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PROTEÍNAS
Prof. Josicléia Santos
AMINOÁCIDOS,
PEPTÍDEOS,
PROTEÍNAS E
ENZIMAS
1. A relação entre aminoácidos,
peptídeos
e proteínas
■ Estrutura básica de um aminoácido
■ Aminoácidos formam proteínas
R = varia de acordo com o
aminoácido
■ 20 tipos de aminoácidos existentes
– Essenciais = organismo humano não consegue sintetizar
– Não essenciais = nosso organismo sintetiza
Os aminoácidos essenciais
são adquiridos através de
alimentos!!!
■ Com base na cadeia lateral dos aminoácidos, os aminoácidos podem
ser classificados em:
– Polares (sem carga, carregados positivamente (básicos) ou
carregados
negativamente (ácidos)).
– Apolares
■ No entanto, como as proteínas poderiam se formar a partir dos grupamentos
de aminoácidos?
– União de aminoácidos por ligação peptídica
– As células vivas fazem isso
■ Peptídeos: resultado da ligação de dois ou mais aminoácidos
– Dipeptídeo: união de 2 aa
– Tripeptídeo: união de 3 aa
– Polipeptídeos: mais de 10 aa
– Proteínas : união de mais de 70 aa
■ As proteínas apresentam estruturas e funções muito diversificadas
■ São sintetizadas a partir de apenas vinte aminoácidos, arranjados em várias sequências
específicas, que se repetem, em média, cerca de 100 vezes.
■ São os compostos orgânicos com maior representatividade celular, presentes em todas
as estruturas das células, são fundamentais sob todos os aspectos funcionais, compondo
os constituintes básicos para que ocorra a vida.
■ Derivação do nome proteína:
– proteios que significa em primeiro lugar, definindo o grau de importância
■ A maior parte da informação genética é expressa pelas proteínas
2. Funções
■ Estrutural (citoesqueleto, colágeno, elastina...)
■ Hormonal
■ Formação de antígeno/anticorpo
■ Produção de anticoagulante
■ Transporte de gases pelo organismo (hemoglobina)
■ Proteínas conjugadas: associação de
■ aminoácidos com demais substâncias na
confecção de uma proteína
– Glicoproteínas (polipeptídeos associadas a açúcares)
– Nucleoproteínas (polipeptídeos associadas a lipídeos e ácidos nucléicos)
Funções das proteínas
■ Sem as proteínas, a vida na Terra não brotaria. Elas
desempenham diversas funções nos mais variados
ambientes vivos.
diversos
– Catalítica (enzimas): acelera as reações. Ex.:
amilase - quebra (hidrolisa o amido).
– Transportadora: transporta
componentes.
Ex.: Lipoproteínas (transportam colesterol) e
hemoglobina (transporta O2) pelo sangue.
Funções das proteínas
– Reserva: guardam e contêm
aminoácidos essenciais para o desenvolvimento
dos animais.
Ex.: caseína (leite de vaca) e albumina (ovos
de aves).
movimentos de
– Contração: promovem os
estruturas celulares, músculos.
Ex.: actina e miosina.
atuam como
– Reguladora/ hormonal:
mensageiras químicas.
Ex.: insulina, adrenalina.
Funções das proteínas
– Estrutural: participam na composição de várias
estruturas do organismo, sustentando e promovendo
rigidez.
Ex.: colágeno, elastina, músculos, tendões,
pele,
cabelo.
– Defesa e proteção: promovem a defesa do organismo
contra microrganismos e substâncias estranhas.
Ex.: imunoglobulinas (anticorpos).
com os ácidos
– Genética: atuam se
envolvendo nucleicos para dar
conformação.
Ex.: nucleoproteínas.
Os alimentos podem ser classificados em alimentos
proteicos completos e incompletos.
Os alimentos proteicos completos são aqueles que possuem
todos os aminoácidos essenciais. Já os incompletos são
aqueles em que se observa a falta de um ou mais
aminoácidos essenciais. Os alimentos incompletos são, na
sua maioria, de origem vegetal.
As proteínas estão presentes nos mais variados alimentos,
principalmente carnes, leite e ovos. As carnes destacam-se
pelo seu alto valor de proteínas. A carne de galinha, por
exemplo, é composta por 20% de proteínas. Os ovos, por
sua vez, são constituídos de 11,8% de proteínas.
alimentos menor valor são os vegetaís.
3. Configuração espacial das proteínas
■ As proteínas possuem uma configuração espacial bem definida, que é resultante do tipo
de aminoácido que as compõem e de como eles estão dispostos uns em relação aos
outros.
