1. QCO. ANDY RHENALS
UNIVERSIDAD DE CÓRDOBA

2. Unidad Nº 2: AMINOÁCIDOS Y
PROTEÍNAS.
 Definición, estructura y propiedades de los
aminoácidos
 Aminoácidos esenciales.
 Enlace peptídico.
 Péptidos de importancia biomédica
 Clasificación y estructura de las proteínas.
Función biológica y solubilidad
 Propiedades: tamaño y carga
 Niveles de estructuración de las proteínas

3. LOS AMINOÁCIDOS SON LOS SILLARES
ESTRUCTURALES DE TODAS LAS PROTEÍNAS.
EXISTEN MÁS DE 300 AMINOÁCIDOS DIFERENTES EN LA
NATURALEZA, SÓLO 20 SON CODIFICADOS POR EL DNA PARA
FORMAR LAS PROTEÍNAS (PROTEINOGÉNICOS)

4. ESTRUCTURA BÁSICA DE LOS
α-AMINOÁCIDO
GRUPO AMINO
GRUPO CARBOXILO
CADENA LATERAL
ATOMO DE
HIDROGENO

7. AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
En la célula existen 150 derivados de los α-aminoácidos que no forma
parte de las proteínas. Pero que desempeñan otras funciones
específicas como , neurotrasmisores, intermediarios metabólicos, etc.
Homoserina Homoscisteína

8. AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
Hornitina
HORMONADECRECIMIENTO

9. AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
Derivado de la tirosina
DOPAMINA: ADICCIONES Y FELICIDAD
C CO O
NH3
CH2
H
C
O H
O H
Funciones:
En el SNC: regula la conducta motora, la emotividad y
la afectividad y la comunicación neuroendócrina.
es un modulador de la función cardíaca y renal, del
tono vascular y de la motilidad gastrointestinal.

10. AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
Principal inhibitorio de señales
al SNC. Deriva del ácido
glutámico y actúa como un
relajante natural. Analgésicos
como la gabampentina son
utilizados para el tratamiento de
la ansiedad, la epilepsia y ciertas
neuropatías tienen estructura
similar.

11. ESTAN PRESENTES EN LOS
HONGOS Y SON TOXICOS
PARA OTRAS FORMAS DE
VIDA

13. CLASIFICACIÓN DE LOS
AMINOÁCIDOS
1. Apolares Cadenas R alifaticas y
aromáticas
2. Polares no cargadas
3. Polares con carga positiva, Básicos
4. Polares con carga negativa, ácidos
 LA CADENA LATERAL DETERMINA LAS
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS.

19. Alanina Ala A
Arginina Arg R
Ácido aspártico Asp D
Asparagina Asn N
Cisteína Cis C
Ácido glutámico Asg E
glicina Gli G
Glutamina Gln Q
Histidina His H
Isoleucina Ile I
leucina Leu L
lisisna Lis K
Metionina Met M
Fenilalanina Fen F
Prolina Pro P
Serina Ser S
Treonina Tre T
Triptofano Trp W
Tirosina Tir Y
Valina Val V

20. Aminoácidos esenciales Vos no
esenciales

21. ALIMENTOS RICOS EN
TODOS LOS AMINOÁCIDOS

22. También
podemos
combinar

23. Son estereoisómeros…
NUESTRAS PROTEÍNAS ESTAN CONSTITUIDAS EXCLUSIVAMENTE
POR L-AMINOÁCIDOS

25. pKa de COOH  2
pKa de NH2  10
Forma no ionizada
LOS AMINOÁCIDOS SON ANFÓTEROS

26. •Dependiendo del pH en que se encuentren
los aminoácidos, tendrán o no carga positiva o
negativa.
•La carga neta que tenga un péptido o proteína
dependerá del número de cargas positivas y negativas
que sus aminoácidos ionizables presenten a un pH
determinado.
•La existencia de cargas en los aminoácidos de una
proteína influye en su capacidad tamponante
(amortiguadora de pH) y en el comportamiento de la
proteína en su entorno fisiológico.

