describe lo más básico de las proteinas, desde definición hasta funciones

1. PROTEÍNAS
DRA. VERA L. PETRICEVICH / M EN M. M. LETICIA BARBOSA NAVARRO

2. INTRODUCCION
Las moléculas de proteínas están
compuestas principalmente por
carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno.
Las proteínas se encuentran en
plantas y animales y son esenciales
para toda vida.

3. Formar estructuras de soporte y
protección, tales como el cartílago, la piel, las
uñas, el pelo y el músculo.
 Las proteínas están construidas a base de
unidades más pequeñas, los aminoácidos.
 Las proteínas pueden ser desdobladas
para crear formas intermedias de tamaños y
propiedades variables.

4. Función biológica de las proteínas
Función Ejemplo
Enzimas Hexoquinasas, isomerasas, hidrolasas
Transporte Ingreso de nutrientes en las bacterias
Contráctiles pilina (cilias y flagelos)
Toxinas Venenos, diftérica
Estructurales Recubrimiento viral, pared celular,
Hormonas crecimiento

5. •un grupo amino (-NH2)
•un grupo carboxilo (-COOH)
•un átomo de H
• un grupo distintivo R
(cadena lateral)
Unidades estructurales básicas de las proteínas
a- aminoácidos
unidos al átomo de carbono a

6. Se clasifican en:
 Aminoácidos esenciales: Fenilalanina, isoleucina, leucina,
lisina, metionina, treonina, triptófano, valina
 Aminoácidos no esenciales
 Aminoácidos semiesenciales: Alanina, acido aspartico, acido
glutamico, arginina, cisteina, cistina, citrulina, glicina,
hidroxilisina, hidroxiprolina, histidina, prolina, serina, tirosina.
 Balance nitrogenado: Es la relación entre el nitrógeno
proteico que perdemos y el que ingerimos. Un gramo de
nitrógeno procede de 6,25 gramos de proteína. El nitrógeno se
elimina a través de la orina (urea), por las heces y la piel.

7. AMINO ÁCIDOS
De esos 20 ó 22 aminoácidos
existentes algunos pueden ser
sintetizados en los tejidos a
partir de otro A.A. y son
llamados no esenciales . Otros
por el contrario, no pueden ser
sintetizados o no en la calidad
necesaria, por lo que tienen que
ser absorbidos ya sintetizados y
son denominados
aminoácidos esenciales . A
continuación se da una lista de
los aminoácidos esenciales y no
esenciales en cerdos y pollos.
AMINOACIDOS
ESENCIALES
AMINOACIDOS
NO
ESENCIALES
Fenilalanina
Isoleucina
Lisina
Metionina
Treonina
Valina
Triptófano
Arginina
Histidina
Glisina
Serina
Asparagina
Tirosina
Cistina
Acido aspártico
Acido glutámico
Citrulina
Ornitina
Prolina
Alanina

8. POLARES
NO POLARES
La diferencia entre ellos se basa en
tamaño, carga eléctrica, hidrofobicidad
alifáticos
aromáticos
cargados
positivametne
negativamente

9. Aminoácidos
Según la polaridad
del radical
Hidrófobos
Hidrófilos
Ácidos
Básicos
Según la estructura
del radical
Alifáticos
Ácidos
Básicos
Neutros
Aromáticos
Heterocíclicos
Clasificación de aminoácidos

10. Aminoácidos con cadenas laterales alifácas
Glicina
(Gly, G)
Alanina
(Ala, A)
Valina
(Val, V)
Leucina
(Leu, L)
Isoleucina
(Ile, I)
Prolina
(Pro, P)
Glicina
(Gly, G)
Alanina
(Ala, A)
Valina
(Val, V)
Leucina
(Leu, L)
Isoleucina
(Ile, I)
Prolina
(Pro, P)
Fenilalanina
(Phe, F)
Tirosina
(Tyr, Y)
Triptofano
(Trp, W)
Aminoádos con cadenas laterales aromáticas

11. cadenas laterales azufradas
Cisteína
(Cys, C)
Metionina
(Met, M)
SH

12. Aminoádos con cadenas laterales cargadas +
Lisina
(Lys, K)
Arginina
(Arg, R)
Histidina
(His, H)
pKa=10.8 pKa=12.5 pKa=6.0

13. Aminoádos con cadenas laterales cargadas -
Glutamato
(Glu, E)
Aspartato
(Asp, D)

15. LOS AMINOÁCIDOS SE UNEN ENTRE SÍ MEDIANTE UNIONES
PEPTÍDICAS PARA FORMAR CADENAS LINEALES NO RAMIFICADAS.
C
H
R
C
O
OH
N
H
H
C
H
R
C
O
OH
N
H
H
C N
=
O
H
C
H
R
N
H
H
C
H
R
C
O
OH
+ H2O
Unión Peptídica
Unión Peptídica entre Aminoácidos
CONDENSACIÓN

16. 1. En un enlace peptídico, los átomos del grupo carboxilo y del grupo
amino se sitúan en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos.
2. Los grupos de aminoácidos unidos por este enlace se denominan
residuos para resaltar la pérdida de una molécula de agua en cada
enlace.
3. El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la
cadena reciben el nombre de N-terminal y C-terminal respectivamente.
Por convenio, los aminoácidos se numeran desde el N-terminal.
ENLACE PEPTÍDICO

17. FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO

18. Clasificación de los Enlaces Peptídico según el
numero de aminoácidos.
1.Oligopéptidos: si el n º de aminoácidos es menor de
10.
Dipéptidos: si el n º de aminoácidos es 2.
Tripéptidos: si el n º de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos: si el n º de aminoácidos es 4.
2. Polipéptidos o cadenas polipeptídicas: si el n º de
aminoácidos es mayor de 10.

