Las enzimas son macromoléculas proteínicas que actúan como catalizadores en las reacciones químicas que ocurren constantemente en los seres vivos. Permiten que estas reacciones ocurran rápidamente en condiciones moderadas de temperatura, pH y presión. Están compuestas de una porción proteica y, en algunos casos, una porción no proteica llamada coenzima. Cada enzima tiene un sitio activo específico que le permite unirse a su sustrato de manera selectiva y catalizar una reacción quí

1. TEMA II
ENZIMAS

2. ENZIMAS
Son macromoléculas, sustancias de naturaleza
proteínica que se desempeñan como catalizadores.
En todo ser vivo se producen constantemente
innumerables reacciones químicas.
Para transformar las sustancias para obtener energía y
síntesis de nuevas estructuras moleculares.
La síntesis, así como la degradación de los
componentes celulares una vez cumplida su vida útil,
son el resultado de múltiples reacciones.

3. ENZIMAS
• La velocidad y eficiencia con las cuales se realizan las
transformaciones bioquímicas son importantes.
• Si se repite en laboratorio, se comprobaría que sólo
ocurren si se suministra calor, o pH extremos, o grandes
presiones, etc., incompatibles con la de las células.
• En las condiciones del organismo: temp. 37°C, temp.
ambiente, pH próximo a la neutralidad, presión
constante parte de las reacciones transcurriría muy
lentamente o no se produciría en absoluto.

4. ENZIMAS
• Las reacciones químicas se realizan en los seres vivos a
gran velocidad, en condiciones moderadas de temp.,
pH, presión, etc., gracias a los catalizadores.
• Las enzimas son catalizadores biológicos.
Un catalizador es un agente capaz de acelerar una
reacción química sin formar parte del producto final ni
desgastarse en el proceso.
• Como todo catalizador, las enzimas actúan
disminuyendo la energía de activación (E) de una
reacción. son más efectivas que catalizadores
inorgánicos.

5. ENZIMAS
• Las enzimas muestran mucho mayor especificidad.
• Los catalizadores inorgánicos suelen actuar acelerando
reacciones químicas muy diversas.
• Las enzimas sólo catalizan una reacción química
determinada.

6. ENZIMAS
• Las sustancias sobre las cuales actúan las enzimas
reciben el nombre genérico de SUTRATO.
• La especificidad de una enzima le permite distinguir con
gran selectividad entre diferentes sustancias.
• Por Ejem: La glucoquinasa, enzima que cataliza una
reacción de D-glucosa, no actúa frente a L-glucosa.

7. Nomenclatura y clasificación de
enzimas
• Las enzimas suelen designarse agregando el sufijo ASA
al nombre del sustrato sobre el cual actúan.
Por Ejem: Amilasa, reaccionan con almidón.
• También se denominan las enzimas según el tipo de
reacción catalizada. Por Ejem: Deshidrogenasas y
Descarboxilasas catalizan la sustracción de hidrógenos
y carboxilo del sustrato respectivamente.
• Por otra parte, ciertas enzimas conocidas con nombres
arbitrarios. La ptialina salival, pepsina de jugo gástrico,
tripsina y quimotripsina de jugo pancreático.

8. CLASIFICACION DE ENZIMAS
1.- OXIDORREDUCTASA.-
• Catalizan reacciones de oxido
reducción. Por ejemplo
citaremos lactato
deshidrogenasa, que cataliza
la oxidación de lactato a
piruvato o inversa . La enzima
utiliza NAD como coenzima.
La reacción es:
• El nombre sistemático es L-
lactato NAD oxidorreductasa;
nombre trivial recomendado,
lactato deshidrogenasa.

9. CLASIFICACION DE ENZIMAS
2.-TRANSFERASAS.-
• Catalizan la transferencia de un grupo de átomos, como
amina, carboxilo, acetilo, desde un sustrato a otro. Por
ejemplo, aminotransferasas o transaminasas.
• Catalizan el paso del grupo amina de un compuesto a
otro. La reacciones catalizada por una enzima cuyo
nombre sistemático es L-aspartato: 2-oxoglutarato
aminotransferasa;
• Nombre trivial: aspartato aminotransferasa.

