lipase é adiconada a líquidos detergentes para degradar graxas (lipídeos) e em alguns queijos para desenvolver aroma. A pectinase é usada na indústria de geléias para promover a máxima extração de líquido das frutas. As amilases são empregadas para degradar o amido em certos removedores de papel de parede para facilitar a sua retirada.
  • 11. Para ser classificada como enzima, uma proteína deve: • Apresentar extraordinária eficiência catalítica. • Demonstrar alto grau de especificidade em relação a seus substratos (reagentes) e aos seus produtos. • Acelerar a velocidade das reações em 106 a 1012 vezes mais do que as reações correspondentes não-catalisadas. • Não ser consumida ou alterada ao participar da catálise. • Não alterar o equilíbrio químico das reações. • Ter sua atividade regulada geneticamente ou pelas condições metabólicas.
  • 12. As enzimas são classificadas de acordo com o tipo de reações que catalisam. Assim, temos:
  • 13. No exemplo acima temos uma substância inicial (sacarose), que é transformada em produtos (glicose + frutose). À substância inicial, que é transformada na reação catalisada pela enzima, dá-se o nome de SUBSTRATO. O mecanismo de ação é praticamente o mesmo para todas as enzimas: a enzima forma um complexo com o substrato, a reação desenvolve-se e obtém-se o (s) produto (s). A equação geral do processo descrito pode ser representada assim:
  • 15. A International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB) classificou as enzimas em seis grandes grupos (Classes), de acordo com o tipo de reação que catalisam. Cada enzima descrita recebe um número de classificação, conhecido por “E.C.” (Enzyme Commission of the IUBMB), que é composto por 4 dígitos: 1. Classe 2. Sub-classe dentro da classe 3. grupos químicos específicos que participam da reação. 4. a enzima, propriamente dita EXEMPLO: Quimotripsina: E.C. 3.4.21.1 3 → Classe = Hidrolase (catalisa reações de hidrólise de ligações covalentes) 4 → Sub-Classe = Peptidase (hidrolisa ligações peptídicas) 21 → Serino-endopeptidases (enzimas contendo serina no sítio ativo) 1 → quimotripsina
  • 17. São todas as enzimas que catalisam reações de oxidação-redução. O substrato oxidado é um hidrogênio ou doador de elétron. O nome mais comum é “desidrogenase” (sempre que possível). “Oxidase” é também usado quando o O2 é um aceptor. São classificadas em sub-classes pois atuam em diferentes grupos doadores ou aceptores. No caso das oxidoredutases, são 22 sub-grupos (1.1 a 1.21 e 1.97). A lactato desidrogenase (E.C. 1.1.2.4), transforma lactato em piruvato:
  • 18. De forma geral, as principais aplicações das enzimas no setor alimentício, são nos setores de: - Álcool e derivados; - Amidos e açúcares; - Cervejaria; - Laticínios e derivados; - Óleos e gorduras; - Panificação e biscoitaria; - Vinicultura; - Sucos de frutas. - Álcool e derivados. As oxidoredutases, por exemplo, são enzimas relacionadas com as reações de óxido-redução em sistemas biológicos e, portanto, com os processos de respiração e fermentação. Estão incluídas nesta classe não somente as hidrogenases e oxidases, mas também as peroxidases, que usam o peróxido de hidrogênio como agente oxidante, as hidroxilases, que introduzem hidroxilas em moléculas insaturadas, e as oxigenases, que oxidam o substrato, a partir de 02.