Comprehensive Overview of Proteins: Structure, Function, and Biological Roles

PROTEÍNAS
Profª. CAROLINA VIEIRA
caroolvieirac@gmail.com

CARACTERÍSTICAS GERAIS
 São macromoléculas constituídas por unidades menores, que
chamamos de aminoácidos;
 Também são chamadas de Polipeptídeos;
 As ligações formadoras das protéinas são denominadas de
ligações peptídicas e se dão por síntese de desidratação;
 Todos os processos celulares dependem delas;
 São agentes funcionais da célula;
 No sistema digestivo são quebradas em aminoácidos livres
para que sejam absorvidos pelo o organismo e usados na
síntese de novas proteínas específicas.

FUNÇÕES
 Estrutural ------- citoesqueleto;
 Transporte ------- hemoglobina;
 Plástica ------- colágeno;
 Adesão ------- desmossomos;
 Defesa/imunidade ------ anticorpos;
 Hormonal ------- insulina;
 Energética ----- fonte alternativa;
 Enzimática ------ acelera reações químicas.

AMINOÁCIDOS
 São substâncias orgânicas que contêm sempre: um grupo
amina e um grupo carboxila ligados a um carbono quiral.
 Podem ser: não essenciais,
quando o próprio organismos
o produz, ou essenciais,
quando o organismo não o
produz e é necessário a
ingestão por meio da
alimentação.

LIGAÇÃO PEPTÍDICA
 Ligação que ocorre entre os aminoácidos;
 Consiste na união entre um carbono (C) do grupo ácido de um
aminoácido e o nitrogênio (N) do grupo amina de OUTRO
aminoácido.

ESTRUTURA
 A sequência de aminoácidos determina a forma da molécula
de proteína;
 Sua forma está relacionada diretamente a sua função no
organismo. Ou seja, se a proteína perde sua forma ela logo
perderá sua função;
 Esse processo chamamos de desnaturação proteica.

ESTRUTURA
 As proteínas podem apresentar 4 estruturas distintas, isso
levando em consideração o tamanho da cadeia e os
aminoácidos envolvidos nela, são, então:

ESTRUTURA
 Estrutura primária:
• É a sequência linear que os aminoácidos assumem ao longo da cadeia
polipeptídica;
• É a estrutura mais simples e mais importante, pois servirá de base para
as demais estruturas.

ESTRUTURA
 Estrutura secundária:
• Onde ocorre dobramentos na estrutura sendo estabilizadas por
pontes de hidrogênio;
• Um passo intermediário antes de ocorrer a estrutura terciária;
• Podem ser do
tipo: alfa-hélice
ou beta-
pregueada.

• Estrutura terciária:
• É a conformação tridimensional final e
funcional de uma única cadeia
polipeptídica;
• Ela resulta do dobramento
(enovelamento) da estrutura
secundária sobre si mesma,
estabilizada por interações entre os
grupos R (cadeias laterais) dos
aminoácidos, incluindo pontes
dissulfeto, interações hidrofóbicas,
ligações de hidrogênio e iônicas.
ESTRUTURA

ESTRUTURA
 Estrutura quaternária:
• é o nível mais alto de organização, caracterizado pela associação
de duas ou mais cadeias polipeptídicas (subunidades) dobradas,
formando um complexo funcional.

PAPEL BIOLÓGICO
 Função estrutural:
• Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele, ossos
e tendões;
• Miosina e Actina: proteínas que participam no processo de
contração muscular;
• Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, nos
cabelos e nas unhas.

PAPEL BIOLÓGICO
 Função de defesa:
• Produzem os anticorpos que são proteínas de alta especificidade,
produzidas pelos glóbulos brancos (linfócitos B), que se ligam a
antígenos (agentes invasores) para neutralizá-los.
• São chamadas de Imunoglobulinas.

ENZIMAS
 São catalisadores biológicos, predominantemente proteínas, que
aceleram reações químicas essenciais à vida, diminuindo a energia
de ativação sem serem consumidas.
 Principais características:
• Alta especificidade;
• Ação;
• Sítio ativo;
• Nomenclatura (sufixo “ase”)
• Dependem da temperatura, do ph e de cofatores para seu pleno
funcionamento.

ENZIMAS
 Cada enzima é específica para um tipo
de reação. Ou seja, elas atuam somente
em um determinado composto e
efetuam sempre o mesmo tipo de
reação.
 O composto sobre o qual a enzima
age é genericamente denominado
substrato. A grande especificidade
enzima-substrato está relacionada à
forma tridimensional de ambos.
 A enzima se liga a uma molécula de
substrato em uma região específica
denominada sítio de ligação.

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