Las enzimas son catalizadores proteínicos que aceleran las reacciones bioquímicas sin modificarse a sí mismas. Cada enzima tiene un nombre recomendado y otro sistemático. Poseen sitios activos altamente específicos que fijan sustratos. Su actividad puede regularse y muchas se localizan en compartimentos celulares. Funcionan reduciendo la energía de activación requerida para las reacciones y pueden inhibirse competitiva o no competitivamente. Las enzimas en sangre se usan para diagnosticar daños tis
2. ENZIMAS
Entre muchas reacciones biológicas
posibles desde el punto de vista
energético, las enzimas catalizan en
forma selectiva las sustancias reactivas
llamadas sustratos por vías de utilidad.
Las enzimas de este modo dirigen
todos los sucesos metabólicos.
3. NOMENCLATURA
Cada enzima recibe dos nombres:
Su nombre recomendado que es corto,
cómodo para el empleo cotidiano.
E segundo es el nombre sistemático,
mas completo que se emplea cuando
es necesario identificar una enzima sin
ambigüedades.
4. NOMBRE RECOMENDADO
Tienen el sufijo ”asa” unido al del
sustrato de la reacción,(glucosidasa,
sacarasa, ureasa) o una descripción de
la actividad efectuada ( lactato
deshidrogenasa, adenililciclasa).
5. NOMBRE SISTEMÁTICO
La International Union of Biochemistry and
Molecular Biology (IUBMB) desarrolló un
sistema de nomenclatura por medio del cual
las enzimas se dividen en 6 clases
principales, cada una con numerosos
subgrupos.
Se une el sufijo “asa” a una descripción
bastante completa de la reacción química
catalizada (oxido-reductasa del D-
glicerladehído 3- fosfato)
6.
7. PROPIEDADES
Sitios catalíticos: contienen un surco
especial denominado centro activo que
contiene cadenas laterales de
aminoácidos que crean una superficie
tridimensional complementaria con el
sustrato.
El sitio activo fija al sustrato formando
un complejo ES.
8. EFICIENCIA CATALÍTICA
Las reacciones catalizadas por enzimas son
altamente eficientes y proceden con una
rapidez de 103 a 108 veces mayor que las
reacciones no catalizadas.
De manera característica cada molécula
enzimática es capaz de transformar de 100
a 1000 de sustrato en producto cada
segundo.
9. ESPECIFICIDAD
Las enzimas son altamente específicas
y entran en interacción con uno o
unos pocos sustratos y catalizan solo
un tipo de reacción química.
10.
11. COFACTORES
Algunas enzimas se relacionan con un
cofactor no proteínico que se necesita
para su actividad.
Entre los factores mas frecuentes se
encuentran los iones metálicos como
Zn++, Mg++, Fe++, Mo++.
12. COENZIMAS
Algunas veces se trata de moléculas
orgánicas a menudo derivadas de las
vitaminas como : NAD, FAD.
Holoenzima : Enzima + Cofactor
Apoenzima : Se refiere a la porción
proteínica.
13. REGULACIÓN
La actividad enzimática puede ser
regulada, las enzimas se activan o se
inhiben de modo que la tasa de
formación de producto en particular
satisface las necesidades de la célula.
14. Localización dentro de la
célula.
Muchas enzimas están localizadas en
organelos específicos dentro de la célula.
Esta distribución en compartimientos sirve
para aislar al sustrato o al producto de la
reacción de otras reacciones.
Ofrece un ambiente favorable para la
reacción y organiza a las miles de enzimas
que se encuentran dentro de la célula.
15.
16. Cómo funcionan las
enzimas.
Su mecanismo de acción se considera
desde 2 perspectivas:
En términos de los cambios de energía
que ocurren durante la reacción, las
enzimas ofrecen una vía de reacción
energéticamente favorable.
17. Cómo funcionan las
enzimas.
La segunda perspectiva describe la
manera en que el sitio facilita la
catálisis desde el punto de vista
químico.
18. CAMBIOS DE ENERGÍA
Virtualmente todas las reacciones tienen
una barrera energética que separa a los
reactivos de los productos.
Esta barrera, llamada energía libre de
activación, es la diferencia de energía entre
la de los reactivos y un intermediario de alta
energía que ocurre durante la formación del
producto.
