1. Erika Natalia Montenegro Villalobos
Ivy Alexandra Castillo
Margarita Suarez Sepulveda
Katherine Sanchez

2.  También puede ser conocida como La enzima succinato
deshidrogenasa
(SDH)
 succinato
coenzima Q
reductasa
 o complejo II
mitocondrial

3. Que interviene
 Es un complejo proteico ligado a la
membrana interna mitocondrial
En el ciclo de Krebs En la cadena de
transporte de
electrones
1 2

4.  Esta contiene FAD (flavín-adenín-
dinucleótido)
 Unido covalentemente
 Cataliza la reacción
Succinato + ubiquinona
rightleftharpoons fumarato + ubiquinol

5. La enzima está compuesta de cuatro
subunidades
dos
hidrofílicas
dos
hidrofóbicas
Succinato deshidrogenasa
subunidad A (SDHA).
Succinato deshidrogenasa
subunidad B (SDHB)
Succinato deshidrogenasa
subunidad C (SDHC).
Succinato deshidrogenasa
subunidad D (SDHD).

6. Succinato
deshidrogenasa
subunidad A (SDHA).
 Es una flavoproteína (Fp) hidrofílica
 que tiene unida covalentemente como
cofactor una molécula de FAD.
 También contiene el sitio de unión del
succinato.
 También hidrofílica, contiene tres
clústers de hierro-azufre: 2Fe-2S, 4Fe-
4S y 3Fe-4S. Su acrónimo es Ip.
Succinato
deshidrogenasa
subunidad B (SDHB).

7. Succinato deshidrogenasa
subunidad C (SDHC).
 Une el complejo proteico a la
membrana de la mitocondria.
 Hidrofóbica.
 Hidrofóbica.
 Une el complejo proteico a la
membrana de la mitocondria.
Succinato deshidrogenasa
subunidad D (SDHD).

8. Participan en el montaje de la succinato
deshidrogenasa pero no forman parte de ella.
Succinato deshidrogenasa factor de
montaje 1 (SDAHF1).
Succinato deshidrogenasa factor de
montaje 2 (SDHAF2).
 Es necesaria para la inserción del FAD en la
SDHA. No está claro si participa con
actividad enzimática en la unión covalente
del FAD a la SDHA, o manteniendo a la
SDHA en una conformación adecuada para
que el FAD se una a la SDHA.
 Participa en la
biosíntesis mitocondrial de los
clústers de hierro-azufre

9. .

10.  La reacción en la que participa la enzima
succinato deshidrogenasa es la reacción numero 6
del ciclo de krebs
 Oxidación dependiente de flavina.
contiene FAD
unido
covalentemente
a un residuo de
histidina
La enzima flavoproteína
está fuertemente
unida a la
membrana
interna
mitocondrial.
1 2

11. Unión covalente del FAD a un resto
de his de la succinato
deshidrogenasa
El enzima es fuertemente inhibido
por malonato, análogo estructural
del succinato y es un ejemplo
clásico de inhibidor competitivo.
1 2

12.  sólo se forma el isómero
trans, el fumarato.
 El isómero cis el maleato no
se forma
 Tiene la Característica
principal que es de
estereoespecífica

13. El isómero cis el
maleato no se forma

14.  La actividad y función de las
mitocondrias se puede identificar en
diferentes tejidos
 las mitocondrias participan en el
metabolismo energético
No se pueden observar con el
microscopio de luz
la manera de identificarla en el
laboratorio es a través de sus enzimas
la Citocromo
Oxidasa
y Succínico
Deshidrogenasa
1 2

15.  La actividad de esta se determina de la
misma manera que la de la citocromo
oxidasa es decir a través de los sustratos
 de los cuales ellas son capaces de catalizar
reacciones bioquímicas
identificables
a través de los productos
finales en reacciones
coloreadas.

16. GRACIAS