2. La hemoglobina, un pigmento de color
rojo presente en los glóbulos rojos de la
sangre, es una proteína de transporte de
oxígeno y que está compuesta por
la globina y cuatro grupos Heme.
3. Cuando la hemoglobina se une al
oxígeno se
denomina oxihemoglobina o hemoglobi
na oxigenada, dando el aspecto rojo o
escarlata intenso característico de
la sangre arterial. Cuando pierde el
oxígeno, se denomina hemoglobina
reducida, y presenta el color rojo oscuro
de la sangre venosa (se manifiesta
clínicamente por cianosis).
4. La hemoglobina Hb o HGB es un
cromoproteido constituido por dos
porciones
Un grupo proestetico (no proteico) que
recibe generalmente el nombre de hem
o hemo, y que proporciona a la sangre
su color rojo característico.
Un grupo proteico llamado globina.
5. El hem consta a su vez, de 4 ferroporfirinas
autenticas. Cada una de ellas esta
compuesta por:
o Una protoporfirina IX.
o Un átomo de hierro en estado ferroso
(Fe++).
6. La globina consta de 4 cadenas
polipeticas, iguales 2 a 2, y constituidas
cada una por algo mas de 140
aminoácidos.
o Cada cadena polipeptidica de la
globina se engarza, a traves de un
aminoacido de histidina, el átomo de
hierro de su ferroporifirina
correspondiente.
7. Hay varias clases de cadenas de globina,
que son las siguientes:
o Cadena alfa (α)
o Cadena beta (β)
o Cadena gamma (γ)
o Cadena delta (δ)
o Cadena epsilon (ε)
además de las cadenas γ, que tienen un
aminoácido glicina en su posición 136,
se llaman Gγ, y las que poseen un
aminoácido alanina se denominan Aγ.
8.
9. La biosíntesis de la Hb guarda estrecha
relación con la eritropoyesis. La
expresión genética y el contenido de
Hb acompañan la diferenciación de las
unidades formadoras de colonias
eritroides (UFC-E) en precursores
eritroides.
10. Cada una de las cadenas polipeptídicas
de la Hb cuenta con genes propios:
α, β, δ, γ, ε. Los genes α y β son
independientes y se ubican en cromosomas
distintos. El grupo α, se localiza en el brazo
corto del cromosoma 16 y contiene
además los codificadores de la cadena z.
El grupo β se localiza en el brazo corto del
cromosoma 11 e incluye a los genes de las
cadenas γ, δ y ε.
11. El grupo Hem se sintetiza en virtualmente todos
los tejidos, pero su síntesis es más pronunciada
en la médula ósea y el hígado, debido a la
necesidad de incorporarlo en la Hb y los
citocromos, respectivamente. Es una molécula
plana que consta de un hierro ferroso y un
anillo tetrapirrólico, la protoporfirina III o IX. El
Hem es un factor fundamental en la
regulación de la tasa de síntesis de la globina.
Su principal efecto se ejerce en la iniciación
de la traducción, donde bloquea la acción de
un inhibidor de la producción de globina.
También participa en la transcripción y el
procesamiento del ARNm.
12.
13. Se distinguen distintos tipos de Hb
atendiendo las cadenas globínicas que
poseen. Los principales son:
14. Consta de 2 cadenas α y 2 β
Es la mayoritariamente en el adulto, ya
que constituye, el 97% de la Hb total.
15. Consta de 2 cadenas α y 2 δ
En el adulto, constituye, 2,5% de la Hb
total.
16. Consta de 2 cadenas de α y 2 γ
Es la mas abundante desde el cuarto mes del
embarazo hasta los 6 meses de edad
En un pequeño porcentaje, también puede
encontrarse en la sangre del adulto
19. Consta de 2 cadenas α y 2 ε
Junto con las Hbs Portland y G I, son las
mayoritarias en el embrión.
20. La principal función de la Hb consiste en
transportar el oxigeno (O₂) desde los
alveolos pulmonares hasta los tejidos.
Si la Hb esta cargada de CO₂, se llama
oxihemoglobina (Hb-O₂), y si esta libre
de el se denomina desoxihemoglobina o
Hb reducida (Hb-red).
25. Los GR envejecidos son destruidos en el
SISTEMA RETICULOENDOTELIAL (SER):
- la GLOBINA se separa de la molécula de
Hemoglobina.
- el grupo HEMO es transformado en BILIVERDINA.
La BILIVERDINA es convertida en BILIRRUBINA y se excreta
por bilis.
El Fe del HEMO es reutilizado en la síntesis de nueva
Hemoglobina.