10. CLASIFICACION DE ENZIMAS
3.- HIDROLASAS.-
• Catalizan la hidrólisis del sustrato por adición de agua.
Pertenecen a este grupo acetilcolinesterasa y
ribonucleasa, que hidrolizan la unión éster entre acetato
y colina de acetilcolina y las uniones entre nucleótidos
en ARN respectivamente.
• Ejemplo es la arginasa, que cataliza la hidrólisis de
arginina para formar urea.
• El nombre sistemático es L-arginina amidino hidrolasa.
Nombre trivial, arginasa.

11. CLASIFICACION DE ENZIMAS
4.- LIASAS.-
• Catalizan la ruptura de la molécula del sustrato por un
proceso distinto al de la hidrólisis.
• Ejem: La Aldolasa, que divide a la Fructosa-1,6 bifosfato
en dos triosa Fosfato.
• Nombre sistemático de la enzima es Fructosa 1,6
bifosfato: D- gliceraldehido-3- fosfato liasa.
• Nombre trivial: Fructosa-Bifosfato aldolasa.

12. CLASIFICACION DE ENZIMAS
5.- ISOMERASAS.-
• Son enzimas que catalizan la ínter conversión de
isomeros de cualquier tipo.
• Ejem: Fosfogluco-Isomerasa, cataliza la ínter conversión
G-6-P y F-6-P. La fosfo-triosa isomerasa cataliza la
reacción.
• Nombre sistemático: D-Gliceraldehido-3- fosfato cetol
isomerasa.
• Nombre trivial: Triosa-fosfato isomerasa.

13. CLASIFICACION DE ENZIMAS
6.- LIGASAS.-
• También llamadas sintetasas o sintasas, catalizan la
unión de dos compuestos para formar otro más
complejo.
• Ejem: La glutamina sintetasa actúa en la reacción entre
ácido glutámico y amoniaco para formar glutamina,
necesita ATP.
• Nombre sistemático: L-glutamato:amoniaco ligasa (ADP)
• Nombre trivial: Glutamina sintetasa

14. NATURALEZA QUIMICA DE LAS
ENZIMAS
• En 1926, Sumner purificó y cristalizó por primera vez
una enzima, ureasa, que cataliza la hidrólisis de urea a
amoníaco y bióxido de carbono.
• Se comprobó entonces su naturaleza proteínica.
• Consecuencia de esos estudios, hasta hace pocos años
estaba arraigado un concepto: todas las enzimas son
proteínas.
• Sin embargo, se han aislado moléculas de ácido
ribonucleico (RNA) con actividad catalítica.

15. NATURALEZA QUIMICA DE LAS
ENZIMAS
• Las técnicas para el estudio de macromoléculas han
permitido conocer con exactitud la estructura de
numerosas enzimas.
• Este tipo de conocimiento arroja luz acerca del
mecanismo de la acción enzimática.
• Coenzima. Son molécula no proteica, de tamaño
relativamente pequeño, denominada coenzima.

16. NATURALEZA QUIMICA DE LAS
ENZIMAS
• Las coenzimas pueden estar firmemente unidas a la
enzima por uniones covalentes u otro tipo de enlace
fuerte, formando complejos difíciles de separar.
• Algunos autores prefieren llamar a éstas grupo
prostético y reservar el nombre coenzima para aquellas
cuya asociación a la proteína es más laxa.
• Las dos porciones, proteica y no proteica, son
indispensables para la actividad de la enzima.

17. NATURALEZA QUIMICA DE LAS
ENZIMAS
• HOLOENZIMA = APOENZIMA + COENZIMA
Enzima total Proteína No Proteína
Termolábil Termoestable
No dializable
Oxidorreductasas, transferasas, isomerasas y ligasas
requieren coenzimas.

18. NATURALEZA QUIMICA DE LAS
ENZIMAS
• Las coenzimas intervienen activamente en la reacción
cuyos cambios compensan las transformaciones
sufridas por el sustrato.
• Muchas de las coenzimas presentan estructura de tipo
nucleotídico, (NAD),etc.
• Las vitaminas pertenecientes al grupo "complejo" B
forman parte de la estructura de coenzimas.
• Esta participación en procesos enzimáticos otorga a
muchas vitaminas su importancia fisiológica.

