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ENZIMAS

En los organismos vivos ocurren una gran variedad de reacciones químicas que
constituyen el metabolismo intermediario y que es una caract6erística fundamental del
protoplasma viviente. Las reacciones se verifican entre moléculas generalmente muy
estables, que sin embargo son capaces de reaccionar debido a la presencia en las células
de ciertas sustancias que las “activan” y que reciben el nombre de enzimas o fermentos.
Sin enzimas, los procesos bioquímicos serían tan lentos que no se podría producir el
fenómeno que llamamos vida.
Les enzimas son catalizadores orgánicos producidos por las células, que son capaces de
acelerar la velocidad de las reacciones, pero sin intervenir definitivamente en ellas. Las
enzimas no se consumen durante la reacción, ni aparecen formando reactivos ni
productos. Tampoco modifican los aspectos energéticos tales como entalpía, entropía ni
energía libre de Gibas, solo modifican la rapidez de las reacciones. En el caso de
reacciones reversibles donde se producen equilibrios, las enzimas aceleran tanto la
reacción directa como la inversa, por lo tanto permiten que se llegue más rápido al
equilibrio, pero sin modificar las cantidades en que se encuentran las especies en el
mismo.
Las moléculas sobre las cuales actúan las enzimas reciben el nombre de sustratos. El
lugar de la molécula de enzima donde se fija el sustrato se llama sitio activo.
Las enzimas pueden ser exocelulares o endocelulares. Las exocelulares aun cuando son
producidas por las células, ejercen su actividad fuera de ellas, tal es el caso de las
enzimas digestivas, que son producidas por las células de la pared intestinal o de las
glándulas anexas, pero actúan en el tubo digestivo. La mayoría de las enzimas pertenece
al grupo de las intra o endocelulares que ejercen su acción en el interior de la célula y
son las responsables del metabolismo celular.
No existen reglas muy precisas para nombrar las enzimas. Generalmente se emplea el
sufijo “asa” agregado al nombre del sustrato donde actúan, por ejemplo la sacarasa es la
enzima encargada de la hidrólisis de la sacarosa.
Las enzimas son proteínas y por tanto tienen las propiedades que caracterizan a estos
compuestos. O sea pueden desnaturalizarse.
Para que se realice la acción enzimática es necesario en muchas ocasiones, la presencia
de ciertas moléculas orgánicas que reciben el nombre de coenzimas. Una coenzima
puede actuar como sustrato en ciertas condiciones y en otras funcionar como agente
catalítico de transporte de ciertos grupos entre dos moléculas. Algunas vitaminas actúan
como coenzimas de algunas enzimas, como por ejemplo las vitaminas del complejo B.
Muchas enzimas necesitan para actuar con máxima eficiencia la presencia de
activadores, es decir sustancias que estimulan su actividad. Muy frecuentemente se trata
de iones inorgánicos, por ejemplo la activación de la amilasa de la saliva se realiza en
presencia de iones cloruro. Otras enzimas necesitan magnesio o zinc o molibdeno, en
algunos casos la presencia de un ion la activa y otro la inhibe. Por eso la importancia de
los oligoelementos o sea aquellos que se encuentran en muy poca cantidad pero que
cumplen funciones muy importantes.
Existen diversas sustancias capaces de inhibir el funcionamiento de una enzima sin
llegar a su desnaturalización. Algunos pueden fijarse en el sitio activo donde lo hace el
sustrato y no dejan fijarse a la enzima, o sea bloquean el proceso enzimático normal.
Estos se llaman inhibidores competitivos, y su efecto puede ser disminuido si se
aumenta la concentración del sustrato.
Otros inhibidores, llamados no competitivos actúan independientemente de la
concentración del sustrato. Su acción se explica porque destruyen o anulan ciertos
grupos activos de la enzima necesarios para que se fije la enzima al sustrato. Por
ejemplo el cianuro inactiva completamente la citocromo-oxidasa enzima capaz de
activar el oxígeno en la respiración celular.
La inhibición enzimática explica la acción de algunos medicamentos antimicrobianos,
que actúan sobre etapas del metabolismo importantes de los microorganismos , pero no
del huésped.