26. Hemoglobina
SRE Globina Medula
Destrucción Destrucción de
de eritrocitos HEM células eritroides de
senescentes maduración
Hem Oxigenasa Fe
Biliverdina
Biliverdin
Reductasa
Bilirrubina
Indirecta
Glucuronosil
Transferasa
Bilirrubina
directa
Estercobilina
Excreción
27.
28. La Bilirrubina liberada por el SER (BILIRRUBINA NO CONJUGADA): pigmento
amarillo soluble en solventes orgánicos, muy poco soluble en solventes
acuosos a pH fisiológico. Difundiría facilmente a través de membranas,
pasaría a la célula donde su acumulación es tóxica. Para prevenirlo circula
en plasma unida a la albúmina. Conc. normal 0.5-1.0 mg/dl
Ciertas sustancias (sulfamidas, aspirina, tiroxina, acidos grasos) compiten por
los sitios de unión a la albumina, si es desplazada difunde hacia células.
Si se eleva considerablemente: por ej. recien nacido ictérico, se satura su
union a la albumina,
difunde a celulas
penetra en las neuronas de glanglios basales, medula hipocampo y
cerebelo causando necrosis de estas celula (kernicterus).
El hígado posee una capacidad selectiva para remover la Bilirrubina no
conjugada del plasma por acción de la enzima glucuroniltransferasa del
retículo endoplásmico que transfiere ácido glucurónico a la bilirrubina:
BILIRRUBINA CONJUGADA, más soluble en agua y puede excretarse por bilis
y orina.
hiperbilirrubinemia no conjugada transitoria de los neonatos:
maduracion enzimatica tardía
29.
30. •La Bilirrubina Conjugada pasa a sangre y de allí a la bilis que la transporta al
intestino donde la flora bacteriana la reduce a compuestos que reciben el
nombre de UROBILINOGENO.
•Una parte de la Bilirrubina Conjugada unida a la albúmina puede ser
eliminada por orina.
•CONCLUSIÓN: la mayor parte de la Bilirrubina se excreta por heces
mientras una pequeña fracción lo hace por orina.
34. Ictericia pre hepática o
hemolítica
Ictericia hepática o hepatocelular
Ictericia post hepática u
obstructiva
35. Se denomina ictericia a la coloración
amarilla de la piel y mucosas,
especialmente la esclerótica,
ocasionada por un aumento en los
valores de la bilirrubina por arriba de 2.0
mg/dl
36.
37. Ictericia pre hepática o
hemolítica
Ictericia hepática o hepatocelular
Ictericia post hepática u
obstructiva
44. INTRODUCCIÓN
La determinación de la hemoglobina en
sangre es un paso fundamental en el
diagnóstico de las anemias. Por ello se
exige que el método utilizado sea
preciso y fiable.
45. Existen varios métodos para su
determinación, aunque todos ellos se
basan en las propiedades fisicoquímicas
de la molécula de hemoglobina. Las
más utilizados se fundamentan en la
capacidad para absorber lus de la
hemoglobina o alguno de sus
derivados, como la oxihemoglobina o la
cianmentahemoglobina
46. El Comité internacional para la
estandarización de la Hematología
recomienda el método colorimétrico de
la cianmetahemoglobina por su
exactitud y precisión, y por la posibilidad
de utilizar un patrón de referencia
internacional muy estable que sirve para
verificar los resultados obtenidos en el
laboratorio, y elaborar curvas de
calibración
47. El método de la oxihemoglobina es más
rápido y simple, pero no dispone de un
patrón de oxihemoglobina estable
48. Se basa en la transformación de la
hemoglobina en
cianmentahemoglobina mediante los
siguientes pasos:
49. En primer lugar el Fe⁺₂ de la
hemoglobina, en presencia de ferricianuro
postásico, se oxida a Fe⁺₃ dando lugar a la
metahemoglobina. Posteriormente, y en
presencia de cianuro postásico, la
metahemoglobina pasa a
cianmentahemoglobina. Éste es un
compuesto estable, de color ojo, con un
pico de absorción máximo a 540 nm y cuya
concentración puede ser determinada por
métodos colorimétricos empleando un
patrón de concentración conocida
50. Tubos de ensayo
Pipetas de seguridad
Espectrofotómetro o fotocolorímetro
Cubetas para colorimetría
51. Reactivo de Drabkin:
Ferricianuro 20nM
Cianuro 43nM
Conservantes y estabilizantes
Estandar equivalente a 20 g de hemoglobina
52. Sangre total anticoagulada con
heparina o EDTA
53. Se hecha el contenido de los tubos en
cubetas para fotocolorimetría y se hace
lectura a 540 nm
CÁLCULOS