BIOQUÍMICA. Dra. Mónica Briseño

1. Unidad 4
Aminoácidos,
Péptidos y
Proteínas
Briseño

2. 2
Briseño
Composición química
de la vida

3. 3
Aminoácidos, Péptidos
y Proteínas
Aminoácidos
Clasificación a partir de su estructura y
su capacidad para interactuar con
el agua
Esteroisómeros
Formación del enlace peptídico
Péptidos y proteínas
Clasificación
Estructura y función
Proteínas fibrosas (queratina y
colágeno) y Proteínas globulares
(mioglobina y hemoglobina)
Importancia y actividad biológica en el
organismoBriseño

4. 4
Briseño
> Las proteínas abundan en los
productos cárnicos (carne roja y
carne blanca), huevo, leche y sus
derivados y en las legumbres
secas.
> Las proteínas del huevo y leche
contienen una proporción casi
óptima de los 8 aa esenciales y
los 10 no esenciales, por lo que
son de mayor valor biológico.
Fuentes

5. 5
Briseño
> Las proteínas de los vegetales
tienen un valor biológico bajo por
que carecen de uno o más aa
esenciales.
> Al combinar (proteínas) de
cereales como arroz o maíz con
(proteínas) de leguminosas como
frijol, se obtiene un valor biológico
satisfactorio.
Fuentes

6. Proteo
Según la mitología griega, era
un dios del mar que se
caracterizaba por cambiar de
forma a su antojo

7. 7
Briseño
> El nombre proteína proviene de la
palabra griega:
> πρωτεῖος proteios (proto), que
significa primario o del dios
Proteo, por la cantidad de formas
que pueden tomar.
> Las proteínas son las moléculas de
orgánicas más abundantes en las
células.
Generalidades

8. 8
Briseño
> Se encuentran en todas las partes
de cada célula, ya que son
fundamentales en todos los
aspectos de la estructura y
función celulares.
> Existen muchas clases de
proteínas, cada una de ellas
especializada en una función
biológica diferente.
> Además, la información genética
es expresada en su mayor parte
por las proteínas (proteoma).
Generalidades

9. 9
Briseño
Generalidades
> La lista a continuación da una idea
de la enorme gama de funciones
biológicas que las proteínas
realizan:
1. Catalizadores bioquímicos:
enzimas (las enzimas son
proteínas) que catalizan
prácticamente todas las
reacciones químicas que tienen
lugar en las células, sin éste
extraordinario poder catalítico no
sería posible la vida tal y como la
conocemos.

10. 10
Briseño
Generalidades
2. Las proteínas conocidas
colectivamente como
inmunoglobulinas constituyen la
primera barrera de defensa de los
organismos contra las infecciones
de origen bacteriano o viral.
3. Las proteínas de transporte
llevan materiales a través de las
membranas celulares. Sin este
transporte, las células morirían
por inanición.

11. 11
Briseño
Generalidades
4. Muchas hormonas, como la
insulina, son proteínas. Éstas
proteínas reguladoras controlan
muchos aspectos de la función
celular, desde el metabolismo
hasta la reproducción.
5. Las proteínas estructurales
proporcionan el soporte mecánico
a los animales, formando también
en algunos casos, sus cubiertas
externas.

12. 12
Briseño
Generalidades
6. Ciertos ensamblajes de
proteínas llevan a cabo la
contracción muscular y
posibilitan la motilidad celular,
incluyendo el movimiento de las
bacterias.
7. El citoesqueleto está
compuesto por proteínas.
8. Sirven como fuente de
energía (aunque sólo aportan del
10 al 15% de las calorías totales
de la dieta).

13. 13
Briseño
Generalidades
Esta lista podría extenderse casi
indefinidamente, pero sirve para
demostrar la importancia capital
que las proteínas tienen en el
estudio de la bioquímica.

14. 14
Briseño
Aminoácidos
> Las proteínas contienen C, H, O y
N y casi todas contienen S.
> Las hay con algunos elementos
adicionales, particularmente P, Fe,
Zn y Cu.
> Sus pesos moleculares son muy
elevados, pero por hidrólisis las
moléculas proteicas dan una serie
de compuestos orgánicos sencillos
de bajo peso molecular:
a aminoácidos

15. 15
Briseño
Breviario cultural
Hidrólisis Del griego:
> ὕδωρ: hudōr agua y
> λύσις: lysis ruptura o disociación
Es una reacción química entre una
molécula de agua y otra molécula,
en la que la molécula de agua se
divide y sus átomos pasan a
formar parte de otra especie
química.

