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JORGE TENEZACA GRANDA
INTRODUCCION
Las moléculas de proteínas están compuestas
principalmente por carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno.

Las proteínas se encuentran en plantas y
animales y son esenciales para toda vida.
Formar estructuras de soporte y protección,
tales como el cartílago, la piel, las uñas, el
pelo y el músculo.

Las proteínas están construidas a base de
unidades más pequeñas, los aminoácidos.

Las proteínas pueden ser desdobladas para
crear formas intermedias de tamaños y
propiedades variables.
1.¿QUE SON PROTEÍNAS ?
Las proteínas son biomóleculas formadas
básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno.
Conservan su actividad biológica solamente en
un intervalo relativamente limitado de pH y de
temperatura.
Las unidades monoméricas son los aminoácidos
y el tipo de unión que se establece entre ellos se
conoce como enlace peptídico.


Todas las proteínas contiene C, H, O y N, y
casi todas poseen además S.



El contenido de N representa ~ el 16 % de la
masa total de la molécula → c / 6,25 g
proteína hay 1 g de N. Este factor de 6,25 se
utiliza para estimar la cantidad de proteína
existente en una muestra a partir de la
medición del N de la misma.



Son polímeros de alto peso molecular. Están
formadas por unidades estructurales básicas
llamadas aminoácidos (aa).
PROTEINAS
Las proteínas son biomoléculas de gran tamaño, formadas por
carbono, hidrogeno, oxigeno y nitrógeno. Su estructura está
formada por largas cadenas lineales: los aminoácidos.
Constituyen el 20% del peso corporal en el adulto.

Funciones:
 Estructura
 Regulación del
metabolismo
 Detoxificación
 Inmunidad
 Energía
Se clasifican en:
 Aminoácidos esenciales: Fenilalanina, isoleucina, leucina,
lisina, metionina, treonina, triptófano, valina
 Aminoácidos no esenciales
 Aminoácidos semiesenciales: Alanina, acido aspartico, acido
glutamico, arginina, cisteina, cistina, citrulina, glicina,
hidroxilisina, hidroxiprolina, histidina, prolina, serina, tirosina.
 Balance nitrogenado: Es la relación entre el nitrógeno
proteico que perdemos y el que ingerimos. Un gramo de
nitrógeno procede de 6,25 gramos de proteína. El nitrógeno se
elimina a través de la orina (urea), por las heces y la piel.
De esos 20 ó 22
aminoácidos
existentes
algunos
pueden
ser
sintetizados en los tejidos a
partir de otro A.A. y son
llamados no esenciales .
Otros por el contrario, no
pueden ser sintetizados o
no en la calidad necesaria,
por lo que tienen que ser
absorbidos ya sintetizados y
son
denominados
aminoácidos esenciales .
A continuación se da una
lista de los aminoácidos
esenciales y no esenciales
en cerdos y pollos.

AMINOACIDOS
ESENCIALES

AMINOACIDOS
NO
ESENCIALES

Fenilalanina
Isoleucina
Lisina
Metionina
Treonina
Valina
Triptófano
Arginina
Histidina

Glisina
Serina
Asparagina
Tirosina
Cistina
Acido aspártico
Acido glutámico
Citrulina
Ornitina
Prolina
Alanina
Fuentes de proteínas
Carnes,hígado, pescados, leche y
sus derivados, los huevos, las
legumbres (las proteínas de origen
animal poseen mayor predisposición
que las vegetales)


“ Las proteínas de la dieta se usan para la formación de
nuevos tejidos o para el reemplazo (función plástica).
Cuando las proteínas consumidas exceden las necesidades
del organismo, sus aminoácidos producen amoniaco y las
aminas que se liberan en estas reacciones, son altamente
tóxicos, por lo que se transforman en urea en el hígado y
se elimina por la orina al filtrarse en los riñones”
El nombre proteína deriva del griego
“PROTEIOS”

 Compuesto nitrogenado natural de carácter
orgánico complejo.

Alimentos ricos en proteínas son la carne, las
aves, el pescado, los huevos, la leche y el queso
2. LOS PÉPTIDOS Y EL ENLACE
PEPTÍDICO

Los péptidos están formados por la unión
de aminoácidos mediante un enlace
peptídico.

El enlace peptídico es la unión entre un
grupo α-carboxilo de un aminoácido (aa) y
un grupo α-amino de otro aa.




