Ciência Animal Brasileira v. 6, n. 3, p. 135-149, jul./set. 2005                      135                                 ...
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Ciência Animal Brasileira v. 6, n. 3, p. 135-149, jul./set. 2005              147commercial conditions. Journal of Animal ...
148                                   ALVES, D. D. et al. – Maciez da carne bovinaPETHICK, D.W.; HARPER, G.; ODDY, H.     ...
Ciência Animal Brasileira v. 6, n. 3, p. 135-149, jul./set. 2005                 149VAZ, F.N.; RESTLE, J.; FEIJÓ, G.L.D. Q...
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Bioq. alimentos maciez da-carne_bovina_artigo[1]

  1. 1. Ciência Animal Brasileira v. 6, n. 3, p. 135-149, jul./set. 2005 135 PRODUÇÃO ANIMAL MACIEZ DA CARNE BOVINA DORISMAR DAVID ALVES1, RAFAEL HENRIQUE DE TONISSI E BUSCHINELLI DE GOES2 E ANTONIO BENTO MANCIO31. Universidade Federal de Viçosa, Viçosa, MG. Doutorando DZO/CCA/UFV. 36571-005, Viçosa, MG, Brasil. dorismardavid@yahoo.com.br 2. Universidade Estadual de Maringá, Umuarama, PR. DZO/CCA/UEM. 87508-210, Umuarama, PR, Brasil. rgoes@elitnet.com.br 3. Universidade Federal de Viçosa, Viçosa, MG. DZO/CCA/UFV. 36571-005, Viçosa, MG, Brasil. amancio@ufv.br RESUMO Dentre as características de qualidade da carne bo- carne, podem ser destacados a genética, a raça, a idade aovina, a maciez assume posição de destaque, sendo consi- abate, o sexo, a alimentação, o uso de agentes hormonaisderada a característica organoléptica de maior influência na (β-adrenérgicos) e os tratamentos post-mortem. A qualida-aceitação da carne por parte dos consumidores. A dureza de final da carne é resultante de tudo o que aconteceu comda carne pode ser dividida em dureza residual, causada o animal durante toda a cadeia produtiva. Devem-se asse-pelo tecido conjuntivo e outras proteínas do estroma, e gurar procedimentos adequados de transporte,dureza de actomiosina, causada pelas proteínas armazenamento, manipulação, exposição e preparo da car-miofibrilares. Dentre os fatores que influenciam a maciez da ne, a fim de se obter um produto de melhor qualidade.PALAVRAS-CHAVE: Calpaínas, calpastatina, qualidade da carne, rigor mortis, tecido muscular. SUMMARY BEEF MEAT TENDERNESS The tenderness assumes important position among genetics, race, age, sex, feeding, use of hormone agents (β-the characteristics of quality of bovine meat, being a-drenergic) and postmortem treatments can be outstanding.considered the characteristic of larger influence in the The final quality of meat is resulting of everything thatacceptance of meat of consumers. The hardness of meat happened with the animal during the whole production chain.can be divided in residual hardness, caused by the Appropriate procedures of transport, storage, manipulation,conjunctive tissue and other proteins of stroma, and exhibition and preparation of meat need to be insured toactomiosin hardness, caused by the myofibrilar proteins. obtain a product of better quality.Among the factors that influence the tenderness of meat,KEY WORDS: Calpains, calpastatin, meat quality, muscle tissue, rigor mortis. INTRODUÇÃO sileiras de carne bovina contribuíram para que o país praticamente dividisse a liderança do comércio ex- O Brasil possui o maior rebanho bovino co- portador mundial do produto com a Austrália. Asmercial do mundo, com aproximadamente 166 mi- previsões apontam para uma consolidação do Brasillhões de cabeças, representando próximo de 16% como maior exportador mundial de carne bovina,do rebanho mundial. Em 2003, as exportações bra- podendo atingir, até 2010, a marca de dois milhões
