1. ACTIVIDAD Y
REGULACIÓN
ENZIMÁTICA

2. Cinética enzimática
Estudia el comportamiento de la velocidad de las
reacciones bioquímicas y su modificación
dependiente de diferentes agentes físicos o
químicos
Unidades de enzima: Cantidad de enzima que
cataliza la transformación de 1 micromol de sustrato
por minuto bajo condiciones adecuadas.
Catal: actividad catalítica responsable de transformar
una mol de sustrato en 1 segundo equivale a 60x106
unidades de actividad enzimática.

3. Cinética enzimática
Factores que modifican la actividad
enzimática:
•Concentración de la enzima
•Concentración del sustrato
•pH
•Temperatura
•Presencia de inhibidores o activadores

4. Concentración de la enzima
Velocidad inicial (V0): velocidad de la reacción
cuando aún no se ah consumido el 10% del sustrato
inicial.

5. Concentración de sustrato
Se definen dos pasos.
1. Unión de la enzima (E) con el sustrato (S)
2. Transformación de sustrato en producto
Km: Constante de Michaellis-
Menten.
Concentración de sustrato en la
cual la enzima alcanza la mitad de
su velocidad máxima.
Las variaciones en la concentración de cofactores se
comporta de forma similar a la variación en la
concentración desustrato.

6. Concentración de sustrato

7. Concentración de sustrato

8. Efecto del pH
Modifica el estado de disociación de los grupos
funcionales de la enzima o en el complejo enzima
sustrato con lo que puede modificarse la unión o la
trasnformación.

9. Efecto de la temperatura
El aumento de la temperatura aumenta la energía
cinética de las moléculas, así, a mayor temperatura
mayor número de choques entre el sustrato y la
enzima y mayor será la velocidad de la reacción
Desnaturalización

10. Activadores
Pequeñas moléculas generalmente iones
inorgánicos que estimulan la actividad de la enzima
pero no son participantes explícitos de la reacción.
Interacción obligatoria con la enzima libre:
Interacción obligatoria con el sustrato

11. Inhibidores
Reversibles:
Se basa en el efecto producido en el sustrato de la
enzima con respecto a la presencia del inhibidor.
Competitiva
Mixta
No competitiva
Irreversible:
Modifican la enzima covalentemente, o cambian la
estructura de la proteína por desnaturalización.

12. Inhibidores reversibles
Competitiva:
Sustrato e inhibidor no se unen a la
enzima al mismo tiempo. El
inhibidor tiene afinidad por el sitio
activo

13. Inhibidores reversibles
No competitiva:
Se afecta la actividad enzimática
pero no se afecta la unión con el
sustrato. La inhibición depende de
la concentración del inhibidor

14. Inhibidores reversibles
Mixta:
Se afecta la unión por el sustrato.
La inhibición se puede reducir pero
no superar cuando se aumenta la
concentración del sustrato