ODONTOLOGIA

2.  Catalizador es una sustancia capaz de
acelerar (catalizador positivo) o
retardar (catalizador negativo o
inhibidor) una reacción
 No alteran el balance energético, sino
que permite que se alcance mas rápido
o mas lento el equilibrio

4. Características:
 Permanece en
el tiempo
 No se consume
 Se puede
volver a
utilizar
 Es específico
 Actúa en
pequeñas
cantidades

5.  Los catalizadores por lo tanto participan
en la catálisis: proceso a través del cual
se incrementa la velocidad de una
reacción química

6. • Homogénea: El catalizador y el reactivo
están en una misma fase
• Heterogénea: El catalizador y reactivo
se encuentran en distintas fases
Tipos de catálisis

7. Energía
de activación
Transcurso de la reacción
Complejo
activado
Reactivos
H<0
Energía
de activación
Transcurso de la reacción
Complejo
activado
Reactivos
H>0
Reacción exotérmica Reacción endotérmica
Productos
Productos
E.A
E.A
Los catalizadores
negativos aumentan la
energía de activación
Los catalizadores
positivos disminuyen
la energía de activación
E.A sin catalizador
E.A con catalizador negativo
E.A con catalizador positivo

8. CATALIZADOR BIOLÓGICO: ENZIMAS
 Las enzimas son proteínas
por lo tanto están formadas
de elementos primarios
 C, H, O, N, P y S.
 Cuya función es disminuir la
energía de activación de una
reacción química.

9. Características de las enzimas
 Los enzimas son
catalizadores.
 Actúan en
pequeña
cantidad.
 Son altamente
especificas.
 Se recuperan al
final de una
reacción.
 No llevan a cabo
reacciones que
sean
energéticamente
desfavorables.
 No modifican el
equilibrio
químico.
 Aceleran la
velocidad de
reacción.

10. Acción enzimática
 Se basa en la especificidad enzimática
que puede ser de dos tipos:
 Especificidad de sustrato. El sustrato (S)
es la molécula sobre la que el enzima
ejerce su acción catalítica.
 Especificidad de acción. Cada reacción
está catalizada por un enzima
específico.

11.  La acción enzimática se caracteriza por la
formación de un complejo que representa
el estado de transición.
 El sustrato se une al enzima a través de
interacciones en un lugar específico , el
centro activo, que es una pequeña porción
del enzima, constituido por una serie de
aminoácidos que interaccionan con el
sustrato.

13.  Algunas enzimas actúan con la ayuda de
estructuras no proteicas. En función de su
naturaleza se denominan:
Cofactor: Cuando se trata de iones o
moléculas inorgánicas.
Coenzima: Cuando es una molécula
orgánica.

14. Clasificación de enzimas

16. Nomenclatura de las enzimas
: Toman el nombre
del descubridor.
2.- Nombre sistemático: El nombre
sistemático de un enzima consta
actualmente de 3 partes: el sustrato
preferente, el tipo de reacción realizado,
terminación “asa”.
3.- Código de la comisión enzimática:
Identificado por un código numérico,
encabezado por las letras EC, seguidas de 4
números separados por puntos.

17. Modelos de acción de las enzimas
 Hay dos modelos sobre la forma en
que el sustrato se une al centro activo
del enzima:
Modelo llave - cerradura.
Modelo del ajuste inducido.

18. 1.- Modelo llave-cerradura: La estructura del
sustrato y la del centro activo son
complementarias, de la misma forma que
una llave encaja en una cerradura.

19. 2.- Modelo del ajuste inducido: En algunos
casos, el centro activo adopta la
conformación idónea sólo en presencia del
sustrato, lo cual desencadena un cambio
conformacional.

20. Desnaturalización de las enzimas
 Es el proceso de perdida de sus funciones
catalíticas.
 Producido por factores:
Temperatura.
pH.

21. 1.- Temperatura.
 En general, los aumentos de tº aceleran
las reacciones: 10ºC de aumento, la Vrx
se duplica. Sin embargo, a partir de
cierta tº, se empiezan a desnaturalizar.
 La tº a la cual la actividad catalítica es
máxima se llama temperatura óptima.
 Por encima de esta tº, el aumento de la
Vrx es contrarrestado por la pérdida de
actividad catalítica y la actividad
decrece rápidamente hasta anularse.

23. 2.- pH
 Como la conformación de las proteínas
depende, en parte, de sus cargas
eléctricas, habrá un pH en el cual la
conformación será la más adecuada para
la actividad catalítica. Este es el llamado
pH óptimo.
 La mayoría de los enzimas son muy
sensibles a los cambios de pH. ya que pocas
décimas por encima o por debajo del pH
óptimo pueden afectar drásticamente su
actividad.