1. Aminoácidos são compostos orgânicos anfóteros formados por um ácido carboxílico e um grupo amina. 2. A ligação peptídica ocorre entre o grupo carboxilo de um aminoácido e o grupo amina de outro, formando peptídeos. 3. As proteínas são macromoléculas formadas pela ligação de vários aminoácidos, desempenhando funções estruturais, enzimáticas e de transporte no organismo.

1. Aminoácidos, Peptídeos
e Proteínas

2. São compostos de função mista amina e ácido
carboxílico.
Aminoácidos
O
OH
C
C
H2N
R
H
Estrutura Geral
Define
o AA.
2
α

3. Aminoácidos
O
OH
C
C
NH2
H
CH
CH3
H3C
Define
o AA.
Exemplo:
Valina 2-amino 3-metil
-
ácido butanóico
3

4. Essenciais Não Essenciais
Não produzidos
pelo homem
Produzidos
pelo homem
Aminoácidos
Triptofano
Valina
Leucina
Isoleucina
Fenilalanina
Treonina
Lisina
Arginina
Histidina
Metionina
Ac. Aspártico
Tirosina
Alanina
Glicina
Serina
Ac. Glutâmico
Cisteína
Cistina
Hidroxi-prolina
Prolina
4

5. Apresentam caráter anfótero.
Aminoácidos
O
O
C
C
H2N
R
H
H
5

6. Apresentam caráter anfótero.
Aminoácidos
O
C
C
H2N
R
H
O– H+
H2O
H+OH–
6

7. Apresentam caráter anfótero.
Aminoácidos
O
C
C
H2N
R
H
O–
H
+
Sal interno Zwitteríon
H+
OH–
7

8. O
C
C
H2N
CH3
H
O–
H
+
Neutro
AA de caráter
neutro
Alanina
Zwitteríon
8

9. Positivo
AA de caráter
básico
+NH3
O
C
C
H2N
(CH2)4
H
O–
H
+
Zwitteríon
Lisina
9

10. Negativo
AA de caráter
ácido
O
C
C
H2N
CH2
H
O–
H
+
O
C
–O
Zwitteríon
Ac. Aspártico
10

11. Ligação Peptídica
Ocorre por meio da reação entre a carboxila de um
AA e o grupo amino de outro AA.
O
OH
C
N
H
H
11

12. Ligação Peptídica
Ocorre por meio da reação entre a carboxila de um
AA e o grupo amino de outro AA.
O
C
N
H
H2O
Ligação peptídica
12

13. Ligação Peptídica
O
OH
C
C
H2N
R
H
O
OH
C
C
R’
H
HN
H
13

14. Ligação Peptídica
O
C
C
H2N
R
H
O
OH
C
C
R’
H
HN
H2O
14

15. Ligação Peptídica
O
C
C
H2N
R
H
O
OH
C
C
R’
H
N
H
Ligação peptídica
Dipeptídeo + H2O
n – 1
Ligações peptídicas
n: nº A.A.

16. Aula sem
exercício =
16

17. Chama-se aminoácido essencial ao ser humano aminoácido que:
a) não é sintetizado no organismo humano.
b) é sintetizado em qualquer organismo animal.
c) só existe em determinados vegetais.
d) tem função semelhante à das vitaminas.
e) é indispensável ao metabolismo energético.
Exercício 01
17

18. Essenciais Não Essenciais
Não produzidos
pelo homem
Produzidos
pelo homem
Aminoácidos
Triptofano
Valina
Leucina
Isoleucina
Fenilalanina
Treonina
Lisina
Arginina
Histidina
Metionina
Ac. Aspártico
Tirosina
Alanina
Glicina
Serina
Ac. Glutâmico
Cisteína
Cistina
Hidroxi-prolina
Prolina
Exercício 01
18

19. Chama-se aminoácido essencial ao ser humano aminoácido que:
a) não é sintetizado no organismo humano.
b) é sintetizado em qualquer organismo animal.
c) só existe em determinados vegetais.
d) tem função semelhante à das vitaminas.
e) é indispensável ao metabolismo energético.
Exercício 01
19

20. Exercício 02
Sobre o adoçante artificial aspartame, cuja molécula
está representada na estrutura abaixo, assinale o que
for correto.
20

21. Exercício 02
01. A molécula do aspartame apresenta as funções
ácido carboxílico e éster.
02. A hidrólise do aspartame no estômago produz
metanol.
04. O composto apresenta átomo de carbono quiral.
08. O composto é constituído por aminoácidos ligados.
16. A molécula do aspartame apresenta as funções
amina e amida.
21

22. Exercício 02
01. A molécula do aspartame apresenta as funções
ácido carboxílico e éster.
O
HO
C
Ác. carboxílico
Éster
22

23. Exercício 02
02. A hidrólise do aspartame no estômago produz
metanol.
Éster
HO – CH3
23

24. Exercício 02
04. O composto apresenta átomo de carbono quiral.
*
*
24

26. Exercício 02
08. O composto é constituído por aminoácidos ligados.
26

27. Exercício 02
OH H
08. O composto é constituído por aminoácidos ligados.

28. Exercício 02
16. A molécula do aspartame apresenta as funções
amina e amida.
Amida
Amina
28

29. Exercício 02
01. A molécula do aspartame apresenta as funções
ácido carboxílico e éster.
02. A hidrólise do aspartame no estômago produz
metanol.
04. O composto apresenta átomo de carbono quiral.
08. O composto é constituído por aminoácidos ligados.
16. A molécula do aspartame apresenta as funções
amina e amida.
RESPOSTA: 31
29