19. METALOENZIMAS
• En algunas enzimas, la presencia de iones metálicos es
indispensable para la acción catalítica.
• Contribuyen al proceso catalítico, por atraer o donar
electrones.
• Algunos metales fijan lo cual los habilita para unir sustratos.
• Otros contribuyen al mantenimiento de las estructuras a de la
molécula de enzima.
• En todas las metaloenzimas, la eliminación del componente
metálico determina pérdida de actividad.

20. METALOENZIMAS
• Fe. Catalasa, peroxidasas y citocromos son
hemoproteínas en las cuales el hierro es esencial para
la actividad enzimática.
• Cu. Tirosinasa, ácido ascórbico oxidasa, citocromo
oxidasa (que posee además Fe) contienen Cu.
• Zn. Alcohol deshidrogenasa y anhidrasa carbónica son
enzimas con zinc.
• Mo. Integra la molécula de xantíno oxidasa (que también
tiene Fe) y otras oxidasas y deshidrogenasas.

21. METALOENZIMAS
• Mg. Es requerido por enzimas que usan ATP como cofactor.
La forma activa de ATP es un complejo ATP-Mg2+.
• Mn, El ion manganeso es indispensable para la acción de
acetil-CoA carboxilasa, desoxirribonucleasa y otras enzimas.
• Se. El selenio se une covalentemente a glutatión peroxidasa.
• Ca. Muchas enzimas requieren ion Ca2+ o son activadas por
él.
• La actividad de algunas enzimas dependen de cationes Na+ y
K+, o aniones Cl- (no metálicos).

22. Catálisis Enzimática
• Las enzimas aumentan la velocidad de reacción
disminuyendo la energía de activación (Ea).
• De esta manera, las moléculas alcanzan el estado de
transición, y la transformación química se acelera.
• Las enzimas aumentan la velocidad de reacción y, como
todo catalizador, no modifican en absoluto el cambio
neto de energía, ni la constante de equilibrio.
• Durante el curso de la reacción, la enzima se une a los
sustratos, formando un complejo transitorio; la enzima
aparece inalterada al final de la catálisis.

23. Catálisis Enzimática
• Si una enzima E cataliza la
transformación del sustrato S en producto
P primero se unen enzima y sustrato para
formar el complejo ES, el cual luego se
disocia en enzima y producto. la ecuación:
E + S = ES E + p
Enzima Sustrato Complejo Enzima Producto
Enzima-Sustrato

24. Sitio Activo
• Para formar el complejo ES; el sustrato se fija a un lugar
definido de la enzima.
• Este lugar de la molécula ha recibido la denominación
de sitio activo y es donde se cumple la acción catalítica.
• El lugar de sustrato posee sitios de unión y catalítico.
• El sustrato se dispone de manera tal que el enlace a ser
modificado en la reacción se ubica exactamente en el
sitio catalítico.

25. Sitio Activo

26. Sitio Activo
• El sitio activo es una agrupación de un número no muy
grande de aminoácidos, distribuidos especialmente de
manera precisa.
• Esta disposición se mantiene gracias a la contribución
de las estructuras de la proteína.
• La unión del sustrato a la enzima comprende la
formación de enlaces no covalentes, tales como puentes
de hidrógeno, enlaces iónicos e interacciones
hidrofóbicas .

27. Sitio Activo
• En el curso de la reacción también pueden formarse
uniones covalentes transitorias entre enzima y sustrato.
• La molécula de sustrato fijada a la enzima sufre una
deformación en los enlaces y adquiere un estado
"tenso", y pasa a formar el o los productos.
• Este estado es de tensión o "activación“.

28. Sitio Activo
• En muchas reacciones químicas catalizadas por
enzimas participan dos o mas moléculas de sustratos
diferentes.
• En estos casos, el sitio activo ofrece un nicho en el cual
los sustratos son ubicados juntos.
• La coenzima también participa en asegurar la
conformación óptima.
• Se une a la enzima en un lugar a ella destinado,
generalmente próximo al sitio activo, y a veces forma
parte del lugar del sustrato.

