Apostila de Bioquímica.

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UNIVERSIDADE ESTADUAL DO CEARÁ – UECE
CENTRO DE CIÊNCIAS DA SAÚDE – CSS
MONITORIA DE BIOQUÍMICA
LARA LÍDIA VENTURA DAMASCENO
FORTALEZA
2018

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SUMÁRIO
I. ÁGUA...........................................................................................................................................1
II. SOLUÇÕES AQUOSAS..............................................................................................................3
III. SOLUÇÃO TAMPÃO...................................................................................................................3
IV. AMINOÁCIDOS............................................................................................................................5
V. PROTEÍNAS.................................................................................................................................7
VI. ENZIMAS.....................................................................................................................................9
VII. VITAMINAS E COFATORES.....................................................................................................11
VIII. CARBOIDRATOS......................................................................................................................14
IX. NUCLEOTÍDEOS.......................................................................................................................16
X. LIPÍDEOS...................................................................................................................................18
XI. AGREGADOS LIPÍDICOS E MEMBRANAS.............................................................................20
XII. BIOENERGÉTICA......................................................................................................................21
XIII. METABOLISMO DOS CARBOIDRATOS..................................................................................23
I. GLICOGÊNESE.......................................................................................................................23
II. GLICOGENÓLISE..................................................................................................................23
III. GLICÓLISE............................................................................................................................24
IV. DESVIOS DA GLICÓLISE.....................................................................................................25
V. CICLO DE CORI....................................................................................................................26
VI. VIA DAS PENTOSES............................................................................................................27
VII. CICLO DE KREBS................................................................................................................27
VIII. CADEIA TRANSPORTADORA DE ELÉTRONS.................................................................28
XIV. METABOLISMO DOS LIPÍDEOS..............................................................................................30
XV. METABOLISMO DOS AMINOÁCIDOS.....................................................................................31

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ÁGUA
COMPONENTES CELULARES
ORGÂNICOS INORGÂNICOS
Carboidratos (monossacarídeos) H2O
Proteínas (aminoácidos) Sais Mineirais
Lipídeos
Ácidos Nucleicos (nucleotídeos)
H2O (O = 16; H = 1; MM = 18)
Angstron = 3,6 / Nanômetro = 0,36; (Unidades de Comprimento)
I. Constitui 70% da célula.
II. O oxigênio se liga aos átomos de hidrogênio por meio de ligações
covalentes, onde há o compartilhamento de elétrons. Por ser
mais eletronegativo, em relação ao hidrogênio, o oxigênio tende a
atrair os elétrons para si.
III. Por conta dessa distribuição desigual, são formados dois polos na
molécula, por isso, a água é considerada uma molécula polar.
IV. O ângulo de ligação H-O-H é de 104,5°, levemente menor que o
ângulo 109,5° de um tetraedro perfeito, devido ao agrupamento
dos orbitais não ligantes do átomo de oxigênio.
V. Cada hidrogênio carrega carga parcial positiva (δ+) e o
oxigênio carrega carga parcial negativa (δ-).As cargas parciais
(δ+ ou δ-) possibilitam a atração entre os átomos de oxigênio e
hidrogênio de moléculas diferentes, formando as pontes de
hidrogênio, que são ligações fracas, levando em consideração
apenas uma, comparando-a com a ligação covalente,
entretanto, as moléculas de água são capazes de formar
inúmeras pontes de hidrogênio que quando juntas, possuem
enorme força de coesão.

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Obs: Gelo – Estrutura em cristal: São formadas 4 pontes de hidrogênio por cada molécula.
H2O ↔ H+ + OH-
55,5 mols (1 L) ↔ 10-7 mols + 10-7 mols
M =
m
PM x V
=
1000g
18 x 1L
= 55,5 mols
Onde: M – Molaridade; m – Massa; PM – Peso Molecular; V – Volume
pH =
1
log [H+]
= - log [H+] → pH = -log10 [10-7] = 7
([OH-] [H+] = 10-14; [10-7 ] [10-7 ] = 10-14)