  2. 2. 136 ALVES, D. D. et al. – Maciez da carne bovinade toneladas exportadas, que equivale a aproxima- estrutural deste músculo é a fibra muscular. As fibrasdamente três bilhões de dólares (ANUALPEC, musculares são constituídas de uma membrana ex-2004). Não obstante esses índices, pode-se afirmar terna (sarcolema), de um citoplasma diferenciadoque a bovinocultura nacional de corte é um dos seg- (sarcoplasma), que está praticamente tomado pelasmentos do setor produtivo de carnes que mais tem miofibrilas.encontrado dificuldades para se organizar e superar O sarcômero constitui a menor unidadeobstáculos importantes para a sua manutenção e/ou contrátil estrutural repetitiva da miofibrila, apresen-expansão de mercado. tando um papel importante no ciclo de contração e As oportunidades de expansão do mercado relaxamento muscular (Figura 1).de carne bovina estão intimamente associadas à ca-pacidade competitiva do setor produtivo e, nesseaspecto, a qualidade é ponto fundamental. Dentre ascaracterísticas de qualidade da carne bovina, a ma-ciez assume posição de destaque, sendo considera-da como a característica organoléptica de maior in-fluência na aceitação da carne por parte dos consu-midores (PAZ & LUCHIARI FILHO, 2000). Calcula-se que a perda econômica anual as-sociada com a dureza da carne seja equivalente aUS$ 7,64 por animal, ou US$ 217 milhões para aindústria de carne bovina norte-americana (SMITHet al., 1995). No Brasil, a maciez da carne bovinacomeça a ser uma característica que tem importân-cia cada vez maior, principalmente como resultadoda abertura de mercado. Diante das considerações feitas, serão abor-dados os principais fatores associados à maciez dacarne bovina, contemplando uma breve resenha so- FIGURA 1. Desenho esquemático da seção longitudinal debre a estrutura e composição do tecido muscular, um sarcômero em estado contraído, relaxado ou estendidobem como o estabelecimento do rigor mortis. (LUCHIARI FILHO, 2000). ESTRUTURA E COMPOSIÇÃO DO O tecido muscular é composto por 16%-22% TECIDO MUSCULAR de proteínas, 1%-13% de gorduras, 75%-85% de água, 1,5% de substâncias nitrogenadas não- As carnes são compostas de quatro tipos bá- protéicas (nucleosídeos, creatina etc.), 1% desicos de tecidos, ou seja, tecido muscular, tecido carboidratos e 1% de minerais (PARDI et al., 1995).conjuntivo, tecido epitelial e tecido nervoso. As proteínas dos músculos podem ser dividi- O principal componente da carne é o múscu- das em três classes: miofibrilares, sarcoplasmáticaslo, que é dividido em músculo estriado esquelético e estromáticas.ou voluntário, músculo liso ou involuntário e músculo As proteínas miofibrilares são representadasestriado cardíaco. O músculo esquelético é o mais pela miosina, actina, proteína C, proteína M,importante dos três em razão de sua maior quantida- tropomiosina, α-actina e β-actina. São proteínas quede na carcaça e seu valor econômico (LUCHIARI formam os miofilamentos grossos e finos que cons-FILHO, 2000). tituem a miofibrila, organela que desempenha a fun- O músculo esquelético é um músculo estriado ção de contração muscular. Representam 52% ade contração voluntária, ou seja, sua ação é contro- 56% das proteínas musculares (SGARBIERI,lada pela própria vontade do indivíduo. A unidade 1996).