29. Zimógenos
• Algunas enzimas se sintetizan en las células de origen al
estado de precursores inactivos llamados zimógenos,
proenzimas o preenzimas.
• En la mayoría de los casos, son proteínas simples que se
convierten en enzima activa por un proceso de hidrólisis,
producen ruptura de la cadena polipeptídica del zimógeno,
cambian la conformación y le otorgan actividad catalítica.
• Son proenzimas algunos componentes de los jugos
digestivos, secretados como zimógenos por las glándulas
originarias y activados al llegar a la luz del tracto
gastrointestinal. Ej: Pepsinogeno

30. Enzimas Anormales por
Alteraciones Genéticas
• Dada la importancia de la estructura molecular para el
correcto funcionamiento de las enzimas, toda alteración
puede alterar su actividad.
• Esta es la causa de gran número de enfermedades
genéticas, conocidas con el nombre de "errores
congénitos de metabolismo".
• Defectos en el material genético determinan la síntesis
de proteínas anormales que ocasionan "bloqueos" en la
vía metabólica de la cual la enzima afectada forma
parte, produciendo trastornos.

31. Distribución Intracelular de
Enzimas
• Las enzimas son sintetizadas en el citoplasma de las células
y luego "exportadas" al lugar en el cual han de cumplir su
misión.
• Existen enzimas que actúan fuera de la célula que las
produce, como las de los jugos digestivos y las relacionadas
con la coagulación de la sangre.
• La mayoría de las enzimas son intracelulares que cumplen
eficazmente sus funciones.
• La distribución intracelular de enzimas. Es posible obtener
fracciones constituidas predominantemente por núcleos,
mitocondrias, lisosomas, membranas del retículo
endoplásmico o componentes de citosol.

32. Distribución Intracelular de
Enzimas
Se comprobó, por ejemplo, que:
a) Muchas enzimas asociadas al núcleo.(Genético).
b) En mitocondrias hay enzimas vinculadas a reacciones
oxidativas proveedoras de energía.
c) Los lisosomas contienen hidrolasas, su función es
degradar moléculas al finalizar su vida útil.
d) Los ribosomas poseen enzimas para la síntesis de
proteínas.

33. Distribución Intracelular de
Enzimas
e) El retículo endoplásmico, contiene enzimas encargadas
de la síntesis de lípidos complejos.
f) En el complejo de Golgi, se encuentran enzimas
relacionadas, con la síntesis de oligosacáridos,
proteínas y lípidos.
g) En el citosol se hallan enzimas de la glucólisis,
biosíntesis de ácidos grasos y otras.
h) La membrana plasmática contiene numerosas enzimas,
muchas de ellas comprometidas en mecanismos de
transporte, etc.

34. Sistemas Multienzimáticos
• Las enzimas pueden encontrarse libres en el citosol, en
organelas integradas en estructuras de membranas.
• En algunos casos, se forman complejos organizados,
constituidos por varias enzimas diferentes cuyas acciones se
complementan.
• Ellos son sistemas multienzimáticos ordenados de tal modo
que el producto de la reacción catalizada por la primera
enzima es recibido como sustrato por la segunda y así
sucesivamente.
También existen enzimas multifuncionales, así llamadas por
presentar varios sitios catalíticos.

35. Determinación de la Actividad
Enzimática
• La actividad de una enzima puede determinarse
midiendo la cantidad de producto formado o de sustrato
consumido, en un tiempo dado, en la reacción.
• La determinación guarda relación con la cantidad de
enzima presente y no es influida por los cambios
producidos en la mezcla durante la reacción.
• La cantidad de enzima se indica habitualmente en
Unidades Internacionales (UI).

36. Determinación de la Actividad
Enzimática
• Actividad especifica es una expresión qué indica la
pureza relativa de una preparación enzimática.
• Relaciona actividad enzimática, no con el volumen de la
muestra, sino con el total de proteínas existentes en la
misma.
• La actividad específica indica las unidades de enzima
por mg de proteínas presentes en la muestra.

