2. Especificidad enzimáticaEspecificidad enzimática
Las enzimas sonLas enzimas son específicasespecíficas..
Esto es, una enzima puede actuar sobre unEsto es, una enzima puede actuar sobre un
sustrato o un grupo de sustratos relacionadossustrato o un grupo de sustratos relacionados
((especificidad de sustratoespecificidad de sustrato ) pero no sobre) pero no sobre
otros; por ejemplo: la sacarasa, que hidroliza laotros; por ejemplo: la sacarasa, que hidroliza la
sacarosa.sacarosa.
Otras enzimas, sin embargo, tienenOtras enzimas, sin embargo, tienen
especificidad de acciónespecificidad de acción al realizar unaal realizar una
acción determinada pero sobre múltiplesacción determinada pero sobre múltiples
sustratos; por ejemplo: las lipasas que hidrolizansustratos; por ejemplo: las lipasas que hidrolizan
los enlaces éster en los lípidos. Debido a estalos enlaces éster en los lípidos. Debido a esta
especificidad de las enzimas existen en la célulaespecificidad de las enzimas existen en la célula
miles de enzimas diferentes.miles de enzimas diferentes.
3. La conformación espacial de la parte proteica esLa conformación espacial de la parte proteica es
la responsable de la función que realiza lala responsable de la función que realiza la
enzima. Para ello la sustancia o sustancias queenzima. Para ello la sustancia o sustancias que
van a reaccionar y transformarse se unen a lavan a reaccionar y transformarse se unen a la
enzima en una zona que llamaremosenzima en una zona que llamaremos centrocentro
activo.activo.
Son las interacciones químicas entre los restosSon las interacciones químicas entre los restos
de los aminoácidos presentes en el centrode los aminoácidos presentes en el centro
activo y el sustrato o los sustratos lasactivo y el sustrato o los sustratos las
responsables de la transformación.responsables de la transformación.
4. Ya que estas interacciones producenYa que estas interacciones producen
reordenamientos de los electrones quereordenamientos de los electrones que
debilitan ciertos enlaces y favorecen ladebilitan ciertos enlaces y favorecen la
formación de otros desencadenando laformación de otros desencadenando la
transformación química.transformación química.
La ventaja de la especificidad reside enLa ventaja de la especificidad reside en
que se pueden catalizar muchasque se pueden catalizar muchas
reacciones a la vez sin reaccionesreacciones a la vez sin reacciones
laterales ni que se acumulen loslaterales ni que se acumulen los
productos secundarios.productos secundarios.
5. Mecanismo de acciónMecanismo de acción
Enzima (E)
Sustratos (S)
Complejo
enzima-sustrato
(ES)
Enzima (E)
(no se modifica)
Productos (P)
E + S → ES → E + P
Centro activo del enzima
Aminoácidos
estructurales
Aminoácidos catalíticos
6. Proposición de FisherProposición de Fisher: Un enzima distingue un: Un enzima distingue un
sustrato igual que una cerradura y una llave. Elsustrato igual que una cerradura y una llave. El
sustrato y el centro activo son complementarios. Elsustrato y el centro activo son complementarios. El
centro activo sólo es complementario cuando se hacentro activo sólo es complementario cuando se ha
unido al sustrato, no antes.unido al sustrato, no antes.
Hipótesis de KoshlandHipótesis de Koshland: ajuste inducido. El sitio: ajuste inducido. El sitio
activo es complementario después de la unión. Unactivo es complementario después de la unión. Un
sustrato correcto induce un cambio de conformaciónsustrato correcto induce un cambio de conformación
adecuado y uno malo no. Cuando se produce laadecuado y uno malo no. Cuando se produce la
unión el sustrato queda unido al centro activo deunión el sustrato queda unido al centro activo de
manera determinada por lo que tiene menosmanera determinada por lo que tiene menos
movilidad que en entorno acuoso. La posición serámovilidad que en entorno acuoso. La posición será
la adecuada para que los grupos catalíticos estén lola adecuada para que los grupos catalíticos estén lo
mejor orientados posible.mejor orientados posible.
7. Enzima
Sustrato
Enzima
Sustrato
MODELO DE LLAVE-CERRADURA MODELO DE ENCAJE INDUCIDO
Complejo
enzima- sustrato
El centro activo tiene la misma forma antes y
después de la unión con el sustrato
El centro activo modifica ligeramente su
forma durante la unión con el sustrato
En ambos casos, la unión de una
enzima con su sustrato es
altamente específica
9. Muchas enzimas han sido designadosMuchas enzimas han sido designados
añadiendo el sufijoañadiendo el sufijo – asa– asa, al nombre del, al nombre del
sustratosustrato, es decir de la molécula sobre la, es decir de la molécula sobre la
cual la enzima ejerce su acción catalíticacual la enzima ejerce su acción catalítica
10. Esta nomenclatura sin embargo, noEsta nomenclatura sin embargo, no
siempre ha resultado practica, lo cual hasiempre ha resultado practica, lo cual ha
ocasionado que muchas enzimas hayanocasionado que muchas enzimas hayan
recibido nombres que químicamente sonrecibido nombres que químicamente son
poco informativos.poco informativos.
Por ejemplo:Por ejemplo:
La pepsina, la tripsina y la catalasa.La pepsina, la tripsina y la catalasa.
