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Universidade Federal do Maranhão
Introdução
A manutenção da vida celular depende de um complexo
conjunto de reações químicas, que:
Devem ocorrer em velocidades adequadas;
Precisam de ser altamente específicas.
A presença de enzimas dirigindo as reações celulares atende
a esses quesitos.
Introdução
As enzimas são catalisadores biológicos e como tal
aumentam de várias ordens de grandeza a velocidade das
reações que catalisam.
Até recentemente admitia-se que todos os catalisadores
biológicos fossem proteicos, mas a revelação das ribozimas,
constituídas de moléculas específicas de RNA, desfez esse
conceito.
Introdução
O aumento na velocidade da reação de 3 fatores principais:
Aumento na concentração de reagentes;
Aumento da temperatura do meio;
Diminuição da energia livre de ativação.
Catalisadores biológicos
Podem ser potencialmente
tóxicos às células
Introdução
A eficiência dos catalisadores biológicos de muito deriva de
sua especificidade, graças à:
Forma do sítio ativo ou centro ativo;
Cadeia lateral dos aminoácidos desse sítio ativo ou centro
ativo.
Introdução
A relação substrato-enzima é explicada por várias teorias:
Teoria de Fischer, que propõe o modelo chave-fechadura,
onde enzima e substrato seriam complementares num
modelo extático.
Teoria de Koshland, que propõe o modelo de encaixe
induzido, onde o substrato se encaixa na enzima durante
a catálise num modelo dinâmico.
Introdução
Assim, existem 4 vantagens dos catalisadores biológicos
sobre os catalisadores inorgânicos:
Diminuição da energia de ativação e indução de altas
velocidades de reação;
Alta especificidade;
Sintetizados pelas próprias células;
Concentração e atividade moduláveis.
Caracterização da Urease
A urease é o catalisador biológico responsável pela
conversão da ureia em amônia e dióxido de carbono:
Essa enzima é encontrada em bactérias, fungos e plantas.
Caracterização da Urease
Reação de Biureto
A reação de biureto serve para a demonstração da natureza
proteica da urease, conforme se espera da maioria dos
catalisadores biológicos.
Reagente de biureto: volumes iguais de NaOH a 12M e
solução de CuSO4 a 0,5% gota a gota.
❖ Fundamento teórico: quando a urease - que é proteína - é
colocada na presença de reagente de biureto, obtém-se um
composto de coloração violeta pela interação dos átomos de
nitrogênio dos resíduos de aminoácidos da urease com íons Cu2+
disponibilizados pelo CuSO4 do reagente de biureto.
Caracterização da Urease
Reação de Heller
A reação de Heller serve para a demonstração da natureza
proteica da urease, conforme se espera da maioria dos
catalisadores biológicos.
Ácido nítrico
❖ Fundamento teórico: o ácido nítrico é um bom fornecedor de
ânions, de forma que suas interações com a urease, que é uma
proteína, a provocam a formação de um sal onde a urease atua
como cátions.
Reação de Biureto
Procedimentos Práticos
2mL de água
destilada
2 gotas de
solução de
urease
2mL de reagente
de biureto
2mL de água
destilada2mL de reagente
de biureto
Procedimentos Práticos
Reação de Biureto
❖ No tubo de ensaio com solução de urease espera-se a
formação de coloração violeta.
❖ No tubo de ensaio com água destilada espera-se a não
mudança de cor.
A reação de biureto deverá ser positiva para a solução
de urease, que é uma proteína; em contrapartida, não
deve haver reação com água destilada (controle
negativo).
Procedimentos Práticos
Reação de Heller
❖ Ao colocar o acido nítrico, cuidar para que ele escorra
lentamente pela parede do tubo.
1mL de ácido
nítrico
4 gotas de
solução de
urease
2mL de água
destilada
Procedimentos Práticos
Reação de Heller
❖ Espera-se o surgimento de um anel branco entre a soluão de
urease e o ácido nítrico.
A formação nativa de uma proteínas é estável apenas numa
faixa estreita de valores de pH, uma vez que em determinados
valores de pH onde há excesso de cargas positivas, as repulsões
coulombianas correspondentes concorrem para desestabilizar
a estrutura compacta da proteína. Assim, na reação de Heller, a
partir de tratamento com ácido nítrico, induz-se alteração na
carga líquida de proteínas e consequente precipitação, onde o
ácido nítrico atua como fornecedor de ânions e as proteínas
atuam como fornecedor de cátion.
Polifenoloxidase
A polifenoloxidase ou monofenol monoxigenase é um
catalisador biológico pertencente ao grupo das
oxirredutases, responsáveis por reações de oxirredução em
sistemas biológicos.
A polifenoloxidase é responsável pelo escurecimento enzimá-
tico de frutas e demais vegetais quando cortados e expostos.
TEMPO
Cada espécime de plantas, fungos, bactérias e animais pode
possuir pequenas variações em suas polifenoloxidases.
