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Universidad de Carabobo Facultad de Odontología Dpto. Ciencias Morfofuncionales Bioquímica METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
CÉLULA PARIETAL Sangre Luz del intestino Metabolismo Célular CO2 + H20                       H2CO3       HCO3- +  H+ HCL Proporciona el medio ácido adecuado para la acción de las enzimas CO2 K+ K+ Bomba HCO3- H+ CL- Acoplamiento Bomba CL- CL- H20
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Digestiónde Proteínas porAcción de Proteasas NH2 Arg COOH NH2 Carboxi- Peptidasa B AA Básicos Pepsina NH2 NH2 Arg COOH COOH Arg NH2 Oligopéptidos NH2 Quimotripsina Phe Phe Carboxi- Peptidasa A COOH COOH Leu NH2 NH2 Phe COOH Tripsina NH2 Leu COOH COOH Leu AA Neutros COOH
DIGESTIÓN INTESTINAL PEPTIDASAS AMINOPEPTIDASAS: ,[object Object]
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 T. facilitado Na+independLUMEN INTESTINAL Aminoácidos Aminoácidos Na+ Na+ Aminoácidos Aminoácidos ENTEROCITO K+ SANGRE  PORTAL K+ Na+ Aminoácidos Aminoácidos
Transporte Intestinal de Péptidos Transporteactivo de di- y tripéptidosacoplado a hidrogeniones LUMEN INTESTINAL 2H+ Na+ Péptidos Na+ H+ Péptidos Peptidasas citosólicas ENTEROCITO Aminoácidos SANGRE  PORTAL Aminoácidos Péptidos K+ Na+
Destino de los aminoácidos Síntesis de nuevas proteínas POOL DE AMINOÁCIDOS Transformación en compuestos no proteicos de importancias fisiológica Degradación con fines energéticos
A.A. DE LA DIETA A.A.  NO ESCENCIALES
TRANSAMINACIÓN: Es realizada por las enzimas aminotransferasas También llamadas transaminasas TREONINA Y LISINA Transaminasa GPT o ALAT Alanina α- Cetoglutarato Glutamato Piruvato Oxaloacetato Aspartato α- Cetoglutarato
DESAMINACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS: Elimina el grupo amino del glutamato dejando el esqueleto carbonado Actúan principalmente cuando los aminoácidos se encuentran en exceso, para formar urea a partir del NH4+ ,[object Object],Lo sequeletos carbonados se degradan para formar otros  productos metabolicos, y deacuerdo a esto se denominan a.a Glucogénicos, o a.aCetogénicos
TRANSDESAMINACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS: -Funcionamiento acoplado de las R. Desaminación y Transaminación Aminoácido α-Cetoglutarato NADH + H+ + NH4+ Transaminasa Deshidrogenas Glutámica Cetoácido Glutamato H2O + NAD+
DESCARBOXILACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS: sus derivados proporcionan determinadas aminas.  Tirosina Tirosina hidroxilasa
BIOSINTESIS  Y  DEGRADACIÓN DE  LA  GLUTAMINA Es Transportador  preferente del amonio. El grupo amino de la glutamina es dador de nitrógeno para varias clases de nitrógeno NH4+
BALANCE NITROGENADO Balance negativo Balance  Positivo
BIOSINTESIS  DE  CREATININA Y SU FUNCIÓN  EN  LOS  MUSCULOS BIOSINTESIS  DE  CREATININA Y SU FUNCIÓN  EN  LOS  MUSCULOS Valores  normales: 1-2 mg por 100ml. En orina: 1 a 2 g diarios
REGULACIÓN  DEL  CICLO  DE  LA UREA
BALANCE ENERGÉTICO - Es un proceso energéticamente costoso. - Se gastan 4 enlaces de alta contenido energético para sintetizar  una molécula de urea. - Esto asegura la irreversibilidad del proceso. NH4+  +  CO2 + ASPARTO + H2O + 3ATP           UREA + FUMATO + 2ADP + 2Pi + AMP + PPi

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Metabolismo de aminoácidos y proteínas

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  • 3. CÉLULA PARIETAL Sangre Luz del intestino Metabolismo Célular CO2 + H20 H2CO3 HCO3- + H+ HCL Proporciona el medio ácido adecuado para la acción de las enzimas CO2 K+ K+ Bomba HCO3- H+ CL- Acoplamiento Bomba CL- CL- H20
  • 4.
