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AMINOÁCIDOS
Força-Tarefa de
Alimentos Fortificados
e Suplementos
Júlio Sérgio Marchini
Helio Vannucchi
Vivian Marques Miguel Suen
Selma Freire de Carvalho da Cunha

© 2016 ILSI Brasil International Life Sciences Institute do Brasil
ILSI BRASIL
INTERNATIONAL LIFE SCIENCES INSTITUTE DO BRASIL
Rua Hungria, 664 — conj.113
01455-904 — São Paulo — SP — Brasil
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© 2016 ILSI Brasil International Life Sciences Institute do Brasil
Dados Internacionais de Catalogação na Publicação (CIP)
(Câmara Brasileira do Livro, SP, Brasil)
Aminoácidos / Júlio Sérgio Marchini...[et al.]. --
São Paulo : ILSI Brasil-International Life
Sciences Institute do Brasil, 2016.
Outros autores: Helio Vannucchi, Vivian Marques
Miguel Suen, Selma Freire de Carvalho da Cunha
Vários autores.
Bibliografia.
ISBN 978-85-86126-57-4
1. Aminoácidos 2. Nutrição 3. Proteínas 4. Saúde -
Promoção I. Marchini, Júlio Sérgio. II. Vannucchi,
Helio. III. Suen, Vivian Marques Miguel. IV. Cunha,
Selma Freire de Carvalho da.
16-05682 CDD-613.2
Índices para catálogo sistemático:
1. Alimentos : Nutrientes : Nutrição aplicada :
Promoção da saúde 613.2

3
Aminoácidos / ILSI Brasil
Esta publicação foi possível graças ao apoio da Força-Tarefa
de Alimentos Fortificados e Suplementos, subordinada ao
Comitê de Nutrição e este ao Conselho Científico e de
Administração do ILSI Brasil.
Segundo o estatuto do ILSI Brasil, no mínimo 50% de seu
Conselho Científico e de Administração deve ser composto
por representantes de universidades, institutos e órgãos
públicos, sendo os demais membros representantes de
empresas associadas.
Na página 115, encontra-se a lista dos membros do Conselho
Científico e de Administração do ILSI Brasil, e na página 117,
as empresas mantenedoras da Força-Tarefa de Alimentos
Fortificados e Suplementos em 2016.
Para mais informações, entre em contato com o ILSI Brasil
pelo telefone (11) 3035-5585 ou pelo e-mail: ilsibr@ilsi.org.br
As afirmações e opiniões expressas nesta publicação são de responsabilidade
dos autores, não refletindo, necessariamente, as do ILSI Brasil. Além disso, a
eventual menção de determinadas sociedades comerciais, marcas ou nomes
comerciais de produtos não implica endosso pelo ILSI Brasil.

Índice
Autores
Prefácio
I. Aminoácidos: funções e segurança
1. Aminoácidos: definição
1.1. Caracterização bioquímica dos aminoácidos
1.2. Aspectos gerais relacionados ao metabolismo de aminoácidos
1.3. Panorama geral sobre a segurança de uso dos aminoácidos
1.4. Métodos alternativos para avaliação da segurança de uso dos aminoácidos
1.4.1. Histórico das recomendações internacionais para o consumo de
aminoácidos
II. Aplicação dos aminoácidos na metabolômica
1. Genômica nutricional
2. Metabolômica
III. Avaliação do perfil de aminoácidos no auxílio do diagnóstico e
tratamento de distúrbios metabólicos
1. Derivatização ou reação pré-coluna
2. Derivatização ou reação pós-coluna
IV. Consumo de aminoácidos no Brasil
V. Aminoácidos, características gerais e teor no leite materno
1. Introdução e definição
2. Aminoácidos: dados gerais
3. Aminoácidos ramificados e metabolismo da amônia
4. Histidina
5. Arginina
6. Fenilalanina
9
13
15
15
15
16
22
23
28
39
39
39
45
46
48
53
57
57
64
66
67
67
68

7. Glutamina
8. Metionina
9. Taurina
VI. Aminoácidos e exercício físico: aplicação para saúde e desempenho físico
1. Ação anabólica/catabólica dos músculos esqueléticos
2. Substrato para a gliconeogênese
3. Resposta imunológica
4. Retardo da fadiga central
5. Desempenho físico
VII. Aminoácidos e obesidade
1. Perfil de aminoácidos livres no plasma
2. Aminoácidos de cadeia ramificada
3. O papel da taurina
4. Triptofano: o aminoácido sacietógeno
VIII. O papel dos aminoácidos na nutrição, com ênfase em geriatria
1. População idosa
IX. Fenilcetonúria
1. Tratamento da fenilcetonúria
X. Dietas enterais e aminoácidos
XI. Fórmulas de aminoácidos para terapia nutricional parenteral disponíveis no Brasil
XII. Conselho científico e de administração do ILSI Brasil
XIII. Empresas mantenedoras da Força-Tarefa de Alimentos Fortificados e
Suplementos 2016
68
68
69
75
75
76
76
77
78
85
85
85
86
87
93
93
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103
111
117
119

7
Coordenação Geral
Júlio Sérgio Marchini, Helio Vannucchi, Vivian Marques,
Miguel Suen, Selma Freire de Carvalho da Cunha
Autores:
Amanda Marcela Bono Nishida
Nutricionista. Aprimoranda. Departamento de Clínica Médica da Faculdade de
Medicina de Ribeirão Preto da Universidade de São Paulo. Disciplina de Nutrologia.
Bruno Affonso Parenti
Nutricionista. Doutorando. Departamento de Clínica Médica da Faculdade de
Camila Fernanda Brandão
Educação Física. Doutoranda. Departamento de Clínica Médica da Faculdade de
Carla Barbosa Nonino
Nutricionista. Professora Doutora do Departamento de Clínica Médica da Faculdade de
Carlos Alexandre Fett
Educação Física. Núcleo de Aptidão Física, Informática, Metabolismo,
Esporte e Saúde (NAFIMES) da Universidade Federal do Mato Grosso.
Carolina Hunger Malek Zadeh
Nutricionista. Doutoranda da Faculdade de Medicina de
Ribeirão Preto da Universidade de São Paulo.

8
Carolina Ferreira Nicoletti
Nutricionista. Pós-doutoranda. Departamento de Clínica Médica da Faculdade de
Eduardo Ferriolli
Médico. Professor Associado. Departamento de Clínica Médica da Faculdade de
Medicina de Ribeirão Preto da Universidade de São Paulo.
Disciplina de Clínica Médica Geral e Geriatria.
Eline Hillesheim
Nutricionista. Mestranda. Faculdade de Medicina de
Gilberto João Padovan
Químico. Departamento de Clínica Médica da Faculdade de Medicina de Ribeirão
Preto da Universidade de São Paulo. Disciplina de Nutrologia.
Helena Fernandes Martins Tavares
Nutricionista. Assuntos Regulatórios Corporativos Ajinomoto do Brasil.
Helio Vannucchi
Médico. Professor Titular do Departamento de Clínica Médica da Faculdade de
José Henrique Silvah
Médico. Pós-Doutorando. Departamento de Clínica Médica da Faculdade de Medicina
de Ribeirão Preto da Universidade de São Paulo. Disciplina de Nutrologia.
Jowanka Amorim
Nutricionista. Mestranda. Faculdade de Medicina de
Médico. Professor Titular do Departamento de Clínica Médica da Faculdade de

9
Karina Pfrimer
Nutricionista. Pós-Doutoranda. Departamento de Clínica Médica da Faculdade de
Medicina de Ribeirão Preto da Universidade de São Paulo. Disciplina de Clínica
Médica Geral e Geriatria.
Márcia Varella Morandi Junqueira-Franco
Farmacêutica e Bioquímica. Departamento de Clínica Médica da Faculdade de
Marlene de Fátima Turcato
Médica. Departamento de Neurologia da Faculdade de Medicina de
Ribeirão Preto da Universidade de São Paulo
Mayara Perna Assoni
Nutricionista. Unidade Metabólica. Departamento de Clínica Médica da Faculdade de
Nancy Yukie Yamamoto Tanaka
Nutricionista. Diretora do Serviço de Nutrição do Hospital das Clínicas da
Faculdade de Medicina de Ribeirão Preto da Universidade de São Paulo.
Médica. Professora Doutora do Departamento de Clínica Médica da Faculdade de
Médica. Professora Doutora do Departamento de Clínica Médica da Faculdade de

11
Prefácio
A principal função dos aminoácidos é atuar como subunidades de estruturação de
moléculas proteicas. Todas as proteínas de todos os organismos vivos são forma-
das por uma combinação variada de apenas 20 tipos diferentes de aminoácidos:
essenciais, não essenciais ou, ainda, condicionalmente essenciais.
Aspectos da qualidade das proteínas em função da sua composição quantitativa de
aminoácidos essenciais são encontrados nesta publicação. As funções fisiológicas em
várias circunstâncias das etapas de desenvolvimento corporal em pessoas eutróficas,
como também em alguns casos de doenças relacionadas aos teores de aminoácidos,
são abordadas.
Alguns aminoácidos são chamados de funcionais, tais como arginina, cisteína,
glutamina, leucina, prolina e triptofano. Os 20 aminoácidos que ocorrem na
natureza como substrato para síntese peptídica, proteica, são codificados a
partir de quatro nucleotídeos presentes na molécula do DNA.
A quantificação de aminoácidos livres em fluidos e tecidos biológicos pode fornecer
importante informação bioquímica e nutricional que permite o diagnóstico de várias
doenças, assunto abordado em um dos capítulos.
Formulações de aminoácidos para terapia nutricional parenteral, encontradas no
Brasil, também são apresentadas no capítulo correspondente.
Conhecimentos dos níveis basais e pós-prandiais dos aminoácidos circulantes podem
orientar sobre a necessidade imposta pelo exercício físico e a adequação da dieta
para o atleta, o que é sugerido nesta revisão.
A discussão sobre o papel dos aminoácidos na nutrição, com ênfase em geriatria, tam-
bém é apresentada. A Resolução RDC nº 63 da Agência Nacional de Vigilância Sanitária
do Ministério da Saúde, de 6/7/2000, refere-se a dietas enterais e aminoácidos.
Esta revisão oferecida pela Força-Tarefa de Fortificação e Suplementação relata,
principalmente, particularidades dos aminoácidos contidos nos alimentos, seu papel
fisiológico, funções, aspectos gerais e conteúdo nos alimentos habitualmente con-
sumidos pela população brasileira.
Esperamos, finalmente, que as informações possam contribuir para aprimorar o
conhecimento e servir de base para outros eventuais estudos.
Prof. Dr. Helio Vannucchi