37. Factores que Modifican la
Actividad Enzimática
A. Concentración de
enzima. Indica que la
velocidad es
directamente
proporcional a la
concentración de enzima.
En esta proporcionalidad
se basan los métodos
utilizados comúnmente
para determinar la
cantidad de enzima
presente en una muestra.

38. Factores que Modifican la
Actividad Enzimática
B. Concentración de
Sustrato. Al comienzo, la
actividad aumenta
rápidamente con el incremento
de concentración de sustrato
[S], pero a niveles más
elevados de ésta, la velocidad
crece más lentamente, y
tiende a alcanzar un máximo.
• Cuando la concentración de
sustrato es baja, la actividad
crece en forma lineal con la
concentración de sustrato.

39. Factores que Modifican la
Actividad Enzimática
• En el caso más simple, la enzima se une al sustrato en
reacción reversible, muy rápida. El complejo formado se
disocia en reacción más lenta que la primera y libera la
enzima y el producto.
E + S <--> ES  E + P
• A concentraciones muy bajas de sustrato, gran parte de
las moléculas de enzima se encuentra libre. Cuando
aumenta el sustrato, mayor número de moléculas de
enzima va siendo ocupado para formar ES.

40. Factores que Modifican la
Actividad Enzimática
C. Temperatura. Como
consecuencia del incremento en
energía cinética, la velocidad de
una reacción química aumenta
cuando la temperatura asciende.
• La velocidad de muchas
reacciones biológicas
prácticamente se duplica por cada
10°C de aumento de temperatura.
• Este efecto inactivante de
temperaturas superiores a 40°C
se explica por la acción del calor
sobre la estructura molecular.
• Las enzimas proteicas son
desnaturalizadas por el aumento
de temperatura.

41. Factores que Modifican la
Actividad Enzimática
D. pH. Para la mayoría de
enzimas, la actividad óptima se
encuentra entre pH 6 y 8. Por
debajo o por encima de esos
valores, la velocidad de reacción
cae más o menos rápidamente.
Sin embargo, hay algunas
excepciones; por ejemplo, pepsina
del jugo gástrico de ph1,5.
• Los cambios de pH del medio
afectan el estado de ionización en
la molécula de enzima y sustrato.
• El pH óptimo es aquel en el cual
ciertos grupos esenciales poseen
la carga apropiada para asegurar
la formación del complejo ES.
• pH extremos causan
desnaturalización de la enzimática,
con la consiguiente inactivación.

42. Inhibidores Enzimáticos
• Existen agentes químicos que inhiben la acción catalítica de
enzimas.
• Algunos de ellos ejercen su acción uniéndose a sitios o grupos
funcionales esenciales de la molécula de enzima.
• La inhibición puede ser reversible o irreversible.
Inhibidores irreversibles
Producen cambios permanentes en la molécula de enzima, con
deterioro definitivo de su capacidad catalítica.
Ej: Los venenos órgano fosforados, la acetilcolinesterasa, enzima
en sistema nervioso.

43. Inhibidores Enzimáticos
• Dentro de este tipo de sustancias se incluye a los llamados
"inhibidores suicidas". pueden ocupar el sitio activo y ser
transformados por la enzima en productos.
Inhibidores reversibles
Existen tres tipos de inhibición reversible: competitivos, no
competitivos y anticompetitivos.
Inhibidores competitivos.
Aumentan el valor de la constante (concentración de sustrato), pero
no modifican la velocidad máxima de la enzima. Estos efectos se
alcanzan por diferentes mecanismos:

44. Inhibidores Enzimáticos
a) En algunos casos, el inhibidor
presenta similitud estructural con el
sustrato y ambos compiten por el
sitio activo de la enzima.
Ej: La succinato deshidrogenasa
cataliza la oxidación de succinato,
pierde dos hidrógenos para
convertirse en fumarato:
El ácido malónico tiene semejanza
estructural con el ácido succínico;
es un ácido dicarboxílico de cadena
lineal, pero con un carbono menos.
Es de suponer que la enzima posee
un sitio activo para dos carboxilato,
ambos pueden competir y ocurre la
inhibición.