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SOLUÇÕES AQUOSAS
Misturas homogêneas formadas por dois ou mais componentes.
 Componentes
Soluto de até 1 nm (Moléculas – Ex: Glicose; Iônicos – Ex: NaCl)
Solvente – H2O
 Concentrações
I. Porcentagem (%):
Massa do Soluto
100mL da solução
II. Molaridade (M):
m
PM x V
Onde: m – Massa (g), PM – Peso Molecular ou MM – Massa Molar; V – Volume (L).
III. Normalidade (N):
m
Eq x V
Onde: Eq – Equivalentes grama =
MM
X
; X – Nº de H+, H- ou nº de carga (+ ou -).
Obs: É utilizada para ácidos, bases ou sais.
IV. Osmolaridade (O): n x M
Onde: n = nº de partículas
SOLUÇÃO TAMPÃO
São soluções que auxiliam a manutenção do pH ou pOH praticamente constantes, mediante a adição
de pequenas quantidades de íons H+ ou H-.
CH3COOH ↔ CH3COO- + H+
(AH) ↔ (A-) + H+
 Componentes:
I.Ácido Fraco (AH): CH3COOH (Ácido Acético)  Neutraliza o OH- da base.
II. Base conjugada (A-): CH3COO- (Acetato)  Neutraliza o H+ do ácido.
III. H+  Pode receber um íon OH- e formar H2O.
 Adição de uma pequena quantidade de Ácido Forte (Ex – HCl): A adição de um ácido forte
deslocará a reação no sentido da formação de acetato, visto que o íon H+ resultante da dissociação

4
do HCl possui grande afinidade pelo mesmo, e os dois se unem para formar o ácido acético, um
ácido fraco, por isso, o pH do meio não sofre grandes alterações. No entanto, se for adicionado
cada vez mais ácido forte, chegará o momento em que todo o ânion acetato será consumido e o
efeito do tampão cessará.
 Adição de uma pequena quantidade de Base Forte (Ex – NaOH): A adição de uma base forte
aumenta as concentrações de íons OH-, que são neutralizados pelos íons H+, liberados na
ionização do ácido acético, formando água. Com essa reação, a concentração de H+ irá diminuir,
deslocando a reação no sentido de aumentar a ionização do ácido, e com isso, a variação do pH
será muito pequena. Nesse caso, também existe uma capacidade limite do tampão, portanto, se
adicionarmos cada vez mais base, o equilíbrio da ionização do ácido será mais e mais deslocado
no sentido da sua ionização, até que todo o ácido seja consumido.
 Curva de Titulação
Obs: Região sombreada – Região de Tamponamento
[4,26 – 5,26]
À medida que o NaOH é gradualmente introduzido, o íon OH adicionado combina-se com o H+
livre, formando água, em uma quantidade que satisfaz a relação de equilíbrio. À medida que o H+ é
removido, a molécula de ácido dissocia-se mais para satisfazer a sua própria constante de equilíbrio,
então, mais ácido ioniza-se, formando base conjugada, à medida que NaOH é adicionado. No ponto
médio, no qual 0,5 de NaOH foi adicionado, metade do Ácido Acético sofreu dissociação, de forma que
a concentração de ácido acético é igual a concentração de base conjugada.
Exemplos de Tampões
Substâncias PKa
Ácido Acético (CH3COOH) 4,76
Ácido Fosfórico (H3PO4) 2,1 - 7,2 - 12,3
Ácido Carbônico (H2CO3) 6,35 - 9,6
Glicina (NH3+CH2COOH) 2,3 - 9,6

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 Equação de Henderson-Hasselbach: Interrelaciona pH, pKa e concentração do tampão.
A + B ↔ C + D  AH ↔ A- + H+
Keq =
[C][D]
[A][B]
 pH = pKa + log
[A-]
[AH]
 pH = pKa
OBS:Trabalhar com as moléculas 2 e 3 em concentrações iguais para tamponar o sangue.
AMINOÁCIDOS
Blocos de construção das proteínas; 20 diferentes.
I. Grupo carboxila; II. Grupo amino; III. Grupo R; IV. Átomo de Hidrogênio.
 Possuem isomeria espacial óptica: (Com exceção da glicina).
 Carbono quiral ou assimétrico: Realiza quatro ligações diferentes.
 O “D” e “L” significam Dextrógeno e Levógeno.
 Se referem à posição do grupo amina.
F
licinaic
ina
I
I
I
II
V
Glicina
Aminoácido em