  3. 3. Ciência Animal Brasileira v. 6, n. 3, p. 135-149, jul./set. 2005 137 As proporções e as associações das várias As proteínas sarcoplasmáticas constituem 30%proteínas miofibrilares na estruturação da miofibrila a 35 % da proteína total da musculatura esqueléticasão mostradas na Tabela 1. e, dentre elas, estão a mioglobina e todas as enzimas da glicólise e a maior parte das enzimas da síntese de carboidratos e de proteínas (SGARBIERI, 1996). As proteínas estromáticas, conhecidas tambémTABELA 1. Proteínas que entram na formação dos como proteínas do tecido conjuntivo, correspondemmiofilamentos e suas proporções relativas a 10% a 15% de toda proteína dos músculos esque- léticos. Em contraste com as proteínas sarcoplas- máticas, as estromáticas são as menos solúveis. DuasEstrutura anatômica Proporção relativa (%) proteínas do tecido conjuntivo, colágeno e elastina, Filamento grosso representam a maior parte da fração protéica (Filamento de miosina) estromática. Os colágenos representam 40% a 60% Miosina 43 do estroma e são caracterizados pelo elevado con- Proteína C 2 teúdo de glicina, prolina e hidroxiprolina, e completa Proteína M 2 ausência de aminoácidos sulfurados e de triptofano (SGARBIERI, 1996). A existência de pontes ou en- Filamento fino laces intermoleculares dão às fibras de colágeno re- (Filamento de actina) lativa insolubilidade e inextensibilidade. Actina 22 Tropomiosina 5 ESTABELECIMENTO DO RIGOR MORTIS Troponina 5 Linha Z O entendimento da seqüência dos eventos α-actina (α-actinina) 2 bioquímicos, no músculo post-mortem, é o centro Outras estruturas do desenvolvimento das práticas pós-abate, desig- Titina 10 nadas para otimizar a qualidade da carne. O fenômeno do rigor mortis, também chama- Nebulina 5 do de rigidez cadavérica, pode ser considerado comoFonte: SGARBIERI (1996). uma contração muscular irreversível. Ocorre logo após a morte do animal e é caracterizado pela inextensibil- Como a miosina contém menos prolina que a idade e rigidez do músculo. Esta rigidez observada éactina, esta é de natureza mais fibrilar. A actomiosina devida à formação de pontes actomiosinas, como naconstitui a maior parte das proteínas fibrilares exis- contração muscular. Existem duas diferenças básicas:tentes no músculo post-mortem e se forma através primeiro, o número de pontes actomiosinas formadasda integração entre a actina e a miosina (formação durante o rigor é bem maior que na contração muscu-de pontes), resultando num estado de rigidez e de lar (CANHOS & DIAS, 1985); e segundo, o relaxa-relativa inextensibilidade muscular após a morte dos mento no caso do rigor não é possível, pois não existeanimais e o estabelecimento da rigidez cadavérica energia suficiente para quebrar as ligações actomiosinas(rigor mortis). No animal vivo, as pontes de actina (NAUSS & DAVIES, 1966).e miosina (actomiosina) são transitórias, pois duran- Para que o músculo permaneça em repouso,te a fase de relaxamento do ciclo de contração estas ou para que haja o relaxamento é necessária a pre-pontes são rompidas. Tropomiosina, troponina T, M- sença do complexo ATP-Mg++. Uma vez esgotado oproteínas, α-actina, β-actina e C-proteínas são tam- ATP do músculo, pontes permanentes entre actina ebém denominadas proteínas reguladoras, apresen- miosina se formam e o músculo vai perdendo a elasti-tando função de controle direto e indireto no com- cidade e entra em rigor mortis, ou seja, os músculosplexo adenosina-trifosfato-actina-miosina transformam-se em carne (CANHOS & DIAS,(LUCHIARI FILHO, 2000). 1985).
