1. ENZIMAS DIGESTIVAS2
(Eckert, 1989)
Las enzimas digestivas, como todas las enzimas, presentan especificidad de sustrato y
son sensibles a la temperatura, pH y ciertos iones. En correspondencia con los tres
principales tipos de alimentos, hay tres grandes grupos de enzimas digestivas:
proteasas, carbohidrasas y lipasas .
Proteasas (p)
Estas enzimas proteolíticas pueden ser de dos grandes clases, las Endopeptidasas y
las Exopeptidasas y ambas rompen los enlaces peptídicos de proteínas y
polipéptidos. difieren en que las endopeptidasas restringen su acción a los enlaces del
interior de la molécula proteica, rompiendo cadenas grandes de péptidos en segmentos
polipeptídicos más cortos y proporcionando así muchos lugares de acción para las
exopeptidasas; éstas actúan únicamente sobre los enlaces peptídicos al final de una
cadena de péptidos, dando lugar a aminoácidos libres, más dipéptidos y tripéptidos.
Algunas proteasas presentan una marcada especificidad por los residuos de
aminoácidos localizados a cada lado del enlace sobre el que actúan; así, la
endopeptidasa tripsina sólo actúa sobre los enlaces peptídicos en los que el grupo
carboxilo pertenece la arginina o lisina, independientemente de donde estén dentro de
la cadena peptídica. La endopeptidasa quimotripsina ataca a los enlaces peptídicos
que tienen el grupo carboxilo de la tirosina, fenilalanina, triptófano.
En los mamíferos, la digestión de las proteínas empieza normalmente en el
estómago por la acción de la enzima gástrica pepsina, que tiene un valor de pH óptimo
bajo. Su acción, facilitada por la secreción de HCl gástrico, provoca la hidrólisis de las
proteínas en polipéptidos y algunos aminoácidos libres. En el intestino de los
mamíferos continúa el proceso proteolítico por diferentes proteasas producidas por el
páncreas, dando una mezcla de aminoácidos libres y de cadenas peptídicas cortas. Por
último, las enzimas proteolíticas íntimamente asociadas con el epitelio de la pared
intestinal hidrolizan los polipéptidos a oligopéptidos, que constan de residuos de dos o
tres aminoácidos y aminoácidos individuales.
Carbohidrasas (C)
Estas enzimas pueden dividirse también en dos categorías, las polisacaridasas y las
glucosidasas. Las primeras hidrolizan los enlaces glucosídicos de los carbohidratos de
cadena larga, como la celulosa, el glucógeno y el almidón.
Las polisacaridasas más comunes son las amilasas que hidrolizan todo excepto los
enlaces glucosídicos terminales de dentro del almidón y del glucógeno, produciendo
disacáridos y oligosacáridos. Las glucosidasas, que están en el glicocálix unidas a la
superficie de las células absortivas, actúan sobre los disacáridos como sacarosa,
fructosa, maltosa y lactosa, hidrolizando los enlaces glucosídicos remanentes alfa-1,6 y
alfa-1,4, con lo que libera los monosacáridos constituyentes para poder ser absorbidos..
Las amilasas se regresan en vertebrados por las glándulas salivales y el páncreas, y en
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Eckert
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3. Peptidasas (p) I. delgado Intestino delgado Oligopéptidos Aminoácidos
Nucleotidasas (n) I. delgado Intestino delgado. Nucleótidos Nucleósidos, ácido
fosfórico
Nucleosidasas (n) I. delgado Intestino delgado Nucleósidos Azúcares, purina,
pirimidinas.
Las micelas tienen grupos polares hidrofílicos en un extremo y grupos apolares
hidrofóbicos en el otro, de manera que los extremos polares están dirigidos hacia la
disolución acuosa externa. El interior lipídico de cada micela es unas 106 veces más
pequeño que las gotitas grasas emulsionadas originales, lo cual aumenta muchísimo la
superficie disponible para la digestión de la lipasa pancreática. En ausencia de
suficiente cantidad de sales biliares, la digestión de grasa por la lipasa es incompleta,
con lo que grasa no digerida entrará en el colon, donde los productos de la digestión
bacteriana estimularán la motilidad intestinal y provocarán diarrea.
Proenzimas ó Zimógenos
Algunas enzimas digestivas, en particular las enzimas proteolíticas, se sintetizan,
almacenan y liberan en una forma molecular inerte, por lo que han de activarse para ser
funcionales, Esta forma impide la digestión de la propia enzima y del contenedor
mientras está almacenado en los gránulos de zimógeno. En su forma inactiva se
conoce a enzima como proenzima o zimógeno. Se activa a la proenzima al separarle
una parte de la molécula, bien por la acción de otra enzima específica para ese
propósito o bien por un aumento de la acidez, o ambas cosas a la vez. La tripsina y la
quimotripsina son dos buenos ejemplos de esta situación. La proenzima tripsinógeno,
un polipéptido de 249 residuos, es inerte hasta que se rompe un segmento de seis
residuos del extremo terminal NH2 sea por la acción de otra molécula de tripsina o sea
por la enterocinasa, una enzima proteolítica intestinal. La tripsina también actúa
convirtiendo al quimotripsinógeno inactivo en quimotripsina activa mediante tres pasos
proteolíticos.
Otras enzimas digestivas
Además de las principales clases ya descritas, existe un cierto número de enzimas que
desempeñan un papel menos importante en la digestión. Las nucleasas, nucleotidasas
y nucleosidasas, como su nombre implica, hidrolizan a los ácidos nucleicos y a sus
residuos. Las esterasas hidrolizan ésteres, que incluyen los compuestos de aroma
afrutado, tan importantes para hacer que los frutos maduros sean prácticamente
irresistibles para las aves, monos y el hombre. Estas y otras enzimas digestivas
menores no son esenciales para la nutrición, pero permiten una utilización más eficiente
del alimento.
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