19. VELOCIDAD DE
REACCIÓN
Para que las moléculas reaccionen
deben contener energía suficiente
para superar la barrera energética del
estado de transición.
20. Velocidad de reacción.
En ausencia de una enzima, solo una
porción pequeña de una población de
moléculas contará con energía
suficiente para alcanzar el estado de
transición entre el reactivo y el
producto.
21. Velocidad de reacción.
La velocidad de la reacción depende
de número de éstas moléculas que
cuentan con energía.
Cuanto menor sea la energía libre de
activación, mas moléculas contarán
con energía suficiente para pasar por
el estado de transición y más rápida
será la velocidad de reacción.
22. Factores que modifican la
velocidad de una reacción.
Concentración del sustrato.
Concentración de la enzima.
Temperatura.
pH
23. MICHAELIS - MENTEN
Propusieron un modelo simple que
explica la mayor parte de las
características de las reacciones
catalizadas por enzimas:
E+S ES E+P
24. Constante de Michaelis
Km es característica de una enzima y su
sustrato y refleja la afinidad de la enzima
por ese sustrato.
Km es numéricamente igual a la
concentración del sustrato con la que la
velocidad de la reacción es igual a ½ de la
Vmáx.
Km no varía con la concentración de la
enzima.
25. Km baja
Km numéricamente pequeña refleja
una afinidad elevada de la enzima por
su sustrato, porque se requiere
concentración baja de este último para
semisaturar la enzima, es decir, llegar
a una velocidad que equivale a ½ de
la velocidad máxima.
26. Km grande
La Km numéricamente elevada refleja
una afinidad baja de la enzima por el
sustrato porque se requiere una
concentración elevada de este último
para semisaturar la enzima.
27.
28.
29. Inhibición enzimática.
Cualquier sustancia que pueda
disminuir la velocidad de una reacción
enzimática se denomina inhibidor .
Competitiva
No competitiva Reversible
Irreversible
30. Inhibición Competitiva.
Se produce cuando el inhibidor
compite con el sustrato por ocupar el
centro activo de la enzima.
31.
32. EFECTOS
Max.: El S en cantidad creciente
invierte el efecto de un inhibidor
competitivo. A concentración
suficientemente elevada del sustrato,
la velocidad de la reacción alcanza la
Vmáx observada en ausencia de
inhibidor.
33. EFECTOS
Km: Un inhibidor competitivo
incrementa la Km aparente para un
sustrato determinado.
Esto significa que, en presencia de un
inhibidor competitivo, se requiere mas
sustrato para lograr ½ Vmáx.
35. Inhibición no
competitiva.
Tiene un efecto característico sobre
Vmáx.
Ocurre cuando el inhibidor y el
sustrato se fijan en sitios diferentes
de la enzima.
El inhibidor no competitivo puede
fijarse a la enzima libre o al complejo
ES y así impide que ocurra la reacción.
36. EFECTOS
Vmáx : La inhibición no competitiva,
no puede superarse por el incremento
de la concentración del sustrato.
Por este motivo, los inhibidores no
competitivos disminuyen la Vmáx de la
reacción.
37. EFECTOS
Km : Los inhibidores no competitivos
no interfieren con la fijación del
sustrato a la enzima.
Por este motivo la enzima manifiesta
la misma Km en presencia o en
ausencia de un inhibidor de este tipo.
38.
39. EJEMPLOS
Algunos actúan formando enlaces
covalentes con grupos específicos de
enzimas.
El Pb forma enlaces covalentes con las
cadenas laterales de sulfhidrilo de la
cisteína en las proteínas.
40. UTILIDAD
Por lo menos la mitad de los fármacos
vendidos en los Estados Unidos actúa
como inhibidores enzimáticos.
41. Enzimas en el diagnóstico
clínico.
Las enzimas presentes en el plasma
se clasifican en dos grupos :
Funcionales : desempeñan una función
conocida en el plasma por ejemplo las
enzimas de la coagulación.
42. Enzimas en el diagnóstico
clínico.
Enzimas plasmáticas no funcionales :
No tienen una función conocida en el
plasma y por lo general son
indicadoras de daño tisular.