  4. 4. 138 ALVES, D. D. et al. – Maciez da carne bovina O processo de conversão do músculo em carne bovinos, normalmente a glicólise se desenvolve len-prossegue com degradações enzimáticas e tamente; o pH inicial (0 horas) em torno de 7,0 caidesnaturação protéica, causando uma pseudo-reso- para 6,4 a 6,8 após 5 horas e para 5,5 a5,9 após 24lução do rigor mortis, que tornará menos rígida a horas (ROÇA, 2001).carcaça (FELÍCIO, 1997). Só a partir do momento Em suínos, a velocidade de queda do pH éem que ocorre a completa dissipação de energia do maior e, quando atinge níveis inferiores a 5,8 dentrotecido animal é que pode ter início a atuação das de 45 minutos post-mortem, tem-se o indício daenzimas proteolíticas dependentes de cálcio. Somente presença de carne pálida, flácida e exsudativa (PSEquando a energia nas células do tecido animal é mí- – pale, soft, exudative). Esta glicólise extremamen-nima é que não ocorre transporte do cálcio presente te rápida, que ocorre em suínos susceptíveis aono citoplasma (sarcoplasma) para outros comparti- estresse, não é observada em bovinos, emboramentos celulares, possibilitando a sua utilização pe- LOCKER & DAINES (1975) tenham encontradolas proteases dependentes (SGARBIERI, 1996). mudanças post-mortem em músculo bovino incu- As mudanças físicas que acompanham o rigor bado a 37ºC, que podem ser consideradas comosão perda de elasticidade e extensibilidade e aumen- uma leve forma de PSE.to de tensão. O parâmetro mais usado para acom- Entretanto, se, devido a uma deficiência depanhar o fenômeno do rigor é a extensibilidade. Ime- glicogênio, o pH permanece após 24 horas acimadiatamente após a sangria, o músculo é extensível e de 6,2, tem-se o indício de uma carne tipo DFD (doelástico. Neste período existem poucas pontes inglês dark, firm and dry, ou seja, escura, consis-actomiosinas, sendo que esta fase é denominada fase tente e não exsudativa). Esta condição ocorre emlag de rigor mortis. bovinos, suínos e ovinos, mas com pequena impor- Com a morte e, por conseqüência, com a fa- tância econômica para ovinos. A carne DFD é umlência sangüínea, o aporte de oxigênio e o controle problema causado pelo estresse crônico antes donervoso deixam de chegar à musculatura. Portanto, abate, que esgota os níveis de glicogênio. Há evi-o músculo passa a utilizar a via anaeróbica, para ob- dências de que o principal fator de indução do apa-ter energia para um processo contrátil desorganiza- recimento da carne DFD seja o manejo inadequadodo; nesse processo há transformação de glicogênio antes do abate que conduz à exaustão física do ani-em glicose, e como a glicólise é anaeróbica, gera mal (ROÇA, 2001).lactato e verifica-se a queda do pH (BENDALL, O pH 6,0 tem sido considerado como linha1973). Nos primeiros momentos post-mortem, o divisória entre o corte normal e o do tipo DFD, po-nível de ATP é mantido por conversão do ADP a rém alguns autores também utilizam valores de 6,2 aATP (fosfocreatina + ADP ⇔ creatina + ATP), mas 6,3. No Brasil, os frigoríficos só exportam carne comquando a fosfocreatina é exaurida, inicia-se a queda pH < 5,8, avaliado diretamente no músculodo nível de ATP. Portanto, as reservas energéticas se Longissimus dorsi, 24 horas post-mortem (ROÇA,esgotam mais rapidamente no metabolismo 2001).anaeróbio. Inicialmente são degradadas as reservas A incidência de DFD é variável conforme ode fosfocreatina, seguidas pelas reservas de país: 22% na Finlândia, 3,2% na Irlanda, 3,6% naglicogênio e outros carboidratos e finalmente o ATP, França, 4,1% na Grã Bretanha, e, em função da ida-rico em energia. Como resultado, os prótons que são de e do sexo, 1% a 5% para novilhos e novilhas;produzidos durante a glicólise e durante a hidrólise 6% a 10% para vacas e 11% a 15% para machosde ATP a ADP causam diminuição significativa do adultos também na Grã Bretanha (ROÇA, 2001).pH intracelular (BATE-SMITH & BENDALL, Nos dois casos extremos, declínio extrema-1949). mente rápido ou extremamente lento do pH, o de- A velocidade de queda do pH, bem como o senvolvimento do rigor é rápido. No caso de declíniopH final da carne após 24-48 horas, é muito variá- lento, o estabelecimento do estado de rigor é rápi-vel. A queda do pH é mais rápida nos suínos, inter- do, porque o suprimento inicial de energia é baixo.mediária nos ovinos e mais lenta nos bovinos. Para Com o abaixamento rápido do pH, o rigor também