16. 16
Briseño
Un monómero Del griego:
Mono uno
Meros parte
Es una molécula de pequeña masa
molecular que unida a otros
monómeros, a veces cientos o
miles, por medio de enlaces
químicos, generalmente covalentes,
forman macromoléculas llamadas
polímeros.
Breviario cultural

17. 17
Briseño
> Si los monómeros de los glúcidos
son los monosacáridos,
> los monómeros de los lípidos son
los ácidos grasos,
> los monómeros de los ácidos
nucleicos son los nucléotidos,
> los monómeros de las
proteínas son los aminoácidos.
Breviario cultural

18. 18
Briseño
Los aminoácidos se denominan así
por que presentan un grupo amino
(-NH2) y un grupo carboxilo o ácido
(-COOH) unidos a un carbono a(-C-)
Las otras dos valencias de ese
carbono quedan saturadas con un
átomo de hidrógeno (H) y con un
grupo químico variable al que se
denomina radical (-R) o cadena lateral que
le da identidad
al aminoácido
Aminoácidos

19. 19
Briseño
O sea, los aminoácidos difieren
entre sí por la estructura de sus
grupos R o cadenas laterales
Aminoácidos

20. 20
Briseño
> Todos los aa componentes de las
proteínas se conocen como
a-aminoácidos
(por que están unidos al Ca).
Aminoácidos

21. 21
Briseño
Tridimensionalmente el carbono a
presenta una configuración
tetraédrica en la que el carbono
se dispone en el centro y los
cuatro elementos que se unen a él
ocupan los vértices.
Aminoácidos

22. 22
Briseño
> Son moléculas que tienen la
misma fórmula química no
desarrollada, pero se diferencian
en la localización de sus átomos y
sus grupos funcionales.
Recuerde que:
Isómeros

23. 23
Briseño
> Es un isómero que tiene la misma
fórmula molecular y la misma
secuencia de átomos enlazados,
con los mismos enlaces entre sus
átomos, pero difieren en la
orientación tridimensional de sus
átomos en el espacio. Se
diferencian, por tanto, de los
isómeros estructurales, en los
cuales los átomos están enlazados
en un orden diferente dentro de la
molécula.
Esteroisómero

24. 24
Briseño
ACTIVIDAD OPTICA
> Cuando en el vértice superior se
dispone el -COOH y se mira por la
cara opuesta al grupo R, según la
disposición del grupo amino
(-NH2) a la izquierda o a la
derecha del carbono a se habla de
> "a-L-aminoácidos (Levógiros) o de
> "a-D-aminoácidos (Dextrógiros)
Estructura química
de los
aa
La posición real
en el espacio de
los átomos que
rodean al C a se
denomina
CONFIGURACIÓN

25. 25
Briseño
a-L-aminoácidos
> Las proteínas
están
constituidas por
a-L-aminoácidos
(Levógiros)

26. 26
Briseño
Aminoácidos
Existen D-aa de manera natural:
1. D-serina y D-aspartato en tejido
cerebral.
2. D-alanina y D-glutamato en las
paredes celulares de bacterias
gram positivas.
3. D-aa en ciertos péptidos y
antibióticos producidos por
bacterias, hongos, reptiles y
otras especies no mamíferas.

27. 27
Briseño
Aminoácidos
Comportamiento anfótero
> Se refiere a que, en solución
acuosa, los aa son capaces de
ionizarse, dependiendo del pH,
como un ácido (cuando el pH es
básico), como una base (cuando
el pH es ácido) o como un ácido y
una base a la vez (cuando el pH
es neutro). En este último caso
adoptan un estado dipolar iónico
conocido como zuitterion.

28. 28
Briseño
Aminoácidos
Comportamiento anfótero
> El pH en el cual un aminoácido
tiende a adoptar una forma
dipolar neutra (igual número de
cargas positivas que negativas) se
denomina Punto Isoeléctrico.
> La solubilidad en agua de un
aminoácido es mínima en su
punto isoeléctrico.

