Aminoacido esenciales sus características y funciones

1. DESCRIPCIÓN Y FUNCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS ESENCIALES.
Existen nueve aminoácidos esenciales, cada uno de ellos tiene características distintas y cumplen
con diferentes funciones. Los nueve aminoácidos esenciales son:
1. Fenilalanina: Se trata de un aminoácido que tienen una cadena lateral característica que incluye
un anillo bencénico, por lo tanto, pertenece al grupo de los aminoácidos esenciales aromáticos. La
fenilalanina forma parte de importantes neuro-péptidos, como la hormona adrenocorticotrópica
(ACTH), la angiotensina y la vasopresina, y también es precursora de las catecolaminas.
2. Histidina: Es uno de los aminoácidos esenciales básicos a pH fisiológico, pues su grupo imdazol
está cargado positivamente. La histidina puede sufrir un proceso de descarboxilación para
transformarse en histamina, una sustancia que interviene en las reacciones alérgicas de las
personas. La histidina también es uno de los aminoácidos esenciales que participan en el desarrollo
y mantenimiento de diversos tejidos, especialmente la mielina que recubre las neuronas.
3. Lisina: Está en el grupo de los aminoácidos esenciales que se encuentran en mayor
concentración en alimentos de origen animal, en comparación con los vegetales, aunque las
legumbres pueden contener una buena cantidad de este aminoácido. La lisina, como muchos
aminoácidos esenciales, cumple un rol fundamental en la síntesis de todas las proteínas del
organismo, participa en el proceso de absorción el calcio, en la construcción de tejido muscular y en
la producción de enzimas, hormonas y anticuerpos.
4. Triptófano: Se encuentra entre los aminoácidos esenciales hidrófobos, no polares. Está presente
en gran cantidad en alimentos tales como leche, cereales integrales, dátiles, garbanzos, chocolate y
maní. Las personas que no incluyen estos alimentos en su dieta habitual podrían sufrir un déficit de
triptófano, como sucede con las personas que tienen elevados niveles de estrés. Para el buen
metabolismo de los aminoácidos esenciales se requiere la presencia de ciertas vitaminas y
minerales. En el caso del triptófano, la vitamina B6 y el magnesio son necesarios para su
metabolización. El triptófano es fundamental para la producción de serotonina, un importante
neurotransmisor que favorece el sueño y reduce la ansiedad.
5. Metionina: La metionina es uno de los aminoácidos esenciales que contienen azufre. Se
encuentra en las semillas de sésamo, las nueces brasileñas, carnes, pescados y otras semillas.
Cumple una importante función manteniendo las uñas y la piel saludables. Al igual que otros
aminoácidos esenciales, la metionina cumple un rol fundamental en el rendimiento muscular.
6. Isoleucina: Se trata de uno de los aminoácidos esenciales que tienen mayor importancia para
los deportistas, pues ayudan en la recuperación del tejido muscular y óseo. Además, la isoleucina
interviene en la formación de la hemoglobina, en la coagulación de la sangre y otros procesos
vitales.
7. Leucina: La leucina es uno de los aminoácidos esenciales que participan activamente en los
procesos de reparación del tejido muscular, en conjunto con la isoleucina y la valina. Todos estos
aminoácidos esenciales son recomendados para aquellas personas que han sido sometidas a
cirugías mayores, para que los tejidos se recuperen más rápidamente.

2. 8. Treonina: Es uno de los aminoácidos esenciales que mantienen el hígado libre de grasas.
También favorece la digestión y ayuda a que el sistema inmunológico funcione mejor. Hay mucha
treonina en las carnes rojas y blancas, las lentejas y las semillas de sésamo.
9. Valina: Muchos aminoácidos esenciales participan en la creación de tejidos nuevos, incluyendo
la valina, que favorece la recuperación muscular luego de una jornada de ejercicio o trabajo intenso.