■ A sequência de aminoácidos irá determinar o tipo de interações possíveis entre as
cadeias laterais que mantêm diversos tipos de ligações e/ou interações entre os vários
grupos funcionais dos aminoácidos que compõem a proteína
■ Estrutura primária, secundária, terciária e quartenária
Estruturas protéicas
Estrutura primária
Seqüência linear de aminoácidos ligados através de ligações peptídicas
Estruturas protéicas
Estrutura secundária
O filamento de aminoácidos se enrola ao redor de um eixo, formando uma
escada helicoidal chamada alfa-hélice ou a estrutura de folha pregueada.
É uma estrutura estável, cujas voltas são mantidas por pontes de
hidrogênio.
Estrutura terciária
Polipeptídios dobram sobre si mesmos, adquirindo uma configuração espacial
tridimensional.Essa configuração pode ser filamentar como no colágeno, ou
globular, como nas enzimas.
Estruturas protéicas
Estrutura quaternária
Associação de dois ou mais polipeptídeos (cadeias de aminoácidos).
Estruturas protéicas
4. Características
gerais
■ Proteínas estão sujeitas a alterações provocadas por:
– Temperatura
– acidez do meio
■ A substituição de um simples aminoácido pode provocar alteração de sua forma
– Doenças genéticas humanas já foram identificadas como resultantes da produção
de proteínas defeituosas
■ Ex.: Albinismo (desordem genética na qual ocorre um defeito na produção da melanina
(que é uma proteína), pigmento que dá cor a pele, cabelo e olhos.)
A origem do OCA1A está associada a mutações no gene TYR, localizado no cromossomo 11.
Esse gene codifica a tirosinase, enzima indispensável na cadeia bioquímica que transforma a
tirosina em melanina.
No OCA1A, a tirosinase é completamente inativa. Isso significa que, mesmo com melanócitos
presentes, o organismo não consegue iniciar a produção do pigmento.
■ EXCESSO X FALTA
■ Quando falta proteína, o organismo usa uma reserva pequena e de curta duração, mas
ela acaba rápido.
■ O corpo não consegue armazenar proteína em excesso por muito tempo.
■ Quando a pessoa come proteína demais, o fígado transforma esse excesso através de
um processo chamado desaminação.
■ Nesse processo, o nitrogênio dos aminoácidos vira amônia, que é uma substância tóxica.
■ Depois, os rins eliminam essa substância pela urina.
■ Por isso, o excesso de proteína pode sobrecarregar os rins, já que o corpo precisa
eliminar o que não foi utilizado.
■ Por outro lado, a falta de proteína também é perigosa.
■ A insuficiência de proteínas pode causar fraqueza, perda muscular, baixa imunidade,
desnutrição e, em casos graves, pode levar à morte.
■ São proteínas catalisadoras, ou seja, proteínas que
aumentam a velocidade das reações, sem
sofrerem alterações no processo global.
■ Função:
Viabilizar a atividade das células, quebrando
moléculas ou juntando-as para formar novos
compostos.
Enzimas
Enzimas
As enzimas possuem um sítio ativo que corresponde,
geralmente, a uma cavidade na molécula de enzima, com
um ambiente químico muito próprio. O substrato entra
no sítio ativo e liga-se à enzima.
Imagem:
[Haynathart
/
Um
sítio
ativo
em
uma
enzima
dependente
de
NAPD+
/
Public
Domain
■ Enzimas
– Aumentam a velocidade da reação
– Permanecem intactas após reação
– Possuem alto índice de especificidade: mecanismo chave-fechadura
– Ligação do substrato pelo sítio ativo
– A integridade da molécula enzimática proteica é necessária para a
manutenção deste sítio ativo, ou seja, para a ação catalítica.
As células do intestino delgado fabricam a lactase.
A enzima fica na parede do intestino
A lactase fica pronta esperando a lactose chegar.
A pessoa bebe leite
O leite tem lactose (açúcar do leite).
A lactase entra em ação
A enzima quebra a lactose em partes menores.
O corpo absorve
O organismo absorve e usa normalmente.
Amilase
O que quebra: carboidrato (amido)
Onde fica: boca (saliva) e pâncreas/intestino
Lactase
O que quebra: lactose (leite)
Onde fica: intestino delgado
Lipase
O que quebra: gordura
Onde fica: pâncreas e atua no intestino delgado
Tipos de Enzimas
Pepsina
O que quebra: proteínas
Onde fica: estômago
Tripsina
O que quebra: proteínas
Onde fica: produzida no pâncreas e atua no intestino
delgado
Maltase
O que quebra: maltose
Onde fica: intestino delgado
Sacarase
O que quebra: sacarose (açúcar)
Onde fica: intestino delgado