6
 A L-Alanina e a D-Alanina são compostos com atividade óptica
e biológica diferentes.
 Para uma molécula possuir isomeria espacial óptica ela precisa
ter um carbono assimétrico ou quiral, ou seja, um carbono que
faça quatro ligações diferentes.
 CURVA DE TITULAÇÃO: Cada molécula de base adicionada resulta na remoção de um próton de
uma molécula de ácido.
O gráfico possui duas regiões de tamponamento:
I. pH = 2,34 = pKa: Há liberação do H+ do –COOH (1º próton). Concentrações molares de (H3+N-CH2-
COOH) e (H2+N-CH2-COO-) se equivalem.
*pI = 5,67 = Ponto isoelétrico (marca o fim da remoção do 1º próton e o início da remoção do 2º).
II. pH = 9,60 = pKa: Há liberação do H+ do NH3+ (2º próton). A titulação estará completa quando o pH
alcançar valores próximos a 12, onde a forma predominante será (H2+N-CH2-COO-).
 CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS QUANTO AO GRUPO R
 POLAR: Serina Tirosina
C

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 POLAR COM CARGA POSITIVA: Lisina
 POLAR COM CARGA NEGATIVA: Aspartato
 APOLAR: Alanina
 LIGAÇÃO PEPTÍDICA: Grupo Carbolixa + Grupo amina = ↑ H2O
PROTEÍNAS
Formadas por unidades de aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
 Ligações peptídicas:
 Caráter de dupla ligação – Ressonância.
 Grupo amida.
 Peptídeos: Menos que 30 aminoácidos.
 Funções:
 Estruturais: Ex – Colágeno/ Elastina.

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 Dinâmicas: Ex – Enzimas/ Anticorpos.
ESTABILIZAÇÃO DA ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS:
 Interações eletrostáticas
 Pontes de Hidrogênio
 Interações hidrofóbicas
 Interações de Van der Waals
 Pontes dissulfeto: Cisteína
 NÍVEIS DE ORGANIZAÇÃO DAS PROTEÍNAS
 Primária: Sequência de aminoácidos.
 Secundária: Interação das carboxilas e grupos aminas.
 Terciária: Interação dos radicais.
 Quaternária: Duas ou mais cadeias polipeptídicas interagindo.

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ENZIMAS
São catalisadores biológicos; Aceleram uma reação favorável até atingir o equilíbrio.
 ESTRUTURA:
I. Proteínas globulares
II. Alguns RNAs de bactérias e protozoários (RNAse)
 Enzima: Interações eletrostáticas.
 Substrato: Só ligações covalentes.
 INTERAÇÕES ENTRE ENZIMA E ESUBSTRATO:
I. Interações eletrostáticas.
II. Pontes de hidrogênio.
III. Interações hidrofóbicas.
IV. Interações de Van der Waals.
 PROPRIEDADES DAS ENZIMAS:
I. Específicas.
II. São recuperadas intactas.
III. Agem em pequenas quantidades.
IV. Não alteram o equilíbrio da reação.
V. Diminuem a energia de ativação.
E + S ↔ ES  E + P
Obs¹: ES = Complexo Enzima-Substrato.
Obs²: O produto (P) perde afinidade com a enzima.
S
E
SSES
S

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 GRÁFICOS DE CINÉTICA
Obs: Algumas enzimas não funcionam assim.
Ex – Enzimas alostéricas (mais de uma subunidade).
I. Michaelis-Menten: Mostra que o aumento da concentração do
substrato, inicialmente aumenta a Vo, que cresce até atingir um valor
constante que sofre poucas alterações com a elevação da
concentração do substrato.
Km = Constante de Michaelis
II. Linewaber-Burke: Já que não é possível determinar a Vmáx a
partir do gráfico de Michaelis-Menten, utiliza-se o Gráfico dos
Duplos Recíprocos (ou gráfico de Lineweaver-Burk),
representação linear da equação de Michaelis-Menten.
Essa é uma equação de reta do tipo y = ax + b, onde: y = 1/ Vo;
a = Km/Vmáx; x = 1/ [S]; b = 1/ Vmáx
III. Efeito do pH: pH ótimo. IV. Efeito da temperatura
 INIBIDORES:
I. Reversíveis:
Competitivo: (↑S ↓I) Concorre com o substrato
pelo sítio ativo da enzima, pois o inibidor é
semelhante ao substrato. A situação é resolvida
pela adição de mais substrato,
entretanto, o Km é aumentado.