13
AMINOÁCIDOS: FUNÇÕES E SEGURANÇA
Helena Fernandes Martins Tavares
Helio Vannucchi
1. AMINOÁCIDOS: DEFINIÇÃO
Por definição, tem-se que os aminoácidos são compostos orgânicos formados por um
grupo amino (—NH3
) associado a um grupo carboxila (—COOH). A principal função dos
aminoácidos é atuar como subunidades de estruturação de moléculas proteicas.1
Dependendo da capacidade de o organismo humano sintetizar endogenamente a
quantidade de aminoácidos suficiente para suprir as necessidades metabólicas,
tem-se a sua classificação em aminoácidos essenciais e não essenciais.1
Considerando que o organismo precisa da ingestão dietética desses aminoácidos
essenciais, a ausência ou a ingestão inadequada de qualquer um desses aminoáci-
dos leva a um balanço de nitrogênio negativo, podendo acarretar perda de peso,
crescimento prejudicado (principalmente em crianças) e ainda alguns outros sin-
tomas clínicos.1
1.1. CARACTERIZAÇÃO BIOQUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS
Todas as proteínas de todos os organismos vivos são formadas por uma combinação
variada de apenas 20 tipos diferentes de aminoácidos, dos quais nove são aminoácidos
essenciais e 11 não essenciais ou, ainda, condicionalmente essenciais, ou seja, ami-
noácidos que, em determinadas condições metabólicas, deixam de ser sintetizados
pelo organismo em quantidade suficiente para atender as necessidades fisiológicas.
Os aminoácidos essenciais são isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina,
treonina, triptofano, valina e, para crianças, histidina.2
Conforme mencionado, todos esses aminoácidos podem ser definidos como sendo uni-
dades monoméricas de estruturação de moléculas de proteína, caracteristicamente
compostos por um grupo amino (—NH3
) associado a um grupo carboxila (—COOH).1
De
acordo com a Figura 1, pode-se notar que, com exceção da prolina, todos os aminoá-
cidos têm o grupo carboxila ligado ao grupo amino por um carbono, além de apresen-
tar ainda uma cadeia R— variável.2
I

14
Figura 1. Os 20 aminoácidos presentes na natureza responsáveis pela formação das
proteínas de todos os organismos vivos.
1.2. ASPECTOS GERAIS RELACIONADOS AO METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
De acordo com o Institute of Medicine, na publicação das suas Dietary References
Intakes (DRI), a proteína é o principal componente estrutural e funcional de todas as
células do organismo. Enzimas, transportadores de membrana, moléculas de trans-
porte do sangue, matrizes intracelulares, cabelo, unhas, albumina de soro, queratina
e colágeno, assim como muitos hormônios reguladores dos processos fisiológicos, são
todos moléculas proteicas. Assim, uma oferta adequada de proteínas na dieta é
essencial para manter não apenas a integridade, mas também a função celular,
para saúde e reprodução (IOM, 2005).3
Por sua vez, além de atuar como subunidades estruturadoras das proteínas, os
próprios aminoácidos também atuam como precursores de coenzimas, hormônios,
ácidos nucleicos e outras moléculas essenciais para o funcionamento do organismo.3

15
Além de o perfil aminoacídico ser um aspecto importante para a qualificação nutricional
das proteínas, a estrutura das moléculas proteicas também influência na digestibilidade
dos aminoácidos. Na mesma publicação da IOM3
, é detalhado o intercâmbio existente
entre o pool de proteínas corporais presentes nos tecidos e na circulação e o pool de
todos os aminoácidos livres presentes nos fluidos corporais (Figura 2).
Figura 2. Turnover de proteínas reúne as trocas existentes entre as proteínas corpo-
rais e o pool de aminoácidos livres.3
Na Figura 2, as setas indicam os processos contínuos de degradação e ressíntese do
turnover das proteínas, assim como outras vias envolvendo o pool de aminoácidos
livres, tais como: obtenção dos aminoácidos, seja a partir da dieta ou da síntese
endógena de aminoácidos não essenciais, e perda por excreção, oxidação ou pela
conversão a outros metabólitos não proteicos.
De maneira geral, os aminoácidos absorvidos pelo organismo são utilizados para reconstituição
das suas próprias proteínas, sendo, portanto, imprescindível o fornecimento de quan-
tidade suficiente e balanceada dos diferentes tipos de aminoácidos essenciais.3
A partir de uma dieta desequilibrada, existe o risco de alguns aminoácidos necessários
para a síntese proteica estarem em quantidades insuficientes, enquanto outros ami-
noácidos aparecerem em excesso, seguindo para sua excreção sem mesmo terem sido
utilizados ou, alternativamente, sendo desviados para o provimento de energia.
Da mesma forma, quando determinados aminoácidos são consumidos em quantidade
excessiva, existe a possibilidade que seja suprimida a absorção ou a utilização de
outros aminoácidos, agravando ainda mais o quadro de desequilíbrio no pool de ami-
noácidos livres.3
Portanto, para que tais riscos de desequilíbrio sejam evitados e a contínua síntese de
proteínas do organismo seja garantida, é importante manter uma dieta que forneça
quantidade e balanço adequados de aminoácidos.

16
A relevância da manutenção de quantidade e balanço adequados dos nutrientes para
continuidade da vida já tem sido discutida pela Lei do Mínimo de Liebig (Liebig Law
of the Minimum ou Liebig Law), princípio desenvolvido por Carl Sprengel, em 1828,
e popularizado pelo químico alemão Justus Von Liebig, sendo mais utilizado pelas
Ciências Agrárias.
Justus Freiherr Von Liebig foi um dos cientistas mais respeitados e influentes do sé-
culo XIX. As maiores contribuições de Liebig foram a química de fulminatos, química
orgânica, química agrícola e fisiologia. Em meados de 1840, Liebig voltou sua atenção
para o estudo da química de solos, plantas e animais que poderiam ajudar a aumentar
a rentabilidade da agricultura.
Os experimentos envolveram principalmente a conversão de terras de plantio estéril
em terras férteis, dado que o crescimento da planta fica comprometido quando há
falta de qualquer elemento essencial, mesmo se os demais estiverem presentes em
excesso.
Os resultados levaram à conclusão de que cada nutriente é essencial, e a deficiência
de qualquer um pode ter efeito adverso. Por isso, concluíram que um “mínimo” de
todos os nutrientes precisa estar disponível para se garantir o crescimento saudável
das plantas.4
A fim de ilustrar a Lei do Mínimo de Liebig, Dobenecks pensou na imagem de um barril
cheio de água, frequentemente conhecido como Teoria do Barril, vide Figura 3.
Figura 3. Teoria do Barril, de Dobenecks, que ilustra a Lei do Mínimo de Liebig.
Da mesma forma, aplicando a Lei do Mínimo de Liebig e a Teoria do Barril à nutrição
humana e à ingestão proteica, quando uma dieta é formulada com uma fonte natural de
proteínas, alguns tipos de aminoácidos essenciais podem estar presentes em quantidades
insuficientes ou excessivas. Se determinado aminoácido estiver escasso, a eficiência da
alimentação fica limitada ao nível desse aminoácido insuficiente (fator limitante).

17
Na Teoria do Barril, cada ripa representaria um tipo de aminoácido, sendo o com-
primento das ripas representantes das quantidades individuais de cada aminoácido.
Portanto, a capacidade do barril fica limitada pela ripa mais curta, assim como a sín-
tese proteica e o crescimento ficam limitados pelos aminoácidos menos disponíveis.
Por outro lado, os aminoácidos em excesso, correspondentes às ripas acima do nível
de água, não serão utilizados para a síntese de proteínas, seguindo para excreção ou
vias alternativas para produção de energia (Figura 4). O nitrogênio consumido como
fonte de energia é usualmente excretado como amônia.
Figura 4. Aplicação da Teoria do Barril para avaliar o aporte dietético de aminoáci-
dos. A nutrição fica limitada pelo fornecimento do nutriente mais escasso, no exem-
plo, a lisina (aminoácido limitante).
Portanto, tem-se que, quando a dieta é deficiente em, pelo menos, um aminoácido, o
corpo não consegue utilizar com eficiência todos os aminoácidos disponíveis no pool. No
exemplo ilustrado pela Figura 4, apenas com a adição de lisina foi possível garantir um
aproveitamento mais eficiente dos aminoácidos.
Como mencionado anteriormente, apesar de o organismo ser capaz de sintetizar 11
de um total de 20 aminoácidos, ainda existem nove aminoácidos essenciais que o
organismo não é capaz de sintetizar, devendo ser obtidos única e exclusivamente a
partir da dieta.1
A fim de se garantir um padrão saudável de síntese de proteínas, músculos e tecidos,
a adequação do consumo de aminoácidos, principalmente essenciais, dependerá do
equilíbrio estabelecido entre seu consumo dietético e as necessidades fisiológicas
do organismo, seja para um sujeito saudável, doente ou ainda passando por algum
estado transitório que requer maior aporte proteico, por exemplo, de crescimento
acelerado (crianças), gestação, lactação ou prática de atividade física.1

18
Portanto, considerando que os aminoácidos essenciais não são sintetizados pelo or-
ganismo, muitas vezes são eles que limitam, de alguma forma, a síntese de proteínas,
músculos e tecidos. Sendo assim, para garantir um padrão saudável e adequado de
síntese proteica, faz-se necessário um consumo dietético satisfatório ou, em alguns
momentos, até aumentado de aminoácidos essenciais.
De acordo com o IOM3
,a dieta humana padrão apresenta uma vasta gama de diferen-
tes tipos de proteínas dietéticas (Tabela 1). Como consequência de um maior consumo
dietético de proteínas, é de se esperar um aumento natural das concentrações de
aminoácidos livres e de ureia, no sangue pós-prandial, e de compostos nitrogenados,
tais como ureia, na urina.
Tais mudanças fazem parte da regulação normal dos altos níveis circulantes de ami-
noácidos e nitrogênio e que, quando sob níveis normais de ingestão por sujeitos
saudáveis, não representam risco ou perigo à saúde.
Tabela 1. Variabilidade no perfil aminoacídico de diferentes tipos de alimentos pre-
sentes na dieta habitual.1
hh Altas quantidades de aminoácidos presentes no alimento.
ii Baixas quantidades de aminoácidos presentes no alimento.
P Balanço geral bom de aminoácidos no alimento.
QUEIJO,
OVO,
LEITE
E
CARNE
MILHO
CEREAL
LEGUMES
GRÃO
INTEGRAL
(COM
GERME)
NOZES,
ÓLEO
DE
SEMENTES,
SOJA
SEMENTES
DE
GERGELIM
E
GIRASSOL
AMENDOIM
VERDURAS
GELATINA
LEVEDURA
Metionina ! ! !! "" !! "" !! "" "" "" !!
Isoleucina !! ! ! ! ! ! ! ! ! ! !
Leucina !! ! ! ! ! ! ! ! ! ! !
Lisina !! "" "" !! !! !! "" "" ! "" !
Fenilalanina ! ! ! ! ! ! ! ! ! ! ""
Treonina !! "" "" !! ! !! ! "" ! ! !!
Triptofano ! "" ! "" "" ! !! ! ! "" !
Valina !! ! ! ! ! ! ! ! ! ! !
AMINOÁCIDOS
CATEGORIAS DE ALIMENTOS