45. Inhibidores Enzimáticos
b) Algunas moléculas actúan como inhibidores
competitivos uniéndose al sitio activo de la enzima a
pesar de no poseer similitud estructural con el sustrato.
• EJ.El salicilato, inhibidor competitivo de alcohol
deshidrogenasa y 3-fosfoglicerato quinasa.
c) En otros casos, inhibidor y sustrato se fijan, a
diferentes sitios de la enzima, pero la unión de uno de
ellos impide la del otro, probablemente induce a cambios
en la conformación de la enzima.

46. Inhibidores Enzimáticos
• La inhibición de tipo competitivo
puede ser revertida aumentando
la concentración de sustrato.
• Si éste predomina en la mezcla,
tiende a desplazar al inhibidor de
su unión con la enzima
• Como ambos se excluyen
mutuamente, inhibidor y sustrato
sólo pueden unirse con enzima
libre.
• La enzima fijada a inhibidor es
inactiva.

47. Inhibidores Enzimáticos
Inhibidores no competitivos.
• Se unen a la enzima en un lugar de la
molécula diferente del sitio activo y
disminuyen la velocidad reacción, estos
no pueden ser revertidos por aumento de
la concentración de sustrato.
• Ej: Iones metálicos, como Cu2+, Hg2+ y
Ag+ inhiben enzimas combinándose con
grupos -SH. provoca cambios
estructurales que inactivan la enzima.

48. Inhibidores Enzimáticos
Inhibidores anticompetitivos.-
• Son inhibidores reversibles,
denominados anticompetitivos o
acompetitívos.
• El inhibidor se une al complejo ES y
forma el complejo inactivo ESI.
• Hay dos reacciones que consumen
ES, una lleva a la formación de
producto y otra a ESI.

49. Regulación de Actividad
Enzimática
• La actividad de las enzimas en las células es ajustada a
los requerimientos fisiológicos, cambiantes de momento
a momento. Existen varios mecanismos de regulación.
• Cuando la concentración de sustrato es baja, la
actividad de la enzima es baja proporcional a los niveles
de sustrato.
• Las transformaciones de un compuesto en el organismo
se producen generalmente a través de una serie de
etapas, cada una de ellas catalizada por una enzima
distinta, vías metabólicas.

50. Regulación de Actividad
Enzimática
• Estas enzimas reguladoras no sólo cumplen su función
catalizadora, sino aumentan o disminuyen su actividad
en respuesta a señales específicas.
• De acuerdo con el tipo de señal a la cual responden, las
enzimas reguladoras pueden distinguirse en alostéricas
y reguladas por modificación covalente.

51. Enzimas Alostéricas
• En algunas vías metabólicas, la enzima que cataliza la
primera etapa de la serie es inhibida por el producto de la
última.
• Cuando excede se frena la actividad de la enzima reguladora.
• Se habla de inhibición por retroalimentación.
• En otros casos, la enzima es estimulada o activada por
compuestos que se acumulan en el medio.

52. Enzimas Alostéricas
• Estas acciones, tanto de inhibición como de activación,
son reversibles.
• Al descender la concentración de la sustancia
modificadora se normaliza la actividad de la enzima.
• El agente modificador actúa uniéndose a la enzima en
un lugar distinto al del sitio catalítico, de allí el nombre
de alostérico de este tipo de regulación (del griego alio:
otro, stereo: sitio o lugar)

53. Enzimas Alostéricas
• En enzimas alostéricas, existen otros sitios reguladores
a los cuales se unen específicamente las moléculas que
actúan sobre su actividad catalítica.
• Estos agentes reciben el nombre de moduladores,
modificadores o efectores alostéricos.
• Serán positivos si estimulan y negativos si deprimen la
actividad de la enzima.

54. Enzimas Alostéricas
• Cuando el modulador alostérico es distinto del sustrato,
el efecto es denominado heterotrópico, si el agente
modificador es el mismo sustrato, es homotrópico.
• En algunos casos, varios moduladores actúan sobre una
misma enzima, aun con efectos contrarios. Cada uno de
los moduladores posee un sitio de unión a la enzima
(sitio alostérico).
• En la cinética enzimática clásica, de las enzimas
alostéricas con ellas se obtiene una curva sigmoide.