11. Por dicha razón , y por que el numero dePor dicha razón , y por que el numero de
enzimas que se descubren estaenzimas que se descubren esta
aumentando rápidamente, se ha adoptadoaumentando rápidamente, se ha adoptado
una clasificación sistémica de las enzimasuna clasificación sistémica de las enzimas
según recomendación de lasegún recomendación de la
COMISION INTERNACIONAL DECOMISION INTERNACIONAL DE
ENZIMASENZIMAS
12. El nuevo sistema divide a las enzimas en seisEl nuevo sistema divide a las enzimas en seis
clases principales, cada una de las cuales seclases principales, cada una de las cuales se
divide a su ves en subclases, de acuerdo con eldivide a su ves en subclases, de acuerdo con el
tipo de reacción que cataliza.tipo de reacción que cataliza.
Cada enzima es designado por unCada enzima es designado por un nombrenombre
recomendadorecomendado, generalmente corto y apropiado, generalmente corto y apropiado
para su uso habitual; por unpara su uso habitual; por un nombre sistemáticonombre sistemático,,
que identifica la reacción que cataliza, y por unque identifica la reacción que cataliza, y por un
numero de clasificaciónnumero de clasificación, que se emplea cuando, que se emplea cuando
se precisa la identificación inequívoca de lase precisa la identificación inequívoca de la
enzima.enzima.
13. Clasificación internacional de enzimas
Nº Clase Tipo de reacción catalizada
1 Oxidorreductasas Transferencia de electrones
2 Transferasas
Reacciones de
transferencia de grupos
3 Hidrolasas Reacciones de hidrólisis
4 Liasas
Adición de grupos a dobles
enlaces, o formación de
dobles enlaces por
eliminación de grupos.
5 Isomerasas
Transferencia de grupos
dentro de moléculas dando
formas isoméricas.
6 Ligasas
Formación de enlaces C-C,
C-S, C-O y C-N mediante
reacciones de
condensación acopladas a
la rotura de ATP.
14. SUBCLASES DE LASSUBCLASES DE LAS
ENZIMASENZIMAS
1 - OXIDORREDUCTASAS:1 - OXIDORREDUCTASAS:
Subclases:Subclases:
1.1 corresponde a las enzimas que actúan1.1 corresponde a las enzimas que actúan
sobre >CH-OHsobre >CH-OH
1.2 actúan sobre >C=O1.2 actúan sobre >C=O
1.3 actúan sobre >C=CH-1.3 actúan sobre >C=CH-
1.4 actúan sobre >CH-NH21.4 actúan sobre >CH-NH2
15. 2- TRANSFERASAS:2- TRANSFERASAS:
2.1 grupos con un átomo de carbono2.1 grupos con un átomo de carbono
2.2 funciones aldehído o cetona2.2 funciones aldehído o cetona
2.3 grupos acilo (aciltransferasas)2.3 grupos acilo (aciltransferasas)
2.4 grupos glucosilo2.4 grupos glucosilo
(glucosiltransferasas),(glucosiltransferasas),
16. 3- HIDROLASAS:3- HIDROLASAS:
3.1 actúan sobre enlaces éster3.1 actúan sobre enlaces éster
3.2 actúan sobre enlace glicosídicos3.2 actúan sobre enlace glicosídicos
3.4 actúan sobre enlaces peptídicos3.4 actúan sobre enlaces peptídicos
3.6 actúan sobre anhídridos de ácido3.6 actúan sobre anhídridos de ácido
17. 4- LIASAS:4- LIASAS:
4.1 actúan sobre enlaces >C=C<4.1 actúan sobre enlaces >C=C<
4.2 actúan sobre enlaces >C=O4.2 actúan sobre enlaces >C=O
4.3 actúan sobre enlaces >C=NH-4.3 actúan sobre enlaces >C=NH-
18. 6- LIGASAS:6- LIGASAS:
6.1 formación de enlaces C-O6.1 formación de enlaces C-O
6.2 formación de enlaces C-S6.2 formación de enlaces C-S
6.3 formación de enlaces C-N6.3 formación de enlaces C-N
6.4 formación de enlaces C-C6.4 formación de enlaces C-C
19. EJEMPLOSEJEMPLOS
GLUCOSA OXIDASA.GLUCOSA OXIDASA.
Numero de oxidacion.- EC 1.1.3.4, ya queNumero de oxidacion.- EC 1.1.3.4, ya que
la subclase 1 uncluye las reacciones dela subclase 1 uncluye las reacciones de
oxidacion-reduccion en las que el donadoroxidacion-reduccion en las que el donador
de electrones es un grupo alcohol y lade electrones es un grupo alcohol y la
subclase 3 especifica al oxigeno comosubclase 3 especifica al oxigeno como
aceptor de electrones.aceptor de electrones.
Glucosa + OGlucosa + O22 gluconato + Hgluconato + H22OO22
20. EJEMPLOEJEMPLO
Creatin- fosfotransferasaCreatin- fosfotransferasa
Numero de clasificacion.- EC 2.7.3.2, enNumero de clasificacion.- EC 2.7.3.2, en
donde la primera cifra 2 representa eldonde la primera cifra 2 representa el
nombre de la clase (transferasa), lanombre de la clase (transferasa), la
segunda cifra (7) representa a la subclasesegunda cifra (7) representa a la subclase
(fosfotransferasas), la tercera cifra (3) a la(fosfotransferasas), la tercera cifra (3) a la
sub-subclase (fosfotransferasas con unsub-subclase (fosfotransferasas con un
grupo nitrogeno como aceptor)grupo nitrogeno como aceptor)