  5. 5. Ciência Animal Brasileira v. 6, n. 3, p. 135-149, jul./set. 2005 139ocorre rapidamente porque o suprimento de ener- rentes níveis de maciez medidos por força degia ou é rapidamente metabolizado, ou o abaixa- cisalhamento, e concluíram que os consumidoresmento excessivo do pH poderá inibir reações quí- americanos não só foram capazes de detectar as di-micas importantes no metabolismo energético. Em ferenças em maciez, como estariam dispostos a pa-um músculo onde haja um declínio de pH conside- gar mais pelas carnes mais macias.rado normal, o estado rigor se desenvolverá lenta- Dentre os fatores que influenciam a maciez damente (CANHOS & DIAS, 1985). carne, destacam-se: genética, raça, idade ao abate, sexo, alimentação, uso de agentes hormonais (β- MACIEZ DA CARNE adrenérgicos) e tratamentos post-mortem. Em abordagem sobre a maciez da carne bovi- Tem sido relatado que a dureza da carne pode na, OLIVEIRA (2000) citou que, dentre os fatoresser dividida em pelo menos dois componentes: a) ante-mortem, a raça está altamente correlacionadadureza residual, causada pelo tecido conjuntivo com a maciez. Historicamente, a carne dos zebuínos(colágeno, elastina) e outras proteínas do estroma; (Bos indicus) era identificada como dura, porque es-b) dureza de actomiosina, causada pelas proteínas ses animais eram criados em pasto e abatidos maismiofibrilares. Essa divisão poderia explicar resulta- velhos, se comparados com as raças precoces dedos conflitantes encontrados na literatura sobre va- bovinos americanos ou europeus. A menor maciezriações de maciez ou dureza da carne e também da carne dos zebuínos também era justificada pelaporque certos trabalhos mostraram correlação en- alta correlação positiva entre a idade de abate dostre quantidade de tecido conjuntivo e dureza, en- animais e o número de ligações cruzadasquanto outros não encontraram boa correlação, pois termoestáveis do colágeno dos músculos, favorecen-os tecidos conjuntivos contribuem com apenas um do a dureza da carne, e ainda pela menor deposiçãodos dois fatores responsáveis pela dureza. Conse- de gordura na carcaça e ao fato de não apresentarqüentemente, naqueles músculos (ou animais) em que gordura intramuscular (marmorização), o que favo-o teor de tecido conjuntivo é alto, este irá contribuir recia o resfriamento mais rápido das massas muscu-com maior parcela para a dureza total, e a quantida- lares, provocava o encurtamento dos sarcômerosde de tecido conjuntivo estará positivamente (unidades contrácteis dos músculos) e, conseqüen-correlacionada com a dureza, ou negativamente temente, o endurecimento da carne.correlacionada com a maciez. Já nos tecidos ou ani- Diante desse diagnóstico, segundo OLIVEI-mais em que o tecido conjuntivo é baixo ou a dureza RA (2000), foi preconizado até o final dos anos 80de actomiosina é elevada, não haverá boa correla- por vários técnicos da área que com modificaçõesção entre dureza e teor de tecido conjuntivo no sistema de produção, visando obter carcaças com(SGARBIERI, 1996). melhor acabamento (maior cobertura de gordura) e A maciez da carne pode ser medida por meio oriundas de gado mais jovem, resolver-se-ia a maio-subjetivo ou objetivo. O método subjetivo se utiliza ria dos problemas de maciez da carne zebuína. En-de painel sensorial em que um grupo de pessoas trei- tretanto, essa expectativa não se confirmou e osnadas classifica a carne em relação à maciez após zebuínos, mesmo quando abatidos mais cedo e comter provado as amostras. O método objetivo utiliza boa cobertura de gordura, não foram capazes de pro-equipamento, como o texturômetro, que mede a for- duzir carne com maciez aceitável, que pode ser defi-ça necessária para o cisalhamento de uma seção nida como aquela que apresenta força detransversal de carne e, quanto maior a força dispen- cisalhamento inferior a 4,5 kgf.sada, menor é a maciez apresentada pelo corte de CROUSE et al. (1989) estudaram no Claycarne. Segundo BOUTON et al. (1971), os dois Center, em Nebraska, durante quatro anos as ca-métodos possuem alta correlação entre si (r=0,82, racterísticas qualitativas da carne de 422 bovinos deP<0,001). BOLEMAN et al. (1997) determinaram cruzamentos de taurinos (Bos taurus) com zebuínos.a capacidade de percepção, por parte dos consu- As raças taurinas usadas eram Hereford (H) ou Angusmidores de carne nos Estados Unidos, para dife- (A), e as zebuínas Brahman e Sahiwal, sendo que os
