carne maturada enzima

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Melhoria do Perfil de Textura de salsichas e linguiças
Redução do tempo de maturação e quebras no fatiamento de salames
Ligação de retalhos de carne para formar peças, bifes, cubos, etc.

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carne maturada enzima

  1. 1. BIOTECNOLOGIA Alimentos e Nutracêuticos APLICAÇÕES DA TRANSGLUTAMINASE DE ORIGEM MICROBIANA (MTgase) EM ALIMENTOS CÁRNEOS Ronaldo Montezuma Consultor em Pesquisa, Desenvolvimento e Inovação São Paulo, fevereiro de 2014
  2. 2. APRESENTAÇÃO PROFISSIONAL Médico Veterinário e Mestre em Engenharia e Ciência de Alimentos pela Universidade Estadual Paulista (UNESP). Pesquisador e empreendedor em projetos de inovação do agronegócio. Experiência de 20 anos como executivo em unidades de negócios e áreas corporativas na Sadia, Sonae e JBS. Atua como consultor no desenvolvimento de novos produtos e aplicação de produtos biotecnológicos em indústrias alimentícias, no Brasil e America Latina.
  3. 3. IMPORTÂNCIA  Indústrias alimentícias de todo o mundo estão em busca do desenvolvimento de ingredientes ou produtos cárneos com novas características físicas e funcionais  Um dos objetivos é a alteração das propriedades dos produtos pela modificação das proteínas do carne utilizando a transglutaminase (RODRIGUEZ-NOGALES, 2006; SHARMA, LORENZEN e QVIST, 2001)
  4. 4. CARACTERÍSTICAS  Independente do cálcio para ativação  Dependente de baixa tenção O2 para ativação  Massa molar 38.000 Kd  Ponto isoelétrico (pl) = 8,9  331 aminoácidos em uma única cadeia peptídica  1 resíduo de cistina  proteína monométrica simples
  5. 5. FONTES  Purificação da enzima dos fluidos dos tecidos dos animais abatidos para consumo: bovinos, suínos e pescados  Vegetais  Produção microbiana iniciou em 1980  Streptoverticilium mobaraense sp, linhagem S-8112
  6. 6. LEGISLAÇÃO  ANVISA (2003), RDC no. 348 complementa a RDC no. 24 e aprova a aplicação da transglutaminase de origem microbiana em alimentos  A resolução RDC no. 278 dispensa de registro as enzimas e preparações enzimáticas  MAPA (1986): Regulamentos Técnicos de Identidade e Qualidade Portaria nº 146, de 07 de março de 1996 coadjuvante opcional de tecnologia/elaboração: Enzima transglutaminase quantum satis
  7. 7. LEGISLAÇÃO  USDA FSIS (2001)  aprova sua utilização juntamente com a gelatina suína para utilização como ligante de produtos de carne formados e em presuntos curados e embutidos cozidos  FDA  A transglutaminase foi Genericamente Reconhecida Como Segura (GRAS)
  8. 8. FISIOLOGIA  Fator de coagulação presente no plasma: XIIIa transglutaminase e XIIIb proteína carreadora  Dependende de Ca++ e trombina  Aumento da estabilidade do coágulo da fibrina pela formação de ligações covalentes entre os polímeros de fibrina  Estabilização do tecido de cicatrização pela formação de ligações cruzadas entre as moléculas de fibrina  Favorece a migração dos fibroblastos (BAER et. all, 1980; TAKAHASHI et. All; 1986 FOLK, 1980; BRUHN et. all, 1981)
  9. 9. FISIOLOGIA  Função quimiotática  Formação do tecido de granulação através das ligações cruzadas das proteínas adesivas: fibronectina, vitronectina, actina, miosina e colágeno  Prolongamento da estabilidade das ligações cruzadas pelo aumento da resistência a fribrinólise (BARRY et. all, 1988)
  10. 10. FISIOLOGIA  Fator XIII da coagulação sanguinea nos mamíferos  Formação do citoesqueleto e parede celular das Plantas  Formação da membrana de células esporulares DE JONG; KOPPELMAN, (2002)
  11. 11. INIBIDORES  Metais pesados se ligam ao único grupo tiol do resíduo de cisteína: sítio ativo da MTG  Cu++ Zn++ Pb2+ Li+  Substâncias organicas específicas: Indício de um grupo SH participando da reação  Inibidor natural no soro do leite crú ainda não indentificado presume-se que se liga ao resíduo de cistéina  Presente em leite aquecido a temperatura até 62 a 65 °C por 30 minutos  Peso molecular 200 Da, não é um íon metálico livre (DE JONG, BOUMANS & WIJNGAARDS, 2009)
  12. 12. REAÇÃO Fonte: SHARMA, LORENZEN e QVIST, 2001 (adaptado).
  13. 13. AÇÃO  Catalização das reações das ligações cruzadas entre proteínas  Incorporação de uma amina livre  Hidrólise do resíduo glutamina (GERRARD et al., 2001)
  14. 14. Propriedades de Textura e Análise do Perfil de Textura (PTA) Curva típica do texturômetro GF (adaptada de BOURNE, 1982).