27. (a pH básicos)(a pH ácidos)
Forma Zwitteriónica

28. pI = pK1 + pK2
pH isoeléctrico
Punto isoeléctrico: es el valor de pH al cuál el aminoácido existe
como un zwitterión, a este pH la carga neta del aminoácido es
cero.
La carga neta: es la suma de todas las cargas positivas y negativas
que están en la molécula.
El punto isoeléctrico lo calculamos así:
28
2

30. CURVAS DE TITULACIÓN DE LA GLICINA
Moles de base añadidos por mol de glicina
(Voet)

31. CURVA DE TITULACIÓN DE LA HISTIDINA

32. CURVA DE TITULACIÓN DEL ÁCIDO ASPÁRTICO

33. Los aminoácidos, los péptidos y las proteínas son
anfólitos; cada uno de ellos tiene un punto
isoeléctrico

34. ESPECTROS DE ABSORCIÓN
ABSORVEN LUZ UV,
LO CUAL SE UTILIZA PARA SU
DETECCIÓN

36. REACCIONES QUÍMICAS DE LOS
AMINOÁCIDOS
1. Identificación y análisis de los aa en los hidrolizados
de proteínas.
2. Identificación de los restos de aa que se precisan para
su función biológica.
3. Síntesis de los polipeptidos.

37. REACCIÓN CON LA NINHIDRINA
El color obtenido con la
ninhidrina , es la base de la
prueba colorimétrica que
permite la identificación y
cuantificación de aminoácidos

38.  Formación de enlaces PEPTÍDICOS:
38
LA REACCIÓN MÁS IMPORTANTE ES LA FORMACIÓN DEL
ENLACE PEPTÍDICO

39. CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE
PEPTÍDICO
Tiene naturaleza de doble
enlace parcial
ES PLANO
MUY RESISTENTE

40. Los enlaces O-C y C-N no pueden girar pero los enlaces N-H y C-C si, eso
determina la estructura Zig-Zag de las proteínas

41. DE 2-10 RESIDUOS DE AMINOÁCIDOS: oligopéptidos
De 10 a 50 : polipéptido
Más de 50: PROTEÍNAS
residuo de aa # 1 residuo de aa # 2

42. NOMENCLATURA
Acil -aminoácidos
LA MAYORIA DE LOS
AMINOÁCIDOS TIENEN
NOMBRES COMUNES
Arginil-alanil-glicil-arginil-metionil-alanil-glutamil-lisina
1 2 3 4 5 6 7 8
N-terninal C-terminal
Arg-ala-gli-arg-met-ala-glu-lis
R-A-G-A-M-A-E-K

43. www.youtube.com/watch?v=FNqmh4PoMPQ

44. GLUTATIÓN (GSH)
gamma - glutamil – cisteinil – glicina ( γ-Glu-Cis-Gli )
El GSH nos ayuda a combatir es estrés oxidativo.
La mayor cantidad de GSH se encuentra en el hígado (5mg) y en
segundo lugar en el pulmón.

45. CONSUME ESPESIES REACTIVAS DEL OXIGENO
H2O2 + 2GSH------- GSSG + 2 H2O.
LA GLUTATIÓN
REDUCTASA
REGENARA GSSGGSSGGSSH

46. ASPARTAME
150 a 200 veces más dulce que el azúcar

47. HORMONAS PEPTÍDICAS
NOMBRE N° RESIDUOS AA FUNCIÓN BIOLÓGICA
ANGIOTENSINA II 8 HIPERTENSORA
VASOPRESINA 9 REGULACIÓN BALANCE HÍDRICO
OXITOCINA 9 ESTIMULA CONTRACCIÓN UTERINA
GASTRINA I 17
ESTIMULA SECRECIÓN DE HCl EN EL
ESTOMAGÓ
SECRETINA 27
ESTIMULA SECRECIÓN DE JUGO
PANCREÁTICO
GLUCAGÓN 29 HIPERGLUCEMIANTE
CALCITONINA 32 DISMINUYE EL NIVEL DE Ca EN LA SANGRE
COLECISTOQUININA 33 ESTIMULA SECRECIÓN DE VESICULA BILIAR
PANCREOZININA 33
ESTIMULA SECRECIÓN DE ENZIMAS
PANCREÁTICAS

48. HORMONAS PEPTÍDICAS
OXITOCINA

49. Oxitocina: llamada “la molécula del amor”
Los niveles de oxitocina en
el torrente sanguíneo se
disparan en el momento del
parto, durante la lactancia
y/o en el orgasmo.