29. 29
Briseño
Aminoácidos no
presentes en proteínas
Es frecuente que algunos compuestos derivados
de aa funcionen como mensajeros químicos:
> Ácido g-aminobutírico (GABA), que se produce
por descarboxilación del glutamato y es un
neurotransmisor con función inhibitoria. El
receptor del GABA es un blanco frecuente de
fármacos que reducen la ansiedad como los
barbitúricos.
> La dopamina, un derivado de la tirosina, es
un neurotransmisor relacionado con la
enfermedad de Parkinson, que también se
usa como fármaco en el sistema periférico
para aumentar la FC y producir vasodilatación
renal.

30. 30
Briseño
Derivados de
aminoácidos
> AdrenalinaHormona secretada por la
glándula suprarrenal y algunas neuronas en
situaciones de estrés, que media la respuesta
“lucha o huida”. Ante alguna sorpresa, el
organismo se prepara para responder y lo
primero que hace es incrementar los niveles
plasmáticos de glucosa y la FC para que todas
las células dispongan de una fuente de
energía necesaria para la lucha o para la
huida. Inhibe la glucogénesis y activa la
glucogenólisis.
> Histamina Mediador químico de la respuesta
inflamatoria, producido en SNC y en basófilos.
> Serotonina Neurotransmisor relacionado con
la regulación de ira, agresión, sueño. Se
almacena en plaquetas.

31. 31
Briseño
Aminoácidos
>De los más de 300 a
aminoácidos que existen
de manera natural, por lo
general, solamente se
encuentran 20 a
aminoácidos distintos
como sillares de las
proteínas.

32. 32
Briseño
Clasificación de los aa
Por su cadena
lateral
Según la
capacidad de su
cadena lateral
para interactuar
con el agua
De acuerdo al
producto final de
la degradación
de su esqueleto
carbonado
Nutricionalmente
Alifáticos Apolares Glucogénicos Esenciales
Aromáticos Polares sin carga Cetogénicos Semiesenciales
Heterocíclicos
Polares con
carga (+ ó -)
------ No esenciales

33. 33
Briseño
Clasificación de aa por su
cadena lateral:
> Aa alifáticos: cadenas abiertas
de átomos de carbono.
> Aa aromáticos: cadenas
cerradas (cíclico anillo) de
átomos de carbono.
> Aa heterocíclicos: cadenas
cerradas (cíclico anillo) de
átomos de carbono y por lo
menos otro átomo que no sea
carbono.

34. 34
Briseño
Clasificación de los aa según la
capacidad de su cadena lateral para
interactuar con el agua
Bioquímica. Conceptos esenciales. Feduchi, Blasco, Romero, Yáñez. 2011. Edit. Panamericana. Página 59

35. 35
Briseño
>Algunos aa no pueden ser
biosintetizados y deben ser
ingeridos en la dieta,
denominados
nutricionalmente:
>Esenciales,
semiesenciales y no
esenciales.
Clasificación de los aa
nutricionalmente

36. 36
Briseño
Esenciales:
>Fenilalanina,
isoleucina, leucina,
lisina, metionina,
treonina, triptófano y
valina (8).
Clasificación de los aa
nutricionalmente

37. 37
Briseño
Semiesenciales:
> Arginina e histidina (2) Son
necesarios en las mujeres
embarazadas y durante el
crecimiento
(neonatosadolescentes).
No esenciales:
> Alanina, prolina, glicina, serina,
cisteína, asparginina, glutamina,
tirosina, ácido aspártico y ácido
glutámico (10).
Clasificación de los aa
nutricionalmente

38. 38
Briseño
> Los aa se unen unos a otros por
medio de un enlace covalente,
llamada unión tipo amida
denominado enlace peptídico
formando cadenas peptídicas.
> Entonces, el enlace peptídico es la
unidad primaria estructural de las
cadenas peptídicas.
Enlace peptídico

39. 39
Briseño
Cadenas peptídicas
> Cuando 2 aa se unen, la
estructura que se forma es un
dipéptido.
> Cuando son 3 aa tripéptido.
> De 3 a 10 aa oligopéptido.
> De 10 en adelante polipéptido,
> Se denominará proteína sólo
cuando supere los 100 aa, que
son largos polímeros no
ramificados (que finalmente es un
polipéptido)

40. 40
Briseño
> Insulina: Hormona polipeptídica
(51 aa), desempeña un papel muy
importante en el metabolismo de
los carbohidratos. Las moléculas
de insulina de diferentes especies
tienen pequeñas variaciones, lo
que revela cuáles son los residuos
indispensables para su función
biológica.
Péptidos de interés
biológico