19
Um sujeito adulto saudável que consome 70-100 g/dia de proteínas excreta cerca de
11-15 g/dia de nitrogênio pela urina, principalmente na forma de ureia e com algu-
mas pequenas contribuições de amônia, ácido úrico, creatinina, ou ainda de alguns
aminoácidos livres. Esses compostos nitrogenados correspondem aos produtos finais
mais comuns obtidos a partir do metabolismo proteico. Enquanto o ácido úrico e a
creatinina são derivados indiretos dos aminoácidos, a ureia e a amônia são obtidas a
partir da sua oxidação parcial.3
A remoção do nitrogênio de cada aminoácido, bem como sua conversão a uma forma
que possa ser excretada pelos rins, pode ser considerada um processo dividido em
duas etapas principais. A primeira etapa normalmente ocorre através de reações
enzimáticas de dois tipos, por transaminação ou desaminação.3
Transaminação corresponde a uma reação reversível que utiliza cetoácidos inter-
mediários oriundos do metabolismo da glicose, por exemplo: piruvato, oxaloacetato
e alfa-cetoglutarato, como destinatários do nitrogênio amino (alfa-amino). A maioria
dos aminoácidos pode participar dessas reações, resultando em seus alfa-amino trans-
feridos para formação de três aminoácidos: alanina, a partir do piruvato, aspartato, a
partir do oxaloacetato, e ainda glutamato, a partir do alfa-cetoglutarato.3
Ao contrário de muitos aminoácidos, a transaminação dos aminoácidos de cadeia
ramificada pode ocorrer em diferentes tecidos por todo o organismo, principalmente
no músculo esquelético. Nessa ação, os principais receptores do grupo alfa-amino
são alanina (piruvato) e glutamina (glutamato, alfa-cetoglutarato) que, em seguida,
passam para a circulação. Eles servem como importantes carreadores de nitrogênio
vindos da periferia (músculos esqueléticos) para o intestino e fígado. No intestino
delgado, glutamina é extraída e metabolizada para amônia, alanina e citrulina, que,
em seguida, são transportadas ao fígado através da circulação portal.3
O nitrogênio também pode ser removido dos aminoácidos por reações de desamina-
ção, que resulta na formação de amônia. Certos aminoácidos podem ser desamina-
dos, quer diretamente (histidina), por desidratação (serina e treonina), por meio do
ciclo de purinas (aspartato) ou, ainda, por desaminação oxidativa (glutamato). Com
isso, a síntese de ureia ocorre no fígado pelo ciclo de Krebs-Henseleit. Após a síntese,
a ureia é transportada por meio da circulação do fígado para os rins, onde é, final-
mente, excretada pela urina.3
Contudo, é possível notar que o organismo humano não mantém uma grande reserva
de aminoácidos livres, sendo qualquer excesso rapidamente metabolizado e/ou ex-
cretado. Portanto, o pool metabólico de aminoácidos encontra-se em um estado de
equilíbrio dinâmico, nas próprias proteínas celulares e que pode ser requisitado a
qualquer momento a fim de suprir qualquer nova necessidade fisiológica, tais como:
incorporação em proteínas tissulares, neoglicogênese e síntese de novos compostos
nitrogenados (ex.: creatina e epinefrina).1,2

20
A contínua dinâmica da proteína nas pessoas é necessária tanto para garantia do pool
de aminoácidos livres como para atender as necessidades das mais diversas células
e tecidos corporais. Com isso, os tecidos mais acionados para esse turnover são as
proteínas do plasma, mucosa intestinal, pâncreas, fígado e rins, enquanto músculos,
pele e cérebro apresentam uma participação muito menor.1
Cada célula do organismo é capaz de sintetizar um grande número de proteínas espe-
cíficas a partir dos aminoácidos, sejam essenciais ou não essenciais. As características
e a especificidade de cada proteína sintetizada pelo organismo são predeterminadas
pelo código genético presente nas moléculas de DNA, que funciona como modelo
para a síntese de várias formas de RNA que, então, participam da síntese proteica
propriamente dita. No entanto, para que a síntese proteica ocorra, é preciso que to-
dos os aminoácidos necessários estejam disponíveis, principalmente os aminoácidos
essenciais, que devem vir única e exclusivamente da dieta.1
O Amino Acid Scoring Pattern, estabelecido pela joint FAO FAO/WHO/UNU, estabelece
a quantidade mínima e o equilíbrio dos aminoácidos a serem consumidos a partir da
dieta, recomendações essas estabelecidas para as mais diversas faixas etárias (estágios
de vida) da população.
1.3. PANORAMA GERAL SOBRE A SEGURANÇA DE USO DOS AMINOÁCIDOS
Os aminoácidos estão largamente presentes na natureza, havendo apenas 20 tipos
para a síntese de todas as proteínas. Eles compõem aproximadamente 20% do cor-
po humano e são naturalmente encontrados em uma série de alimentos, e tem-se
que o consumo de aminoácidos é amplamente variável conforme o padrão da dieta.
Portanto, devido a essa variabilidade, associada à incapacidade do organismo em
armazenar o excedente, um desenvolvido sistema homeostático foi adquirido pelos
grandes primatas a fim de garantir que altos níveis de aminoácidos, provenientes da
alimentação, fossem manejados e excretados de forma eficiente.
Enquanto estudos referentes à determinação das necessidades mínimas de aminoá-
cidos evoluem com o tempo,5
sendo possível citar alguns exemplos como as DRI3
ou
as recomendações da joint FAO/WHO/UNU6
e da FAO Expert Consultation7
, níveis
máximos tolerados de ingestão (upper levels — UL) são estabelecidos por estudos es-
pecíficos realizados em animais e com humanos. No entanto, nenhum limite máximo
pode ainda ser assumido como oficial devido à escassez de estudos clínicos específicos
para a determinação de UL de aminoácidos, pois: existe um longo histórico de uso se-
guro de aminoácidos, seja a partir de alimentos ou formas isoladas (suplementos), em
países ocidentais e no Japão; os aminoácidos estão ampla e naturalmente presentes
nos mais diversos alimentos; há também histórico de uso de aminoácidos especial-
mente em pacientes sob tratamento, por exemplo, em aplicações terapêuticas da
nutrição clínica para estados pós-operatórios ou de recuperação de grandes traumas.

21
Os Estados Unidos e o Japão foram países que destinaram os maiores esforços na
tentativa de estabelecer limites de UL para aminoácidos em humanos saudáveis, já
em meados dos anos 2000. Contudo, os pesquisadores concluíram que não existiam
estudos clínicos suficientes ou mesmo necessidade prática, devido principalmente ao
longo histórico de consumo seguro dos aminoácidos a partir da dieta.
Atualmente, há esforços pontuais na ciência na tentativa de se estabelecerem valores
de UL para determinados aminoácidos. Com isso, é possível citar o Norway Scientific
Committee for Food Safety (VKM) que, em 2013, publicou documentos relacionados à
segurança de uso de histidina, metionina e triptofano.8
Existe também o International Council on Amino Acid Science (ICAAS), que já organi-
zou em torno de oito workshops internacionais com conteúdo científicos publicados
no periódico Journal of Nutrition. Por sua vez, o ICAAS apoia diversos projetos de pes-
quisa clínica, possuindo, atualmente, a posição de que os aminoácidos presentes nos
alimentos e em suplementos são substâncias seguras e que sua toxicidade está fre-
quentemente limitada por barreiras tecnológicas, tais como: estabilidade limitada;
sabor e odor adversos, quando em altas doses, evitando o uso excessivo de aminoáci-
dos em alimentos e suplementos; e ainda a maioria dos aminoácidos frequentemente
aplicada para a nutrição humana (ex.: BCAA) não ser facilmente solúvel em água.
Atualmente, o ICAAS permanece como uma das únicas organizações globais que trabalham
ativamente em estudos de avaliação de níveis máximos tolerados de ingestão (UL) para
os principais aminoácidos. No entanto, a ausência de um padrão sistemático de efeitos
adversos em humanos em resposta à administração oral de aminoácidos não permite a
definição de valores de UL para humanos com base nos dados de No Observed Adverse
Effect Level (NOAEL) ou Lowest Observed Adverse Effect Levels (LOAEL) estabelecidos
em roedores. Por isso, o principal objetivo do ICAAS é a revisão de dados obtidos a
partir de estudos clínicos de investigação realizados com humanos.
1.4. MÉTODOS ALTERNATIVOS PARA AVALIAÇÃO DA SEGURANÇA DE USO
DOS AMINOÁCIDOS
No caso de aditivos alimentares, para avaliação da sua segurança de uso, geral-
mente é determinada a Ingestão Diária Aceitável (IDA) através da multiplicação do
valor de NOAEL, obtido em estudos toxicológicos feitos com animais, pelo fator de
segurança de 1/100, sendo dez, pela diferença entre espécies, e em mais dez, por
diferenças individuais (intraespécies).
Caso esse mesmo método fosse aplicado para estimativa de valores de IDA para os ami-
noácidos, os limites estariam incoerentemente abaixo das quantidades consumidas a
partir da dieta habitual. Um exemplo pode ser feito para a glicina, pois, multiplicando
o valor de NOAEL encontrado em estudos toxicológicos realizados com ratos, de 1.800
mg/kg p.c., pelo fator de segurança (1/100), tem-se uma IDA de 18 mg/kg p.c.

22
Considerando um sujeito de 60 kg p.c., a partir desse valor, o limite de consumo seria
de apenas 1,08 g/dia de glicina. Uma vez que o consumo médio de glicina observado
para a população norte-americana foi de 3,2 g/dia (Third National Healthy and Nutrition
Examination Survey — NHANES III), nota-se uma ingestão segura equivalente a cerca de três
vezes o valor estimado da IDA para glicina. Portanto, tem-se que esse método empregado
para avaliação da segurança de uso e estabelecimento de valores de IDApara aditivos alimen-
tares seria pouco aplicável para nutrientes cujo metabolismo já está muito bem estabelecido,
seja em animais ou em humanos.
Na literatura, estão disponíveis alguns dados toxicológicos de aminoácidos obtidos a
partir de estudos experimentais realizados com animais. No entanto, pela dificuldade
e devido à inconsistência observada durante a aplicação da metodologia toxicológica
padrão (resultados de NOAEL e LOAEL em animais corrigidos para humanos), muitos
dos estudos que avaliaram os efeitos de diferentes níveis de consumo de aminoácidos
em humanos utilizaram outras metodologias alternativas de avaliação.
Algumas envolveram abordagem com metabolômica e análise de clusters (CAMC: Cluster
Analysis of Multivariate Correlations), como tratado por Noguchi, Sakai e Kimura9
,
ou, ainda, transcriptômica por DNA microrray e análise de CAMC, como realizado por
Matsuzaki et al,10
Tais metodologias são estudos que visaram abordagens alternativas
e diferenciadas para o estudo de ingestão adequada e segurança de uso de diferentes
aminoácidos.
Para conhecimento, enquanto a metabolômica trata da caracterização e entendi-
mento do comportamento de todos os metabólitos relacionados ao metabolismo
do organismo, por exemplo, ao metabolismo de aminoácidos, a transcriptômica
caracteriza e procura explicar o comportamento e a transcrição de RNA-mensageiro.
Das metodologias alternativas presentes na literatura, a mais aplicada em estudos
clínicos com humanos e experimentos com animais foi a observação de níveis de
consumo de aminoácidos que levaram a um nível máximo de oxidação pelo organismo
(“limite metabólico”).
De acordo com Pencharz, Elango e Ball11
, genética e outros fatores podem influenciar
as respostas do organismo ao consumo excessivo de aminoácidos, em diferentes es-
pécies. A grande variabilidade na resposta a várias doses de aminoácidos, em seres
humanos, torna ainda mais desafiador a identificação de um valor oficial de UL para
aminoácidos.
No mesmo artigo, Pencharz, Elango e Ball11
discutem e detalham ainda em quais
situações o uso de doses elevadas de formas isoladas de alguns aminoácidos, acima
dos níveis recomendados, poderia ser benéfico, buscando determinar, portanto,
qual seria esse excedente de aminoácidos ainda seguro. Para tanto, os autores dis-
correm sobre a ação de diferentes níveis de consumo sob os níveis de oxidação dos
aminoácidos.