Si bien es uno de los aminoácidos más comunes en la naturaleza, el cuerpo humano es incapaz de
producirla en cantidades suficientes, por eso la valina es clasificada como uno de los aminoácidos
esenciales que deben estar presentes en los alimentos que se ingieren diariamente.
Se podría decir que la arginina es también un aminoácido esencial en niños, aunque en los adultos
sería semi-esencial. Algunos autores clasifican a la arginina como uno más de los aminoácidos
esenciales, pues si bien el organismo humano es capaz de sintetizarlo, este proceso es costoso
desde el punto de vista energético y sería difícil obtener una cantidad suficiente de este modo. La
arginina se halla en alimentos tales como mariscos, pescados, crustáceos y otros productos del mar
y es uno de los aminoácidos esenciales más importantes para crecimiento de los tejidos.
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos poseen tres propiedades esenciales, las cuales son:
Ácido-básicas: Comportamiento del aminoácido cuando se ioniza, es decir, cuando el aminoácido
adquiere cualquiera de las siguientes dos características, comportamiento como base o como ácido,
además presenta una carga neta cero.
Ópticas: Los aminoácidos logran desviar el plano de polarización, en el cual interviene un rayo de
luz que atraviesa la luz polarizada.
Químicas: La descarboxilación afecta al grupo carboxilo, la desaminación afecta al grupo amino y
también se afecta al grupo R
AMINOACIDOS Y PROTEÍNAS.
Se hablara ahora de las propiedades físicas y químicas de los aminoácidos, ya que estos constituyen
el alfabeto de la estructura de las proteínas y determinan muchas propiedades importantes de las
proteínas.
H
R-C- COOH
NH2
Ésta es la estructura general de los 20 aminoácidos hallados regularmente o corrientemente en las
proteínas, llamados también aminoácidos corrientes. Excepto la prolina, todos ellos tienen como
denominadores comunes un grupo carboxilo libre y un grupo amino libre e insustituido en el átomo
de carbono . Difieren entre sí en la estructura de sus cadenas laterales distintivas, llamados grupos
R.
Se han propuesto varios métodos para clasificar los aminoácidos sobre la base de sus grupos R. El
más significativo se funda en la polaridad de los grupos R. Existen cuatro clases principales:

3. Grupos R no polares o hidrofóbicos.
Polares, pero sin carga.
Grupos R con carga positiva y
Grupos cargados negativamente (a pH 6-7, que es la zona del pH intracelular).
Los aminoácidos se suelen designar mediante símbolos de tres letras. Recientemente se ha
adoptado también un conjunto de símbolos de una letra para facilitar la comparación de las
secuencias aminoácidas de las proteína homólogas.
- Aminoácidos con grupos R no polares o hidrofóbicos
Existen 8 aminoácidos que contienen grupos R no polares o hidrofóbicos. Aquí se encuentran la
alanina, la leucina, la isoleucina, la valina, la prolina, la fenilalanina, el triptófano y la metionina.
Estos aminoácidos son menos solubles en el agua que los aminoácidos con grupos R polares. El
menos hidrófobo de esta clase de aminoácidos es la alanina, la cual se halla casi en la línea fronteriza
entre los aminoácidos no polares y los que poseen grupos R polares.
- Aminoácidos con grupos R polares sin carga.
Estos aminoácidos son relativamente más solubles en el agua que los aminoácidos anteriores. Sus
grupos R contienen grupos funcionales polares, neutros que pueden establecer enlaces de
hidrógeno con el agua. La polaridad de la serina, la treonina y la tirosina se debe a sus grupos
hidroxilos; la de la aspargina y la glutamina, a sus grupos amídicos y de la cistina a la presencia del
grupo sulfhidrilo (-SH). La glicola, a veces se clasifica como una aminoácido no polar. La cistina y la
tirosina poseen las funciones mas polares de esta clase de aminoácidos, sus grupos tilo e hidroxilo
fenólico tienden a perder mucho más fácilmente protones por ionización que los grupos R de otros
aminoácidos de esta clase.