19. Estructura de una
Proteína?

20. CONFORMACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
estructura jerárquica
Estructura
1ria
Estructura
2ria
Estructura
3ria
Estructura
4ria
Secuencia de aa
del esqueleto del
peptídico y S-S
Arreglo /
distribución/ordenamiento
del esqueleto y las
cadenas laterales de la
proteína en el espacio
Describe el ordenamiento
tridimensional de las
proteínas

21. NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS.
PRIMARIA: secuencia de AA. La sustitución de un solo AA altera su función.
Cambios en esta estructura origina una proteína diferente
que puede ocasionar enfermedades. P.e. (Anemia falciforme).

22. Estructura Primaria

23. NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS.
• SECUNDARIA: configuración espacial de
la Proteína, determinada por la
proximidad de los AA Algunas poseen
forma de "hélice" (alfa), y otras de "hoja
plegada"(beta.)

24. Estructura Secundaria

26. NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS.
TERCIARIA: configuración tridimensional, determinada por plegamientos entre
regiones alfa y beta de los polipéptidos.

27. LA ESTRUCTURA TERCIARIA
• Es la forma que manifiesta en el espacio una proteína.
• Puede redondeada y compacta, adquiriendo un aspecto globular.
• También puede ser una estructura fibrosa y alargada.
• La conformación espacial de la proteína condiciona su función
biológica.

28. Estructura Terciaria

29. Estructura 3ria
Se refiere al modo en que la cadena
polipeptídica se pliega o se curva para
formar la estructura plegada
o compacta de las proteínas solubles

30. Estructura 4ria
Solo la alcanzan las proteínas que poseen
más de una cadena polipeptídica
Pueden intervenir enlaces
covalentes y no covalentes

31. NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS.
CUATERNARIA: combinación de dos
o más proteínas para formar una
más compleja. La hemoglobina
está formada por dos cadenas alfa
y dos beta que pueden disociarse.

32. Estructura Cuaternaria

33. PROTEÍNAS
Holoproteínas
Proteínas filamentosas
Proteínas globulares
Heteroproteínas
Cromo proteínas
Glucoproteínas
Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Fosfoproteínas
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

34. Globulares:
1. Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)
2. Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
3. Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),
lactoalbúmina (leche)
4. Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
5. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas .
HOLOPROTEÍNAS
Más complejas que las fibrosas.
Forman estructuras compactas, casi
esféricas, solubles en agua o
disolventes polares. Son
responsables de la actividad celular

35. Fibrosas:
1. Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
2. Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas,
cuernos.
3. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
4. Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
HOLOPROTEÍNAS
Más simples que las globulares.
Forman estructuras alargadas,
ordenadas en una sola dimensión,
formando haces paralelos. Son
responsables de funciones
estructurales y protectoras

36. 1. Glucoproteínas: ribonucleasa mucoproteínas, anticuerpos, hormona
luteinizante
2. Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan
lípidos en la sangre.
3. Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas, histonas y
protaminas de eucariotas.
4. Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos:
a) Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan
oxígeno, citocromos, que transportan electrones
b) No profirínicas como la hemocianina (pigmento respiratorio
de crustáceos y moluscos, de color azul y que contiene cobre)
5. Fosfoproteínas: Tienen PO4H3 en el grupo prostético. La caseína de la
leche.
HETEROPROTEÍNAS

37. VALOR BIOLÓGICO DE LAS
PROTEINAS
Presente en las proteínas de origen
animal.
La leche materna es el patrón con el que
se compara el valor biológico de las demás
proteínas de la dieta.

38. NECESIDADES DIARIAS DE LAS
PROTEINAS
Depende de la edad
Depende del estado de salud
Depende del valor biológico de las
proteínas
Se recomienda unos 40 a 60 gr. De
proteínas/día

39. PROTEINAS DE ORIGEN VEGETAL
O ANIMAL
Las proteínas de origen animal son
moléculas mucho más grandes
Valor biológico de origen animal es
mayor que la de origen vegetal
Un elevado aporte de ácidos grasos
saturados aumenta el riesgo de padecer
enfermadades cardiovasculares

40. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS.
Catalíticas
Estructurales
Contráctiles
De defensa natural
Digestivas
De transporte

41. Sanguíneas o plasmáticas
Hormonales
Respiratorias
Represoras
De la visión

42. DIGESTIÓN DE LAS PROTEÍNAS

43. METABOLISMO DE LAS PROTEÍNAS: