Un vistazo a los principales componentes y caracteristicas de la matriz extracelular

1. MATRIZ EXTRACELULAR
ALEJANDRO CHAVEZ RUBIO

2. Matriz extracelular.
La matriz extracelular está compuesta por
polisacáridos y proteínas muy diversos, secretados
localmente y ensamblados en una red compleja en
intima
En la interfase entre un epitelio y un tejido
conjuntivo, la matriz forma una lamina basal.
La matriz extracelular actúa principalmente como
un andamio relativamente inerte que estabiliza la
estructura física de los tejidos.

3. Componentes de la matriz extracelular.
Las dos clases principales macromoléculas que
conforman la matriz son:
 Cadenas de polisacáridos del tipo de los
glucosaminoglucanos (GAG).
 Proteínas fibrosas.
 Estructurales (colágena y elastina).
 Adhesión (fibronectina y laminina).

4. Geles hidratados
Las moléculas de glucosaminoglucanos
y de proteoglucanos forman una
substancia fundamental, altamente
hidratada.
La fase acuosa del gel de polisacárido
permite la difusión de
metabolitos, nutrientes, hormonas
entre la sangre y las células que
conforman los tejidos
El gel de polisacárido opone resistencia
a las fuerzas de compresión de la
matriz, mientras que la fibras de
colágena oponen resistencia a la
tracción.

5. Cadenas de glucosaminoglucanos
(GAG)
Los glucosaminoglucanos están formados por largas cadenas no ramificadas de
polisacáridos, compuestos a su vez por unidades repetidas de disacáridos. Uno de los
residuos siempre es un aminoazúcar.
En función de dicho restos glucídicos se pueden distinguir cuatro grupos principales de GAG.

Ácido hialurónico.

Condroitín sulfato y dermatán sulfato.

Heparan sulfato heparina.

Queratán sulfato.
Debido a su actividad osmótica, conduce a la acumulación de grandes volúmenes de agua en la
matriz.

6. Ácido hialurónico
Es el GAG de estructura molecular mas sencilla.
Consta de una secuencia repetida de hasta 25000
unidades de disacáridos no sulfatados.
Se encuentra en porciones variables en todos los
tejidos y fluidos, siendo especialmente abundante
en las fases embrionarias iníciales, aunque su
estructura no es típica de la mayoría de los GAG.
Funciones:
 Ofrece resistencia a las fuerzas compresivas en los
tejidos y articulaciones.
 Tiene una función importante durante el
desarrollo embrionario como rellenador de
espacio.
 Como lubricante en los fluidos articulares.
El acido hialurónico puede ser producido de forma
rápida al hidratarse, una pequeña cantidad se
expande y ocupa un gran volumen.

7. Proteoglucanos
Estructura
 Contiene azucares sulfatados.
 Tiende a presentar ciertos disacáridos diferentes
dispuestos en secuencias mas complejas.
 Presentan numerosas cadenas cortas.
 Están unidos covalentemente a proteínas.

8. Síntesis de proteoglucanos
Los GAG se encuentran unidos covalentemente a
un proteína, constituyendo los proteoglucanos.
Son sintetizados por los ribosomas unidos a
membrana, acumulándose en el RER. La unión de
las cadenas de polisacáridos a la proteína central
tienen lugar en el complejo de Golgi.
Se modifican covalentemente sus residuos
mediante una serie de reacciones de sulfatación

9. Actividades de moléculas secretadas
de señalización
la función en la matriz extracelular no se ve limitada a generar un
espacio hidratado alrededor y entre las células.
Sus cadenas de GAG pueden formar geles de poro y densidad de
carga variable, que puede actuar como criba selectiva para
regular el tráfico de moléculas y de células en función de su
tamaño, su carga o ambas.
Se cree que los proteoglucanos participan fundamentalmente en la
señalización química entre las células. Se unen a diversas
moléculas señal tales como factores de crecimiento proteicos.
Por ejemplo el factor de crecimiento fibroblástico (FGF) y el factor de
crecimiento transformante β (TGF-β).

10. Organización de las cadenas de GAG
en la matriz extracelular
Los GAG y los proteoglucanos
se asocian formando
enormes complejos
poliméricos en la matriz
extracelular. Además de
asociarse el uno con el otro
se asocian con proteínas
fibrosas de la matriz tales
como la colágena y con
redes proteicas tales como la
lamina basal, creando
estructuras extremadamente
complejas.

12. Colágenas (proteínas mas abundantes
en la matriz extracelular)
El rasgo mas característico de las moléculas
de colágena es su longitud, rigidez y
estructura helicoidal de tres hebras, en la
cual tres cadenas polipeptídicas de
colágena, denominadas cadenas α.
Las colágenas son muy ricas en prolina y
glicina .
Debido a su anillo, prolina estabiliza la
conformación helicoidal en cada un de
las cadenas α, mientras la glicina
favorece el denso empaquetamiento de
las tres cadenas helicoidales α formando
la superhélice de colágena.
Los principales tipos de colágena son los
tipos I, II, III, V y XI.

13. Una vez secretados al espacio extracelular, estos tipos
de moléculas se organizan en unos polímeros
ordenados denominados fibrillas de colágena.
Delgadas entre 10 y 300 nm de diámetro y de varios
cientos de μm de longitud en tejido maduro
Los genes que codifican las cadenas α de la mayoría
de estas colágenas son muy largos y contienen
unos 50 exones. Lo cual sugiere que estas
colágenas se originan por duplicación de múltiples
de un gen inicial que contenía 54 nucleótidos y
que codificaba exactamente repeticiones de seis
Gly-X-Y.