55. Enzimas Alostéricas
• Las enzimas alostéricas, a
semejanza de la hemoglobina,
están constituidas por varias
subunidades polipeptídicas,
entre las cuales existe algún
tipo de comunicación.
• Cuando un modulador se une
a una subunidad, se produce
un cambio conformacional que
se transmite a las otras y
modifica la aptitud del sitio
activo para recibir al sustrato.

56. Modificación Covalente
• Hay también enzimas reguladas por adición o sustracción de
grupos unidos covalentemente.
• Ej: Fosforilasa, enzima que inicia la vía de degradación del
glucógeno . Esta enzima se encuentra en los músculos en
estado de reposo en baja actividad, fosforilasa B, la cual es
convertida en fosforilasa A activa. En el Hígado hay otra
Fosforilasa.
• La regulación covalente se realiza en varias enzimas por un
proceso de unión o eliminación de fosfatos similar al de la
fosforilasa.
• Existen también enzimas cuya actividad es modulada por la
inserción covalente de otros grupos.

57. Isozimas
• En un organismo, y aun en una célula, pueden existir proteínas
diferentes dotadas de la misma actividad enzimática.
• Esas distintas formas moleculares de una enzima se denominan
isoenzimas o isozimas.
• Ej: La Lactato Deshidrogenasa presenta cinco isozimas en la
mayoría de los tejidos animales.
• En diferentes tejidos presentan formas características y numero de
isozimas, esta capacidad de sintetizar isozimas selectivamente
otorga al organismo una gran flexibilidad fisiológica.
• Cada Órgano produce las formas más aptas para su requerimiento
especifico.

58. Determinación de Enzimas en el
Laboratorio Clínico
• El laboratorio de bioquímica clínica utiliza frecuentemente, con fines
diagnósticos, la determinación de enzimas en líquidos orgánicos o
biopsias tísulares.
• Lo más común es realizar la investigación en plasma o suero
sanguíneo, por la cual analizaremos brevemente el origen de
enzimas en suero.
Enzimas en Plasma Sanguíneo.-
Las enzimas en plasma pueden ser específicas o no.
Las primeras cumplen su función en el plasma como ámbito normal
de su acción.

59. Enzimas en Plasma Sanguíneo
• Entre estas enzimas se cuentan trombina y plasmina,
comprometidas en los procesos de coagulación y fibrinólisis.
• Las enzimas no específicas del plasma no tienen función
definida en él. Normalmente su concentración es muy baja o
nula.
• Dentro, de esta clase están enzimas extracelulares,
producidas por glándulas de secreción externa, y enzimas
intracelulares.
• Las enzimas extracelulares o de secreción, como amilasa y
lipasa pancreáticas y pepsinógeno (zimógeno de la pepsina
gástrica), se encuentran en el plasma en muy bajas
concentraciones.

60. Enzimas en Plasma Sanguíneo
• Aumentan en sangre por obstrucciones del conducto
pancreático o procesos inflamatorios serios del
páncreas; provocan incremento del nivel de amilasa y
lipasa en suero.
• Las enzimas intracelulares participan en el metabolismo
y se encuentran distribuidas en los distintos
compartimientos de las células.
• Una alteración muy intensa de la membrana puede
determinar aparición de estas enzimas en plasma.

61. Enzimas en Plasma Sanguíneo
• Si una enzima se encuentra en un solo tejido u órgano (por
ejemplo, alcohol y sorbitol deshidrogenasas en hígado,
fosfatasa ácida en próstata), un aumento en su nivel
plasmático indica inequívocamente el órgano de origen.
• Son numerosas las enfermedades en las cuales el
incremento de enzimas en plasma es un síntoma utilizable
para el diagnóstico y pronóstico.
• En algunos casos resulta de utilidad la determinación de
enzimas en otros líquidos biológicos, como orina y líquido
cefalorraquídeo.