Este documento descreve a proteína insulina recombinante A22G-B31R. Ele explica que esta é uma forma modificada de insulina humana com alterações estruturais que fornecem um perfil de ação estável e prolongado para tratar a diabetes. O documento também descreve a estrutura e função biológica da proteína, incluindo como as modificações afetam sua solubilidade e liberação gradual no sangue.

1. PROTEÍNAS EM EXIBIÇÃO
Insulina Recombinante A22G-B31R
Código PDB – 2LGB
• Gabriel de Paula Vicente 11059011
• Gilberto Bueno Luque Filho 11075210

2. JUSTIFICATIVA
Devido ao grande aumento da quantidade de
pessoas com diabetes na nossa atual conjuntura e
mais especificamente no nosso âmbito familiar e
social, pensamos sobre estudar um pouco mais das
possíveis soluções e auxílios na redução ou fim
desse problema.

3. ORIGEM
A Insulina 22G-B31R (insulina GR), é uma nova análoga da
Insulina Humana com um perfil de ação estável, devido à
modificações estruturais.
A Insulina humana é produzida pelas células Beta presentes nas
ilhotas de Langerhans, as quais estão no pâncreas.

4. FUNÇÃO BIOLÓGICA
A insulina GR é responsável pela redução da glicemia (taxa de
glicose no sangue), ao promover o ingresso de glicose nas células.
Esta é também essencial no consumo de carboidratos, na síntese
de proteínas e no armazenamento de lipídios (gorduras).
A insulina e suas derivações são muito utilizadas no tratamento
de Diabetes Mellitus, e são frequentemente produzidas em larga
escala industrial.

5. ESTRUTURA DA MOLÉCULA
A molécula de insulina e suas
derivadas são polipeptídios
com duas cadeias, tendo 21 e
30 aminoácidos na cadeia A e
B, respectivamente, mantidas
juntas por pontes dissulfeto,
chamadas A7C-B7C e A20C-
b19C. Também há uma ponte
dissulfeto interna na cadeia A:
A20c-A11c.

6. ESTRUTURA DA MOLÉCULA
A insulina GR foi modificada
adicionando um aminoácido ao
terminal C da cadeia A, A22G, o
qual interage com o beta-turn
da cadeia B resultando numa
alta flexibilidade no C terminal
da B. Ainda há uma arginina
adicional no C terminal da
cadeia B. Além disso, a segunda
alfa-helix na cadeia A termina
no A20 ao invés do A19, como
na insulina nativa.

7. ESTRUTURA E O PAPEL BIOLÓGICO
Essas modificações resultam, em um deslocamento
do seu ponto isoelétrico em um ph na faixa de 6,2-
6,4 e assim uma diminuição da solubilidade no PH
biológico. Isso provavelmente causa precipitações
de micro depósitos no local da injeção e assim, esse
processo é gradual, lenta liberação ao sangue, como
o resultado de nível terapêutico que é mantido por
um tempo maior. É importante que a insulina GR
realize sua ação quase imediatamente.
Isso significa que o composto exibe uma
combinação de rápido começo das atividades
proteicas bem como um prolongado tempo de ação.

8. Além do mais, a hélice estendida na cadeia tipo A no C-
terminal proporciona uma rigidez, que em fila resulta na
separação do C-terminal da cadeia tipo B e do centro
hidrofóbico da alfa-hélice da cadeia B. O resultado é um
enfraquecimento das interações hidrofóbicas entre os
domínios e um aumento na mobilidade do C-terminal da
cadeia tipo B.

9. IMPLICAÇÕES PRÁTICAS
Essa proteína faz com que haja uma
homogeneidade na quantidade de açúcar no
sangue, amenizando os efeitos da diabetes mellitus
(a qual, não há cura, ainda) e podendo reduzir o
custo quando comparado com tratamentos mais
caros.

10. REFERÊNCIAS
NELSON,David L; COX, Michal M. Lehninger Principles of
Biochemistry, cap 7
cyberdiet.terra.com.br/insulina-e-o-hormonio-da-saude-2-1-1-
518.html
www.medicinageriatrica.com.br/tag/insulina/
pt.wikipedia.org/wiki/Insulina
www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=2LGBApli
cativo de iPad, "Molecules", consulta a proteína com o código
PDB e nos fornece ela em um modelo 3D, com mobilidade