Son polímeros de
aminoácidos, (formados
por un grupo -COOH,
un grupo -NH2 y aun
grupo -R con distinto
número de C.)
El grupo NH2 de un AA
se une con un grupo
COOH del AA vecino,
perdiéndose
una
molécula de agua.( E.
peptídico).
3.- AMINOÁCIDOS
Se caracterizan por poseer un
grupo carboxilo (-COOH) y un grupo
amino (-NH2).
FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO
Clasificación de los Enlaces Peptídico según el
numero de aminoácidos.
1.Oligopéptidos: si el n º de aminoácidos es menor de
10.
Dipéptidos: si el n º de aminoácidos es 2.
Tripéptidos: si el n º de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos: si el n º de aminoácidos es 4.

2. Polipéptidos o cadenas polipeptídicas: si el n º de
aminoácidos es mayor de 10.
4.- ESTRUCTURA DE LAS
PROTEÍNAS
 Primaria
 Secundaria
 Terciaria
Cuaternaria
PRIMARIA: secuencia de AA. La sustitución
de un solo AA altera su función.
Cambios en esta estructura origina una
proteína diferente que puede ocasionar
enfermedades. P.e. (Anemia falciforme).
Estructura Primaria


SECUNDARIA:
configuración espacial
de la Proteína,
determinada por la
proximidad de los AA
Algunas poseen forma
de "hélice" (alfa), y
otras de "hoja
plegada"(beta.)
Estructura Secundaria
TERCIARIA: configuración tridimensional,
determinada por plegamientos entre
regiones alfa y beta de los polipéptidos.





Es la forma que manifiesta en el espacio
una proteína.
Puede redondeada y compacta,
adquiriendo un aspecto globular.
También puede ser una estructura fibrosa
y alargada.
La conformación espacial de la proteína
condiciona su función biológica.
Estructura Terciaria
CUATERNARIA:
combinación
de
dos
o
más
proteínas
para
formar una más
compleja.
La
hemoglobina está
formada por dos
cadenas alfa y dos
beta que pueden
disociarse.
Estructura Cuaternaria
5.- VALOR BIOLÓGICO DE LAS
PROTEINAS
Presente en las proteínas de origen
animal.
La leche materna es el patrón con el que
se compara el valor biológico de las demás
proteínas de la dieta.
6.- NECESIDADES DIARIAS DE
LAS PROTEINAS
Depende de la edad
Depende del estado de salud
Depende del valor biológico de las
proteínas
Se recomienda unos 40 a 60 gr. De
proteínas/día
7.- PROTEINAS DE ORIGEN
VEGETAL O ANIMAL
Las proteínas de origen animal son
moléculas mucho más grandes
Valor biológico de origen animal es
mayor que la de origen vegetal
Un elevado aporte de ácidos grasos
saturados aumenta el riesgo de padecer
enfermadades cardiovasculares
8.- FUNCIONES DE LAS
PROTEÍNAS.
Catalíticas
Estructurales
Contráctiles
De defensa natural
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Proteinas