15. Síntesis de las moléculas de
colágena
Son sintetizadas por los ribosomas unidos a
membrana e incorporada a la luz del RE como
precursores, denominados procadenas α.
2.
En la luz del RE determinados residuos de prolina y
glicina son hidroxilados para formar hidroxiprolina e
hidroxilisina, y algunos residuos de hidroxilisina son
glucosilados.
3.
A continuación cada procadena α se combina con
otras dos mediante enlaces de hidrógeno, formando
la molécula helicoidal de triple hebra, denominada
procolágena.
4.
Después de su secreción, los propéptidos de las
moléculas de procolágena fibrilar son degradados
mediante enzimas proteolíticas especificas.
Los propéptidos presentan dos funciones:

Dirigir la formación intracelular de la triple hebra de
las moléculas de colágena.

Previenen la formación intracelular de las grandes
fibrillas de colágena.
1.

17. Organización de las fibrillas

18. Tensión mecánica de la matriz
Los fibroblastos actúan sobre la
colágena que han
secretado, ejerciendo tracciones y
desplazándose sobre ellascolaborando en su compactación en
laminas y en la formación de fibras.
Las fibrillas de colágena distribuidas al
azar, las células tiran de la matriz
, ejerciendo tracción sobre la
colágena situada a su alrededor.
Los fibroblastos ejercen una influencia
sobre la alineación de las fibras de
colágena, en la generación de un
ordenamiento, de largo
alcance, sobre la matriz extracelular
del organismo.

20. Elastina
 LA ELASTINA CONFIERE A LOS
TEJIDOS SU ELASTICIDAD.
MUCHOS TEJIDOS COMO LA
PIEL, LOS VASOS SANGUINEOS
Y LOS PULMONES TIENEN
FIBRAS ELASTICAS EN LA
MATRIS EXTRACELULAR QUE
LES DA LA ELASTICIDAD
 Y RESISTENCIA NECESARIA
PARA SER FUNCIONALES.
TAMBIEN HAY LARGAS
 FIBRAS DE COLAGENA

21.  LAS MOLECULAS DE ELASTINA SON
SECRETADAS AL ESPACIO
EXTRACELULAR Y SE ENSAMBLAN
FORMANDO FIBRAS ELASTICAS
GENERALMENTE EN INVAGINACIONES
DE LA SUPERFICIE CELULAR.
 DESPUES LA ELASTINA FORMA
NUMEROSOS PUENTES
CRUZADOS, DICHOS PUENTES SE
FORMAN ENTRE RESIDUOS DE LISINA.
 LA ELASTINA ESTA COMPUESTA POR
DOS TIPOS DE SEGMENOS CORTOS
ALTERNADOS, UNO
HIDROFOBICO(ELASTICO) Y
SEGMENTOS DE HELICE RICOS EN
ALANINA Y LISINA.

22. FIBRONECTINA
 ESTA ES UNA PROTEINA
EXTRA CELULAR ADHESIVA
QUE CONTRIBUYE A LA
ADHESION DE LA CELULA A
LA MATRIZ, ESTA ESTA
PRESENTE EN TODOS LOS
VERTEBRADOS.
COMPUESTA POR 2
SUBUNIDADES MUY
LARGAS SMEJANTES A
RODILLOS SEPARADAS
POR REGIONES FLEXIBLES.

24. LAS DIVERSAS FORMAS DE FIBRONECTINA SON
PRODUCTOS DE UNA MADURACION
ALTERNATIVA DEL ARN. ESTAS SE LLAMAN
ISOFORMAS INCLUYENDO A LA FIBRONECTINA
PLASMATICA.
EL RESTO SON INSOLUBLES Y SE DEPOSITAN EN LA
MATRIZ EXTRA CELULAR COMO FILAMENTOS.
TODAS LAS FORMAS DE FIBRONECTINA ESTAN
CODIFICADAS POR UN SOLO GEN, EN HUMANOS
SE PRODUCE ALREDEDOR DE 20 DISTINTAS.

25. LA FIBRONECTINA NO SOLO ES IMPORTANTE EN
LA ADHESION CELULAR A LA MATRIZ SINO QUE
TAMBIEN ACTUAN COMO GIA DE LAS
MIGRACIONES CELULARES EN LOS EMBRIONES
DE VERTEBRADOS.

26. COLAGENA TIPO IV Y LA FORMACION
DE LA LAMINA BASAL
EN CIERTOS LUGARES EN LA CERCANIA DE LOS
EPITELIOS, LA MATRIZ EXTRA CELULAR PUEDE
ORGANIZARSE COMO UNA DELGADA LAMINA.
LAS MOLECULAS DE COLAGENA IV SON MAS
FLEXIBLES LO CUAL PERMITE PLEGAMIENTOS
MULTIPLES.
ESTA LAMINA ESTA COMPUESTA PRINCIPALMENTE
POR COLAGENA TIPO IV Y PROTEOGLUCANO TIPO
HEPARAN SULFATO, LAMININA Y ENTACTINA.

27. LA LAMINA BASAL ES SINTETIZADA
FUNDAMENTALMENTE POR CELULAS QUE SE
APOYAN EN ELLA.
EN EL MICROSCOPIO ELECTRONICO DESPUES DE
UNA FIJACION Y CONTRASTADO SE OBSERBA
NORMALMENTE Q ESTA LAMINA CONSTA DE 2
CAPAS; LA LUCIDA O RARA (CON BAJA
ELECTRODENSIDAD) Y OTRA MAS OPACA
(LAMINA DENSA).
EN ALGUNOS CASOS PUEDE EXISTIR UNA TERCER
CAPA RICA EN FIBRILLAS DE COLAGENA QUE
CONECTA LA LAMINA BASAL CON EL TEJIDO
CONECTIVO SUBYACENTE LLAMADA LAMINA
FIBRORETICULAR