Bioquimica

2. ¿QUÉ ES UNA GLUCOPROTEÍNA?
 Una Glucoproteína es un compuesto que
contiene carbohidratos unidos covalentemente a
una proteína.
 El carbohidrato puede ser un monosacárido,
disacárido, oligosacárido, polisacárido o uno de
sus derivados (sulfo o fosfo sustituidos).
 Pueden haber uno, dos, pocos o muchos
polisacáridos.

3. CARACTERÍSTICAS:
 Superficie externa de la membrana celular eucariótica.
 Unión covalente a H. de Carbono mediante enlaces N. u O-glucosídico. Algunas tienen ambos
tipos de enlace.
 Unidos a membranas y líquidos extracelulares en forma soluble.
 Responsables de la formación de moco en tejidos (soluciones viscosas: lubricantes y barreras
protectoras).
 Intervienen como componentes de ligamentos, tendones, cartílagos y huesos.
 Importantes en la transferencia de información en los seres vivos.

4.  En la digestión:
 Recubren mucosas de estomago e intestino delgado, haciéndolo resistente a los ataques de
secreciones digestivas.
 Protegen la superficie interna de éstos órganos contra la auto digestión inducida por proteasas.

5. FUNCIÓN DE LAS GLUCOPROTEÍNAS:
FUNCIÓN GLUCOPROTEÍNAS
Estructura molecular Colágenas
Lubricante - protectores Mucinas
Transportes Transferrina, Ceruloplasmina.
Inmunológicas Inmunoglobulinas, Antígenos de
histocompatibilidad.
Hormonal - reguladoras Gonadotropina coriónica, FSH.
Reconocimiento de unión celular Proteínas que participan en interacción
célula – célula.
Anticongelante Algunas proteínas plasmáticas de los
peces de agua fría.
Enzimática Ribonucleasa

6. Las proteínas están formadas por cadenas muy largas de
aminoácidos, que adquieren una forma determinada en el
espacio, lo cual facilita su función.
Un gran número de proteínas, las glicoproteínas, contienen
además unas cadenas de azúcares ligadas a ellas, que aumentan
su estabilidad, determinan su forma en el espacio, facilitan su
interacción con otras proteínas y también la diferenciación y
desarrollo de las células. Estas cadenas de azúcares se llaman
glicanos.
Los glicanos se pueden unir a las proteínas por enlaces N- (al
grupo amida del aminoácido asparragina) o por enlaces O- (al
grupo hidroxilo de serina o treonina). Muchos de los CDG
conocidos hasta el momento en humanos son defectos de la N-
glicosilación.

7. ¿Cómo se forman las glicoproteínas?
La biosíntesis de las N-glicoproteínas tiene lugar mediante una vía metabólica localizada en tres
compartimentos de la célula, el citosol, el retículo endoplasmático (RE) y el aparato de Golgi.

8. Intervienen diversas glicosiltransferasas (enzimas
que transfieren azúcares) que ceden, uno a uno y
en un orden determinado, diferentes
monosacáridos (azúcares simples: N-
acetilglucosaminas, manosas y glucosas) a una
molécula lipídica situada en la membrana, el
dolicol-pirofosfato. Esta formación de glicanos se
realiza progresivamente (ensamblaje), primero
en el citosol y, posteriormente, en la luz del RE.
Una vez completada correctamente la cadena de
glicano, que adquiere forma de antena, es cedida
a las diferentes proteínas que deben ser
glicosiladas. Las antenas de N-glicano tienen una
composición similar y se forman de igual modo.

9. El proceso de ensamblaje y transferencia del glicano a la proteína se resume en el siguiente esquema.

10. El proceso continua en el aparato de Golgi mediante la remodelación de las cadenas de glicano ya unidas
a la proteína, hasta adquirir su composición definitiva (procesamiento). Esta remodelación supone la
eliminación de residuos de glucosa y manosa y la adición de otros azúcares: N-acetilglucosamina,
galactosa, fucosa y ácido siálico.

11. ¿Qué son los defectos congénitos de la
glicosilación?
Son enfermedades hereditarias del metabolismo de las glicoproteínas, principalmente, aunque se ha descrito
algunos defectos que afectan al metabolismo de los lípidos (glicolípidos) y a otras vías metabólicas.

12. ¿Qué ocurre en los defectos congénitos de la
glicosilación?
Cuando existe un error en el metabolismo de las glicoproteínas, alguna de estas reacciones de ensamblaje de los
azúcares entre ellos y a las proteínas o de su posterior procesamiento no se produce correctamente y esto afecta a
la composición final de muchas glicoproteínas.
Los defectos congénitos de la glicosilación de las proteínas son, pues, errores de la síntesis de las glicoproteínas.
Son causados por mutaciones que provocan la deficiencia de actividad de un grupo de proteínas (enzimas o
transportadores) capaces de transportar y ceder distintos azúcares en un orden determinado a la cadena de glicano
que debe unirse a muchas glicoproteínas del organismo, modulando su función.
Como las glicoproteínas finales tienen muy diversas funciones y localizaciones dentro de las células, cualquier
defecto de síntesis del glicano afectará a muchas proteínas a la vez y puede llegar a causar una enfermedad
multisistémica, que afecte diferentes órganos y sistemas del cuerpo humano.

14. ¿Por qué se produce un defecto
congénito de la glicosilación?
Todos heredamos de nuestros padres la información correcta o alterada
que determina que se realice cada uno de los procesos del metabolismo.
Los defectos congénitos de la glicosilación se producen debido a
mutaciones (cambios estables y hereditarios) en varios genes que
controlan los procesos de glicosilación.
Estas deficiencias son trastornos genéticos, generalmente de herencia
autosómica recesiva, es decir, los padres son portadores de mutaciones en
este gen aunque no sufren los efectos de la deficiencia enzimática. Si
ambos padres transmiten la mutación al niño, éste sufrirá un defecto
congénito de la glicosilación. No obstante, se conoce hasta el momento un
defecto de herencia ligada al cromosoma-X (MAGT1_CDG).

15. ¿Cuáles son los diferentes tipos de
CDG?

18. ¿Cómo se alcanza el diagnóstico de
estas enfermedades?

19. TRATAMIENTO