23
Pencharz, Elango e Ball11
mencionam ainda vários estudos na literatura que comparam
os efeitos do consumo de doses elevadas de aminoácidos ligados à proteína versus
aminoácidos livres. Tais estudos demonstram que os aminoácidos, quando ofertados
em meio a uma matriz proteica, proporcionam um efeito muito menor nos níveis
plasmáticos do aminoácido testado, provavelmente devido ao fato de a ingestão de
proteínas estimular a síntese proteica, sendo uma maneira fisiológica de direcionar e,
assim, dissipar o aumento da ingestão de dado aminoácido.
Além disso, o consumo de aminoácidos, ligados à proteína ou como uma mistura de
aminoácidos, também provoca menor impacto negativo, quando comparado ao con-
sumo excessivo de aminoácidos isolados individualmente.
De qualquer maneira, os autores acreditam que a principal dificuldade para se iden-
tificar os níveis máximos tolerados de ingestão de aminoácidos deve-se ao fato de
que os marcadores mais adequados do consumo excessivo possuírem características
muito específicas de dose-resposta. Em particular, a resposta desses marcadores ao
aumento da ingestão deveria demonstrar um ponto de inflexão que poderia ser uti-
lizado para a identificação da situação de excesso.11,12
Contudo, os autores defendem
que um possível marcador para definição desse limite máximo para aminoácidos seria
o nível de ingestão que atingiria o maior nível de oxidação, ou seja, correspondente
ao “limite metabólico”.
Alguns aminoácidos têm funções metabólicas específicas, quando consumidos em
concentrações além das necessidades para simples síntese proteica, por exemplo:
estimulação da síntese de proteína pela leucina; síntese de catecolaminas, a partir
dos aminoácidos aromáticos; doação do grupo metil e enxofre em diferentes reações
fisiológicas, dos aminoácidos sulfurados; ou ainda produção de óxido nítrico a partir
da arginina. Portanto, a suplementação dietética com aminoácidos específicos em
excesso pode ter efeitos adversos ou benéficos, dependendo da situação. Por essa
razão, é necessário que haja o conhecimento do mais alto nível de ingestão possível
de cada um dos aminoácidos no qual não ocorre nenhum efeito adverso.13
Com isso, quando a ingestão de dado aminoácido estiver baixa, a síntese de pro-
teínas, oxidação e excreção do próprio aminoácido, bem como de seus respectivos
metabólitos, será igualmente baixa (Figura 5).

24
Figura 5. Representação esquemática da resposta fisiológica do organismo ao con-
sumo excessivo de aminoácidos.11
Por outro lado, aumentando a ingestão do aminoácido limitante, há também um au-
mento de sua retenção devido à sua maior utilização para a síntese de proteínas,
além de quaisquer outras funções metabólicas necessárias. Portanto, um primeiro
gradiente positivo de retenção do aminoácido pode ser observado (Figura 6).
Figura 6. Padrão de resposta esperado para um aumento na ingestão de aminoácido.
Com a elevação da ingestão do aminoácido, o nível de oxidação aumenta até atingir
o “limite metabólico” de oxidação do excedente (saturação do sistema). O ponto de
inflexão poderia ser identificado como o nível máximo tolerado de ingestão (UL) para
o aminoácido, sendo que qualquer ingestão acima poderia aumentar o risco potencial
de efeitos adversos.11

25
Uma vez que a necessidade do aminoácido é atendida para a síntese de proteínas,
bem como para todas as outras funções relacionadas, o excesso do aminoácido será
catabolizado proporcionalmente ao consumo adicional. O aumento do catabolismo
será proporcional ao excesso ingerido, já que esse incremento adicional do aminoá-
cido mobiliza o metabolismo oxidativo. Nessa fase, as vias catabólicas ainda são su-
ficientes para manejar o excesso de ingestão, que é degradado para produção de
energia. Para alguns tipos de aminoácidos, nessa etapa, um declive mínimo ou mesmo
não significativo poderá ser observado na curva de retenção do aminoácido.11
Se for continuado o consumo do aminoácido, uma nova inclinação positiva da curva de
retenção surgirá devido a uma maior retenção no pool de aminoácidos livres, já que
o organismo atinge o seu “limite metabólico”, não sendo mais capaz de catabolizar
o aminoácido em proporção direta ao volume ingerido. Esse ponto, em que a capa-
cidade metabólica de catabolismo ou oxidação do excedente são excedidas, poderia
ser assumido como uma estimativa do nível máximo tolerado de ingestão (UL), pois
representa um nível de ingestão no qual os mecanismos reguladores normais já não
são mais suficientes para metabolizar o excedente.11
No entanto, é válido destacar ainda que o consumo de aminoácidos nesse ponto de
inflexão do “limite metabólico” não representa ainda um nível de ingestão propria-
mente tóxico. Nesse nível, tem-se apenas uma sugestão de que quaisquer aumentos
em sua ingestão aumentariam o potencial de risco de efeitos adversos. Além disso,
qualquer consumo do aminoácido acima desse ponto é normalmente caracterizado por
aumento nos níveis circulantes na excreção de catabólitos secundários, pela urina.11
Embora essa abordagem descrita por Pencharz, Elango e Ball,11
não seja única e tam-
pouco definitiva, o método de avaliação do carbono marcado com isótopo estável
seria aplicável a todos os aminoácidos metabolizados em dióxido de carbono (CO2
),
quais sejam: fenilalanina, BCAAs (leucina, valina e isoleucina) e lisina.
Por outro lado, para aminoácidos como metionina e cisteína, que são aminoácidos
sulfurados, o catabolismo predominantemente leva à produção de sulfato e taurina,
que são, em sua maioria, excretados pela urina. A avaliação de sulfato urinário tem
sido validada como um método simples e não invasivo de mensurar o catabolismo
dos aminoácidos sulfurados. Da mesma maneira, a excreção de sulfato alcançará um
limite quando o excedente de aminoácidos sulfurados saturar a taxa metabólica.11
Segundo Pencharz, Elango e Ball,11
para alguns outros aminoácidos essenciais, incluindo
treonina, histidina e triptofano, as vias catabólicas são mais complexas e o carbono não
é liberado tão facilmente no pool de bicarbonato a fim de ser excretado como CO2
. Para
esses aminoácidos, a identificação do nível máximo tolerado de ingestão (UL) pode ser
mais complexa.

26
Métodos alternativos também foram abordados por Kimura, Bier e Taylor.14
Em seu artigo, os
autores reportaram sobre a discussão para estabelecimento de UL para aminoácidos no 8th
Workshop on the Assessment of Adequate and Safe Intake of Dietary Amino Acids.
Particular atenção foi dada à experiência do International Life Sciences Institute
Research, com seu Key-Events Dose Response Framework (KEDRF), um quadro analítico
que examina, sistematicamente, os principais eventos que ocorrem entre a dose inicial
de uma substância ou nutriente e qualquer efeito de risco à saúde.
No quadro, os principais eventos que influenciam a relação dose-resposta, bem como
fatores subjacentes à variabilidade, são considerados. Uma abordagem baseada em
evidências, e menos em suposições, quantificando a variabilidade e melhor caracteri-
zando os limites biológicos, tem sido utilizada para estimativa dos níveis máximos
tolerados de ingestão não apenas de alguns contaminantes, mas também da vitami-
na A, que tem toxicidade conhecida, quando consumida em excesso.14,15
Desenvolvido como uma extensão do International Life Sciences Institute,
International Program on Chemical Safety Mode of Action e Human Relevance
Framework, o KEDRF permite uma melhor compreensão da relação dose-res-
posta para cada desfecho.14,15
O KEDRF já foi utilizado no planejamento de alguns estudos mais recentes relaciona-
dos à segurança de uso da leucina.12,16
1.4.1. Histórico das recomendações internacionais para o consumo de aminoácidos
Em 2007, a World Health Organization (WHO), juntamente com a Food and Agricul-
ture Organization of the United Nations (FAO) e a United Nations University (UNU),
publicou o “Technical Report 935 — Protein and amino acid requirements in human
nutrition”. As recomendações publicadas nesse documento resultaram do encontro
do joint FAO/WHO/UNU Expert Consultation, ocorrido entre 9 e 16 de abril de 2002,
em Genebra. No encontro, seus especialistas revisaram o documento “Technical Re-
port 724 — Energy and protein requirements”, publicado em 1985.6,17
De acordo com o “Technical Report” 9356
, estima-se que sujeitos adultos e saudáveis apre-
sentam uma necessidade média de proteínas totais de 0,66 g/kg p.c./dia. Com isso, a
necessidade média de aminoácidos essenciais seria de 0,48 g/kg p.c./dia e de aminoácidos
não essenciais, 0,18 g/kg p.c./dia. O documento ressalta ainda que uma ingestão adequa-
da, juntamente com um equilíbrio nos níveis de aminoácidos essenciais e não essenciais,
contribui para o atendimento das necessidades diárias e homeostase de nitrogênio.

27
É importante ressaltar que, de acordo com as novas recomendações, o termo “dietary
requirement” corresponde à quantidade de proteínas, aminoácidos constituintes, ou
ambos, que deve ser obtida a partir da dieta, para atender a demanda metabólica e,
com isso, manter o equilíbrio de nitrogênio.6
Tabela 2. Necessidades diárias de aminoácidos essenciais para adultos saudáveis
(adaptado de FAO/WHO/UNU).6
a
Necessidade média de nitrogênio de 105 mg/kg p.c./dia de nitrogênio (0,66 g/kg
p.c./dia de proteínas)
b
SAA: Aminoácidos sulfurados
c
AAA: Aminoácidos aromáticos
Na maioria dos casos, a necessidade é maior que a demanda metabólica, já que
existem fatores que influenciam na eficiência do uso da proteína, como a digestão,
a absorção e a biodisponibilidade celular aos aminoácidos absorvidos, em relação às
necessidades, definindo a digestibilidade e, consequentemente, a perda diária de
compostos nitrogenados pelas fezes.
Sabe-se que, quando a ingestão dietética de nitrogênio é zero, acompanhada
com adequação energética e dos demais nutrientes, existe uma contínua perda
de nitrogênio pelo organismo, identificada como perda obrigatória de nitrogênio.
Por outro lado, quando se aumenta a ingestão de proteínas, aminoácidos e ni-
trogênio, existe um nível adequado que permite o balanço de nitrogênio, cujo
valor corresponde à necessidade mínima de proteínas.6
Por definição, o nível adequado corresponde ao menor nível de ingestão ne-
cessário para se alcançar o equilíbrio de nitrogênio, em curto e longo prazo. Na
prática, as medições das necessidades mínimas de proteínas variam muito entre
os indivíduos, por várias razões, sendo algumas já conhecidas, tais como: taxa de
metabolismo basal, gasto energético, crescimento, fatores ambientais, estilo de
mg/kg p.c./dia mg/g proteínaa
mg/kg p.c./dia mg/g proteínaa
Histidina 10 15 8 – 12 15
Isoleucina 20 30 10 15
Leucina 39 59 14 21
Lisina 30 45 12 18
Metionina + Cisteína (SAA)b 15 22 13 20
Metionina 10 16 - -
Cisteína 4 6 - -
Fenilalanina + Tirosina (AAA)c
25 38 14 21
Treonina 15 23 7 11
Triptofano 4 6 3,5 5
Valina 26 39 10 15
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS
RECOMENDAÇÕES DE 2007 RECOMENDAÇÕES DE 1985