  15. 15. ATIVIDADE  Atividade ótima a 50°C por 10 minutos no em pH=6  Mantém a atividade por 10 minutos a 40°C  Perde a atividade a 70°C em poucos minutos  É ativada a 10°C e retém alguma atividade próximo do ponto de congelamento
  16. 16. ATIVIDADE Temperatura (°C) Tempo (min) 5 240 15 105 20 70 30 35 40 20 FONTE: Adaptado de ANDO et al, 1989. Relação entre a temperatura e o tempo de reação.
  17. 17. ATIVIDADE FONTE: Adaptado de ANDO et al, 1989. 0 20 40 60 80 100 30 35 40 45 50 55 60 65 70 75 Atividade(%) Temperatura (oC)
  18. 18. ATIVIDADE FONTE: Adaptado de ANDO et al, 1989. 0 10 20 30 40 50 60 70 80 90 100 30 35 40 45 50 55 60 65 70 75 Atividade(%) Temperatura (oC)
  19. 19. REATIVIDADE FOOD PROTEIN REACTIVITY Milk Casein +++ Sodium caseinate +++ A-Lactoglobulin + B- Lactoglobulin + Egg Egg white protein (egg albumin) + egg yolk protein ++ Meat Myoglobin + Collagen ++ Gelatin +++ Myofibril: Myosin +++ Myofibril: Actin X X Soybean 11S Globulin +++ 7S globulin +++ Wheat Gliadin ++ Glutenin ++ +++ reacts very well, ++reacts well, + reacts depending of conditions, X in general do not react. (SAKAMOTO et al., 2006) Reactivity of microbial transglutaminase for several proteins
  20. 20. APLICAÇÕES E DOSAGEM APLICAÇÃO PREPARAÇÃO CONCENTRAÇÃO U/g DOSAGEM g/Kg Carnes e peixes TG BIONOV 100 100 8-10 Presunto cru TG BIONOV 100 100 10 Salames, presuntos TG BIONOV 100 100 1,5-2 Surumi, derivados peixe TG BIONOV 100 100 1-3 Presuntos, salsichas TG BIONOV 100 100 3 Linguiças frescas, salsichas, presuntos, mortadelas TG BIONOV 100 100 1 Queijos mussarela antes de pasteurizar TG BIONOV 70 70 5 Iogurte e queijo fresco TG BIONOV 70 70 0,3 Queijos mussarela TG BIONOV 70 70 0,5 Queijo duro amarelo TG BIONOV 70 70 0,3-1 Leite fluido crú TG BIONOV 70 70 0,4
  21. 21. VANTAGENS  Melhoria do Perfil de Textura:  Dureza  Coesividade  Elasticidade  Fraturabilidade (redução)  Melhoria da fatiabilidade  Aumento da viscosidade  Redução da sinérese  Melhoria do rendimento:  Maior agregação das globulinas ao coalho  Aumento da retenção de líquido
  22. 22. VANTAGENS DO PROCESSO  Embutidos cozidos e fermentados:  Melhoria na fatiabilidade  Melhoria dos parâmetros do Perfil de Textura (PTA)  Fraturabilidade  Dureza  Adesividade  Coesividade  Elasticidade  Resiliência
  23. 23. Propriedades de Textura e Análise do Perfil de Textura (PTA) Curva real do texturômetro (MONTEZUMA, 2009).
  24. 24. LEGISLAÇÃO  ANVISA (2003)  RDC no. 348 complementa a RDC no. 24 e aprova a aplicação da transglutaminase de origem microbiana em alimentos  A resolução RDC no. 278 dispensa de registro as enzimas e preparações enzimáticas. Entretanto sua utilização vem sendo declarada na lista de ingredientes em salames.