41. 41
Briseño
> Vasopresina y oxitocina:
Actúan como hormonas y como
neurotransmisores, son
oligopéptidos de 9 aa c/u con
secuencias muy semejantes (sólo
se diferencian en dos aa).
> Vasopresina Regula la
reabsorción renal de agua.
> Oxitocina Estimula la relajación
del cérvix y producción de leche.
Péptidos de interés
biológico

42. 42
Briseño
Péptidos con función hormonal
Nombre
N°
aa
Órgano
productor
Órgano blanco Función
Oxitocina 9 Hipotálamo Útero, glándula mamaria
Contracción del músculo
liso uterino y eyección de
leche
Vasopresina
(ADH)
9 Hipotálamo Riñón, vasos
Antidiurética y
vasopresora
Hormona del
crecimiento (GH)
191 Hipófisis Acción generalizada Crecimiento
Hormona
Luteinizante (LH)
200 Hipófisis Testículos y ovarios
Promueve la síntesis de
los esteroides andrógenos
y estrógenos
Hormona Folículo
estimulante
(FSH)
200 Hipófisis Testículos y ovarios
Crecimiento de tubos
seminíferos y desarrollo
folicular
Prolactina (PRL) 191 Hipófisis Glándula mamaria
Estimula la secreción de
leche
Hormona
adrenocorticotrópi
ca (ACTH)
39 Hipófisis Corteza adrenal
Estimula la secreción de
corticoesteroides
Tirotropina (TSH) 220 Hipófisis Tiroides
Estimula la secreción de
tiroxina
Paratohormona 84 Paratiroides Huesos, riñón e intestino Regula calcemia
Calcitonina (CT) 32 Paratiroides Huesos y riñón Regula calcemia
Insulina 51 Páncreas
Tejidos
insulinodependientes
Regula glucemia
Glucagon 29 Páncreas Acción generalizada Regula glucemia

43. 43
Briseño
Formación del enlace
peptídico
> Como ya hemos comentado, los
aa se unen en secuencias lineales
durante la síntesis de proteínas
mediante una reacción de
condensación entre el grupo
carboxilo de un aa y el grupo
amino del siguiente.

44. 44
Briseño
Formación del enlace
peptídico
> Los aa incorporados en la cadena
polipeptídica se denominan
residuos por la pérdida del agua
que se produce en la reacción.

45. 45
Briseño
> Como consecuencia de este
proceso, sólo el grupo amino del
primer aa (grupo amino terminal)
y el grupo carboxilo del último aa
(grupo carboxilo terminal) tienen
capacidad de ionización.
> Las longitudes y los ángulos de los
átomos que componen el enlace
peptídico son muy semejantes en
todas las unidades de todas las
proteínas.
Formación del enlace
peptídico

46. 46
Briseño
>Dependiendo de la
secuencia concreta de sus
aa, cada cadena
polipeptídica tiene una
composición química
específica, un peso
molecular específico y
una forma tridimensional
específica…
Péptidos y proteínas

47. 47
Briseño
Péptidos y proteínas
> …lo que explica algunos principios
básicos sobre su estructura y la
relación estructura-función.
> Se ha comprobado que cada
proteína tiene una estructura
tridimensional característica que
es indispensable para que
desempeñe su función específica.

48. 48
Briseño
> Estas disposiciones espaciales, en las
que son capaces de desempeñar su
función se denominan
conformaciones nativas.
> La pérdida de ésta estructura
tridimensional que conlleva a la
pérdida de su función se denomina
desnaturalización, que puede ser
por cambios en el entorno
(variaciones en el pH, variaciones
intensas de temperatura o solventes
apolares).
Péptidos y proteínas

49. 49
Briseño
Clasificación de las
proteínas
• Formadas
• sólo por aa
Holoproteínas
(proteínas
simples)
• Formadas por
• aa más otras
moléculas que
no son aa
Heteroproteínas
(proteínas
conjugadas)

50. 50
Briseño
> La porción no aminoácida de una
proteína conjugada se denomina:
Grupo prostético
> Las proteínas conjugadas pueden
clasificarse de acuerdo con la
naturaleza química de sus grupos
prostéticos, por ejemplo:
> Lipoproteínas, glucoproteínas,
metaloproteínas, etc.
Clasificación de las
proteínas