  • 5.
  • 6.
  • 8. Es secretada en forma de prorenina
  • 9. Se activa por el PH ácido.
  • 10.
  • 11. Es activado por la enteroquinasa
  • 13.
  • 14. Se produce en forma inactiva como quimiotripsinógeno.
  • 15.
  • 16. Hidrolisa el último enlace peptídico, que tiene el carboxilo libre. FEN TRP LEU
  • 17. Digestiónde Proteínas porAcción de Proteasas NH2 Arg COOH NH2 Carboxi- Peptidasa B AA Básicos Pepsina NH2 NH2 Arg COOH COOH Arg NH2 Oligopéptidos NH2 Quimotripsina Phe Phe Carboxi- Peptidasa A COOH COOH Leu NH2 NH2 Phe COOH Tripsina NH2 Leu COOH COOH Leu AA Neutros COOH
  • 18.
  • 19.
  • 20.
  • 21. T. facilitado Na+independLUMEN INTESTINAL Aminoácidos Aminoácidos Na+ Na+ Aminoácidos Aminoácidos ENTEROCITO K+ SANGRE PORTAL K+ Na+ Aminoácidos Aminoácidos
  • 22. Transporte Intestinal de Péptidos Transporteactivo de di- y tripéptidosacoplado a hidrogeniones LUMEN INTESTINAL 2H+ Na+ Péptidos Na+ H+ Péptidos Peptidasas citosólicas ENTEROCITO Aminoácidos SANGRE PORTAL Aminoácidos Péptidos K+ Na+
  • 23.
  • 24. Destino de los aminoácidos Síntesis de nuevas proteínas POOL DE AMINOÁCIDOS Transformación en compuestos no proteicos de importancias fisiológica Degradación con fines energéticos
  • 25. A.A. DE LA DIETA A.A. NO ESCENCIALES
  • 26. TRANSAMINACIÓN: Es realizada por las enzimas aminotransferasas También llamadas transaminasas TREONINA Y LISINA Transaminasa GPT o ALAT Alanina α- Cetoglutarato Glutamato Piruvato Oxaloacetato Aspartato α- Cetoglutarato
  • 27.
  • 28. TRANSDESAMINACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS: -Funcionamiento acoplado de las R. Desaminación y Transaminación Aminoácido α-Cetoglutarato NADH + H+ + NH4+ Transaminasa Deshidrogenas Glutámica Cetoácido Glutamato H2O + NAD+
  • 29. DESCARBOXILACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS: sus derivados proporcionan determinadas aminas. Tirosina Tirosina hidroxilasa
  • 30. BIOSINTESIS Y DEGRADACIÓN DE LA GLUTAMINA Es Transportador preferente del amonio. El grupo amino de la glutamina es dador de nitrógeno para varias clases de nitrógeno NH4+
  • 31.
  • 32. BALANCE NITROGENADO Balance negativo Balance Positivo
  • 33. BIOSINTESIS DE CREATININA Y SU FUNCIÓN EN LOS MUSCULOS BIOSINTESIS DE CREATININA Y SU FUNCIÓN EN LOS MUSCULOS Valores normales: 1-2 mg por 100ml. En orina: 1 a 2 g diarios
  • 34.
  • 35. REGULACIÓN DEL CICLO DE LA UREA
  • 36. BALANCE ENERGÉTICO - Es un proceso energéticamente costoso. - Se gastan 4 enlaces de alta contenido energético para sintetizar una molécula de urea. - Esto asegura la irreversibilidad del proceso. NH4+ + CO2 + ASPARTO + H2O + 3ATP UREA + FUMATO + 2ADP + 2Pi + AMP + PPi
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