2. Membrana funcional requiere:
Estar por encima del punto de fusión de sus lípidos
Mayor abundancia de colesterol menos permeabilidad
Asimetría en bicapas lipidicas
HEMIMEMBRANA EXOPLASMICA
Mayor proporción de fosfatidil colina y esfingomielina
(fluidez)
HEMIMEMBRANA CITOPLASMICA
Mayor cantidad de fosfatidil etanolamina y fosfatidil
serina (carga negativa)
3.
4. capacidad de las moléculas que
podrían difundir y desplazarse sin
restricciones. un glicerofosfolípido
que está situado en la membrana
plasmática en su monocapa
externa. Tendría que saltar a la
monocapa interna, movimiento
denominado "flip-flop,
son muy infrecuentes,
se estima le ocurre a un lípido una
vez al mes debido a que las
cabezas polares de los lípidos se
encuentran con la barrera de las
cadenas de ácidos grasos.
El colesterol posee, sin embargo, la
capacidad de hacer movimientos
"flip-flop" con relativa facilidad.
5. Compartimentalización: define ,limita y
diferencia
Permeabilidad selectiva: control del
intercambio de sustancias
Tamaño de moléculas
Gradiente de concentración
Reconocimento y transduccion de señales
Catálisis de ciertas reacciones
Condicionamiento de motilidad y los
procesos de secreción y endocitosis
Mecanismo de adhesión celular
Protección
6. PROTEINAS INTEGRALES
Transmenbranales
Antipáticas; hidrofilicos en E. hidrófobos en P
Movimientos de rotación y traslación
Desplazamiento de mostrado al mezclar 2 celulas una de rata y una
humana con sus proteina coloreadas de diferentes maneras y se
observo que estas se entremezclaban
7. PROTEINAS TRANSPORTADORAS
Proteína de canal
Canal acuoso permite paso de moléculas no polares o sin
cargas
Recibe estimulo:
1. Unión a un ligando
2. Cambio de potencial de membrana
3. Unión a un nucleótido cíclico (cGMP)
4. Cambio de concentración
5. Estimulación mecánica
8. Proteinas transportadoras o permeasas
Al ocuparse los sitios de unión (proteínas portadoras)
a determinadas concentraciones se dice que se
satura
Según su transportacion:
UNIPORTE
CONTRAPORTE
Simporte y antiporte
9. Proteína receptora
Tiene contacto en el lado extracelular con una hormona
(principalmente) o un ligando y al interactuar en un sitio
especifico.
El ligando no atraviesa la membrana
Genera señal para causar un estimulo intracelular
Para adrenalina, histamina, serotonina, adenosina,
vasopresina, etc.
RECEPTORES ACOPLADOS A PROTEINAS G o 7
dominios transmembranales
10. PROTEINAS PERIFERICAS
Asociadas por enlaces covalentes con un acido
graso o por interacciones no covalentes con una
proteína integral.
Hemimembrana E: abundante (pueden unirse a
Glucosifosfatil inositol)
Hemimembrana P: escasas
11. PROTEINAS ESPECIFICAS
1. Glicoforina
2. Proteína banda 3: crucial para CO2,
canal hidrofilo
3. Aniquirina o proteína banda 2.1:
conexión
4. Proteínas esqueléticas
5. Proteína periférica interna;
gliceraldehido 3 fosfato deshidrogenasa
ENZIMAS
Función apical, basal o lateral
5 nucleotidasa, Mg AtPasa, RNAasa
12. Hidratos de carbono
presentes en la
membrana unidos
covalentemente a
proteínas (glicoproteínas)
o a lípidos (glucolipidos)
2 – 10% del peso de la
membrana
Apreciamos en epitelio
intestinal por sus
microvellosidades
recubiertas por material
filamentoso formando
entramado tridimensional
13. FUNCIONES
Responsable de la carga negativa de
la superficie
Reconocimiento y fijacion de
partículas que incorpora a la célula
Reconocimiento especifico de células
entre si durante el desarrollo
embrionario
Participación en las uniones de
células entre si (cadherinas) y con la
matriz celular (integrinas)
Propiedades inmunológicas
Anclaje de enzimas: unidades
globulares que contiene enzima
14. Proteínas de alto peso molecular:2-5 dias:
Proteína de bajo peso molecular: 7-13 días
Lípidos: 3-5 días
R.E.L sintetiza fosfolipidos, colesterol y esfingosina
R.E.R: produce proteínas integrales
Ribosomas libres: elabora proteínas periféricas