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Incompetitivo: Se liga a um sítio diferente daquele ao qual o substrato se liga. A enzima é inativada
quando o inibidor está ligado (↓ E ↓ V).
II. Irreversíveis: Estabelecem ligações covalentes com a enzima.
VITAMINAS E COENZIMAS
 Cofatores: Íons ou moléculas associadas a enzimas.
I. Íons metálicos
II. Moléculas orgânicas: Coenzimas – Ex: NADH;
Grupo prostético (Coenzima + Parte proteica da enzima) – Ex: Biotina.
 Vitaminas: São moléculas orgânicas não sintetizadas pelo organismo, necessárias em baixas doses
na dieta. Têm como função mais comum formar ou ser cofator para reações enzimáticas.
I. Hidrossolúveis: Complexo B – Tiamina (B1), Riboflavina (B2), Niacina (B3), Adenina (B4), Ácido
pantotênico (B5), Piridoxina (B6), Biotina (B7), Ácido Fólico (B9), Cobalamina (B12) e Ácido
Ascórbico (C).
II. Lipossolúveis: A, D, E e K.
 Tiamina (B1): Forma ativa – Tiamina Pirofosfato (TPP). A
TPP é necessária como cofator para reações de
transferência de grupos acila.Obs: Quando a cadeia
carbônica é maior, a transferência é realizada pelo Ácido Pantotênico e Coenzima A.

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 Riboflavina (B2): Percursora da cofator (FADH) – Flavina Adenina Dinucleotídeo. Função:
Transferência de 2é + 2H+
 Niacina (B3): Percursora da cofator (NADH) – Nicotinamida Adenina Dinucleotídeo.
Função: Transferência de íon Hidreto (H+). NAD + 2é + 2H+ → NADH + H+
 Piridoxidina (B6): Percursora do cofator Piridoxal Fosfato (forma ativa da vit. B6).
Função: Transferência de grupos amina.
 Biotina (B7): Vitamina e Cofator de reações de carboxilação.
Função: Transferência de grupos carboxila.
 Cobalamina (B12): Atua como cofator em rearranjos dentro da molécula.

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 Ácido Fólico (B9): Atua como cofator carregando
várias unidades de carbono.
 Ácido Ascórbico (C): Agente redutor. Atua como
cofator na transferência de grupos OH.
Ex – Hidroxilação da prolina no colágeno.
 Vitamina A: Importante para a visão. Acoplado: Retinal e Rodopsina (Enzima)
Retinal: Cis – 11- retinal → Trans – 11- retinal; Rodopsina muda de conformação e envia sinal para
o SNC de luz.
 Vitamina D: Auxilia na regulação
da homeostase de Cálcio e Fósforo
(↑ Absorção de Ca2+).
Dehidrocholesterol (produzido na
pele) → Incidência solar →
Vitamina D3.
 Vitamina E: Acumula-se no tecido adiposo; Age como antioxidante natural – Recaptura os radicais
livres e oxigênio muscular.