  6. 6. 140 ALVES, D. D. et al. – Maciez da carne bovinaanimais cruzados apresentavam diferentes graus de 1 dia 5 dias 10 diassangue zebu:taurino (0:100, 25:75, 50:50 e 75:25). 7 6,6 6,6Os animais foram submetidos ao mesmo manejo 5,9 Força de Cisalhamento 6 5,5nutricional e abatidos com idades aproximadas (12- 5,4 4,9 4,9 5,3 5,2 4,8 515 meses) e com acabamentos semelhantes. As car- 4,3 4 3,4caças foram avaliadas através da força de 3cisalhamento e de painel sensorial feito por técnicos 2treinados. Os autores observaram (Tabela 2) que 1conforme aumentava o grau de sangue zebu nos ani- 0mais havia aumento na força de cisalhamento Angus 25% Brahman 50% Brahman 75% Brahman Grupo Genético(P<0,01) e diminuição nas notas dos painéis de de-gustação. Tendências de decréscimo no peso de car- FIGURA 2. Efeito do tempo de maturação na força decaça e no grau de marmoreio (gordura intramuscular) cisalhamento de animais com diferentes graus de sanguetambém foram observadas com o aumento de san- zebuíno (JOHNSON et al., 1990).gue zebu. Como pode ser observado na Figura 2, aTABELA 2. Maciez da carne bovina avaliada por intermé- maturação possibilita melhora significativa na maciezdio da força de cisalhamento (FC) e do painel de degusta- após dez dias. Tal procedimento pode ser vantajo-ção (painel), em função do genótipo so do ponto de vista qualitativo, principalmente quan- do se trata de animais com alto grau de sangueGenótipo FC(1) Painel(2) zebuíno. A carne de animais com 75% de sangueRaças taurinas 4,40 5,35 zebuíno, após dez dias de maturação, apresentou força de cisalhamento semelhante ao da carne de25% Brahman 5,16 5,16 animais Angus que não foi submetida à maturação.50% Brahman 5,80 4,93 No Brasil, RESTLE et al. (1999) realizaram75% Brahman 6,68 4,51 trabalho semelhante aos de CROUSE et al. (1989)25% Sahiwal 5,64 4,93 e JOHNSON et al. (1990), porém os animais eram50% Sahiwal 6,64 4,61 cruzamentos de Hereford e Nelore. De maneira se-75% Sahiwal 8,41 4,09 melhante aos trabalhos anteriores, os autores rela-(1) tam efeitos negativos nos parâmetros de maciez e kgf; (2) 1 = dura; 8 = macia. palatabilidade da carne com o aumento de sangueFonte: CROUSE et al. (1989) zebuíno (Tabela 3). JONHSON et al. (1990), ao trabalharem com TABELA 3. Maciez da carne bovina avaliada por intermé-bovinos Angus e Brahman, abatidos em estágios simi- dio da força de cisalhamento (FC) e do painel de degusta-lares de deposição de gordura subcutânea, também ção (painel), em função do genótipoobservaram diminuição na maciez e aumento da forçade cisalhamento na carne dos animais com maior graude sangue zebuíno. Neste trabalho também foi avalia- Genótipo FC(1) Painel(2)do o efeito do tempo de maturação na força de Hereford 6,81a 5,80acisalhamento, verificando-se que a carne de animais 25% Nelore 8,32b 5,10bcom 0% ou 25% de sangue Brahman era mais 50% Nelore 8,28b 5,60bcresponsiva ao processo de maturação, ou seja, ficava 75% Nelore 9,39b 5,10cmais macia com o decorrer do tempo do que a carne (1)de animais com 50% ou mais de sangue zebuíno (Fi- kgf; (2) 1 = dura; 8 = macia.gura 2). Fonte: RESTLE et al. (1999)
