Este documento descreve a disposição dos componentes da cadeia respiratória mitocondrial e o fluxo de elétrons através dos complexos. Ele explica como os complexos I, II, III e IV transferem elétrons da NADH e FADH2 para o oxigênio molecular, bombeando prótons através da membrana interna. A ATP sintase usa o gradiente de prótons para sintetizar ATP a partir de ADP + Pi. Inibidores como rotenona, antimicina A e cianeto são discutidos.

1. Disciplina: Bioquímica II
Assunto:
Mirian Ribeiro Moreira Carrijo
1

2. RESUMO
2

3. 3

4. 4
Disposição dos Componentes da Cadeia Respiratória
na Membrana Mitocondrial Interna
Espaço entre as
membranas
(lado P)
Matriz (lado N)

5. 5
Elétrons
H+
4H+
Complexo I - chamado
NADH desidrogenase,
transfere 2 elétrons e dois
prótons de NADH para FMN
(flavina). Os elétrons são
transferidos por uma via
de centro FeS; 2 FeS e 4
FeS para ubiquinona (UQ)
ou coenzima Q (CoQ).
Durante a transferência de
dois elétrons para ubiquinona
pelo complexo I, quatro
prótons são também
bombeados do lado da matriz
para o lado citosolico da
membrana interna.

6. 6
O FAD constitui o complexo
II, transfere dois elétrons e
dois prótons para CoQ. Possui
vitamina (riboflavina) B2 em
sua molécula.
Elétrons
H+
Complexo II, mais conhecido como succinato desidrogenase, transfere 2 elétrons e 2
prótons para FAD. FADH2 transfere elétrons para ubiquinona (UQ) ou coenzima Q (CoQ) via
centros de FeS (Citocromo b).

7. 7
Disposição dos Componentes da
Cadeia Respiratória na Membrana
Mitocondrial Interna
Espaço entre as
membranas
(lado P)
Matriz (lado N)

8. Oxirredução da coenzima Q (CoQ) ou ubiquinona (UQ), o
único componente não protéico da cadeia respiratória
Complexo III: Ubiquinol-citocromo c oxido-redutase,
catalisa a transferência de elétrons de UQ para o citocromo
c, com translocação de prótons através da membrana.
Estrutura do heme
c, grupo prostético
dos citocromos c e
c1
H+
4H+
Complexo I ou II
Citocromo C redutase

9. 9
Estrutura do heme a, grupo
prostético dos citocromos a e a3
Complexo IV: Citocromo c Oxidase
Elétrons são transferidos do citocromo c reduzido para o sítio CuA e depois para o heme a permitindo
a rápida transferência de elétrons. Elétrons são então transferidos para para CuB e heme a3 onde
ocorre a transferência final de elétrons para O2.
4e-
H+
2H+
H2O
Citocromo C

10. 10
Visão geral de complexos e vias de
transferências de elétrons na cadeia
mitocondrial de transporte de elétrons
Complexo I
Complexo II
Complexo III Citocromo c
Ubiquinona
UQ
Complexo IV
NADH
NAD+
Succinato fumarato + 2H+ + 2e-
UQ + 2H+ +2e- UQH2
½ O2
H2O

11. 11
Disposição dos Componentes da
Cadeia Respiratória na Membrana
Mitocondrial Interna

12. Espaço
intermembranas
Matriz
A FoF1-ATPase ou ATP-sintase
O componente F1 possui o sítio ativo (subunidade ) e o componente Fo possui
o canal de prótons (subunidade b2)
F1
F0

13. 13
A Teoria Quimiosmótica
Gradiente de
pH
(interior
alcalino)
Potencial
elétrico
(interior
negativo)
Síntese de
ATP
impulsionada
pela força
motriz dos
prótons
Espaço entre as
membranas
Matriz

14. 14
pO2=pressãoparcialdeoxigênio
Efeito do ADP
sobre a captação
de oxigênio por
mitocôndrias
isoladas

15. 15
INIBIDOR LOCAL de ATUAÇÃO
Rotenona e Amital inibem o fluxo de elétrons dos centros Fe-S do complexo I para a
ubiquinona
O amital (uma droga barbitúrica), a rotenona (um
produto vegetal comumente usado como inseticida)
e a piericidina (um antibiótico) inibem o fluxo de
elétrons dos centros Fe-S do complexo I para a
ubiquinona e por isso, bloqueia todo o processo de
fosforilação oxidativa.

16. 16
Rotenona

17. 17
Em azul os componentes que se reduziram; em rosa aqueles que permanecem oxidados pela ação
dos inibidores.
Antibiótico
Bloqueia a transferência de elétrons do citocromo b para o citocromo c1
Antimicina A
Antimicina A

18. 18
Antimicina A

19. 19
Em azul os componentes que se reduziram; em rosa aqueles que permanecem oxidados pela
ação dos inibidores.
INIBIDOR LOCAL de ATUAÇÃO
Cianeto Cit a1e a3 oxidado
Monóxido de Carbono Cit a1e a3 reduzido

20. 20
Cianureto

21. 21
Bibliografias
1. LEHNINGER, Albert Lester. Princípios de bioquímica. [Traduzido do original: Lehninger
principles of biochemistry]. Arnaldo Antônio Simões (Trad.); Wilson Roberto Naveha Lodi
(Trad.). 3 ed São Paulo: Sarvier, 2002. 975 p.
2. GARRET, R.H.; GRISHAM, D.M. Biochemistry. Saunders College Publishing, 1995.
3. DEVLIN, Thomas M., Textbook of Biochemistry with Clinical Correlations; Publisher -
John Wiley & Sons, 1997
4. BERG, Jeremy; TYMOCZKO, John L.; STRYER, Lubert. Bioquímica. [Traduzido do original:
BIOCHEMISTRY]. Antônio José Magalhães da Silva Moreira (Trad.). 5 ed Rio de Janeiro:
Guanabara Koogan, 2004.
5. VOET, Donald & VOET, Judith; Biochemistry, Hardcover, 2000.
6. KOOLMAN, Jan & KLAUS-HEINRICH, Rohm; Color Atlas of Biochemistry.2nd edition.
2005.
7. BAYNES, J. W; DOMINICZAK, M. H. Bioquímica médica. Tradução de Barbara de Alencar
Leão Martins et al. 2.ed. Rio de Janeiro: Elsevier, 2007.
Todas as figuras contidas ao longo dos slides foram retiradas do site:
http://images.google.com.br/images e dos livros acima citados.
O professor se exime de qualquer autoria das figuras.