Proteãnas

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Proteãnas

  1. 1. PROTEÍNASPROTEÍNAS Rossana Pierangeli Godinho SilvaRossana Pierangeli Godinho Silva BromatologiaBromatologia
  2. 2. PROTEÍNAS - Maiores constituintes das células - Constituição: C, H, O, N, S - ligadas as atividades vitais : regeneradora de tecidos, formação de hormônios, transporte e armazenamento, sustentação mecânica, proteção imunológica, etc. - Polímeros de alto peso molecular - unidades básicas os aminoácidos ( 20 aas diferentes) - aas essenciais: histidina, leucina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano, valina. -Carência: debilidade, edemas, insuficiência hepática, apatia e até baixa das defesas do organismo. -Excesso: risco de acidificação sanguínea, gota, doenças renais e reumáticas.
  3. 3. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS (qto a solubilidade): A- Proteínas simples: -Albuminas: Ex.:ovalbumina (clara), lactoalbumina (leite) * - Globulinas: Ex.: miosina (músculo), legumina -Glutelinas: Ex.: glutenina (trigo) - Prolaminas: Ex.: gliadina (trigo), zeína (milho) - Protaminas * - Histonas * - Escleroproteínas. Ex.: queratina, colágeno * Solúveis em água
  4. 4. B- Proteínas conjugadas combinadas com outras subst. de caráter não proteico (grupo prostético) -Cromoproteínas: grupo prostético – pigmento - Lipoproteína: grupo prostético: lipídio (lecitina, colesterol) - Nucleoproteínas: ácidos nucleicos - Glicoproteínas: carboidratos - Fosfoproteínas: ácido fosfórico - Metaloproteínas: metais pesados
  5. 5. C- Proteínas derivadas obtidas por degradação de proteínas simples ou conjugadas - Primárias: processos brandos de decomposição - Secundárias: mistura de moléculas de diferentes tamanhos e diferentes composições em aas. PROTEINAS IMPORTANTES EM ALIMENTOS -animal e vegetal – quase totalidade consumida - proteína animal - completa
  6. 6. 1. Proteínas da carne - miofibrilares: actina e miosina (55% do total) – complexo actomiosina (contração e descontração muscular) - tecido conjuntivo: colágeno(união dos feixes de fibras musculares) e elastina (união dos músculos aos ossos) - 15% do total - restante: proteínas do sistema muscular involuntário (coração e órgãos) 2. Proteínas do ovo - clara: 59% - + imp. – ovoalbumina - gema: dispersão de fosfo e lipoproteínas – sedimento (fosfovitina e lipovitelina) e proteína sobrenadante: livetina
  7. 7. 3. Proteínas do leite -principal: caseína (fosfoproteína) - soro: lactoalbumina e lactoglobulina Obs.: albuminas – desnaturação pelo calor = nata 4. Proteínas vegetais - Fontes mais usadas: trigo, soja, milho, feijão, amendoim, lentilha, grão de bico, etc. - Proteína da soja – alta capacidade de retenção de água – misturada com a carne - > volume e peso do produto - trigo – gliadina e glutenina - glúten
  8. 8. DETERMINAÇÃO DE PROTEÍNA - um elemento ou de um grupo pertencente à proteína - elementos: carbono e nitrogênio - grupos: aas e ligações peptídicas - conversão para conteúdo de proteína – fator 1. Análise de Carbono - digestão + fácil que a do N - menores erros – maior quantidade em relação ao N - maior dificuldade em separar os C pertencentes a proteína dos C de outros componentes
  9. 9. 2. Análise do nitrogênio -+ utilizada - considera-se que as proteínas têm 16% de nitrogênio em média - fator geral para transformação de N em proteína é 6,25 16 g de N -------- 100 g de proteína 1 g de N -------- x g de proteína x= 6,25 (Fator de correção)
  10. 10. MÉTODO PARA DETERMINAÇÃO DE PROTEÍNAS -+ utilizado: método de Kjeldahl: determina toda a matéria nitrogenada presente (origem proteica ou não) – proteína bruta Fundamento: Digestão ácida – nitrogênio da amostra é transformado em amônia, a qual é separada por destilação e finalmente doseada pela titulação. O método é dividido em 3 etapas: 1ª - Digestão química da amostra com ácido sulfúrico amostra + H2SO4 (NH4)2SO4 + CO2+ H2O
  11. 11. - Na digestão química a ação do ácido sulfúrico na amostra libera nitrogênio transformado em amônia (NH3) fixado sob a forma de um sal solúvel (sulfato de amônio) - utiliza-se catalisadores: sulfato de cobre (catalisador oxidante) + sulfato de potássio (↑ temperatura de ebulição) 2ª Destilação da amônia por NaOH amônia (sal) liberada por ação de hidróxido de sódio - recolhida e condensada em solução de um ácido fraco (ácido bórico – fixar a amônia) (NH4)2SO4 + 2NaOH 2NH4OH + Na2SO4 NH4OH + H3BO3 NH4H2BO3 + H2O
  12. 12. 3ª Titulação da amônia por HCl -Borato de amônio é titulado com um ácido forte (HCl) – cloreto de amônio NH4H2BO3 + HCl NH4Cl + H3BO3
  13. 13. TÉCNICA: - pesar a amostra (não exceder 100 mg) - transferir para tubo Tecnal - adicionar: 600mg de K2SO4 300 mg de CuSO4 digerir em capela 4 a 6 ml de H2SO4 (até ficar incolor) - tubo – aparelho de micro-Kjeldahl – colocar erlenmeyer com 10 ml de ác. bórico + indicadores na posição p/ receber o destilado - adicionar 15 ml de NaOH 50% - recolher ± 50 ml do destilado - titular c/ HCl 0,02N até aparecimento de cor vermelho
  14. 14. CÁLCULOS: -Determinar a quantidade de nitrogênio total e transformar em % de proteína (x 6,25) N(%) = V x FC(HCl) x0,0014 x 100 A FC= fator de correção V= volume gasto de HCl na titulação A = mg de amostra %P = %N x FC (6,25)

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