30. São macromoléculas formadas pela reação de
condensação entre aminoácidos.
Hemoglobina
Proteínas
Heme
30

31. Funções
Proteínas
Ação enzimática
Transporte
Estrutural
Defesa
Pepsina
Albumina
Queratina
Anticorpos
Reguladora Angiotensina II 31

32. Qual a diferença entre Peptídeos e
Proteínas?
(1296,5 daltons)
(1046,5 daltons)
Lehninger diz Peptídeos tem até 50 resíduos de aminoácidos,
proteínas tem mais de 50 resíduos de aminoácidos.
32

33. Proteínas
Constituição
Estrutura 1ª
Estrutura 2ª
Estrutura 3ª
Estrutura 4ª
Sequência de aminoácidos
Forma helicoidal
Dobramento da cadeia
Várias cadeias proteicas
33

34. Proteínas
Constituição
Estrutura 1ª Sequência de aminoácidos
34

35. Estrutura 2ª Forma helicoidal
Proteínas
Constituição
35

36. Proteínas
Constituição
Estrutura 3ª
Dobramento da cadeia
36

37. União de cadeias
proteicas
Proteínas
Constituição
Estrutura 4ª
37

38. pH ideal para
não danificar a
estrutura da
proteína.
pH ótimo
Proteínas
Temperatura ótima
Temperatura ideal
para não danificar a
estrutura da
proteína.
Melhor desempenho 38

39. Atividade enzimática x pH
39

40. Desnaturação proteica
40

41. Proteínas de interesse biomédico:
41

42. Proteínas de interesse biomédico:
42

43. No alto estão imagens de
pacientes saudáveis.
Embaixo, imagens do
cérebro de pacientes que
começam a apresentar
declínio cognitivo associado
ao Alzheimer.[Imagem:
Matthew R. Brier]
Proteínas de interesse biomédico:
43

44. Exercícios 03
Em um experimento, uma pequena amostra
de soro sanguíneo foi colocada em um
suporte poroso embebido em meio formado
por solução salina mantida em pH 6,0.
Através desse suporte estabeleceu-se um
circuito elétrico, como mostra o esquema a
seguir.
44

45. Exercícios 03
45

46. Exercícios 03
Sabe-se que:
- a carga elétrica de uma proteína depende do pH do
meio em que está dissolvida;
- o ponto isoelétrico (pI) de uma proteína corresponde
ao pH do meio onde ela é eletricamente neutra;
- quanto mais afastado do pH do meio for o ponto
isoelétrico de uma proteína, maior será sua carga
elétrica.
46

47. Exercícios 03
A tabela a seguir mostra os valores médios dos pontos
isoelétricos e as velocidades de migração de quatro
proteínas do soro sanguíneo, para essas condições
experimentais:
47

48. Exercícios 03
A ordem crescente das velocidades de migração das
proteínas citadas é:
a. v3 – v1 – v4 – v2
b. v1 – v2 – v3 – v4
c. v1 – v2 – v4 – v3
d. v3 – v4 – v2 – v1 48

49. Exercícios 03
0,0 14,0
7,0
49

50. Exercícios 03
4,8 8,0
6,0 6,6 7,6
2,0
1,6
0,6
1,2
v4
v3 v2 v1
R: - - -
50

51. Exercícios 04
A ordem crescente das velocidades de migração das
proteínas citadas é:
a. v3 – v1 – v4 – v2
b. v1 – v2 – v3 – v4
c. v1 – v2 – v4 – v3
d. v3 – v4 – v2 – v1 51

52. Tarefa para a próxima aula
52

53. 53

54. Acessar o site www.labexchange.com,
através do link no siga@ e treinar as 4
simulações sobre proteínas.
Formaremos grupos de 4-6 alunos e será
sorteado uma das simulações para ser
apresentada em sala.
Tarefa para a próxima aula
54

55. “Quem tem
boca...
fala. Quem tem
dinheiro é que vai a
Roma!”
Barão de Itararé.
55

56. Referências Bibliográficas
1. NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 7ªed. Porto
Alegre: Artmed, 2019.
2. LIBERATO, M. DA C. T. C.; OLIVEIRA, M. S. C. Bioquímica. 2ªed. Fortaleza: Editora
UECE, 2019.
3. MARZZOCO, A.; TORRES, B.B. Bioquímica Básica, 4ª ed., Ed. Guanabara Koogan,
2015.
4. USBERCO, J.; SALVADOR, E. Química – Volume Único. 9ª ed. edição. São Paulo:
Editora Saraiva, 2019.
5. DIÁRIO DA SAÚDE. Proteína Tau explica Alzheimer melhor que o Beta-Amiloide.
Disponível em: https://www.diariodasaude.com.br/news.php?article=proteina-
tau-explica-alzheimer-melhor-beta-amiloide&id=11385. Acesso em: [05 de agosto
de 2023]. 56

57. Aminoácidos, Peptídeos
e Proteínas