- Aminoácidos con grupos R cargados positivamente.
Los aminoácidos en los que los grupos R poseen carga positiva neta a PH 7, poseen todos seis átomos
de carbono. Aquí se encuentran la lisina, la arginina y la histidina. Esta última tiene propiedades
límite. A pH 6 más del 50 % de las moléculas de la histidina, poseen un grupo R cargado
positivamente, pero a pH 7 menos del 10 % de las moléculas poseen carga positiva.
- Aminoácidos con grupos R cargados negativamente.
Los dos miembros de esta clase son los ácidos aspártico y glutámico, cada uno de los cuales posee
un segundo grupo carboxilo que se halla completamente ionizado y por tanto cargado
negativamente a pH 6 y 7.

4. CARACTERÍSTICAS DE LOS AMINOÁCIDOS.
Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusión
(habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica y con un
comportamiento anfótero.
La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa
una disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono Aminoácidos y proteínas
, ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace
clasificar a los aminoácidos en Dextrogiros (+) si desvían el plano de luz polarizada hacia la derecha,
y Levógiros (-) si lo desvían hacia la izquierda.
El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de
ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el
pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso
adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión.
El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual número de cargas
positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. La solubilidad en agua de un aminoácido
es mínima en su punto isoeléctrico.
EL CÓDIGO GENÉTICO es el conjunto de reglas que define la traducción de una secuencia de
nucleótidos en el ARN a una secuencia de aminoácidos en una proteína, en todos los seres vivos. El
código define la relación entre secuencias de tres nucleótidos, llamadas codones, y aminoácidos. De
ese modo, cada codón se corresponde con un aminoácido específico.
La secuencia del material genético se compone de cuatro bases nitrogenadas distintas, que tienen
una función equivalente a letras en el código genético: adenina (A), timina (T), guanina (G) y citosina
(C) en el ADN y adenina (A), uracilo (U), guanina (G) y citosina (C) en el ARN.
Debido a esto, el número de codones posibles es 64, de los cuales 61 codifican aminoácidos (siendo
además uno de ellos el codón de inicio, AUG) y los tres restantes son sitios de parada (UAA, llamado
ocre; UAG, llamado ámbar; UGA, llamado ópalo). La secuencia de codones determina la secuencia
de aminoácidos en una proteína en concreto, que tendrá una estructura y una función específicas.
UN CODÓN es un triplete de nucleótidos. En el código genético, cada aminoácido está codificado
por un codón o varios codones. El codón es la unidad de información básica en el proceso de
traducción del ARNm. Cada uno de los codones codifica un aminoácido y esta correlación es la base
del código genético que permite la traducción de la secuencia de ARNm a la secuencia de
aminoácidos que compone la proteína.
Cada codón porta la información para pasar la secuencia de nucleótidos del ARNm a la secuencia de
aminoácidos de la proteína en el proceso de traducción. Dado que cada codón codifica un
aminoácido, hay 64 codones diferentes por combinación de los 4 nucleótidos en cada una de las 3
posiciones del triplete (ver tabla mas abajo), de los cuales se codifican 20 aminoácidos,3 codones
de terminación de la traducción y un codón de inicio de la traducción, el AUG, que codifica la
metionina. Salvo la metionina y el triptófano que están codificados por un único codón, los
aminoácidos pueden estar codificados por 2, 3, 4 ó 6 codones diferentes. Esto hace que el código

5. sea redundante, lo que se denomina código degenerado, porque hay varios codones diferentes que
codifican para un solo aminoácido. Los 3 codones de terminación conocidos como codón de
terminación, codón de parada o codón stop llamados ocre (UAA), ámbar (UAG) y ópalo (UGA) son
los tres tripletes que al no codificar ningún aminoácido ocasionan el cese de la síntesis proteica. Hay
un codón de inicio de la traducción, el AUG, que codifica la metionina, es el primer codón de una
transcripción de ARNm traducido por un ribosoma.