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 Vitamina K: Auxilia na manutenção dos níveis
normais das proteínas da coagulação sanguínea.
A conversão da forma inativa para a forma ativa
dos fatores de coagulação requer uma
modificação de resíduos específicos do
glutamato. Essa modificação é uma carboxilação
e a enzima responsável requer vitamina K como
cofator.
CARBOIDRATOS
Poliidroxialdeídos ou poliidroxicetonas ou substâncias que pela hidrólise forneçam estes compostos.
 FÓMULA GERAL: (CH2O)n
Ex – n = 5 → C5H10O5
Exceção – Desoxirribose: C5H10O4
 CLASSIFICAÇÃO:
 Monossacarídeos: Uma única unidade, ou seja, uma única molécula de açúcar (3 a 7 Carbonos).
Ex – Glicose, Frutose e Galactose.
 Oligossacarídeos: Junção de 2 a 20
unidades; Dissacarídeos: Junção de 2
monossacarídeos.
 Polissacarídeos: Junção de mais de 20
unidades. Ex – Amido, Celulose e Glicogênio.
 MONOSSACARÍDEOS:
 Aldeídos ou cetonas com dois ou mais grupos hidroxilas.
 Cristais transparentes com baixo peso molecular – moléculas pequenas.
 Solúveis em água.
 Mais de 4: Formam anel – 5 carbonos:
furanosídico; 6 carbonos: piranosídico.
Obs¹: Carbono quiral ou Assimétrico: Faz 4
ligações diferentes;
MONOSSACARÍDEOS DISSACARÍDEOS
GLICOSE + GLICOSE MALTOSE
GLICOSE + FRUTOSE SACAROSE
GLICOSE + GALACTOSE LACTOSE
Carbono quiral
Aldeído Cetona

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Obs²: Enzimas só reconhecem o isômero D.
Obs³: Diidroxiacetona – Exceção: Não possui nenhum carbono quiral, por isso,
não forma isômeros D e L.
 Carbono de referência: (C5) Último carbono quiral da cadeia.
 Carbono Anomérico: (C1) Se torna assimétrico quando o anel é fechado.
 As formas alfa e beta são anômeras e podem se converter, ocorrendo mutarrotação.
 Ligação glicosídica: Ligação covalente entre o grupo hidroxila de uma molécula e o carbono
anomérico de outra.
O
β – D – Glicose
α – D – Glicose
O
α – D – Ribose
β – D – Ribose
D – Ribose
D – Glicose
α – 1 – 4; Amido e Glicogênio β – 1 –4; Celulose

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NUCLEOTÍDEOS
I. Fosfato
 FÓRMULA GERAL: II. Açúcar (Pentose)
III. Base nitrogenada
Obs¹: O nucleotídeo pode conter até 3 fosfatos. Ex – ATP = Adenosina Trifosfato.
Obs²: O fosfato encontra-se em pH ácido, em pH = 7 – Perde o H+ da hidroxila.
 FUNÇÕES:
 Componentes de cofatores enzimáticos. Ex – NADH e FADH.
 Fornecem energia para as atividades celulares. Ex – ATP e GTP (Guanosina Trifosfato).
 Sinalização. Ex – ATP  AMPc (Adenosina Monofosfato Cíclica).
 Unidade de formação dos Ácidos nucléicos:
RNA – Adenina, Uracila, Citosina e Guanina.
DNA – Adenina, Timina, Citosina e Guanina.
 LIGAÇÃO FOSFODIÉSTER:
Ligação formada entre o grupo hidroxila (OH) ligado ao terceiro carbono
da pentose (C3’) de um nucleotídeo e o grupo fosfato ligado ao quinto
carbono (C5’) do nucleotídeo seguinte. Por isso, pode-se dizer que a fita
é 3’ → 5’.
 Essa imagem mostra a
união das fitas do DNA, que é
dada por pontes de hidrogênio.
- DNA:
Adenina = Timina
Citosina ≡ Guanina

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 Palíndromo:
 Gráfico de separação das fitas do DNA:

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LIPÍDEOS
 Substâncias insolúveis em água e solúveis em solventes orgânicos apolares.
 Predomínio e ligações do tipo C – H (Hidrocarbonetos).
 Não formam polímeros.
 TIPOS: Produzidos a partir de:
Ácidos Graxos
Triacilglicerol
Prostaglandinas
Tromboxanas
Leucotrienos
Ceras
Glicerofosfolipídeos
Eicosanoides
Esfingolipídeos
Obs: Esteroides são formados por terpenos.
 ÁCIDOS GRAXOS: Anfipáticos – Carboxila hidrofílica e cauda hidrofóbica.
 Lineares.
 Saturados e insaturados.
 Nomenclatura:
16: 0 – 16 carbonos, 0 ligações duplas;
16: 1 ∆9 – 16 carbonos, 1 ligação dupla no
carbono 9.
Exemplo: Ácido Araquidônico 20:4 ∆5, 8, 11, 14 Ácido palmitoleico 16: 1 ∆9
Isopreno Terpenos
Carotenoides.
Vitaminas: A, E e K.
Quinonas.
Testosterona
Progesterona
Estrogênio
Cortisol
Aldosterona
Esteroides
Colesterol.
Hormônios esteroides
Vitamina D.