51. 51
Briseño
lo que
determina
su
estructura
primaria
La estructura tridimensional de
las proteínas está determinada
por la identidad de los aa que
la componen y por el orden
concreto en que estos aa se
disponen en la cadena,
es decir, por su
secuencia,
Clasificación de las
proteínas por su
estructura
tridimensional

52. 52
Briseño
Algunas zonas de ésta cadena
adquieren una disposición espacial
concreta (plegamiento) denominada
estructura secundaria
Clasificación de las
proteínas por su
estructura tridimensional

53. 53
Briseño
La estructura secundaria a su vez
puede volver a plegarse en una
disposición tridimensional:
estructura terciaria
Clasificación de las
proteínas por su
estructura tridimensional

54. 54
Briseño
Puede ser que varias cadenas
proteicas o subunidades (que
pueden ser iguales o diferentes) se
asocien en complejos
tridimensionales que componen la
estructura cuaternaria
Clasificación de las
proteínas por su
estructura tridimensional

55. 55
Briseño
Comentando la estructura
secundaria

56. 56
Briseño
a hélice
> Primera estructura secundaria regular
reconocible en las proteínas:
> Al crearse puentes de H entre los
residuos aminoácidos, se forma una
estructura helicoidal con un
enrrollamiento dextrógiro.
> De esta forma se crea una red de
puentes de H que elimina la posibilidad
de que se formen puentes de H con las
moléculas de agua del medio.
> La a hélice es una estructura secundaria
habitual tanto en proteínas fibrosas como
globulares.

57. 57
Briseño
Lámina b
> Segunda estructura secundaria
regular reconocible en las
proteínas:
> Los residuos aminoácidos forman
un modelo en zigzag o plisado.

58. 58
Briseño
> Considerando los niveles de
organización de las proteínas,
éstas se suelen clasificar en dos
grandes grupos:
Fibrosas
• Largas hebras, insolubles (H2O)
• Presentan una única estructura
secundaria
• Muy abundantes en animales
superiores
Globulares
• Esféricas, solubles (H2O)
• Diferentes estructuras en
una misma molécula
Clasificación de las proteínas
por su estructura
tridimensional

59. 59
Briseño
Proteínas
fibrosas
>Colágeno
>Queratina

60. 60
Briseño
Proteínas fibrosas
> Colágeno Proteína con función
estructural más abundante en los
vertebrados, constituye alrededor
de un tercio o más de la proteína
total del cuerpo.
> Está presente en tejido conjuntivo
de huesos, dientes, cartílagos,
tendones, tejidos epiteliales y
córnea.
> Desempeña un papel estructural
como proteína extracelular.

61. 61
Briseño
Proteínas fibrosas
> Colágeno Hay varios tipos que
se asocian de forma variada
formando diferentes agregados
moleculares.
> El colágeno tipo I es el más
abundante, sus moléculas forman
fibras de gran resistencia.
> El colágeno tipo IV se encuentra
en la lámina basal del tejido
epitelial, donde forma estructuras
reticulares.

62. 62
Briseño
Proteínas fibrosas
> Colágeno La síntesis del principal
colágeno de los mamíferos (tipo I) se
realiza en los fibroblastos y
osteoblastos. Se sintetiza en forma
de procolágeno dentro de dichas
células, y una vez fuera de ellas, bajo
efecto enzimático, se convierte en
colágeno que se asocia con colágeno
formando así sus fibras
características, que dependen de la
función biológica del tipo particular
de tejido conjuntivo (tendón, córnea,
etc)

63. 63
Briseño
Proteínas fibrosas
> Queratinas Proteínas insolubles
de los animales, derivadas de las
células del ectodermo (piel).
> Están incluidas en ellas los
elementos proteicos estructurales
de la piel, así como los derivados
biológicos del ectodermo pelo,
lana, escamas, plumas y sus
cañones, uñas, pezuñas, cuernos
y seda.

64. 64
Briseño
Proteínas fibrosas
> Hay dos clases de queratinas:
 a-queratinas Se estiran cuando
se calientan (el pelo casi duplica
su longitud cuando se expone al
calor húmedo).
 b-queratinas No se estiran en
éstas condiciones.