Otra característica muy importante de las enzimas es su especificidad. Eso significa que
la enzima actúa sobre un determinado sustrato o grupo de sustratos pero no sobre
cualquiera. Esta especificidad puede ser estricta o absoluta cuando la enzima actúa
sobre un sustrato en particular , como por ejemplo el caso de la amilasa o de la sacarasa.
Pero también puede ser especificidad geométrica , ya que la enzima actúa sobre uno de
los isómeros geométricos y no sobre el otro.
Mecanismo
De acuerdo a la teoría más ampliamente aceptada, el sustrato se uniría a la enzima para
formar un complejo enzima-sustrato. Este complejo posteriormente se descompone
generando los productos y liberando la enzima. A nivel de la formación del complejo o
en una etapa intermedia de su formación se produciría la activación del sustrato.
Es importante determinar las condiciones más adecuadas para la actividad de una
enzima. Los factores que hay que tener en cuenta son : la concentración del sustrato, de
la enzima, la temperatura y el pH.
Si se mantiene constante la concentración de enzima, al aumentar la concentración de
sustrato aumenta la velocidad de la reacción aproximadamente en forma proporcional,
hasta que llegada una concentración determinada de sustrato, la velocidad se mantiene
constante aunque se siga agregando sustrato. O sea se llega a una velocidad máxima.
Michaelis y Menten derivaron una ecuación que relaciona la velocidad de la reacción
con la concentración de sustrato y que concuerda con los datos experimentales.
Las enzimas requieren para actuar con máxima eficiencia un determinado valor de pH.
Los cambios de pH pueden influir sobre la estabilidad de la enzima llegando a
desnaturalizarla y por ello perder completamente su actividad. Cada enzima tiene un
valor de pH determinado, muy variable de uno a otro dependiendo de que enzima se
trate. Otro factor muy importante en la actividad de las enzimas es la temperatura. En
general a 0ºC se inhibe casi por completo su actividad y a medida que aumenta la
temperatura aumenta hasta llegar a un máximo , para luego decaer nuevamente hasta
que a 100 ºC se pierde total e irreversiblemente su actividad por desnaturalización.

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  • 1. ENZIMAS En los organismos vivos ocurren una gran variedad de reacciones químicas que constituyen el metabolismo intermediario y que es una caract6erística fundamental del protoplasma viviente. Las reacciones se verifican entre moléculas generalmente muy estables, que sin embargo son capaces de reaccionar debido a la presencia en las células de ciertas sustancias que las “activan” y que reciben el nombre de enzimas o fermentos. Sin enzimas, los procesos bioquímicos serían tan lentos que no se podría producir el fenómeno que llamamos vida. Les enzimas son catalizadores orgánicos producidos por las células, que son capaces de acelerar la velocidad de las reacciones, pero sin intervenir definitivamente en ellas. Las enzimas no se consumen durante la reacción, ni aparecen formando reactivos ni productos. Tampoco modifican los aspectos energéticos tales como entalpía, entropía ni energía libre de Gibas, solo modifican la rapidez de las reacciones. En el caso de reacciones reversibles donde se producen equilibrios, las enzimas aceleran tanto la reacción directa como la inversa, por lo tanto permiten que se llegue más rápido al equilibrio, pero sin modificar las cantidades en que se encuentran las especies en el mismo. Las moléculas sobre las cuales actúan las enzimas reciben el nombre de sustratos. El lugar de la molécula de enzima donde se fija el sustrato se llama sitio activo. Las enzimas pueden ser exocelulares o endocelulares. Las exocelulares aun cuando son producidas por las células, ejercen su actividad fuera de ellas, tal es el caso de las enzimas digestivas, que son producidas por las células de la pared intestinal o de las glándulas anexas, pero actúan en el tubo digestivo. La mayoría de las enzimas pertenece al grupo de las intra o endocelulares que ejercen su acción en el interior de la célula y son las responsables del metabolismo celular. No existen reglas muy precisas para nombrar las enzimas. Generalmente se emplea el sufijo “asa” agregado al nombre del sustrato donde actúan, por ejemplo la