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 TRIACILGLICEROL:
 Mais simples, apolares e hidrofóbicos.
 Três ácidos graxos ligados por ligação éster a um glicerol.
 Depósitos de combustível metabólico – Adipócitos.
Gorduras (Animais) – Sólidas ou Cerosas: Saturadas.
Óleos (Plantas) – Líquidos: Insaturadas
 CERA:
 Ésteres de ácido graxos saturados e insaturados de cadeia longa com álcoois de cadeia longa.
 GLICEROFOSFOLIPÍDEO:
 Dois ácidos graxos unidos por ligação éster ao glicerol e um grupo polar por ligação fosfodiéster.
 Se ao invés do X:
OH – Ácido fosfatídico.
Colina – Fosfatidil Colina.
Inositol – Fosfatidil Inositol.
Inositol Difosfato – Fosfatidil Inositol
Difosfato (PIP2)
Ácido Palmítico Triacontanol

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 ENSFINGOLIPÍDEO: Ao invés de glicerol, contém esfingosina.
 Enfingosina + 1 ácido graxo + Grupo polar.
 Se ao invés de X conter:
H: Ceramida.
Glicose: Cerebrosídeo.
Colina + Fosfato:
Esfingomielina.
AGREGADOS LIPÍDICOS
E MEMBRANAS
 TIPOS:
 MICELAS – Ácidos Graxos. Não possui água dentro, apenas cadeias hidrofóbicas.
 BICAMADA – Glicerofosfolipídeos.
 LIPOPROTEÍNAS: ↓ Quantidade de proteínas aumenta.
Muito baixa densidade (VLDL)
Baixa densidade (LDL)
Alta densidade (HDL)
Vesícula

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 Membrana Celular: Mosaico fluido de proteínas e lipídeos – Glicerofosfolipídeos, esfingolipídeos e
colesterol.
 Proteínas:
I. Transporte: Canais e carreadoras.
II. Sinalização: Canais receptores associados a proteína G; Receptores associados a enzimas
quinases; Receptores para hormônios esteroides.
III. Ancoragem.
Obs¹ - O transporte de K+ e Na+ é feito de forma ativa, ou seja, há gasto de ATP. Esse transporte é
mais conhecido como bomba de sódio-potássio.
Obs² - O transporte de glicose por proteína carreadora é feito de forma passiva, assim como o
transporte realizado pela proteína canal regulada por ligante.
BIOENERGÉTICA
Estudo quantitativo das alterações energéticas que acompanham as reações bioquímicas em condições
constantes de temperatura e pressão. (T = 298K e P = 1 atm)
 Obedece às leis da termodinâmica.
I. A energia total do universo é constante.
II. A desordem do universo tende a aumentar.
 Parâmetros estudados: (∆G = ∆H – T. ∆S)

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 ∆G = Variação da energia libre de Gibbs (J/mol) – Exergônica ou Endergônica.
 ∆H = (Entalpia) Variação da energia das ligações químicas (J/mol) – Exotérmica ou Endotérmica.
 ∆S = (Entropia) Grau de desordem (J/mol.K).
 Hidrólise do ATP:
ATP + H2O → ADP + Pi
(∆Gº’ = -30,5 KJ/mol)
Obs¹: ∆Gº’ significa que a reação acontece em
condições bioquímicas padrão.
Obs²: A reação é exergônica.
Obs³: Ressonância do fosfato.
 Quando a água “quebra” os fosfatos por hidrólise, ela promove o alívio da repulsão das cargas
negativas e o fosfato liberado se liga a outra molécula, energizando-a.
 Após a reação, a água também tem a função de se interpor entre os produtos da reação, hidratando-
os e impedindo que a reação ocorra inversamente.
ATP + H2O → ADP + Pi (∆Gº’ = -30,5 KJ/mol)
Glicose + Pi → Glicose – 6 – P + H2O (∆Gº’ = +13,8KJ/mol)
Glicose + ATP → Glicose – 6 – P + ATP (∆Gº’ = -16,7KJ/mol)
∆Gº = ∆Gº’ + R . t . ln
[Produtos]
[Reagentes]
Glicose – 1 – P →Fosfoglicomutase→ Glicose – 6 – P
Obs¹: Quando a reação está em equilíbrio o ∆Gº é igual a zero.
0 = ∆Gº’ + 8,315 . 293 . ln
[1,9]
[0,1]
∆Gº’ = -7,3 KJ/mol
REAGENTES PRODUTOS
2 M 0 M
1 M 1 M
0,5 M 1, 5 M
0,1 M 1,9 M
cc