28
vida, tipo de alimentação, qualidade da proteína dietética etc.6
Em 2013, foi publicada a “FAO Expert Consultation (FAO Food and Nutrition Paper
92) — Dietary Protein Quality Evaluation in Human Nutrition”, na qual foi reunido um
conjunto de conclusões obtidas a partir de discussões de especialistas realizadas no
período de 31 de março a 2 de abril, de 2011, em Auckland, na Nova Zelândia.
O principal objetivo do fórum foi revisar o uso do método de avaliação da qualidade
de proteínas pelo método do Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score (PD-
CAAS), estabelecido pela FAO/WHO, em 1989.7
Contudo, chegaram à conclusão de que deveria ser recomendado um novo modelo de
mensuração da qualidade de proteínas denominado Digestible Indispensable Amino
Acid Score (DIAAS). Além disso, na publicação também foi recomendado o uso de dois
scoring patterns, para fins regulatórios:7
− Para lactentes, até 6 meses de idade, adotar o padrão da composição de aminoáci-
dos do leite materno.
− Para crianças de 6 meses a 3 anos de idade, seguir o padrão de aminoácidos
estabelecidos para 6 meses.
− Para demais grupos populacionais (> 3 anos), seguir o padrão de aminoácidos
estabelecidos para crianças de 3-10 anos.
Nas Tabelas 3 e 4, estão resumidas as principais recomendações da FAO7
, bem como as
pequenas adequações feitas às recomendações da FAO/WHO/UNU.7

29
Tabela 3. Padrão para estimativa das necessidades de aminoácidos para lactentes,
crianças, adolescentes e adultos (valores revisados e alterados das recomendações
da FAO/WHO/UNU).6,7
a
Os valores para lactentes são baseados no padrão da composição de aminoácidos do
leite materno.
b
Os valores para crianças de 6 meses a 3 anos são baseados no padrão de aminoácidos
estabelecidos para 6 meses.
c
Os valores para crianças (> 3 anos), adolescentes e adultos são baseados no padrão
de aminoácidos estabelecidos para crianças de 3-10 anos.
HISTIDINA
ISOLEUCINA
LEUCINA
LISINA
AMINOÁCIDOS
SULFURADOS
AMINOÁCIDOS
AROMÁTICOS
TREONINA
TRIPTOFANO
VALINA
FAIXA ETÁRIA
Lactentes (0 a 6 meses) a 21 55 96 69 33 94 44 17 55
Crianças (6 meses a 3 anos) b
20 32 66 57 27 52 31 8,5 43
Crianças, adolescentes e adultos c 16 30 61 48 23 41 25 6,6 40
PADRÃO DE AVALIAÇÃO DAS NECESSIDADES PROTEICAS
(mg/g)

30
Tabela 4. Padrão para estimativa das necessidades de aminoácidos, segundo faixa
etária (valores revisados e alterados das recomendações da FAO/WHO/UNU).6,7
a
Composição de aminoácidos da proteína corpórea íntegra.
b
Padrão de manutenção para adultos.
c
Calculado como valores médios para a faixa etária: crescimento ajustado para uti-
lização proteica de 58%.
d
Soma dos aminoácidos correspondentes às necessidades dietéticas para manutenção
(manutenção proteica × scoring pattern adultos) e crescimento (deposição de tecidos
ajustados para 58% da eficiência de aproveitamento da dieta × scoring pattern adultos).
e
Necessidades de aminoácidos/necessidades proteicas para determinadas faixas etárias.
Note-se que os valores, alguns são ligeiramente alterados do relatório 2007, são os valores
calculados corretamente. No relatório publicado, o valor para a necessidade de aminoácidos
sulfurados para crianças de 3-10 está incorreto (18 mg/kg/d), bem como os padrões para
crianças em idades pré-escolar e escolar maiores de 10 anos (28, 26 e 24 mg/g de proteína).
HISTIDINA
ISOLEUCINA
LEUCINA
LISINA
AMINOÁCIDOS
SULFURADOS
AMINOÁCIDOS
AROMÁTICOS
TREONINA
TRIPTOFANO
VALINA
27 35 75 73 35 73 42 12 49
15 30 59 45 22 38 23 6 39
IDADE
(anos)
MANUTENÇÃO CRESCIMENTOc
0,5 0,66 0,46 22 36 73 63 31 59 35 9,5 48
1-2 0,66 0,20 15 27 54 44 22 40 24 6 36
3-10 0,66 0,07 12 22 44 35 17 30 18 4,8 29
11-14 0,66 0,07 12 22 44 35 17 30 18 4,8 29
15-18 0,66 0,04 11 21 42 33 16 28 17 4,4 28
> 18 0,66 0,00 10 20 39 30 15 25 15 4 26
0,5 20 32 66 57 27 52 31 8,5 43
1-2 18 31 63 52 25 46 27 7 41
3-10 16 30 61 48 23 41 25 6,6 40
11-14 16 30 61 48 23 41 25 6,6 40
15-18 16 30 60 47 23 40 24 6,3 40
> 18 15 30 59 45 22 38 23 6 39
NECESSIDADES PROTEICAS (g/kg p.c./dia)
NECESSIDADES DE AMINOÁCIDOS (mg/kg p.c./dia)d
SCORING PATTERN mg/g DE NECESSIDADE PROTEICAd
PADRÃO DE AMINOÁCIDOS DE MANUTENÇÃO
(mg/g proteína)b
PADRÃO DE AMINOÁCIDOS DO TECIDO
(mg/g proteína)a

31
De maneira geral, especialistas da FAO7
ressaltaram que faltam estudos prospectivos
de longo prazo especificamente desenvolvidos para examinar determinados desfechos
em saúde, assumindo, portanto, os valores estabelecidos em 2007.6
Ressaltaram ainda
não existir qualquer evidência relacionando a ingestão de proteínas ou aminoácidos
com riscos à saúde de forma substancial que permitisse a identificação de níveis óti-
mos de ingestão e/ou de redução do risco de desenvolvimento de doenças crônicas.7
Para proteínas e aminoácidos, assim como para os outros nutrientes, a relação com
efeitos sobre a saúde limita-se principalmente a alguns estudos de caso com poucos
exemplos ou evidências, ainda insuficientes para garantir uma meta-análise ou uma
revisão sistemática que estabeleça qualquer tipo de relação significativa. Teorica-
mente, nenhum desses pequenos estudos inclui dados de dose-resposta suficientes
para a identificação de uma dose de ingestão adequada ou até mesmo de níveis máxi-
mos tolerados de ingestão (UL).7
Por fim, a FAO7
reconhece as limitações inerentes aos valores atualmente aceitos e
publicados por seus especialistas, inclusive nas recomendações de proteínas e ami-
noácidos identificados no documento como Amino Acid Scoring Patterns, ressaltando
que mais estudos precisam ser conduzidos. Contudo, apesar de todas essas limita-
ções, as recomendações da FAO7
ainda são as mais recentes publicadas e aceitas pela
literatura.
Ainda em relação às recomendações nutricionais para um adequado consumo
de proteínas e aminoácidos, não se pode deixar de mencionar a importância da
publicação do Food and Nutrition Board, do Institute of Medicine (IOM) “DRI
– Dietary Reference Intakes for Energy, Carbohydrate, Fiber, Fat, Fatty Acids,
Cholesterol, Protein, and Amino Acids”, de 2005, que estabelece valores de EAR
(Estimates Average Requirement) e RDA (Recommended Dietary Allowance) para
os aminoácidos essenciais (Figura 7).3

32
Figura 7. Relação entre os valores de EAR, RDA/AI e UL.3
, tem-se os seguintes critérios de recomendação:
− Estimates Average Requirement (EAR): corresponde ao nível de ingestão diária mé-
dia estimada que atende as necessidades de metade dos indivíduos (50%) de uma
população saudável, em dado estágio de vida e faixa etária.
− Recommended Dietary Allowance (RDA): é a ingestão diária média estimada que
atende as necessidades de, aproximadamente, todos os indivíduos (97%-98%) de uma
população saudável, em dado estágio de vida e faixa etária.
− Tolerable Upper Intake Level (UL): é a média do nível máximo tolerado de ingestão
estimado que não oferece risco de efeitos adversos a, aproximadamente, todos os
sujeitos de uma população em geral. Sendo assim, a ingestão de qualquer dose acima
da UL poder aumentar os riscos potenciais de efeitos adversos.
− Adequate Intake (AI): corresponde ao nível de ingestão diária média estimada com
base em estudos de observação ou, ainda, em aproximações determinadas experi-
mentalmente de nutrientes que atende a um ou mais grupos de pessoas, aparente-
mente saudáveis, assumido como adequado. O valor de AI é usado quando não se pode
estabelecer uma RDA.
, as necessidades nutricionais poderiam ser definidas como os
menores níveis de ingestão contínuos necessários dos nutrientes, para indicadores es-
pecíficos de adequação, que irão manter definidos um nível de nutrição no indivíduo.
Portanto, tais necessidades são variáveis de acordo com o estágio de vida e faixa
etária da população.

33
Especificamente em relação aos níveis máximos tolerados de ingestão (UL) dos ami-
noácidos, o documento do IOM3
reconhece que o modelo de UL baseia-se principal-
mente em dados de consumo crônico. Ou seja, para permitir o estabelecimento de
uma UL, fazem-se necessários mais dados de estudos crônicos, em longo prazo, de
aminoácidos.

35
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37
APLICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
NA METABOLÔMICA
Carolina Ferreira Nicoletti
Bruno Affonso Parenti de Oliveira
Julio Sergio Marchini
1. GENÔMICA NUTRICIONAL
Os estudos em nutrição nos últimos anos estão passando por uma profunda modifi-
cação, uma vez que sua área de pesquisa era focada em epidemiologia e fisiologia
molecular, mas agora englobam biologia e genética.1
Após o advento das tecnologias ômicas e do sequenciamento do genoma humano,
os estudos genômicos possuem como objetivo principal caracterizar as funções dos
genes e sua interação com os fatores ambientais.2
A genômica nutricional busca
uma compreensão genética de como a nutrição influencia o equilíbrio entre saúde
e doença por meio da alteração genética.3,4
2. METABOLÔMICA
Na biologia da era pós-genoma, a metabolômica surgiu para a avaliação de
metabólitos em sistemas humanos,5
incluindo a análise das mudanças no perfil
bioquímico em fluidos biológicos, células e tecidos,6
sendo considerado o ponto
final da análise molecular de humanos (Figura 1).7
II

38
Figura 1. Metabólitos como produtos finais da interação entre gene, transcritos e
proteínas.
Os estudos de metabolômica podem avaliar grupos de metabólitos relacionados
com uma via específica do metabolismo ou comparar modificações nos padrões de
metabólitos em respostas a estímulos do meio ambiente,8-9
inclusive a dieta.
A aplicação dos estudos do metaboloma de aminoácidos na nutrição inclui a avaliação
do perfil e das características dos aminoácidos da dieta, dos mecanismos de digestão,
absorção e metabolismo, dos processos de regulação no crescimento e saúde, além
dos níveis recomendados de ingestão, segurança e toxidade.10-16
Nesse contexto, o metaboloma de aminoácidos parece ser especialmente relevante
em estudar os efeitos da ingestão excessiva de proteínas e aminoácidos,9
auxiliando
na identificação do estado nutricional proteico e do balanço de aminoácidos no
organismo.17,18
Alterações no perfil de aminoácidos plasmáticos após ingestão de
refeições com diferentes conteúdos proteicos têm sido estudadas.19,20
Pesquisa realizada em seres humanos encontrou níveis urinários mais elevados de car-
nitina, acetilcarnitina, taurina e glutamina associados ao consumo de dieta rica em
carne quando comparados com dieta com alto teor de proteínas de origem vegetal.6
Assim, a quantificação dos aminoácidos livres em fluidos e tecidos pode fornecer
informação bioquímica e nutricional que auxilia no diagnóstico de várias doenças, es-
pecialmente de deficiências metabólicas,21
obesidade e diabetes,7
doenças hepáticas
e intestinais.22
Do mesmo modo, o fenótipo metabólico de humanos pode facilitar a
avalição da resposta metabólica de cada paciente ao tratamento, tornando possível
uma dieta personalizada (Figuras 2 e 3).23,24

39
Figura 2. Diagrama da aplicação de aminoácidos na metabolômica.
Figura 3. Representação de aminoacidograma obtido pela técnica de cromatografia
líquida de alta eficiência. 1: Aspartato; 2: Cisteína; 3: Glutamina; 4: Serina; 5: His-
tidina; 6: Glicina; 7: Treonina; 8: Arginina; 9: Taurina; 10: Alanina; 11: Tirosina; 12:
Valina; 13: Metionina; 14: Fenilalanina; 15: Isoleucina.