65. 65
Briseño
Proteínas fibrosas
> Queratinas
 a-queratinas: Relativamente ricas
en restos de cisteína. Entre ellas
se encuentran las proteínas duras
y quebradizas de los cuernos y
uñas (hasta 22% de cistina), las
queratinas más blandas y flexibles
de la piel, pelo y lana contienen
de 10 al 14% de cistina.

66. 66
Briseño
Proteínas fibrosas
> Queratinas
 b-queratinas: No contienen
cisteína, pero son ricas en aa con
cadenas laterales pequeñas, sobre
todo alanina y serina. Se
encuentran en las fibras hiladas
por las arañas y los gusanos de
seda, en escamas, garras y picos
de reptiles y pájaros.

67. 67
Briseño
Proteínas globulares
> Tienen estructura compacta, con
dobleces, curvaturas y
torcimientos.
> Son cadenas entretejidas, unidas
por enlaces de hidrógeno (débiles)
o enlaces disulfuro.
> Esféricas.

68. > Hay varias, las mejor conocidas son:
> Mioglobina
> Hemoglobina
> Lisozima
> Ribonucleasa
> Quimotripsina
> Carboxipeptidasa A
> Citocromo c
> Lactato deshidrogenasa
> Y una enzima proteolítica bacteriana:
subtilisnina.
68
Briseño
Proteínas globulares

69. 69
Briseño
Pirrol
> Pero antes de hablar de
Mioglobina y de hemoglobina,
vamos platicando del pirrolEl pirrol es
un
compuesto
cíclico cuya
fórmula es
C4H5N

70. 70
Briseño
Porfirinas
> Compuestos cíclicos que se forman por el
enlace de cuatro anillos pirrol mediante
puentes de metileno (=HC-).
> Una propiedad típica de las porfirinas es
la formación de complejos con iones
metálicos unidos al átomo de nitrógeno
de los anillos pirrol.

71. > Puede haber porfirinas de
magnesio como la clorofila, que es
el pigmento fotosintético de los
vegetales.
> Puede haber porfirinas de hierro
conocidas como hem, que tiene
un color rojo oscuro.
71
Briseño
Porfirinas

72. 72
Briseño
Grupo Hem
Cuando el grupo Hem se une a proteínas , forman lo que
conocemos como hemoproteínas.
Las hemoproteínas están ampliamente distribuidas en
la naturaleza, la lista a continuación da ejemplos de
algunas hemoproteínas importantes en seres humanos y
animales
Copiada de Bioquímica Ilustrada. 28 ª edición. Harper. 2010. Edit. Mc. Graw Hill.
Capítulo 31. Porfirinas y pigmentos biliares: 271.
Proteína Función
Hemoglobina
Transporte de oxígeno en la
sangre
Mioglobina
Almacenamiento de oxígeno
en el músculo
Citocromo c
Participación en la cadena
de transporte de electrones
Citocromo P450
Hidroxilación de
xenobióticos
Catalasa
Degradación de peróxido de
hidrógeno
Triptófano pirrolasa Oxidación de triptófano

73. 73
Briseño
Proteínas globulares
> Mioglobina Es relativamente
pequeña, contiene un grupo
(prostético) ferroporfirínico (grupo
hemo), idéntico al de la
hemoglobina.

74. 74
Briseño
Proteínas globulares
> Mioglobina Es capaz (como la
Hb) de experimentar oxigenación
y desoxigenación reversible; en
realidad está emparentada
funcional y estructuralmente con
ella. La Hb contiene 4 cadenas
peptídicas y 4 hemos, por eso
tiene un peso molecular 4 veces
superior al de la mioglobina.

75. 75
Briseño
Proteínas globulares
> Mioglobina Se encuentra
dentro de las células del músculo
esquelético humano y es
especialmente abundante en
mamíferos marinos tales como
ballenas, focas y morsas, cuyos
músculos son tan ricos en
mioglobina, que presentan una
coloración parda oscura.
> La mioglobina no solo almacena
O2, también aumenta la difusión
del mismo a través de la célula.

76. 76
Briseño
Proteínas globulares
> Hemoglobina proteína
encargada de transportar el
oxígeno en la sangre desde los
pulmones a los tejidos, así como
el CO2 y los hidrogeniones en la
dirección opuesta, por lo que
participa en la regulación del pH
(ya descrito).
> La Hb es una proteína esférica de
estructura cuaternaria.