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METABOLISMO DOS CARBOIDRATOS
Obs: A insulina exerce controle sobre a glicogênese e o glucagon sobre a glicogenólise.
GLICOGÊNESE
GLICOGENÓLISE

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GLICÓLISE
∆Gº’ = -16,7 KJ/mol
∆Gº’ = -14,2 KJ/mol
∆Gº’ = +23,8 KJ/mol
∆Gº’ = -18 KJ/mol
∆Gº’ = -31,4 KJ/mol

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1º Desvio
Piruvato Carboxilase
Fosfoenolpiruvato Carboxiquinase (Mitocôndria)
2º Desvio
Frutose – 1, 6 – Difosfatase
3º Desvio
Glicose – 6 – P Fosfatase
CICLO DE CORI
 Cooperação entre o músculo e fígado – O ciclo evita que o Ácido Lático se acumule na corrente
sanguínea.
 O músculo utiliza glicogênio como reserva de energia.
 Conversão da Alanina em Glicose – 4 ATPS, 2 GTPS e 2 NADS.

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VIA DAS PENTOSES
 É importante para as células em divisão, forma: NADPH – Utilizada nas vias biossintéticas e Ribose
– 5 – Fosfato – Utilizada para produção de nucleotídeos, coenzimas e Ácidos Nucléicos (RNA,
DNA).
Obs: A Xibulose – 5 – P pode se converter em Frutose – 6 – P para formar Glicose – 6
CICLO DE KREBS

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COMPLEXO PIRUVATO DESIGROGENASE:
3 Subunidades (E1, E2, E3); Alostérica.
Cofatores – Tiamina Pirofosfato (TPP); FAD,
NAD, Coenzima A.
Inibidores: Acetil-coA, NADH e ATP (-)
Atvador: AMP (+)
Reação catalisada
 ENZIMAS DO CICLO DE KREBS:
I. Citrato Sintase:
(-) Citrato, NADH, ATP, Succinil-coA;
(+) ADP, Acetil-coA.
II. Aconitase: (-) Alfacetoglutarato;
III. Isocitrato desidrogenase:
(-) ATP; (+) ADP
IV. Complexo da α – cetoglutarato
desidrogenase:
(-) Succinil-coA; (+) NADH, ADP
V. Succinil-coA sintetase
VI. Succinato Desidrogenase
VII. Fumarase
VIII. Malato Desidrogenase
Obs: Todas as reações são reversíveis, exceto as catalisadas por enzimas
alostéricas.
CADEIA TRANSPORTADORA DE È
 Estágio final do metabolismo produtor de energia.
 Ocorre na membrana interna da mitocôndria.
 Reduz o oxigênio O2 NADH e FADH → H2O → NAD+ e FAD+ (Formas oxidadas).
 Síntese e ATP.
 Mecanismo:
I. Fluxo de elétrons em uma cadeia transportadora ligada a membrana interna da mitocôndria.
II. Transporte ativo de íons H+ (prótons) através da membrana.
PRODUTOS – 1 PIRUVATO
3 NADH
1 FADH2
1 GTP
2 CO2

