O documento discute os principais componentes celulares, incluindo lipídios, proteínas, ácidos nucléicos. Detalha a estrutura e função das proteínas, enzimas, DNA e RNA, além do processo de transcrição e tradução que levam à síntese de proteínas.

1. Componentes Celulares

2. Lipídios - esteróides Colesterol: - presente na membrana de animas e ausente na membrana de vegetais. LDL ( Low Density Lipoprotein ) – mau colesterol. HDL ( High Density Lipoprotein ) – bom colesterol

3. Proteínas Constituídas por subunidades menores, os aminoácidos (polímeros de aminoácidos), são as macromoléculas mais abundantes em nosso organismo. Funções: - enzimáticas; - estruturais; - genética; - defesa; - energética.

4. Proteínas: Aminoácido

5. Proteínas: ligação peptídica Grupamento amina reage com grupamento carboxila, formando uma molécula de água e uma ligação peptídica.

6. Proteínas: Classificação dos aminoácidos Aminoácidos essenciais (não são produzidos por nosso organismo): lisina, triptofano, fenilalanina, treonina, valina, metionina, leucina e isoleucina. Aminoácidos naturais (produzidos pelas células animais): glicina, serina, alanina, tirosina, ácido aspárgico, ácido glutâmico, histidina, asparagina, glutamina, prolina. Fique claro que classificar um aminoácido em não essencial ou essencial depende da espécie estudada; assim um certo aminoácido pode ser essencial para um animal e não essencial para outro.

7. Proteínas: diferenças entre elas Número de aminoácidos (aa) Sequência de aa Tipos de aa

8. Proteínas: estrutura Estrutura primária: filamento simples de aa; Secundária: o filamento primário se enrola ( α - hélice) ou forma uma estrutura pregueada (folha- β ). Ambas por pontes de hidrogênio entre os aa. Terciária: estrutura secundária dobra-se sobre si mesma formando estrutura tridimensional. Quaternária: combinação entre várias estruturas terciárias.

9. Proteínas: desnaturação Alterações na configuração espacial da proteína, pode levar à perda de função. Condições: Temperaturas elevadas Variação de pH Solutos como úréia

10. Proteínas: Enzima Características: - É um biocatalisador (aumenta a velocidade das reações químicas); - Altamente específica (chave-fechadura);

11. Holoenzima Apoenzima: enzima inativa Ativador enzimático: ativa a enzima. Quando são íons inorgânicos, são chamados cofatores ; quando são moléculas orgânicas, são as coenzimas . Holoenzima: enzima ativada por ligação de um ativador enzimático (grupo prostético). apoenzima coenzima Holoenzima Substrato

12. Inibidores enzimáticos Ligação permanente

13. Fatores que agem sobre atividade enzimática pH: pH ótimo = máxima velocidade de reação Ex.: Pepsina (estômago): pH ótimo ≈ 2.0 Ptialina (boca): pH ótimo ≈ 7,0

14. Fatores que agem sobre atividade enzimática Temperatura Temperatura ótima; Acima da temperatura ótima início da degradação enzimática: desnaturação de proteínas. Ex.: febre; insolação.

15. Fatores que agem sobre atividade enzimática Concentração de substrato Quanto mais substrato; maior a velocidade de reação, porém há limite. Ex.: fotossíntese (CO 2 ).

16. Vitaminas Substâncias orgânicas que atuam como coenzimas. Lipossolúveis: vitaminas A, D, E e K. Hidrossolúveis: vitaminas do complexo B (B 1 a B 12 ), PP, ácido fólico, biotina, C. Observação na administração de vitaminas lipossolúveis, pois não são eliminadas do organismo facilmente, por ficarem armazenadas nas células de gordura.

17. Ácidos Nucléicos

18. Características dos ácidos nucléicos Encontram-se em todos os seres vivos; Constituem o material genético; São polinucleotídeos, formados por nucleotídeos.

19. Neucleotídeos Nucleotídeo: grupo fosfato + pentose (ribose ou desoxirribose) + base nitrogenada. Nucleosídeo: nucleotídeo sem o grupo fosfato. Pentoses: - Ribose – RNA - Desoxirribose - DNA

20. Bases nitrogenadas Púricas: adenina e guanina (AGua PURa) Pirimídicas: timina, citosina e uracila. Timina – Somente DNA Uracila – Somente RNA Uracila

21. Características do DNA Dois filamentos complementares (formando uma dupla-hélice); Os nucleotídeos de cada cadeia se unem pelos grupos fosfóricos; Cada filamento se une ao outro por meio de pontes de hidrogênio entre as bases nitrogenadas;

22. Duplicação do DNA DNApolimerase: enzima responsável pela produção dos novos filamentos; Duplicação semi-conservativa, cada dupla-hélice apresenta uma fita antiga e uma recém sintetizada.

23. Duplicação do DNA velha nova

24. RNA Nucleotídeo apresenta ribose como pentose; Cadeia única que pode dobrar-se; Produzido no núcleo; Importante papel na síntese de proteínas.

25. RNA mensageiro Fita única de RNA; Não se dobra; Trinca de nucleotídeos = códon (unidade que informará ao ribossomo qual aminoácido deverá ser incorporado à proteína que está sendo sintetizada); Associa-se aos ribossomos para que ocorra a síntese protéica.

26. RNA transportador Responsável por carregar aminoácidos para a síntese protéica; Possui trinca complementar ao códon do RNAm, chamada anticódon ;

27. RNA ribossômico RNA de cadeia mais longa; Origem: região de nucléolo; No citoplasma associa-se a proteínas e forma as duas subunidades dos ribossomos; Função estrutural.

28. Transcrição Transcrição DNA -> RNA

29. Transcrição - animação

30. Tradução: Síntese Protéica – Código Genético

31. Tradução: Síntese Protéica – Código Genético

32. Síntese Protéica – Código Genético

33. Código Genético Primeira letra Segunda letra Terceira letra Código Genético é degenerado , pois um aminoácido é codificado por mais de um códon.