77. 77
Briseño
Proteínas globulares
> Hemoglobina Compuesta por 4
subunidades, cada subunidad
tiene un grupo prostético hemo
con capacidad para captar
oxígeno.
> La unión del oxígeno a una
subunidad del la Hb produce un
cambio en la conformación de esa
cadena que induce modificaciones
en las otras cadenas y finalmente
en la estructura cuaternaria de la
proteína.

78. 78
Briseño
Hemoglobina
> El resultado es un cambio desde
una forma denominada T a una
forma denominada R
> La forma R presenta mayor
afinidad por el oxígeno.
> Por lo tanto, es la unión de la
primera molécula de oxígeno lo
que hace que la proteína una las
siguientes moléculas de oxígeno
de forma más eficaz.

79. 79
Briseño
Hemoglobina
> El equilibrio entre las formas T y R
de la Hb permite controlar el
transporte de O2 y de CO2 vital
para el organismo.
> El control está regulado por la
concentración de hidrogeniones.
> Los cambios en el pH de distintos
tejidos unen el proceso de
liberación de O2 a los tejidos con
el transporte de CO2 hacia los
pulmones.

80. 80
Briseño
hemoglobina
> El proceso se explica como sigue:
> La unión de O2 a la Hb se puede expresar
mediante la siguiente reacción:
> Hb + 4O2 Hb (O2) 4 + n protones
T (desoxi) R (oxi)
Cuando el oxígeno se fija a la
hemoglobina desoxigenada, los
protones (H+) son liberados
(efecto Haldane).
La hemoglobina fija 2 protones
por cada 4 moléculas de oxígeno
que pierde (efecto Bohr).

81. 81
Briseño
Clasificación de las proteínas
por su función biológica
• Enzimas
• Proteínas de reserva
• Proteínas transportadoras
• Proteínas contráctiles
• Proteínas protectoras en la sangre
de los vertebrados
• Toxinas
• Hormonas
• Proteínas estructurales

82. 82
Briseño
Clasificación de las proteínas por
su función biológica
Enzimas
Hexoquinasa Fosforila glucosa
Lactato-deshidrogenasa Deshidrogena lactato
Citocromo c Transfiere electrones
DNA-polimerasa Replica y repara DNA
Bioquímica. Las bases moleculares de la estructura y función celular.
Lehninger.
Segunda edición. 1991. Ediciones Omega.
Tabla 3-3 Página 66

83. 83
Briseño
Clasificación de las proteínas por
su función biológica
Proteínas de reserva
Ovoalbúmina
Proteína de la clara
de huevo
Caseína Proteína de la leche
Ferritina
Reserva de hierro en
el bazo
Gliadina
Proteína de la semilla
de trigo
Ceína
Proteína de la semilla
de maíz
Bioquímica. Las bases moleculares de la estructura y función celular.
Lehninger.
Segunda edición. 1991. Ediciones Omega.
Tabla 3-3 Página 66

84. 84
Briseño
Clasificación de las proteínas por
su función biológica
Proteínas transportadoras
Hemoglobina
Transporta O2 en la sangre
de los vertebrados
Hemocianina
Transporta O2 en la sangre
de algunos invertebrados
Mioglobina
Transporta O2 en el
músculo
Seroalbúmina
Transporta ácidos
grasos en la sangre
b1-Lipoproteína
Transporta lípidos en
la sangre
Globulina que liga el
hierro
Transporta hierro en
la sangre
Ceruloplasmina
Transporta Cu en la
sangre
Bioquímica.Lasbasesmolecularesdelaestructurayfuncióncelular.
Lehninger.
Segundaedición.1991.EdicionesOmega.
Tabla3-3Página66

85. 85
Briseño
Clasificación de las proteínas por
su función biológica
Proteínas contráctiles
Miosina
Filamentos
estacionarios en las
miofibrillas
Actina
Filamentos móviles
en las miofibrillas
Dineína Cilios y flagelos
Bioquímica. Las bases moleculares de la estructura y función celular.
Lehninger.
Segunda edición. 1991. Ediciones Omega.
Tabla 3-3 Página 66