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43
AVALIAÇÃO DO PERFIL DE AMINOÁCIDOS NO
AUXÍLIO DO DIAGNÓSTICO E TRATAMENTO
DE DISTÚRBIOS METABÓLICOS
Márcia Varella Morandi Junqueira-Franco
Gilberto João Padovan
A quantificação de aminoácidos livres em fluidos e tecidos biológicos nos fornece
importante informação bioquímica e nutricional que permite o diagnóstico de várias
doenças, especialmente deficiências proteico-metabólicas, tornando-se uma ferra-
menta importante no direcionamento do tratamento de diversas doenças, tais como
desnutrição, obesidade, pacientes críticos, sepse, estresse metabólico, doença celía-
ca, aminoacidopatias, entre outras. Os aminoácidos desempenham papel importante
tanto como substratos básicos como reguladores em muitas vias metabólicas.1,2
Hoje, a determinação de perfis de aminoácidos (aminogramas) em amostras
biológicas é geralmente analisada por cromatografia de troca iônica de alta
eficácia (CLAE=HPLC), na qual se consegue analisar 40 ou mais aminoácidos e
compostos relacionados. Anormalidades específicas nas concentrações de ami-
noácidos são associadas com condições fisiológicas e relatadas no contexto de
várias doenças, incluindo insuficiência hepática, insuficiência renal, câncer,
diabetes, disfunção muscular, aminoacidemia e assim por diante.
O equilíbrio entre aminoácidos de cadeia ramificada (BCAA) e aminoácidos aromáti-
cos, conhecido como a relação de Fischer, está estabelecido como um marcador
de diagnóstico e é usado para monitorar a progressão da fibrose hepática e a
eficácia do tratamento com medicamentos. As informações do aminograma exceto
para a relação de Fischer e aminoacidemia, no entanto, não tem sido suficiente-
mente utilizadas para monitorização de estados fisiológicos, controle nutricional
ou diagnóstico clínico.3
Os métodos mais utilizados para determinação dos aminoácidos são por cromato-
grafia: Cromatografia Liquida de Alta Eficiencia (CLAE) com modificações, como
a Cromatografia Líquida de Ultra Eficiência (UPLC), utilizada com o intuito de
diminuir o tempo de análise; Cromatografia Gasosa (GC/FID); Cromatografia
Líquida acoplada a Espectrometria de Massa (HPLC-MS).4,5
III

44
A CLAE é um dos métodos mais utilizados para a análise do perfil de aminoáci-
dos.6,7
Em relação aos detectores, é necessário que a instrumentação apresente
uma série de características desejáveis. Para um detector tido como “ideal”,
poderíamos listar:
— alta sensibilidade e baixo limite de detecção;
— resposta rápida a todos os solutos;
— estável a mudanças de temperatura e da vazão da fase móvel;
— resposta independente da fase móvel;
— pequena contribuição ao alargamento do pico pelo volume extra da cela do detector;
— resposta que aumente linearmente com a quantidade de soluto;
— não destruição do soluto;
— segurança e conveniência para uso;
— informação qualitativa e quantitativa da substância desejada.
Infelizmente, não existem detectores com todas as características, mas os de-
tectores atuais procuram abranger a maior parte delas, podendo-se escolher de-
tecção por UV ou fluorescência. Como o número de aminoácidos de interesse é
grande e estes possuem estruturas químicas muito semelhantes, é necessária a
utilização de gradientes das fases móveis (normalmente, uma das fases é compos-
ta por tampão fosfato e a outra, por metanol ou acetonitrila ou tetraidrofurano
etc., ou misturas entre elas).
Para a quantificação dos aminoácidos constituintes da amostra, pela cromatogra-
fia líquida, estes, se sólidos, precisam ser hidrolisados antes de analisados, e para
os aminoácidos livres circulantes no sangue e/ou qualquer outro fluido biológico,
devem ser desproteinizados antes da análise, enquanto pela cromatografia gasosa
devem ser derivatizados.
O objetivo da derivatização na CG é aumentar a volatilização da substância, a
sensibilidade de detecção e a seletividade da separação na coluna, enquanto na
CLAE é transformá-lo em outro composto que possa ser detectado em fluorescên-
cia ou outro tipo de detector. Na cromatografia líquida, podemos optar pela rea-
ção pré-coluna (Figura 1) ou reação pós-coluna (Figura 2), utilizando-se reagentes
específicos para cada situação.
1. DERIVATIZAÇÃO OU REAÇÃO PRÉ-COLUNA
Para a reação pré-coluna, os aminoácidos sofrem uma reação com o reagente
antes da injeção e, em seguida, os produtos da reação são separados pela coluna
em uso e detectados posteriormente. As vantagens do método são as seguintes:

45
— A quantidade de consumo de reagente é minimizada, pois utiliza-se um volume
muito pequeno, e a reação pode ocorrer em temperatura ambiente, sendo bas-
tante rápida dependendo do reagente a ser usado.
— Permite o aumento da sensibilidade, utilizando reagentes específicos que ofereçam
baixos níveis de ruído no sistema, quando comparados à reação pós-coluna.
— Como o reagente é colocado em excesso, o restante do reagente não causa
maiores problemas em relação à análise, pois utiliza-se um volume muito pequeno.
Por outro lado, uma desvantagem é que o reagente de derivatização é misturado
diretamente com a amostra antes da injeção. A eficiência da reação (rendimento)
é facilmente influenciada pela matriz da amostra (tal como componentes coexis-
tentes e tipos de solventes). A coluna utilizada terá uma vida útil menor que no
caso da reação pós-coluna.
Por outro lado, não necessitamos de outra bomba para bombear o reagente e
também não utilizaremos um sistema de aquecimeto para que a reação possa
ocorrer. Portanto, a reação pré-coluna pode ser considerada apropriada quando se
pretende analisar uma variedade de amostras sem prejudicar a sensibilidade de
detecção. Os reagentes de derivatização pré-coluna mais comumente usados para
a análise de aminoácidos, entre outros, são:
— orto-ftalaldialdeído (OPA);
— fenilisotiocianato (PITC);
— fluorescamina;
— cloreto de Dansilo (Dansyl chloride);
— FMOC-chloride;
— reagente de Marfey (FDAA).
Os procedimentos das reações variam amplamente a partir de uma simples mis-
tura em temperatura ambiente até uma reação que necessita de aquecimento.
Em muitos casos, a cromatografia de fase reversa é utilizada para produtos de
reação a serem separados pela coluna em que se tem vários aminoácidos a serem
quantificados. Normalmente, a cromatografia de fase reversa não é um procedi-
mento adequado para separação de substâncias altamente hidrofílicas, como os
aminoácidos.
No entanto, no uso da derivatização pré-coluna, os aminoácidos podem ser modifi-
cados para grupos funcionais altamente hidrofóbicos, habilitando a cromatografia
de fase reversa, uma vez que os métodos para uso da fase reversa proporcionam
excelente separação, permitindo a análise de alto rendimento.

46
Figura 1. Derivatização pré-coluna.
2. DERIVATIZAÇÃO OU REAÇÃO PÓS-COLUNA
A reação pós-coluna envolve a separação dos aminoácidos na coluna e, em seguida, o
contato destes com os reagentes de derivatização, transformando-se em compostos
para serem detectados. Pode ser automatizada, o que oferece maior desempenho
quantitativo e reprodutibilidade. As vantagens são as seguintes:
— Uma vez que os componentes da amostra são separados antes da reação, a eficiên-
cia desta é menos propensa aos efeitos da matriz biológica, o que lhe permite ser
usada para uma vasta gama de amostras.
— Como o reagente de reação flui continuadamente para o detector, a reação
pós-coluna é limitada às amostras, não permitindo a detecção do reagente que
não reagiu, limitando os tipos de reagentes que podem ser utilizados.
Atualmente, existem dois tipos de reagentes disponíveis para utilização na análise de
aminoácidos: ninidrina e orto-ftalaldialdeído. O primeiro é para a detecção de absor-
ção no visível e o segundo é para a detecção em fluorescência.

47
Figura 2. Derivatização pós-coluna.
A avaliação do perfil de aminoácidos tem sido determinada em diversos estudos
atuais. No estudo realizado por Nicolleti et al,8
foi avaliado o perfil sérico de
aminoácidos em pacientes obesas submetidas à cirurgia bariátrica, que mostrou
um aumento nas concentrações na maioria dos aminoácidos após três meses de
cirurgia; aos seis meses, ácido glutâmico, serina, arginina, alanina, metionina,
valina, fenilalanina, isoleucina e as concentrações de tirosina diminuíram. Após
12 meses, as concentrações de proteína total e albumina caíram. No final do es-
tudo, foi demonstrada a deficiência de aminoácidos essenciais, indicando a baixa
ingestão proteica associada ao fator desabsortivo.
A análise de aminoácidos também é fundamental no entendimento das consequências
do câncer no metabolismo energético e auxilia na definição de estratégias para pre-
venir e tratar a desnutrição. Rabito et al,9
relacionaram a medida dos níveis pré-cirúr-
gicos de carnitina plasmática em pacientes com câncer e a associação com ingestão
dietética, antropometria, bioimpedância, calorimetria indireta, níveis plasmáticos de
aminoácidos, níveis de carnitina e nitrogênio urinários.
Contudo, os pacientes com câncer apresentaram deficiência e baixos estoques de
carnitina, mas não houve correlação com gasto energético, ingestão de alimentos ou
nos níveis dos aminoácidos lisina e metionina.
Vários pesquisadores encontraram decréscimo nos níveis plasmáticos de taurina e
a expressão reduzida de uma enzima importante na síntese de taurina em animais
obesos.