  • 2.
  • 3. INTRODUCCION Las moléculas de proteínas están compuestas principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Las proteínas se encuentran en plantas y animales y son esenciales para toda vida.
  • 4. Formar estructuras de soporte y protección, tales como el cartílago, la piel, las uñas, el pelo y el músculo. Las proteínas están construidas a base de unidades más pequeñas, los aminoácidos. Las proteínas pueden ser desdobladas para crear formas intermedias de tamaños y propiedades variables.
  • 5. 1.¿QUE SON PROTEÍNAS ? Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Conservan su actividad biológica solamente en un intervalo relativamente limitado de pH y de temperatura. Las unidades monoméricas son los aminoácidos y el tipo de unión que se establece entre ellos se conoce como enlace peptídico.
  • 6.  Todas las proteínas contiene C, H, O y N, y casi todas poseen además S.  El contenido de N representa ~ el 16 % de la masa total de la molécula → c / 6,25 g proteína hay 1 g de N. Este factor de 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición del N de la misma.  Son polímeros de alto peso molecular. Están formadas por unidades estructurales básicas llamadas aminoácidos (aa).
  • 7. PROTEINAS Las proteínas son biomoléculas de gran tamaño, formadas por carbono, hidrogeno, oxigeno y nitrógeno. Su estructura está formada por largas cadenas lineales: los aminoácidos. Constituyen el 20% del peso corporal en el adulto. Funciones:  Estructura  Regulación del metabolismo  Detoxificación  Inmunidad  Energía
  • 8. Se clasifican en:  Aminoácidos esenciales: Fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano, valina  Aminoácidos no esenciales  Aminoácidos semiesenciales: Alanina, acido aspartico, acido glutamico, arginina, cisteina, cistina, citrulina, glicina, hidroxilisina, hidroxiprolina, histidina, prolina, serina, tirosina.  Balance nitrogenado: Es la relación entre el nitrógeno proteico que perdemos y el que ingerimos. Un gramo de nitrógeno procede de 6,25 gramos de proteína. El nitrógeno se elimina a través de la orina (urea), por las heces y la piel.
  • 9. De esos 20 ó 22 aminoácidos existentes algunos pueden ser sintetizados en los tejidos a partir de otro A.A. y son llamados no esenciales . Otros por el contrario, no pueden ser sintetizados o no en la calidad necesaria, por lo que tienen que ser absorbidos ya sintetizados y son denominados aminoácidos esenciales . A continuación se da una lista de los aminoácidos esenciales y no esenciales en cerdos y pollos. AMINOACIDOS ESENCIALES AMINOACIDOS NO ESENCIALES Fenilalanina Isoleucina Lisina Metionina Treonina Valina Triptófano Arginina Histidina Glisina Serina Asparagina Tirosina Cistina Acido aspártico Acido glutámico Citrulina Ornitina Prolina Alanina
  • 10. Fuentes de proteínas Carnes,hígado, pescados, leche y sus derivados, los huevos, las legumbres (las proteínas de origen animal poseen mayor predisposición que las vegetales)  “ Las proteínas de la dieta se usan para la formación de nuevos tejidos o para el reemplazo (función plástica). Cuando las proteínas consumidas exceden las necesidades del organismo, sus aminoácidos producen amoniaco y las aminas que se liberan en estas reacciones, son altamente tóxicos, por lo que se transforman en urea en el hígado y se elimina por la orina al filtrarse en los riñones”
  • 11. El nombre proteína deriva del griego “PROTEIOS”  Compuesto nitrogenado natural de carácter orgánico complejo. Alimentos ricos en proteínas son la carne, las aves, el pescado, los huevos, la leche y el queso
  • 12. 2. LOS PÉPTIDOS Y EL ENLACE PEPTÍDICO Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. El enlace peptídico es la unión entre un grupo α-carboxilo de un aminoácido (aa) y un grupo α-amino de otro aa.
  • 13.   Son polímeros de aminoácidos, (formados por un grupo -COOH, un grupo -NH2 y aun grupo -R con distinto número de C.) El grupo NH2 de un AA se une con un grupo COOH del AA vecino, perdiéndose una molécula de agua.( E. peptídico).
  • 14. 3.- AMINOÁCIDOS Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).
  • 15. FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO
  • 16. Clasificación de los Enlaces Peptídico según el numero de aminoácidos. 1.Oligopéptidos: si el n º de aminoácidos es menor de 10. Dipéptidos: si el n º de aminoácidos es 2. Tripéptidos: si el n º de aminoácidos es 3. Tetrapéptidos: si el n º de aminoácidos es 4. 2. Polipéptidos o cadenas polipeptídicas: si el n º de aminoácidos es mayor de 10.
  • 17. 4.- ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS  Primaria  Secundaria  Terciaria Cuaternaria
  • 18. PRIMARIA: secuencia de AA. La sustitución de un solo AA altera su función. Cambios en esta estructura origina una proteína diferente que puede ocasionar enfermedades. P.e. (Anemia falciforme).
  • 20.  SECUNDARIA: configuración espacial de la Proteína, determinada por la proximidad de los AA Algunas poseen forma de "hélice" (alfa), y otras de "hoja plegada"(beta.)
  • 22.
  • 23. TERCIARIA: configuración tridimensional, determinada por plegamientos entre regiones alfa y beta de los polipéptidos.
  • 24.     Es la forma que manifiesta en el espacio una proteína. Puede redondeada y compacta, adquiriendo un aspecto globular. También puede ser una estructura fibrosa y alargada. La conformación espacial de la proteína condiciona su función biológica.
  • 26. CUATERNARIA: combinación de dos o más proteínas para formar una más compleja. La hemoglobina está formada por dos cadenas alfa y dos beta que pueden disociarse.
  • 28. 5.- VALOR BIOLÓGICO DE LAS PROTEINAS Presente en las proteínas de origen animal. La leche materna es el patrón con el que se compara el valor biológico de las demás proteínas de la dieta.
  • 29. 6.- NECESIDADES DIARIAS DE LAS PROTEINAS Depende de la edad Depende del estado de salud Depende del valor biológico de las proteínas Se recomienda unos 40 a 60 gr. De proteínas/día
  • 30. 7.- PROTEINAS DE ORIGEN VEGETAL O ANIMAL Las proteínas de origen animal son moléculas mucho más grandes Valor biológico de origen animal es mayor que la de origen vegetal Un elevado aporte de ácidos grasos saturados aumenta el riesgo de padecer enfermadades cardiovasculares
  • 31. 8.- FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS. Catalíticas Estructurales Contráctiles De defensa natural Digestivas De transporte