Definición: Un codón es un triplete de nucleótidos. Es la unidad básica de información en el proceso
de traducción. Cada codón codifica un aminoácido y esta correspondencia es la base del código
genético que permite traducir la secuencia de ARNm a la secuencia de aminoácidos que constituye
la proteína.
Un codón es un triplete de nucleótidos. Porta la información para pasar la secuencia de nucleótidos
del ARNm a la secuencia de aminoácidos de la proteína en el proceso de traducción, ya que cada
codón codifica un aminoácido. Hay 64 codones diferentes por combinación de los 4 nucleótidos en
cada una de las 3 posiciones del triplete, pero sólo 61 codifican aminoácidos. Los 3 restantes son
codones de terminación de la traducción, conocidos como codones de parada o codones stop
llamados ocre (UAA), ámbar (UAG) y ópalo (UGA). Hay un codón de inicio de la traducción, el AUG,
que codifica la metionina. Salvo la metionina y el triptófano que están codificados por un único
codón, los aminoácidos pueden estar codificados por 2, 3, 4 ó 6 codones diferentes. Los codones
que codifican un mismo aminoácido muchas veces tienen los dos primeros nucleótidos iguales,
cambiando sólo el tercero. Así, cambios en el nucleótido de la tercera posición no suponen cambios
en el aminoácido (mutaciones silenciosas). De este modo se minimiza el impacto de mutaciones
puntuales cuando éstas ocurren en la tercera posición del codón. En cambio las mutaciones en la
primera y segunda posición del codón suelen suponer un cambio de aminoácido (mutaciones
`missense`). Normalmente los aminoácidos con las mismas características físico-químicas presentan
el mismo nucleótido en la segunda posición del codón. Así los aminoácidos polares presentan
adenina mientras que los apolares presentan uracilo. Mutaciones puntuales en la primera posición
dan lugar a aminoácidos similares mientras que cambios en la segunda posición del codón, dan lugar
a la incorporación de aminoácidos de propiedades muy diferentes.
ANTICODÓN
Secuencia de tres núcleótidos en el ARN transferente que se emparejan de forma complementaria
con un codón específico del ARN mensajero durante la síntesis proteica para determinar un
aminoácido concreto de la cadena polipeptídica.
ANTI CODÓN: Un anti codón es una secuencia de tres nucleótidos ubicada en el ARNt,
complementaria al codón ubicado en el ARNm.
Descripción
La información genética para sintetizar proteínas originalmente se encuentra en el ADN, en forma
de una secuencia de nucleótidos (adenina, guanina, timina y citosina). Esa secuencia es copiada en
forma de ARN (donde la timina es remplazada por uracilos), denominado ARN mensajero o
simplemente ARNm. En esa secuencia, cada serie de tres nucleótidos (denominada codón) indica
que en ese sitio debe codificarse un aminoácido específico en la proteína.

6. Luego, las moléculas de ARN de transferencia (o ARNt) transportan los aminoácidos hacia el
ribosoma (orgánulo donde se sintetizan las proteínas). En ese momento al codón del ARNm se le
acopla el anticodón del ARNt correspondiente, añadiendo el aminoácido que estaba unido al ARNt
a la proteína que está sintetizándose.
Por ejemplo: El códon "AUG" se le acopla el anticódon "UAC" del ARNt, y de esta forma se añade la
metionina (que antes estaba unida al ARNt) a la nueva proteína. Luego el ARNt vuelve al citoplasma
para buscar unirse a otra metionina.
Cada nucleótido tiene un solo complemento, "A" y "U" son complementos, y también "G" y "C". De
esta forma cada codón tiene un solo anticodón, y cada anticodón tiene un solo codón. Sin embargo,
algunos aminoácidos tienen varios codones (y por lo tanto anticodones) asociados.