48
As evidências, acompanhadas do desequilíbrio metabólico na obesidade e os possíveis
efeitos anti-inflamatórios e antioxidantes da taurina, destacam-na como um possível
suplemento no tratamento da obesidade. Rosa et al,10
investigaram se a suplementa-
ção de taurina, associada com orientação nutricional, modula o estresse oxidativo, a
resposta inflamatória e a homeostase da glicose em mulheres obesas.
Os níveis plasmáticos de taurina foram diminuídos significativamente nas voluntárias
obesas. Oito semanas com a suplementação de taurina junto a orientação nutricio-
nal foi capaz de aumentar os níveis de adiponectina e diminuir os marcadores in-
flamatórios e a peroxidação lipídica em mulheres obesas.
Corsetti et al,11
identificaram a relação entre esforço metabólico, lesão muscular/
índices de atividade e perfil de aminoácido urinário ao longo de uma atividade de
resistência prolongada de alta performance, a fim de identificar possíveis marcadores
de fadiga. A taurina e o dipeptídeo carnosina (β-alanil-L-histidina) foram significativa-
mente correlacionados com os índices de marcadores de atividades musculares e de
esforço, concluindo que o perfil metabólico é modificado com o esforço físico intenso.
Os índices urinários de taurina e carnosina são, portanto, ferramentas úteis para
avaliar os danos musculares e o estado de fadiga em provas longas de esforço.
A biologia molecular pós-genômica está caminhando para novas tecnologias ex-
perimentais, que permitem um exame paralelo e em larga escala na identificação
de fenótipos dos diferentes estágios de desenvolvimento celulares. As análises de
transcrição servem para definir o transcriptoma ou, no nível de tradução, para
definir o proteoma.
Nogushi et al,3
desenvolveram um modelo de algoritmo combinatório, fazendo uma
correlação com as razões molares de aminoácidos, podendo ser característicos de
condições ou estados fisipatológicose, revelando novas possibilidades da utilização
de análise de aminoácidos como biomarcadores do plasma, gerando índices de diag-
nóstico junto à bioinformática.
Concluindo, o perfil de aminoácidos de amostras biológicas pode ser usado para
gerar índices que poderiam ser utilizados para o diagnóstico clínico, sendo uma fer-
ramenta útil para a compreensão de implicações metabólicas, sob várias condições
fisiológicas. Novos estudos no desenvolvimento e melhoria de métodos analíticos,
juntamente com a biologia molecular na avaliação do perfil aminoacídico, poderão
ser indicadores úteis para facilitar a gestão nutricional de estados fisiológicos e
patológicos específicos.

49
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51
CONSUMO DE AMINOÁCIDOS NO BRASIL
Elaine Hillesheim
Jowanka Amorim
No Brasil, o consumo de proteínas pela população tem sido apresentado em di-
versos estudos.1,2
No entanto, dados sobre a ingestão de aminoácidos são escas-
sos. A presente análise pretende estimar o consumo de aminoácidos ingerido pela
população brasileira. Para tanto, foram utilizados os dados de consumo alimentar
médio per capita da Pesquisa de Orçamentos Familiares (POF) 2008/2009.1
Para quantificar os aminoácidos, foi utilizada a base de dados sobre composição
de alimentos National Nutrient Database for Standard Reference Release 27.3
Alimentos e bebidas que não foram especificados na POF foram desconsiderados.
Quando não obtivemos informações sobre a composição de aminoácidos, foram
substituídos considerando a compatibilidade com o valor nutricional destes.
Por exemplo, “outras leguminosas” substituído por “lentilha”, e “linguiça” por
“salsicha”. Além disso, alimentos que não possuem aminoácido em sua composição
foram excluídos (açúcar, óleos, café, chá e refrigerantes). Ao total, 96 alimentos
e preparações foram considerados (Tabela 1).
Considerando a estimativa de consumo para um adulto de 70 kg, pode-se obser-
var que não houve inadequações no consumo diário de aminoácidos e que, para
alguns casos, esse consumo excedeu em até 16 vezes a recomendação, tal como
para a lisina.
Esse resultado corrobora trabalhos anteriores, nos quais foi demonstrado que o
consumo de proteínas pela população brasileira excede a recomendação de in-
gestão do Institute of Medicine (IOM). Tais trabalhos limitam-se, porém, à inves-
tigação quantitativa do consumo proteico total, não sendo abordada a qualidade
das proteínas ingeridas.
Por exemplo, o estudo conduzido por Souza et al,4
que também utilizou os dados
da POF 2008/2009, objetivou caracterizar os alimentos mais frequentemente con-
sumidos pela população brasileira. Foi identificado um padrão básico de consumo
alimentar para todas as regiões, que inclui o arroz, o feijão e a carne bovina en-
tre os cinco alimentos mais frequentemente consumidos. Além disso, identificou
que, no consumo individual, a soma desses alimentos contribuiu para 26% do total
calórico disponível nos domicílios.
IV

52
Analisando-se qualitativamente a composição de aminoácidos presentes na combi-
nação do arroz com feijão e da carne bovina, esses podem ser classificados como
alimentos com proteínas de alto valor biológico (AVB), ou seja, apresentam todos
os aminoácidos essenciais em sua estrutura proteica. Reconhecido o fato de que o
organismo humano não é capaz de sintetizar esses aminoácidos (essenciais) para
suprir as necessidades metabólicas, o consumo deles a partir da alimentação é
indispensável.
Desse modo, mostra-se que o consumo de aminoácidos pela população brasileira
excede as recomendações atuais e sugere-se que deva existir uma provável
adequação qualitativa.
Tabela 1. Consumo médio per capita de aminoácidos, por Grandes Regiões, esti-
mado a partir da Pesquisa de Orçamentos Familiares no Brasil, período 2008/2009.
RDA para adultos ≥ 19 anos – Triptofano: 5 mg/kg/dia, treonina: 20 mg/kg/dia, iso-
leucina: 19 mg/kg/dia, leucina: 42 mg/kg/dia, lisina: 38 mg/kg/dia, metionina +
cisteína: 19 mg/kg/dia, fenilalanina + tirosina: 33 mg/kg/dia, valina: 4 mg/kg/dia,
histidina: 14 mg/kg/dia.
Aminoácido (g) Norte Nordeste
Centro
-Oeste
Sudeste Sul Brasil
Necessidade
estimada
para adulto
de 70 kg5
Triptofano 1,12 0,92 0,91 0,91 0,84 0,94 0,350
Treonina 4,24 3,47 3,57 3,42 3,13 3,55 1,400
Isoleucina 4,77 3,94 4,09 3,9 3,6 4,04 1,330
Leucina 8,28 6,87 7,1 6,81 6,28 7,04 2,940
Lisina 7,87 6,07 6,28 5,9 5,38 6,26 2,660
Valina 5,39 4,47 4,64 4,47 4,1 4,59 0,280
Histidina 3,01 2,46 2,58 2,44 2,27 2,53 0,980
Metionina 2,55 2,01 2,02 1,91 1,78 2,05 1,330
Cisteína 1,38 1,14 1,19 1,14 1,07 1,18 -
Fenilalanina 4,54 3,85 4,04 3,93 3,59 3,97 2,310
Tirosina 3,36 2,77 2,85 2,74 2,54 2,84
Arginina 6,36 5,13 5,44 5,11 4,6 5,29 -
Alanina 5,67 4,56 4,63 4,34 3,99 4,62 -
Aspartato 10,01 8,11 8,49 8,23 7,25 8,38 -
Glutamato 17,37 15,05 15,46 15,13 14,51 15,42 -
Glicina 5,15 4,17 4,37 4,05 3,74 4,27 -
Prolina 5,63 4,98 5,41 5,35 5,16 5,24 -
Serina 4,56 3,89 4,04 3,94 3,6 3,99 -
Total 101,27 83,86 87,11 83,74 77,42 86,19 -

53
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55
AMINOÁCIDOS, CARACTERÍSTICAS
GERAIS E TEOR NO LEITE MATERNO
José Henrique Silvah
1. INTRODUÇÃO E DEFINIÇÃO
O objetivo desta revisão é discutir os aspectos gerais dos aminoácidos (Tabela 1),
em especial o metabolismo orgânico de pessoas eutróficas e o teor de aminoácidos
do leite materno. Esse volume não tem o propósito de fazer um levantamento so-
bre proteína, que foi assunto de publicação organizada pelo ILSI1
ou discutir sobre
as necessidades de proteína.2
Assim, esta revisão aborda particularidades dos aminoácidos contidos nos alimen-
tos, suas funções, aspectos gerais e distribuição nos alimentos mais consumidos
pela população brasileira, comparados com a composição do leite materno; por
exemplo, a Figura 1 mostra a relação entre os aminoácidos plasmáticos e do líqui-
do ascítico em pessoas alcoólatras.4
Nota-se que, em geral, os pacientes desnutri-
dos apresentam mecanismos adaptativos que evitam o agravamento de carências
de aminoácidos preexistentes5
(Figura 2).
Paralelamente, as soluções que contêm aminoácidos, preparadas pela indústria
farmacêutica, são utilizadas por desportistas e no tratamento, por exemplo, de
alcoólatras6
e crianças sépticas.7
Essas soluções oferecem 80-100 g de proteína por
dia e cerca de 40 kcal/dia (Tabela 2).8
A Tabela 3 apresenta a recomendação de ingestão diária de aminoácidos para pes-
soas saudáveis.9,10
Também é importante considerar que a oferta de aminoácidos
essenciais (Tabela 4) deve ser mantida dentro de limites apropriados para cada su-
jeito, em especial o adulto. As quantidades oferecidas também devem considerar o
gênero e o estágio de desenvolvimento fisiológico.11,12
A Tabela 5 exemplifica produ-
tos não proteicos que têm como precursores aminoácidos específicos.
V

56
Outro aspecto a ser analisado relaciona-se ao teor de aminoácidos encontrado em
tecido cancerígeno.13
Especula-se que haja diferenças no teor de aminoácidos de
acordo com a área tumoral analisada, que implica possibilidade de se oferecer
aminoácidos dependendo da quantidade encontrada no tecido.
A Figura 3 ilustra as diferenças da concentração de aminoácidos em tecido
originário de câncer espinocelular de laringe e da cavidade oral comparadas
com tecido normal adjacente do mesmo paciente. A Tabela 6 apresenta os
valores plasmáticos sugeridos como padrão de normalidade em crianças e
adultos eutróficos.
Tabela 1. Características de L-aminoácidos de significância nutricional.
Nome Abreviatura Fórmula Mol Estrutura %C %H %N
Solubilidade
g/100 g H2O
Alanina Ala C3H7NO2 89,09 40 8 16 16,72
Glicina Gly C2H5NO2 75,07 32 7 19 24,99
Isoleucina Ile C6H13NO2 131,17 55 10 11 2,93
Leucina Leu C6H13NO2 131,17 55 10 11 2,19
Valina Val C5H11NO2 117,15 51 9 12 8,85
Fenilalanina Phe C9H11NO2 165,19 65 7 8 2,965
Tirosina Tyr C9H11NO3 181,19 60 6 8 0,045
Triptofano Trp C11H12N2O2 204,23 65 10 14 1,14
Serina Ser C3H7NO3 105,09 34 7 13 5,023
Treonina Thr C4H9NO3 119,12 40 8 12 -
Cisteína Cys C3H7NO2S 1121,16 30 6 12
Muito
solúvel
Cistina Cys-Cys C6H12N2O4S2 240,3 30 5 12 0,011
Metionina Met C5H11NO2S 149,21 40 7 9 3,35
Aromáticos
Alifáticos
Sulfurados
Hidroxilados

57
*Notas: aminoácidos em itálico são essenciais. Fonte: Ciba Geigy e IOM.16
Figura 1. Aminoácidos no plasma e líquido ascítico de alcoólatras. Observar, por
exemplo, que o teor de Phe em alcoólatras é cerca de 200% mais elevado em rela-
ção a sujeitos eutróficos.
Prolina Pro C5H9NO2 115,13 52 8 12 162,3
Ácido aspártico Asp C4H7NO4 133,1 36 5 11 0,5
Ácido
glutâmico
Glu C5H9NO4 147,13 41 6 10 0,843
Asparagina Asn C4H8N2O3 132,12 36 6 21 2,46
Glutamina Gln C5H10N2O3 146,15 41 7 19 3,6
Arginina Arg C6H14N4O2 174,2 41 8 32 15
Histidina His C6H9N3O2 155,16 46 6 27 4,29
Lisina Lys C6N14N2O2 146,19 49 10 10
Muito
solúvel
Básicos
Imino ácidos
Ácidos + amidas