sacarasa es la enzima encargada de la hidrólisis de la sacarosa. Las enzimas son proteínas y por tanto tienen las propiedades que caracterizan a estos compuestos. O sea pueden desnaturalizarse. Para que se realice la acción enzimática es necesario en muchas ocasiones, la presencia de ciertas moléculas orgánicas que reciben el nombre de coenzimas. Una coenzima puede actuar como sustrato en ciertas condiciones y en otras funcionar como agente catalítico de transporte de ciertos grupos entre dos moléculas. Algunas vitaminas actúan como coenzimas de algunas enzimas, como por ejemplo las vitaminas del complejo B. Muchas enzimas necesitan para actuar con máxima eficiencia la presencia de activadores, es decir sustancias que estimulan su actividad. Muy frecuentemente se trata de iones inorgánicos, por ejemplo la activación de la amilasa de la saliva se realiza en presencia de iones cloruro. Otras enzimas necesitan magnesio o zinc o molibdeno, en algunos casos la presencia de un ion la activa y otro la inhibe. Por eso la importancia de los oligoelementos o sea aquellos que se encuentran en muy poca cantidad pero que cumplen funciones muy importantes. Existen diversas sustancias capaces de inhibir el funcionamiento de una enzima sin llegar a su desnaturalización. Algunos pueden fijarse en el sitio activo donde lo hace el sustrato y no dejan fijarse a la enzima, o sea bloquean el proceso enzimático normal. Estos se llaman inhibidores competitivos, y su efecto puede ser disminuido si se aumenta la concentración del sustrato. Otros inhibidores, llamados no competitivos actúan independientemente de la concentración del sustrato. Su acción se explica porque destruyen o anulan ciertos
  • 2. grupos activos de la enzima necesarios para que se fije la enzima al sustrato. Por ejemplo el cianuro inactiva completamente la citocromo-oxidasa enzima capaz de activar el oxígeno en la respiración celular. La inhibición enzimática explica la acción de algunos medicamentos antimicrobianos, que actúan sobre etapas del metabolismo importantes de los microorganismos , pero no del huésped. Otra característica muy importante de las enzimas es su especificidad. Eso significa que la enzima actúa sobre un determinado sustrato o grupo de sustratos pero no sobre cualquiera. Esta especificidad puede ser estricta o absoluta cuando la enzima actúa sobre un sustrato en particular , como por ejemplo el caso de la amilasa o de la sacarasa. Pero también puede ser especificidad geométrica , ya que la enzima actúa sobre uno de los isómeros geométricos y no sobre el otro. Mecanismo De acuerdo a la teoría más ampliamente aceptada, el sustrato se uniría a la enzima para formar un complejo enzima-sustrato. Este complejo posteriormente se descompone generando los productos y liberando la enzima. A nivel de la formación del complejo o en una etapa intermedia de su formación se produciría la activación del sustrato. Es importante determinar las condiciones más adecuadas para la actividad de una enzima. Los factores que hay que tener en cuenta son : la concentración del sustrato, de la enzima, la temperatura y el pH. Si se mantiene constante la concentración de enzima, al aumentar la concentración de sustrato aumenta la velocidad de la reacción aproximadamente en forma proporcional, hasta que llegada una concentración determinada de sustrato, la velocidad se mantiene constante aunque se siga agregando sustrato. O sea se llega a una velocidad máxima. Michaelis y Menten derivaron una ecuación que relaciona la velocidad de la reacción con la concentración de sustrato y que concuerda con los datos experimentales. Las enzimas requieren para actuar con máxima eficiencia un determinado valor de pH. Los cambios de pH pueden influir sobre la estabilidad de la enzima llegando a desnaturalizarla y por ello perder completamente su actividad. Cada enzima tiene un valor de pH determinado, muy variable de uno a otro dependiendo de que enzima se trate. Otro factor muy importante en la actividad de las enzimas es la temperatura. En general a 0ºC se inhibe casi por completo su actividad y a medida que aumenta la temperatura aumenta hasta llegar a un máximo , para luego decaer nuevamente hasta que a 100 ºC se pierde total e irreversiblemente su actividad por desnaturalización.