A polifenoloxidase é o único catalisador biológico necessário
para a conversão do aminoácido tirosina em melanina,
susbtância de coloração preta; as demais etapas são espontâ-
neas.
Polifenoloxidase
Estrutura 3D da
polifenoloxidase
da batata-doce
Polifenoloxidase
Tirosina
Devagar
Polifenoloxidase
DOPA-quinonaDOPA
Devagar
Rápido
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devagar
Leuco-
-composto
DOPAcromo5,6-dihidroxindol
Melanina
Indol-5,6-quinona
Escurecimento Enzimático de Alimentos
O escurecimento enzimático de alimentos serve para a
demonstração da ação de polifenoloxidases presentes em
diversos frutos, notadamente os de polpa de coloração mais
clara.
❖ Fundamento teórico: frutas e vegetais, que contêmm compostos
polifenólicos, quando cortados e expostos ao ar atmosférico,
sofrem escurecimento, causado pela ação da polifenoloxidase sobre
esses compostos polifenólicos, que são então oxidados a
ortoquinonas. Por sua vez, essas ortoquinonas polimerizam-se com
facilidade, formando compostos escuros, como a melanina.
Procedimentos Práticos
Cortar em vários pedaços
(longe do miolo)
1 PEDAÇO NO REFRIGERADOR
AOS DEMAIS, 2 GOTAS DE LIMÃO
EM TEMPERATURA AMBIENTE
1 PEDAÇO À TEMPERATURA AMBIENTE
hora
❖ Espera-se que os pedaços de maçã e batata-doce que
permaneceram à temperatura ambiente tenham a polpa mais
escurecida.
❖ Os pedaços de maçã e batata-doce que permaneceram no
refrigerado e à temperatura ambiente com adição de duas
gotas de limão devem ter escassa ou nenhuma polpa
escurecida, permanecendo aproximadamente como dantes.
Os pedaços de maçã e batata doce que permaneceram à temperatura
ambiente tiveram melhor cinética das suas polifenoloxidases, com
conversão de tirosina em melanina e consequente aquisição de
coloração mais escura em polpa. Já aqueles pedaços encaminhados
ao refrigerador e expostos ao limão tiveram cinética comprometida
pelo menor temperatura e pelo contato com vitamina C,
respectivamente - dois retardadores dos processos de oxidação.
Procedimentos Práticos
Referências
HIRANO, ZMB et al. Bioquímica - Manual Prático.
1 ed. Blumenau: Edifurb, 2008.
DOS SANTOS, APSA et al. Bioquímica Prática.
Disponível em: <http://www.repositorio.ufma.br:8080/
jspui/handle/1/445>. Acesso em: 3 set 2013.

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Enzimas

  • 3. Introdução A manutenção da vida celular depende de um complexo conjunto de reações químicas, que: Devem ocorrer em velocidades adequadas; Precisam de ser altamente específicas. A presença de enzimas dirigindo as reações celulares atende a esses quesitos.
  • 4. Introdução As enzimas são catalisadores biológicos e como tal aumentam de várias ordens de grandeza a velocidade das reações que catalisam. Até recentemente admitia-se que todos os catalisadores biológicos fossem proteicos, mas a revelação das ribozimas, constituídas de moléculas específicas de RNA, desfez esse conceito.
  • 5. Introdução O aumento na velocidade da reação de 3 fatores principais: Aumento na concentração de reagentes; Aumento da temperatura do meio; Diminuição da energia livre de ativação. Catalisadores biológicos Podem ser potencialmente tóxicos às células
  • 6. Introdução A eficiência dos catalisadores biológicos de muito deriva de sua especificidade, graças à: Forma do sítio ativo ou centro ativo; Cadeia lateral dos aminoácidos desse sítio ativo ou centro ativo.
  • 7. Introdução A relação substrato-enzima é explicada por várias teorias: Teoria de Fischer, que propõe o modelo chave-fechadura, onde enzima e substrato seriam complementares num modelo extático. Teoria de Koshland, que propõe o modelo de encaixe induzido, onde o substrato se encaixa na enzima durante a catálise num modelo dinâmico.
  • 8. Introdução Assim, existem 4 vantagens dos catalisadores biológicos sobre os catalisadores inorgânicos: Diminuição da energia de ativação e indução de altas velocidades de reação; Alta especificidade; Sintetizados pelas próprias células; Concentração e atividade moduláveis.
  • 9. Caracterização da Urease A urease é o catalisador biológico responsável pela conversão da ureia em amônia e dióxido de carbono: Essa enzima é encontrada em bactérias, fungos e plantas.
  • 10. Caracterização da Urease Reação de Biureto A reação de biureto serve para a demonstração da natureza proteica da urease, conforme se espera da maioria dos catalisadores biológicos. Reagente de biureto: volumes iguais de NaOH a 12M e solução de CuSO4 a 0,5% gota a gota. ❖ Fundamento teórico: quando a urease - que é proteína - é colocada na presença de reagente de biureto, obtém-se um composto de coloração violeta pela interação dos átomos de nitrogênio dos resíduos de aminoácidos da urease com íons Cu2+ disponibilizados pelo CuSO4 do reagente de biureto.