50. VASOPRESINA O ADH
Tiene poderosos efectos antidiuréticos al estimular la reabsorción de
agua por el riñón. También provoca la contracción del músculo liso
incrementando la tensión arterial.
H3N cis tir fen
glnasncis
S
S
pro arg gli NH2
1 2 3
4
5
6
7 8 9

51. FACTORES DE CRECIMIENTO
RENAL HEPÁTICO
ESTIMULAN A LAS CELULAS PARA QUE AUMENTEN SU
VELOCIDAD DE CRECIMIENTO Y DIVISIÓN

52. OTROS PÉPTIDOS SON DEFENSAS NATURALES
CECROPINA MAGAININAS
DEFENSINAS

54. NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS
1-(Primario) identidad, cantidad y secuencia de los aminoácidos
2-(Secundario)orientaciones ordenadas a través de puentes de hidrógeno
3-(Terciario) forma tridimensional
4- (Cuaternario)asociaciones de cadenas polipeptídicas

55. ESTRUCTURA PRIMARIA
• ES EL ORDEN O LA SECUENCIA DE SUS Lα-AMINOÁCIDOS
UNIDOS MEDIANTE ENLACES PEPETÍDICOS
Es el principal determinante de la conformación,
propiedades y funciones de una proteína.

56. Estructura primaria de la insulina
Es una hormona
polipeptídica
producida por las
células beta de los
islotes de
Langherans del
páncreas.

59. En una de las cadenas la
hemoglobina
Tiene en la sexta posición valina en
vez de ácido glutámico
ANEMIA FALCIFORME

60. ESTRUCTURA PRIMARIA
• Es característica en cada proteína
• Esta codificada por la secuencia de nucleótidos
del DNA
• Es por tanto una forma de información genética

63. DESPUÉS DE LA SINTESIS DEL
POLIPEPTIDO…
Una cadena polipeptídica un tiene función biológica.
Para el plegamiento de las proteínas necesitamos:
a. Chaperonas
b. Modificaciones post transduccionales

64. Estructura secundaria
Es el ordenamiento o plegado regular que adopta la cadena
polipeptídica. Estabilizado por puentes de hidrógeno.
α- hélice β- lámina

65. α- hélice La estructura primaria se pliega
adoptando una forma helicoidal
Las cadenas laterales se proyectan
perpendicularmente al eje de la
hélice y hacia el exterior

66. Cada giro incluye 3.6 residuos

67. La estructura α-hélice
es estabilizada por
puentes de hidrógeno
intracatenarios que
se forman cada 4
residuos de
aminoácidos entre el
grupo amino y el
carboxilo.

68. LA ESTABILIDAD DE LA α-HÉLICE SE VE AFECTADA POR
1. Volumen de los grupos adyacentes: por ejemplo
la cercanía entre aminoácidos como asparagina,
serina, treonina y leucina.
2. Repulsión o atracción electrostática: si
aminoácidos con cadenas R ionizadas a pH
fisiológico, están continuos impiden la formación
de la α-hélice
3. Presencia de residuos de prolina y glicina: el
anillo es rígido y no puede formar puentes de
hidrógeno. La glicina es un aa muy pequeño.

69. Estructura β
h= 0.32-0.34 nm
Predomina el eje longitudinal, está estabilizada por
enlaces hidrógeno intercatenarios.

70. β- paralela
β- antiparalela
•cadenas polipeptídicas
en la misma dirección
• enlaces H
distorsionados
•cadenas polipeptídicas en
la dirección opuesta
• enlaces H
perpendiculares

72. ESTRUCTURA TERCIARIA

73. ASAS Y GIROS
ASAS:
•Contienen con frecuencia
resiuos hidrofílicos y se
encuentrean en la
superficie de la proteína
•GIROS
•Son asas que contienen
hasta 5 residuos de aa
•Causan cambios abruptos
en la dirección de la cadena
polipeptídica
UNEN A α- HELICES Y β-LAMINAS PERMITIENDO QUE EL
POLIPÉPTIDO SE DOBLE POR SI MISMA, CAMBIE DE DIRECCIÓN
PARA PRODUCIR LA FORMA COMPACTA QUE SE VE EN LA
CONFORMACIÓN NATIVA

74. Se refiere a los superplegamientos que se originan
por interacciones de las cadenas R

76. FIBROSAS GLOBULARES
ESTRUCTURA TERCIARIA: ESTRUCTURA NATIVA

77. DOMINIOS : zonas compactas y
responsables de funciones biológicas

78. ESTRUCTURA CUATERNARIA
SE FORMA POR AGREGADOS E SPECÍFICOS DE DOS O MÁS
CADENAS POLIPEPTÍDICAS O SUBUNIDADES ESTAS
ASOCIACIONES PUEDEN SER HOMOTÍPICAS O HETEROTIPICAS

79. DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS
Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformación globular
se rompen por acción de calor, radiaciones, altas presiones, agentes
químicos, detergentes, cambios de pH.

