1. “Enzimas” Elaborado por: JUAN SERGIO PEDRAZA DE LEÓN

2. ¿Qué son las enzimas? “Proteínas que aumentan las velocidades de las reacciones químicas al reducir la barrera la barrera de energía libre que separa los reactivos de los productos”.

3. HISTORIA Luis Pasteur creía que los sistemas vivos estaban dotados de una “fuerza vital” que les permitía evadir las leyes de la naturaleza que gobiernan la sustancia inanimada. Justusvon Liebigargumentaba que los procesos biológicos eran causados por la acción de sustancias químicas denominadas “fermentos”. La palabra enzima se deriva del griego y significa “en la levadura” y se uso por vez primera en 1878 por WilhelmKühne. EduardBuchnerdemostró que un extracto de levaduras libre de células podía llevar a cabo síntesis de etanol a partir de glucosa (Fermentación alcohólica)

4. Nomenclatura de las enzimas Por lo general, las enzimas se denominan con el sufijo –asa al nombre del sustrato o a una frase que describe la acción catalítica de la enzima. Glucosa-6-fosfato isomerasa Amilasa

5. ENZIMAS VS CATALIZADORES QUIMICOS ORDINARIOS Velocidades de reacción más altas Condiciones de reacción moderadas Especificidad de reacción muy superior Capacidad para regulación

6. Alta eficiencia catalítica Los catalizadores reducen la energía de activación del sistema.

7. Alta eficiencia catalítica E: Enzima S: Sustrato P: Producto t: Tiempo

8. Tasa de aceleración enzimática Enzima Velocidad de la reacción no enzimática Velocidad de la reacción enzimática Aumento de la velocidad

9. Clasificación de las enzimas de acuerdo con el tipo de reacción CLASIFICACIÓN TIPO DE REACCIÓN CATALIZADA Oxidoreductasas Transferasas Hidrolasas Liasas Isomerasas Ligasas Reacciones de oxidoreducción Transferencia de grupos funcionales Reacciones de hidrólisis Eliminación de grupos para formar dobles enlaces Isomerización Formación de enlaces, acoplado con hidrólisis de ATP

10. Especificidad de reacción Especificidad de Sustrato Especificidad de Producto

11. Especificidad de reacción La especificidad por sustrato depende de la complementariedad químico-conformacionalentre los residuos del sitio de unión (activo o catalítico) de la enzima con los grupos de interacción del sustrato.

12. Estéreoespecificidad

13. Existen dos modelos de unión entre la enzima y el sustrato El modelo de la “llave y la cerradura” postula que el sitio de unión existe en ausencia del sustrato. En el modelo de la “adaptación inducida” el sitio de unión se forma cuando el sustrato se une a la enzima. Modelo de la llave y la cerradura Modelo de la adaptación inducida

14. Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no proteícas. En función de su naturaleza se denominan: Cofactor. Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas. Coenzima. Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas responde más bien a que no se puede sintetizar un determinado enzima en el que la vitamina es el coenzima.

15. Mecanismos catalíticos Catálisis Ácido-Base. Catálisis Covalente. Catálisis de iones Metálicos. Efectos de Proximidad y Orientación. Unión Preferencial del complejo de estado de transición.

16. Bibliografía: Fundamentos de bioquímica: la vida a nivel molesular/Donald Voet, Judith G. Voet, Charlotte Pratt/ 2da Edición/ Medica Panamericana/ 2008. Historia de la Enzimología: http://www.scribd.com/doc/26236175/Historia-de-la-enzimologia-Etimologia-y-algunos-hechos bioquimed.castpost.com/Enzimas.doc

17. Por su Atención Muchas Gracias!!