58
Fonte: Vannucchi et al,14
Figura 2. Perdas dialíticas de aminoácidos em pacientes portadores de insuficiência
renal crônica. Não—malnutridos são aqueles com peso conservado sem sinais de ede-
ma ou hipotrofia muscular. Os malnutridos são aqueles com índice de massa corporal
inferior a 18 kg/m².
Tabela 2. Composição de aminoácidos de dieta enteral monomérica em uso durante
as décadas de 1980 e 1990.
Aminoácido Gramas/500 ml da solução
Arginina 3,3
Histidina 1,5
Isoleucina 2,8
Lisina 12,4
Leucina 6,2
Metionina 3,6
Fenilalanina 4,4
Treonina 2,7
Triptofano 0,9
Valina 3,1
Glicina 5

59
Tabela 3. Sugestão de ingestão de aminoácidos via alimentação usual de pes-
soas normais.
* Na forma de aminoácido.
† Equivalente em nitrogênio para o determinado aminoácido.
Fonte: Marchini et al,15
Tabela 4. Aminoácidos essenciais e condicionalmente essenciais presentes na alimen-
tação humana.
AA* N†
L-His 12 2,41
L-Ileu 23 2,46
L-Leu 40 4,27
L-Val 20 2,29
L-Lys 30 4,6
L-Cys 13 1,52
L-Met 13 1,22
L-Phe 26 2,2
L-Tyr 13 1
L-Thr 15 1,76
L-Try 6 0,82
L-Ala 136 21,37
L-Arg 107 28,46
L-Asp 141 14,84
Gly 47 8,84
L-Glu 179 17,04
L-Pro 59,8 7,27
L-Ser 120 15,93
Total 1001 138,4
mg/kg/dia
Aminoácido
Indispensáveis Dispensáveis
Condicionalmente
indispensáveis
Precursores condicionalmente
indispensáveis
Fenilalanina Ácido aspártico Arginina Ácido glutâmico / amônia
Histidina Ácido glutâmico Cisteína Fenilalanina
Isoleucina Alanina Glicina Glutamina / glutamato; aspartato
Leucina Asparagina Glutamina Glutamato
Lisina Serina Prolina Metionina, serina
Metionina Tirosina Serina, colina
Treonina
Triptofano
Valina

60
Tabela 5. Exemplo de aminoácidos que são precursores de produto final não proteico.
Fonte: USDA.18,19
Figura 3. Diferenças do teor de aminoácidos de tecido canceroso e tecido sadio.
Aminoácido precursor Produto final
Arginina Óxido nítrico
Cisteína Taurina
Glicina Heme
Glicina, arginina, metionina Creatina
Glicina, taurina Ácidos biliares
Glutamato, aspartato, glicina Bases de ácidos nucleicos
Glutamato, cisteína, glicina Glutationa
Lisina Carnitina
Metionina, glicina, serina “Metabolismo do grupo metílico”
Tirosina Catecolaminas
Tirosina Hormônio tiroidianos
Tirosina Melanina
Triptofano Ácido nicotínico
Triptofano Serotonina

61
Tabela 6. Aminoácidos plasmáticos em crianças e adultos eutróficos.
Fonte: Armstrong e Stave.17
µmol/L Criança Adulto
Fenilalanina 55 a 60 56 a 65
Histidina 84 a 86 83 a 89
Isoleucina 64 a 69 64 a 84
Leucina 119 a 134 122 a 160
Lisina 164 a 175 183 a 198
Metionina 26 a 27 27 a 32
Treonina 138 a 149 146 a 154
Triptofano 53 a 57 50 a 60
Valina 214 a 232 209 a 252
Ácido aspártico16
6 7
Ácido glutâmico 35 a 37 46 a 60
Ácido α-amino
butírico
22 a 24 22 a 26
Alanina 355 a 369 373 a 419
Arginina 84 a 92 75 a 89
Asparagina 46 a 48 47 a 49
Cisteína (cistina /2) 91 a 96 109 a 118
Citrulina 33 a 36 35 a 37
Glicina 230 a 234 236 a 300
Glutamina 591 a 600 578 a 645
Hidroxiprolina 20 a 24 16 a 20
Ornitina 47 a 51 54 a 65
Prolina 172 a 198 168 a 232
Serina 121 a 127 114 a 127
Taurina 104 a 116 141 a 162
Tirosina 65 a 68 61 a 72
Aminoácido

62
2. AMINOÁCIDOS: DADOS GERAIS
A biodisponibilidade dos aminoácidos encontrados nos alimentos varia segundo
a sua concentração, o cômputo químico e a digestibilidade proteica. Também é
importante a presença dos outros nutrientes tanto no fornecimento de energia
como de minerais e vitaminas. Assim, uma alimentação composta exclusivamente
de aminoácidos, mesma rica em essenciais, não pode ser considerada ideal.
A Tabela 7 apresenta o teor de aminoácidos encontrados no leite materno, no leite de
vaca, no arroz branco cru, no feijão cru, no ovo cru e na carne crua. O leite materno
maduro deve ser considerado como referência ideal, pois é produzido pelo próprio ser
humano, o que não acontece com o leite de vaca e o ovo da galinha.
A Tabela 8 apresenta a concentração de aminoácidos essenciais presentes nos mesmos
alimentos quando é feita a correção por 100 kcal ingeridos. A Tabela 9 mostra a con-
centração destes após correção para o equivalente a 100 mg de proteínas ingerida. A
Tabela 10 mostra o ajuste porcentual (cômputo químico) da ingestão de aminoácidos
quando a ingestão porcentual de proteína é fixa em 100%.
Dados sinalizados em amarelo mostram quando a inadequação varia entre 80% e 90%
em relação ao leite humano. Os valores sinalizados em vermelho apontam para uma
inadequação inferior a 80% em relação ao leite humano.
Tabela 7. Teor de aminoácidos em alimentos habitualmente consumidos pela popula-
ção brasileira.
Fonte: USDA.18
Aminoácido mg/100 g
Leite
materno
maduro
Leite de
vaca
integral
(3,25%
gordura)
Arroz
branco cru
regular
Feijão cru Ovo cru
Carne crua
(bife)
Energia (kcal/100 g) 70 61 365 333 143 276
Proteína (mg/100 g) 1030 3150 7130 23580 12570 14960
Fenilalanina 46 144 381 1275 680 644
Isoleucina 56 161 308 1041 671 584
Leucina 95 260 589 1882 1086 1199
Lisina 68 260 258 1618 912 1161
Metionina 21 73 168 355 380 426
Tirosina 53 148 238 664 499 381
Treonina 46 140 255 992 556 474
Triptofano 17 73 83 279 167 168
Valina 63 188 435 1233 858 915

63
Tabela 8. Teor de aminoácidos, por 100 kcal ingeridos, em alimentos habitualmente
ingeridos pela polução brasileira.
Fonte: USDA.18
Tabela 9. Teor de aminoácidos por 100 g de proteína ingerida.
Fonte: USDA.19
Leite
materno
maduro
Leite de
vaca
integral
(3,25%
gordura)
Arroz
branco cru
regular
Feijão cru Ovo cru
Carne crua
(bife)
Energia (kcal) 100 100 100 100 100 100
Proteína (mg/100 kcal) 1471 5164 1953 7081 8790 5435
Fenilalanina 66 236 104 383 476 233
Isoleucina 80 264 84 313 469 212
Leucina 136 426 161 565 759 434
Lisina 97 426 71 486 638 421
Metionina 30 120 46 107 266 154
Tirosina 76 243 65 199 349 138
Treonina 66 230 70 298 389 172
Triptofano 24 120 23 84 117 61
Valina 90 308 119 370 600 332
Leite
materno
maduro
Leite de
vaca
integral
(3,25%
gordura)
Arroz
branco cru
regular
Feijão cru Ovo cru
Carne crua
(bife)
Energia (kcal) 6,80 1,94 5,12 1,41 1,14 1,84
Proteína (mg/100 kcal) 100 100 100 100 100 100
Fenilalanina 4,47 4,57 5,34 5,41 5,41 4,29
Isoleucina 5,44 5,11 4,32 4,41 5,34 3,89
Leucina 9,22 8,25 8,26 7,98 8,64 7,99
Lisina 6,60 8,25 3,62 6,86 7,26 7,74
Metionina 2,04 2,32 2,36 1,51 3,02 2,84
Tirosina 5,15 4,70 3,34 2,82 3,97 2,54
Treonina 4,47 4,44 3,58 4,21 4,42 3,16
Triptofano 1,65 2,32 1.16 1,18 1,33 1,12
Valina 6,12 5,97 6,10 5,23 6,83 6,10

64
Tabela 10. Ajuste porcentual da ingestão de aminoácidos quando a ingestão porcen-
tual de proteína é fixa em 100%, sendo o leite materno maduro considerado padrão
ouro. Dados em amarelo mostram adequação de 80% a 90% em relação ao leite hu-
mano. Em vermelho, a adequação é inferior a 80% em relação ao leite humano.
Fonte: USDA.19
3. AMINOÁCIDOS RAMIFICADOS E METABOLISMO DA AMÔNIA
Leucina, isoleucina e valina são classificadas como aminoácidos ramificados. A leucina
(ácido 2-amino-4-metilpentanoico ou ácido α-amino isocaproico) é um aminoácido de
peso molecular 131,16, C6
H13
NO2
, com solubilidade igual a 21,9 g em 1 kg de H2
O a
25°C. É um aminoácido não polar e de cadeia ramificada.20
A degradação da leucina
ocorre por transaminação, de forma similar a isoleucina e valina, resultando em três
moléculas de acetil-CoA.
Este é um aminoácido21
abundante na alimentação de mamíferos, especialmente em
alguns leites e cereais, sendo sua ingestão diária superior 200 mg/kg por dia. Dietas
enterais utilizadas na recuperação de pacientes adultos marasmáticos contêm cerca
de 800 mg de leucina por dL.22
A valina (ácido α-amino-isovalérico) é um aminoácido
de peso molecular 117,15, C5
H11
NO2
, com solubilidade igual 88,5 g em 1 kg de H2
O a
25°C. A isoleucina (ácido α-amino-β-metil-η-valerianico) é um aminoácido de peso
molecular 131,16, C6
H13
NO2
, com solubilidade igual a 29,3 g em 1 kg de H2
O.
A leucina desempenha inúmeras funções no organismo.23
Podemos destacar, por
exemplo, a associação das proteínas ricas em leucina24
com a osteoartrite.25
Aminoácido %
de adequação
Leite
materno
maduro (%)
Leite de
vaca
integral
(3,25%
gordura)
Arroz
branco cru
regular
Feijão cru Ovo cru
Carne crua
(bife)
Energia kcal 100 28 75 21 17 27
Proteína 100 100 100 100 100 100
Fenilalanina 100 102 120 121 121 96
Isoleucina 100 94 79 81 98 72
Leucina 100 89 90 87 94 87
Lisina 100 125 55 104 110 117
Metionina 100 114 116 74 148 139
Tirosina 100 91 65 55 77 49
Treonina 100 100 80 94 99 71
Triptofano 100 140 71 72 80 68
Valina 100 98 100 85 112 100

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