1. COMPOSICION DE LA
HEMOGLOBINA
IV-3
ORTIZ PEYEGAHUD BRYAN

2. Cadena β
Cadena β Cadena β
Cadena α
Cadena α
Grupo Hem
V.N.
Hombre: de 13.8 a 17.2 g/dL
Mujer: de 12.1 a 15.1 g/dL
Hemoglobina

3. Proteína encontrada en los eritrocitos, que le da la coloración
rojo pardo característico y es encargada de enlazarse con el
O2, y así el O2 se transportada por todas partes del cuerpo.
Cada molécula de Hemoglobina (Hb) consta de 4 cadenas
polipeptídicas llamadas globinas, dos cadenas α (de 141
Aminoácidos cada una) y dos cadenas β (de 146 A.a. cada
una). Cada cadena polipeptídicas cuenta con una molécula de
pigmento orgánico en forma de disco que contiene un átomo
de hierro (Fe+2), y es llamado grupo prostético Hem.

4. El grupo Hem esta formado por 4 anillos
pirroles y en el centro se encuentra el
átomo Fe+2 (forma reducida “hierro
ferroso”) el cual se combina con la
molécula de O2 . Por tanto , una molécula
de Hemoglobina se puede combinar con
hasta 4 moléculas de oxígeno. Al unirse la
hemoglobina con el oxígeno se forma
oxihemoglobina, cuando el O2 se libera y
el hierro del grupo Hem sigue en su forma
reducida se llama hemoglobina reducida.
GRUPO HEMO

6. La biosíntesis de la Hb guarda estrecha relación con la eritropoyesis. La expresión genética y el contenido de Hb
acompañan la diferenciación de las unidades formadoras de colonias eritroides (UFC-E) en precursores eritroides.
Cada una de las cadenas polipeptídicas de la Hb cuenta con genes propios: α, β, δ, γ, ε. Los genes α y β son
independientes y se ubican en cromosomas distintos . El grupo α, se localiza en el brazo corto del cromosoma 16 y
contiene además los codificadores de la cadena z. El grupo β se localiza en el brazo corto del cromosoma 11 e
incluye a los genes de las cadenas γ, δ y ε. El grupo Hem se sintetiza en virtualmente todos los tejidos, pero su
síntesis es más pronunciada en la médula ósea y el hígado, debido a la necesidad de incorporarlo en la Hb y los
citocromos, respectivamente.
En resumen, la Hemoglobina termina de formarse poco antes de que el normoblasto salga a ciculación como
reticulocito.
FORMACION DE LA HEMOGLOBINA

7. Cuando el eritrocito muere por su extrema fragilidad,
aproximadamente cuando ha alcanzado la plenitud de su vida (de
unos 100 a 120 días), Su membrana celular se rompe y
la hemoglobina liberada es fagocitada por los macrófagos tisulares del
organismo, sobre todo los macrófagos del bazo, hígado y médula
ósea.
En esta degradación de la hemoglobina, se separan, por un lado, la
molécula de globina y, por otro, el grupo hem.
La hemo-oxigenasa degrada el grupo hem en los macrófagos,
abriendo el anillo tetrapirrólico para dar origen a una molécula lineal
de 4 anillos pirrólicos llamada biliverdina, además de hierro libre (se
oxida el Fe2+ a Fe3+) y CO (monóxido de carbono). La biliverdina es
luego reducida por la enzima biliverdina reductasa para dar bilirrubina
(indirecta o no conjugada). Durante las horas o los días siguientes los
macrófagos liberan el hierro de la hemoglobina que será transportado
por la transferrina hasta la médula ósea para formar nuevos
eritrocitos.
La bilirrubina indirecta viaja unida a
la albúmina (proteína transportadora) por el torrente sanguíneo al
hígado, donde se separan y se le da un proceso adecuado de
degradación a la bilirrubina para formar parte de la bilis, y la bilirrubina
(conjugada) se secreta por la bilis dándole el color amarillo-verdoso de
la bilis y se degrada junto con las heces.
DEGRADACION DE LA HEMOGLOBINA