El documento describe los conceptos clave del metabolismo y las enzimas. Explica que las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos acelerando las reacciones químicas del cuerpo sin alterar su composición. Las enzimas tienen un sitio activo que une al sustrato y lo convierte en productos. Factores como la concentración de sustrato, pH, temperatura e inhibidores afectan la acción enzimática.

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METABOLISMO Y ENZIMAS
 Objetivos
 Identificar los tipos dereacciones metabólicas.
 Conocer la estructura delas enzimasy relacionarlas con su función.
 Caracterizar los mecanismosdeacción enzimática.
 Describir los factores que afectan al mecanismo deacción de las enzimas.
I. METABOLISMO:
A. Ennuestro cuerpoocurrenreaccionesquímicasconstantemente.Alconjuntode
estas reacciones químicas de nuestro cuerpo, se le denominan metabolismo. Éstas
pueden ser de dos tipos: Reacciones Anabólicas y Reacciones Catabólicas.
Recordemos que las reacciones anabólicas son de síntesis, es decir, construyen
sustancias complejas a partir de sustancias simples, como la fotosíntesis, donde se
síntesis de glucosa mediante la fotosíntesis, teniendo como reactivos y reactantes al
CO2 y (H20). Mientras que las reacciones catabólicas son aquellas llamadas de
degradación,dondeserompenenlacesquímicosqueliberan energíaútilparala célula
y el organismo. Un ejemplo de este tipo de reacción es la obtención de energía por la
degradación de la molécula de glucosa, en el proceso de la respiración celular. En
conclusión podemosdecir, que se cumpleun ciclo:
1eros Medios
Ciencias Naturales.
Profesora Paulina TorresSepúlveda.

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Para acelerar una reacción química, es necesario aumentar el número de colisiones
de las moléculas; esto se hace aumentando la presión y la temperatura. Sin embargo, La
presión y temperatura normales del cuerpo (temperatura de 37º C) son demasiado bajas
paraque las reacciones químicas se presenten aunavelocidad suficientementerápidapara
la mantención de la vida.
La solución a este problema en las células, está en las enzimas.
II. ¿QUÉ SON LASENZIMAS?
Las enzimas son proteínas,
caracterizadaspor ser catalizadoresbiológicos,
es decir, pueden acelerar una reacción
química disminuyendo el requerimiento de
energía de activación, sin que altere la
constitución química de las sustancias a las
que cataliza. Las células realizan esto sin
necesidad de alterar la concentración de la
sustancia, la presión o la temperatura del
cuerpo; en otras palabras, sin dañar a la célula
o destruirla, paragenerar la energía requerida
paraprovocar la reacción química requerida.
El conjunto de las enzimas constituye el grupo de moléculas más extenso y más
especializado del organismo. Se encuentran de forma intracelular y extracelular. Hasta el
momento se han identificado más de mil enzimasdiferentes.
Las enzimasactúan disminuyendolaenergíadeactivaciónparaquesepuedanrealizar
las reacciones químicasen menor tiempo y a mayor velocidad.
• Síntesis
ANABOLISMO• Degradación
CATABOLISMO
Estructura Enzimática

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El lugar específico de la
enzima (E) donde se realiza
la degradación o síntesis de
sustancias, se denominasitio
activo. La sustancia sobre la
cual actúa la enzimasellama
sustrato (S), y el resultado,
producto (P).
Haciendo unaanalogía con unareacción química, esto se expresaríaasí:
REACTIVO + REACTANTE → PRODUCTO1 + PRODUCTO2
ENZIMA + SUSTRATO → PRODUCTO1 + PRODUCTO2
Si bien las enzimas son proteínas producidas por las células, no solo trabajan en el
sistema digestivo, sino que también dentro de la célula, siendo parte del proceso de
respiración celular y fotosíntesis. Muchas enzimas son parte fundamental de procesos
industriales, como en la producción de papel, industria alimenticia, en la fabricación de
biocombustibles, y farmacéutica, entreotras.
En el proceso de digestión, los alimentos ingeridos son los sustratos. Pueden ser
lípidos, proteínaso carbohidratos, mientrasqueal interior de lacélula los sustratospueden
ser los ácidosnucleicos, como el ADN y el ARN. De acuerdo ala sustancia sobre la que actúa
la enzima, se designan las enzimas, agregándole el sufijo _asa; es decir, si la sustancia es
almidón, su enzima es amilasa. Existen excepciones, como la pepsina (degrada
polipéptidos) y la ptialina (degradaalmidón), entreotras.
Una vez formado elproducto, laenzimapuedeseguir trabajando, puesno sealtera su
estructuraquímicacuando cataliza al sustrato. Éstas, actúan en bajas concentraciones, para
catalizar grandesvolúmenesdesustancias.Deestaforma,se liberagradualmentelaenergía.
ENZIMA
Actúa
Sobre
Proporciona Se produceen Condiciones para que
actúe
Ptialina Almidones
Mono y
disacáridos
La boca (glándulas
salivales)
Medio ligeramente
alcalino
Amilasa
Almidones
y azúcares
Glucosa El estómago y páncreas
Medio Ligeramente
ácido
Pepsina Proteínas
Péptidosy
aminoácidos
Estómago Medio muy ácido

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Como se puedevisualizar en el cuadro superior, las enzimas actúan de manera específica
para ciertas sustancias, y así también en las condiciones del medio en el que actúan, como
el pH y latemperatura.
A. MECANISMOSDEACCIÓN ENZIMÁTICA
Existen dos modelos de acción enzimática, que señalan cómo se produce la unión con el
sustrato. Estos modelosson el modelo “llave-cerradura” y “ajuste inducido”.
1. MODELOLLAVE-CERRADURA
El modelo llave-
cerradurasuponeque
la estructura del
sustrato y la del
centro activo son
complementarias, de
la misma forma que
una llave encaja en
unacerradura. Este modelo es válido en muchoscasos, pero no es siempre correcto.
III. MODELODELAJUSTEINDUCIDO
En algunos casos, el
centro activo adopta la
forma apta para el
sustrato. La unión del
sustrato al centro activo
de la enzima
desencadena un cambio
conformacional de la
enzima, que da lugar a la
formación del producto.
Este es el modelo delajusteinducido.
Lipasa Grasas
Ácidos
grasos y
glicerina
Páncrease Intestino
Medio alcalino y
previa acción de las
sales biliares.
Lactasa
Lactosa de
la leche
Glucosay
galactosa
Intestino (su
producción disminuye
con la edad avanzada)
Ácido

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A. FACTORESQUE AFECTAN LA ACCIÓN ENZIMÁTICA
1. ConcentracióndeSustrato
Un aumento de la concentración de sustrato,
produce un aumento rápido de la velocidad de
reacción; pero si la concentración del sustrato
sigueaumentando,hastallegar aunpuntomáximo,
no cambia la velocidad de reacción, se dice que los
centros activos de la enzima se encuentran
saturados. Lavelocidad de reacción que se obtiene
a esa alta concentración de substrato se define
como la velocidad máxima de la reacción
enzimática bajo las condicionesespecificadas.
2. pH:
La mayoría de las enzimas son muy sensibles a los
cambios de pH. Desviaciones ligerasdel pH óptimo
pueden afectar su velocidad.Así, la pepsinagástrica
tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y
la arginasalo tiene apH 10.CambiosextremosdepH
pueden provocar la desnaturalización de la proteína
(enzima).
→ Desnaturalización: Proceso por elcual unaproteínapierdesu estructuraoriginal y en
consecuencia, cambian sus propiedades físicas y químicas, y no podrá realizar sus
funciones.
→ CondicionesÓptimas:LatemperaturayelpH,en elquelas enzimasrealizanelmáximo
de actividad.
3. Temperatura:
La acción enzimática a bajastemperaturassereduce
o inactiva; la reacción se produce pero a una menor
velocidad. Las bajas temperaturas afectan de forma
reversible a las enzimas. En cambio, a altas
temperaturas, las enzimas de desnaturalizan: Pierden
su capacidad catalítica, pues su estructura proteica se
altera deforma irreversible.

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4. Inhibidores
Corresponden a moléculas de distinta naturaleza, que se unen al sitio activo de la
enzima o en otro extremo de la misma. Pueden imposibilitar la acción enzimática de
formareversible eirreversible.
a) Inhibición Irreversible:
Se debe a la formación de un enlace covalente, entre la enzima y la molécula, que
altera perpetuamente a la enzima, cambiando su estructura e impidiendo su
reacción.
b) Inhibición Reversible:
Es temporaly la enzimapuedevolver aactuar luego deun lapso de tiempo. Existen
dostipos:
(1) COMPETITIVA
Un compuesto de estructura similar a la del sustrato forma un complejo con la enzima,
similar al complejo Enzima+Sustrato; impidiendo launión con el sustrato en el sitio activo.
(2) NO COMPETITIVA

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El inhibidor y el sustrato no se relacionan estructuralmente, pero se unen por otrospuntos
de sus moléculas; este tipo de inhibición no puedeanularse con concentraciones altas del
sustrato.
5. Cofactores
Algunas enzimas dependen para su actividad catalítica, además de la estructura proteica;
de otras moléculas de naturaleza no proteica. Estas estructuras reciben el nombre de
cofactores.
El complejo enzima – cofactor recibe el nombre de holoenzima. A la enzima inactiva
dependientedeun cofactor, se le denomina apoenzima. Loscofactorespueden ser iones de
elementos metálicos o en algunos casos moléculas complejas. Estas últimas el nombre de
coenzimas.
a) Iones
Los iones, tales como el Zn++, Mg++, Mn++, Fe2+, Fe3+,
Cu2+,K+, Ca2+, Co y Ni, entre otros; se unen a unaparte del
sitio activo para activar la actividad enzimática.
b) Coenzimas
Se denominan así cuando es una molécula
orgánica no proteica. La mayoría de las
coenzimas corresponden a las vitaminas.
Algunos compuestos que no corresponden al
grupo delas vitaminasson el ácido lipoico y la
carnitina. Existen enfermedadesasociadasala
deficiencia o exceso de vitaminas. Pues,
debido a la falta de estas sustancias, no se puedeactivar unadeterminadaenzima.