  • 11. Caracterização da Urease Reação de Heller A reação de Heller serve para a demonstração da natureza proteica da urease, conforme se espera da maioria dos catalisadores biológicos. Ácido nítrico ❖ Fundamento teórico: o ácido nítrico é um bom fornecedor de ânions, de forma que suas interações com a urease, que é uma proteína, a provocam a formação de um sal onde a urease atua como cátions.
  • 12. Reação de Biureto Procedimentos Práticos 2mL de água destilada 2 gotas de solução de urease 2mL de reagente de biureto 2mL de água destilada2mL de reagente de biureto
  • 13. Procedimentos Práticos Reação de Biureto ❖ No tubo de ensaio com solução de urease espera-se a formação de coloração violeta. ❖ No tubo de ensaio com água destilada espera-se a não mudança de cor. A reação de biureto deverá ser positiva para a solução de urease, que é uma proteína; em contrapartida, não deve haver reação com água destilada (controle negativo).
  • 14. Procedimentos Práticos Reação de Heller ❖ Ao colocar o acido nítrico, cuidar para que ele escorra lentamente pela parede do tubo. 1mL de ácido nítrico 4 gotas de solução de urease 2mL de água destilada
  • 15. Procedimentos Práticos Reação de Heller ❖ Espera-se o surgimento de um anel branco entre a soluão de urease e o ácido nítrico. A formação nativa de uma proteínas é estável apenas numa faixa estreita de valores de pH, uma vez que em determinados valores de pH onde há excesso de cargas positivas, as repulsões coulombianas correspondentes concorrem para desestabilizar a estrutura compacta da proteína. Assim, na reação de Heller, a partir de tratamento com ácido nítrico, induz-se alteração na carga líquida de proteínas e consequente precipitação, onde o ácido nítrico atua como fornecedor de ânions e as proteínas atuam como fornecedor de cátion.
  • 16. Polifenoloxidase A polifenoloxidase ou monofenol monoxigenase é um catalisador biológico pertencente ao grupo das oxirredutases, responsáveis por reações de oxirredução em sistemas biológicos. A polifenoloxidase é responsável pelo escurecimento enzimá- tico de frutas e demais vegetais quando cortados e expostos. TEMPO
  • 17. Cada espécime de plantas, fungos, bactérias e animais pode possuir pequenas variações em suas polifenoloxidases. A polifenoloxidase é o único catalisador biológico necessário para a conversão do aminoácido tirosina em melanina, susbtância de coloração preta; as demais etapas são espontâ- neas. Polifenoloxidase Estrutura 3D da polifenoloxidase da batata-doce
  • 19. Escurecimento Enzimático de Alimentos O escurecimento enzimático de alimentos serve para a demonstração da ação de polifenoloxidases presentes em diversos frutos, notadamente os de polpa de coloração mais clara. ❖ Fundamento teórico: frutas e vegetais, que contêmm compostos polifenólicos, quando cortados e expostos ao ar atmosférico, sofrem escurecimento, causado pela ação da polifenoloxidase sobre esses compostos polifenólicos, que são então oxidados a ortoquinonas. Por sua vez, essas ortoquinonas polimerizam-se com facilidade, formando compostos escuros, como a melanina.
  • 20. Procedimentos Práticos Cortar em vários pedaços (longe do miolo) 1 PEDAÇO NO REFRIGERADOR AOS DEMAIS, 2 GOTAS DE LIMÃO EM TEMPERATURA AMBIENTE 1 PEDAÇO À TEMPERATURA AMBIENTE hora
  • 21. ❖ Espera-se que os pedaços de maçã e batata-doce que permaneceram à temperatura ambiente tenham a polpa mais escurecida. ❖ Os pedaços de maçã e batata-doce que permaneceram no refrigerado e à temperatura ambiente com adição de duas gotas de limão devem ter escassa ou nenhuma polpa escurecida, permanecendo aproximadamente como dantes. Os pedaços de maçã e batata doce que permaneceram à temperatura ambiente tiveram melhor cinética das suas polifenoloxidases, com conversão de tirosina em melanina e consequente aquisição de coloração mais escura em polpa. Já aqueles pedaços encaminhados ao refrigerador e expostos ao limão tiveram cinética comprometida pelo menor temperatura e pelo contato com vitamina C, respectivamente - dois retardadores dos processos de oxidação. Procedimentos Práticos
  • 22. Referências HIRANO, ZMB et al. Bioquímica - Manual Prático. 1 ed. Blumenau: Edifurb, 2008. DOS SANTOS, APSA et al. Bioquímica Prática. Disponível em: <http://www.repositorio.ufma.br:8080/ jspui/handle/1/445>. Acesso em: 3 set 2013.