80. PROTEÍNAS
FIBROSAS

81. QUERATINAS
HAY DOS TIPOS:
α-QUERATINAS
(helicoidales) y
β-QUERATINAS
(Laminares)
QUERATINAS : Son las
proteínas más importantes del
pelo, uñas, escamas, garras,
cuernos, plumas, etc.
SON PROTEÍNAS FIBROSAS

82. N°2
N°3
N°4
α-QUERATINAS

83. ONDULACIÓN PERMANTE DEL CABELLO
Las α-queratinas se endurece, en mayor o menor medida, por
la introducción de enlaces disulfuros (Cis-Cis))

84. FIBROÍNA
β-QUERATINAS
FIBRAS TEJIDAS POR LAS ARAÑAS Y
LOS GUSANOS DE SEDA
CONTIENE REGIONES LARGAS DE LÁMINA β

85. (Gli-Ala-Gli-Ala-Gli-Ser-Gli-Ala-Ala-Gli- (Ser)
PREDOMINA LA SECUENCIA:
Esta disposición produce una
fibra fuerte y relativamente
inextensible

86. Sin embargo las fibras no solo son láminas β contienen también
Val y Tir que se encuentran en zonas plegadas compactas
Queratinas: han evolucionado para poder soportar un esfuerzo mecánico

87. Tejido conjuntivo
•Cumple una función estructural, lo encontramos en los
cartílagos, tendones y ligamentos.
•Por debajo de la piel yace una capa de este tejido, así mismo
proporciona la sustancia intercelular de órganos como el hígado,
los músculos y otros.
•Sobre el tejido conectivo se depositan los minerales que
constituyen los huesos.
•Las propiedades químicas de este tejido explican su función.

88. Es la proteína más abundante del tejido conjuntivo y la piel.
COLAGENO
Las fibras de colágeno forman la matriz de los huesos, la
piel, los tendones, etc.
Es insoluble en agua y muy difícil de digerir por las bacterias del
tracto gastrointestinal

89. Cada tercer residuo debe
ser Gli.
La Hpro participa en la
estabilidad de la hélice y
forma lugares de unión para
polisacáridos
CADA HÉLICE ESTA CONSTITUÍDA POR 1000 AA APROX
35% Gli, 11% Ala, 21% Pro E Hpro
Gli-Pro-Y (Y es Hpro y en menor grado HLis)

90. TROPOCOLAGENO:
•Longitud 300 nm
•diametro1,5 nm
•1000 residuos de aa
Sobre esta matriz se produce la calcificación de los huesos

91. HACEN LA MAYOR PARTE DEL
TRABAJO QUÍMICO DE LA CÉLULA

92. MIOGLOBINA Y
HEMOGLOBINA

93. MIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA
GLOBINA
(lis, Arg, His)
APOPROTEÍNA
+
GRUPO
PROSTÉTICO
HEMO (Fe 2+)

95. GRUPO HEMO: PROTOPORFIRINA
El sistema de anillos es
derivado del nucleo porfina
Fe2+

96. Fe2+ (ferroso), el quinto enlace
esta unido a un N de histidina y
el O2 se une en sexta posición

97. 64.500Da16.700Da
LA MIOGLOBINA ES MUCHO MÁS LIVIANA Y
TIENE MAYOR AFINIDAD POR EL O2

98. •La molécula de O2 está
emparedada con la His
distal y el Fe2+
•La protección de un metal
que une al O2 frente a la
oxidación irreversible es la
razón fundamental de la
existencia de la mioglobina y
la hemoglobina
•Si el Fe2+ se oxida a Fe3+
se forma metahemoglobina
que no une al O2
LUGAR UNIÓN DEL OXIGENO