  25. 25. LEGISLAÇÃO  USDA FSIS (2001)  aprova sua utilização juntamente com a gelatina suína para utilização como ligante de produtos de carne formados e em presuntos curados e embutidos cozidos  FDA  A transglutaminase foi Genericamente Reconhecida Como Segura (GRAS)
  26. 26. REESTRUTURADOS IN NATURA  73% de pedaços de carne magra VCM 95% (30 a 150g) moídos em disco de 3 furos ou achatados ou fatiados na espessura de 3 a 4 mm  Solução para solubilizar e extrair a miosina:  20% de água destilada gelada  0,8% de cloreto de sódio  0,2% de tripolifosfato de sódio  1% de TG BIONOV 100U/g em pó  5% de recortes VCM 80 a 90%, moídos em disco de 3 mm, adicionados após a mistura da TG  Total da batelada 100%
  27. 27. FLUXOGRAMA DO PROCESSO SELEÇÃO DA MATÉRIA PRIMA REDUÇÃO DO TAMANHO DESESTRURAÇÃO DAS FIBRAS 0 a 4o C EXTRAÇÃO DAS PROTÉINAS 2 a 4o C 5 minutos SEPARAÇÃO DOS TECIDOS NÃO MUSCULARES SOLUBILIZAÇÃO DAS PROTEÍNAS 2 a 4o C ADIÇÃO E DISPERSÃO DA TG 2 minutos EMBUTIMENTO A VÁCUO GRAMPEAMENTO OU SELAGEM A VÁCUO CATALIZAÇÃO DAS LIGAÇÕES CRUZADAS 6 A 8 horas a 4o C SEMI CONGELAMENTO - 2 a -5o C EQUALIZAÇÃO DA TEMPERATURA - 1,0o C FATIMENTO OU CUBAGEM -1o C EMBALAGEM PRIMÁRIA EXTRUÇÃO E MOLDAGEM A VÁCUO 0 a 2o C EMBALAGEM PRIMÁRIA A VÁCUO CATALIZAÇÃO DAS LIGAÇÕES CRUZADAS 2 horas a 8o C SELEÇÃO DA MATÉRIA PRIMA REDUÇÃO DO TAMANHO DESESTRURAÇÃO DAS FIBRAS 0 a 4o C EXTRAÇÃO DAS PROTÉINAS 2 a 4o C 5 minutos SEPARAÇÃO DOS TECIDOS NÃO MUSCULARES SOLUBILIZAÇÃO DAS PROTEÍNAS 2 a 4o C ADIÇÃO E DISPERSÃO DA TG 2 minutos EMBUTIMENTO A VÁCUO GRAMPEAMENTO OU SELAGEM A VÁCUO CATALIZAÇÃO DAS LIGAÇÕES CRUZADAS 6 A 8 horas a 4o C SEMI CONGELAMENTO - 2 a -5o C EQUALIZAÇÃO DA TEMPERATURA - 1,0o C FATIMENTO OU CUBAGEM -1o C EMBALAGEM PRIMÁRIA EXTRUÇÃO E MOLDAGEM A VÁCUO 0 a 2o C EMBALAGEM PRIMÁRIA A VÁCUO CATALIZAÇÃO DAS LIGAÇÕES CRUZADAS 2 horas a 8o C
  28. 28. SELEÇÃO DA MATÉRIA PRIMA
  29. 29. REDUÇÃO DO TAMANHO
  30. 30. DESESTRUTURAÇÃO
  31. 31. HOMOGENEIZAÇÃO IMPORTANTE! RETALHOS GORDUROSOS DEVEM SER MOÍDOS EM DISCO COM FURO DE 3 MM, OU PASSADOS NO CUTTER E MISTURADOS UNIFORMEMENTE, APÓS A MISTURA DA TG EM PÓ.
  32. 32. PROTEÍNAS REATIVAS  Solubilização e extração da miosina: Proteína sarcoplasmáticas solúvel  Formação uma película externa brilhante e adesiva  Catalização das reações da miosina e colágeno hidrolisado (gelatina)  Aumento das ligações cruzadas irreversíveis entre as superfícies dos pedaços musculares
  33. 33. SOLUBILIZAÇÃO DA MIOSINA
  34. 34. EXTRAÇÃO DA MIOSINA
  35. 35. PRESUNTO
  36. 36. ADIÇÃO DA TG
  37. 37. INÍCIO DA LIGAÇÃO
  38. 38. EMBUTIMENTO
  39. 39. EMBALAGEM A VÁCUO
  40. 40. MOLDAGEM
  41. 41. MOLDAGEM
  42. 42. REFRIGERAÇÃO
  43. 43. FATIAMENTO
  44. 44. CUBAGEM
  45. 45. PRESUNTO
  46. 46. PRESUNTO
  47. 47. PRESUNTO
  48. 48. BACON
  49. 49. BACON
  50. 50. BACON
  51. 51. CARNE PARA BEEF JERKY
  52. 52. REESTRUTURADOS
  53. 53. PEITO DE FRANGO
  54. 54. PRODUTO FINAL PEIXE RESTRUTURADO
  55. 55. PRODUTO FINAL PEIXE RESTRUTURADO
  56. 56. PRODUTO FINAL PEIXE RESTRUTURADO
  57. 57. CASE READY DE BIFE DE FRANGO EM ATMOSFERA MODIFICADA
  58. 58. GELIFICAÇÃO INSTANTÂNEA Bife diretamente moldado em processo contínuo APLICAÇÕES PARA SISTEMAS CONTÍNUOS
  59. 59. EMBALAGEM CONTÍNUA
  60. 60. PRODUTO PRONTO
  61. 61. BIFE REESTRUTURADO Bife diretamente moldado em processo contínuo
  62. 62. PRODUTO PRONTO
  63. 63. PRODUTO PRONTO
  64. 64. SALAMES
  65. 65. SALAMES
  66. 66. SALAMES
  67. 67. SALAMES
  68. 68. SALAMES
  69. 69. SALAMES
  70. 70. SALAMES
  71. 71. SALAMES
  72. 72. SALSICHAS
  73. 73. PROMOÇÃO
  74. 74. PARCERIAS DE SUCESSO
  75. 75. PARCERIAS DE SUCESSO
  76. 76. CONTATO Ronaldo Montezuma Méd-vet. Me. Eng. Alimentos +55 (011) 3099-9517 +55 (11) 99598-1750 Pesquisa, Desenvolvimento & Inovação mailto:ronaldo@bionov.com.br www.bionov.com.br BIOTECNOLOGIA Alimentos e Nutracêuticos

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