Diferentes moleculas con funcion de transporte de oxigeno en sistemas respiratorios

1. Fisiología animal
M. en C. Raul Herrera Fragoso

2.  Hemoglobina fetal
 Mioglobina: se da en el músculo, consta de un
sólo monómero y un sólo grupo hemo.
 Hemocianina: se da en los moluscos y
artrópodos. El ión metálico es cobre y la sangre
es azulada.
 Hemoeritrina: se da en anélidos, priapúlidos y
braquiópodos.
 Clorocanocina (clorocruorina): anélidos.

3. En los fetos, la obtención del oxígeno de la
sangre de la madre se logra por el
desarrollo de la hemoglobina
fetal. Dos de las cuatro cadenas de la
hemoglobina fetal y adulto (cadenas alfa -
α) son idénticos, pero la hemoglobina adulta
tienen dos cadenas β (beta), mientras que el
feto tiene dos cadenas gamma (γ).
Las cadenas normales β se unen a las cadenas
de difosfoglicerato, su regulador natural, que
participan en la liberación de oxígeno.
Las cadenas γ no se unen de manera similar al
difosfoglicerato y, por consiguiente tienen
una mayor afinidad por el oxígeno..

4.  En un ambiente pobre en oxígeno, como es la
placenta, el oxígeno se libera de la
hemoglobina de la madre y la hemoglobina
del feto "captura" y se une a ella. Esta
diferencia en la afinidad media la transferencia
de oxígeno de la madre al feto.
 La mioglobina muscular fetal tiene una mayor
afinidad por el oxígeno, de modo que las
moléculas de oxígeno pasan a la hemoglobina
fetal a ser almacenadas y utilizadas en el
músculo.
 La hemoglobina fetal no es perjudicial en la
infancia, y los seres humanos, la sustitución de
la hemoglobina fetal por la hemoglobina
adulta no se completa antes de los 6 meses
de vida.

5.  Es una hemoproteína muscular,
estructuralmente y funcionalmente muy
parecida a la hemoglobina, es
una proteína relativamente pequeña
constituida por una
cadena polipeptídica de 153
residuos aminoacídicos que contiene un
grupo hemo con un átomo de hierro, y
cuya función es la de almacenar y
transportar oxígeno. También se denomina
miohemoglobina o hemoglobina muscular.
 Las mayores concentraciones de
mioglobina se encuentran en el músculo
esquelético y en el músculo cardíaco,
donde se requieren grandes cantidades de
O2 para satisfacer la demanda energética
de las contracciones

6.  Es una proteína presente en
la sangre de
algunos crustáceos, arácnidos y molusc
os que se encarga del transporte
del oxígeno. Su función es equivalente
a la que la hemoglobina realiza en la
sangre de otros animales y de los seres
humanos aunque el transporte de
oxígeno no es tan eficiente.
 En vez de hierro presenta dos átomos
de cobre en su centro activo. Por esto
su color no es rojo sino azulado, lo que
le ha dado el nombre (cian = azul).
 A diferencia de la hemoglobina, en la
hemocianina los átomos del metal no
están unidos a un grupo
de porfirina sino a grupos
prostéticos con contenido de histidina

7.  Tiene hierro. Cuando
están oxigenadas, tienen
color violeta y,
desoxigenadas, son
incoloras. Son pigmentos
intracelulares de 40.000-
11.000 d.
 El hierro está unido a la
proteína directamente, en
estado ferroso (Fe2+).
Cada centro de unión
tiene 2 átomos de hierro.
 Hay un centro de unión
cada 13-14.000 d. Muchos
son octámeros, con 8
centros de unión

8. Es una hemoproteína portadora del
oxígeno de muchos anélidos, y
destaca porque presenta una
coloración verde cuando está
desoxigenada (en contraste con el rojo
intenso de la hemoglobina), aunque
es de color rojo claro cuando contiene
oxígeno.
Su estructura es muy similar a la de la
eritrocruorina (que también es muy
similar a múltiples subunidades de
la mioglobina) y contiene muchas
subunidades parecidas a la
mioglobina de 16-17kDa ensambladas
en un complejo gigante de más de
cien subunidades con proteínas
entrelazadas, de un peso total de más
de 3.600kDa.

9.  Debido a su estructura
de macromolécula giga
nte, la clorocruorina
flota libremente en
la sangre.
 La única diferencia
significativa entre la
clorocruorina y la
eritrocruorina es que la
primera tiene una
estructura de los grupos
hemo anormal.