29
III. Fluxo passivo de íons H+ fornece a energia para síntese de ATP.
Obs¹: Lançadeira Malato/Aspartato: Transporta elétrons do NADH com ajuda do malato e os
transfere para o NAD+ dentro da mitocôndria – Permite que os NADH da glicólise entrem para a Cadeia
Transportadora de elétron no interior da mitocôndria.
Obs²: Desacopladores: Jogam H+ para dentro sem ser pela ATP sintase.
Ex – 2,4-Dimitrofenol (H+); Valinomicina (K+).
 COMPLEXOS PROTEICOS:
I. NAD Desidrogenase: NADH→ FMN é→ Fe-S – Bomba de Prótons (4H+)
NADH → NAD+ + 2H+ (bombeado pra fora) + 2è (passa para o Fe).
II. Succinato Desidrogenase: Recebe elétrons do FADH2; FAD → Fe-S.
Participa do ciclo de Krebs.
III. Complexo dos Citrocomos bc1: (HEME (Fe), Fe-S) – Bomba de prótons (4H+)
IV. Citocromo oxidase (aa3): (HEME (Fe), CμA, CμB) – Bomba de prótons (2H+)
Redução do O2 (entrega de elétrons).
ATP SINTASE: Síntese de ATP a partir de ADP e Pi, em decorrência da energia liberada no transporte
de H+.
 SUBSTÂNCIAS QUE IMPEDEM O BOMBEAMENTO DE PRÓTONS:
 Complexo I: Rotenina.
 Complexo III: Antimicina A.
 Complexo IV: CO e Cianeto.
 ATP Sintase: Oligomicina.
Citocromo C

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 SALDO DE ATP: GLICOSE → 6CO2 + 6H2O = 32 ATPs
Obs: NADH – 10H+: 2,5 ATP; FADH – 6H+: 1,5 ATP
ATP NADH FADH2 TOTAL
GLICÓLISE 2 2 - 7
COMPLEXO DA
PIRUVATO
DESIDROGENASE
- 2 - 5
CICLO DE KREBS 2 6 2 20
TOTAL 4 10 3 32 ATPs
METABOLISMO DOS LIPÍDEOS
 Biossíntese de Ácidos Graxos.
 SÍNTESE DE ÁCIDOS GRAXOS – Citosol.
 ETAPAS:
I. Síntese de Malonil-coA:
II. Ligação de Malonil-coA e Acetil-coA-SH a Proteína Transportadora de Grupos Acil (ACP):
Transferase – Acetil-coA →(coA-SH) Acetil-ACP
Transacetilase – Malonil-coA →(coA-SH) Malonil-ACP.
III. Condensação de Acetil-ACP com Malonil-ACP: Sintase.
IV. Redução com NADPH + H+: Redutase.
V. Desidratação: Desidratase.
VI. Redução com NADPH + H+: Redutase.

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 A última molécula ligada à fosfopantoteína do ACP se une ao SH da cisteína, liberando o sítio para
que o malonil-coA se encaixe novamente, libere CO2 e anexe os 2C restantes à molécula ligada à
cisteína. Ou seja: 1ª rodada – 4C; Outras rodadas – +2C.
Exemplo:
Ácido Palmítico (16:0) – 7 voltas.
8 Acetil-coA (1 para cisteína e 7 pra formar Malonil-coA), 14 NADPH (2 a cada rodada) e 7 ATP (1 a
cada rodada).
Ácido Graxo de 14 Carbonos – 6 voltas.
7 Acetil-coA, 12 NADPH e 6 ATP.
METABOLISMO DOS AMINOÁCIDOS
 Proteínas endógenas – Degradação
dentro da célula.
 Proteínas exógenas – Sistema
Digestório.

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 O NH3+ não pode ser liberado na célula,
pois é tóxico, por isso, ou passa para outra
célula, ou forma ureia.
 Ciclo da Alanina (Fígado):
Glicólise – Piruvato + NH3+ ↔ Alanina.
 A glutamina e Alanina são os aminoácidos
de maior concentração no sangue.
 TRANSAMINAÇÃO:
Obs¹: A vitamina B6 (piridoxamina fosfato) atua na transferência de grupos amina.
Obs²: α-cetoátcidos como o α-cetoglutarato e oxalacetato podem entrar no ciclo de Krebs para formar
ATP e aminoácidos.
Obs³: A ocorrência das reações reversíveis depende da concentração dos produtos.
 SÍNTESE DA UREIA: Mitocôndria e Citosol.
Glutamato + NH3+ → Glutamina ou Alanina – Transportam grupos amina e os liberam para formação
de ureia no fígado.
Obs¹: Citrulina e Ornitina são aminoácidos, mas não fazem parte de proteínas.

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