86. 86
Briseño
Clasificación de las proteínas por
su función biológica
Proteínas protectoras en la
sangre de los vertebrados
Anticuerpos
Forman complejos con
proteínas extrañas
Complemento
Complejos con algunos
sistemas
antígeno-anticuerpo
Fibrinógeno
Precursor de la fibrina en la
coagulación sanguínea
Trombina
Componente del mecanismo
de coagulación
Bioquímica. Las bases moleculares de la estructura y función celular.
Lehninger.
Segunda edición. 1991. Ediciones Omega.
Tabla 3-3 Página 66

87. 87
Briseño
Clasificación de las proteínas por
su función biológica
Toxinas
Toxina de
Clostridium botulinum
Origina envenenamiento
bacteriano de los alimentos
Toxina diftérica Toxina bacteriana
Venenos de serpiente
Enzimas que hidrolizan
los fosfolípidos
Ricina
Proteína tóxica de la
semilla del ricino
Gosipina
Proteína tóxica de la
semilla del algodón
Bioquímica. Las bases moleculares de la estructura y función celular.
Lehninger.
Segunda edición. 1991. Ediciones Omega.
Tabla 3-3 Página 66

88. 88
Briseño
Clasificación de las proteínas por
su función biológica
Hormonas
Insulina
Regula el
metabolismo de la
glucosa
Hormona
adrenocorticotrópica
Regula la síntesis de
corticosteroides
Hormona del
crecimiento
Estimula el
crecimiento de los
huesos
Bioquímica. Las bases moleculares de la estructura y función celular.
Lehninger.
Segunda edición. 1991. Ediciones Omega.
Tabla 3-3 Página 66

89. 89
Briseño
Clasificación de las proteínas por su función
biológica
Proteínas estructurales
Proteínas recubrimiento
viral
Cubierta alrededor del
cromosoma
Glucoproteínas
Recubrimientos celulares y
paredes
a-queratina Piel, plumas, uñas, pezuñas
Esclerotina
Exoesqueletos de los
insectos
Fibroína
Seda de los capullos,
telarañas
Colágeno
Tejido conectivo fibroso
(tendones, hueso, cartílago)
Elastina
Tejido conectivo elástico
(ligamentos)
Mucoproteínas
Secreciones mucosas, fluido
sinovial.
Bioquímica.Lasbasesmolecularesdelaestructurayfuncióncelular.
Lehninger.
Segundaedición.1991.EdicionesOmega.
Tabla3-3Página66

90. 90
Bibliografía
Bioquímica. Conceptos esenciales.
Feduchi, Blasco, Romero, Yáñez.
2011. Edit. Panamericana.
Sección I. Los materiales de la célula.
Capítulo 4. Aminoácidos y enlace peptídico:
57-74.
Capítulo 5. Proteínas: 75-92.
Briseño

91. 91
Bibliografía
Bioquímica Ilustrada. 28 ª edición.
Harper.
2010. Edit. Mc. Graw Hill.
Sección I. Estructuras y funciones de
proteínas y enzimas.
Capítulo 3. Aminoácidos y péptidos: 14-29.
Capítulo 5. Proteínas: órdenes de
estructura superiores: 31-44.
Capítulo 31. Porfirinas y pigmentos biliares:
271.
Briseño

92. 92
Bibliografía
Bioquímica
Rawn
1989. Edit. Interamericana McGraw-Hill
Volumen 1
Parte 2. Conformación y función de las
proteínas.
Capítulo 3. Los aminoácidos y la
estructura primaria de las proteínas: 51-
74.
Briseño

93. 93
Bibliografía
Apuntes de la QFB María Elena Blásquez
Gutiérrez.
Profesora tiempo completo de la Academia
de Bioquímica.
Facultad de Medicina de la Benemérita
Universidad Autónoma de Puebla.
Mayo del 2012.
Briseño

94. 94
Bibliografía
Bioquímica. Las bases moleculares de la
estructura y función celular.
Lehninger.
Segunda edición. 1991. Ediciones Omega.
Parte 1. Componentes moleculares de las células.
Capítulo 3. Las proteínas y sus funciones
biológicas: perspectivas: 59-72.
Capítulo 4. Los aminoácidos, sillares de las
proteínas: 73-94.
Capítulo 5. Proteínas: esqueleto covalente y
secuencia aminoácida: 97-123.
Capítulo 6. Proteínas : conformación
tridimensional: 127-157.
Capítulo 7. Proteínas: purificación y
caracterización: 161-185.
Briseño

95. 95
Fin
Briseño