  7. 7. Ciência Animal Brasileira v. 6, n. 3, p. 135-149, jul./set. 2005 141 CROUSE et al. (1989) sugeriram que talvez 1994). Uma importante característica dessasa principal causa da diferença na maciez ocorresse catepsinas é que elas atuam até em pH mais baixodevido à menor fragmentação da miofibrila e por (pH<6,0) que as calpaínas, e degradam não só pro-existir maior quantidade de tecidos conjuntivos em teínas miofibrilares (como as calpaínas o fazem) comoanimais zebuínos que europeus. JOHNSON et al. também exercem ação sobre as proteínas do tecido(1990), no entanto, não observaram diferenças nas conjuntivo (colágeno), o que pode indicar umquantidades de tecido conjuntivo entre animais sinergismo com o sistema enzimático das calpaínas.Brahman e Angus. O complexo multicatalítico de proteases WHEELER et al. (1990) e WHIPPLE et al. (MCP) atua preferencialmente em peptídeos, em pH(1990a) demonstraram que outro fator estaria neutro ou alcalino, e em temperaturas de 45ºC, apre-relacionado às diferenças entre a maciez da carne sentando por esta razão pouca importância.de Bos taurus e Bos indicus. Estes autores obser- O sistema enzimático denominado calpaínas évaram que animais zebuínos apresentam concentra- considerado o principal mecanismo relacionado comções de calpastatina no músculo superiores aos a proteólise que conduz ao amaciamento da carne.taurinos. A calpastatina é o inibidor da ação da DRANSFIELD (1993) demonstrou que 65% da va-calpaína durante o processo de proteólise post- riação na maciez da carne pode ser explicada pelamortem. Foi observada estreita relação entre este variação na atividade da calpaína-I. De forma seme-inibidor com a menor maciez da carne. Corrobo- lhante, GOLL et al. (1992), com base em algumasrando os trabalhos de WHEELER et al. (1990) e evidências, ressaltaram que as calpaínas são respon-WHIPPLE et al. (1990a), KOOHMARAIE (1992) sáveis por 90% ou mais do amaciamento post-atribui 15% da variabilidade na maciez da carne bo- mortem da carne.vina às diferenças em marmoreio e colágeno, e a O sistema enzimático das calpaínas é formadomaior parte dos 85% restantes às variações nas al- por duas calpaínas (proteinase ativada por concen-terações post-mortem, ou seja, no processo tração micromolar de cálcio ou µ-calpaína ouenzimático que leva ao amaciamento da carne, co- calpaína tipo I e proteinase ativada por concentra-nhecido como maturação. ção milimolar de cálcio ou m-calpaína ou calpaína O processo todo de amaciamento da carne tipo II) ativadas pelo cálcio livre (não retido noque ocorre durante a estocagem refrigerada, ou retículo sarcoplasmático ou nas mitocôndrias) e ini-maturação, consiste na proteólise dos componentes bidas por uma outra enzima denominada calpastatinaestruturais das miofibrilas. As enzimas proteolíticas (KOOHMARAIE, 1992).atuam ocasionando algumas alterações no tecido DRANSFIELD (1993) propôs um modelo demuscular, como: (a) degradação e/ou enfraquecimen- amaciamento da carne baseado na ativação dasto gradual da linha Z, que conduz à degradação das calpaínas, pelo aumento na concentração de cálciomiofibrilas; (b) desaparecimento da troponina T; (c) livre, a partir do início do rigor mortis – o declíniodegradação da desmina e nebulina e, provavelmen- do pH de 6,5 a 5,7 aumenta a atividade da calpaínate, da titina (proteínas estruturais do tecido muscu- I de 15% a 97% da atividade máxima. O modelolar). Essas alterações causam diminuição da rigidez compreende ainda a inibição das calpaínas pelae aumento gradativo da maciez da carne calpastatina e a inativação de calpaínas e calpastatinas(KOOHMARIE, 1994). por autólise, na medida em que ocorre o amaciamento Existem três sistemas enzimáticos responsá- da carne.veis pela proteólise dos componentes estruturais das Algumas das evidências de GOLL et al.miofibrilas: o sistema das catepsinas, o complexo (1992), de que as calpaínas sejam as principais res-multicatalítico de proteases (MCP) e o sistema ponsáveis pelo amaciamento post-mortem, foramenzimático das calpaínas. transcritas e relacionadas por TAYLOR et al. (1995): As catepsinas são as proteases ácidas pre- 1. Mínima degradação da actina e miosina ocorresentes nos lisossomos, tendo como substratos a durante as primeiras 72 horas de estocagem a 2oC-actina, a miosina e a linha Z (KOOHMARAIE, 4°C. A maior parte do amaciamento, no entanto,
  8. 8. 142 ALVES, D. D. et al. – Maciez da carne bovina ocorre neste período. Sabe-se que as calpaínas são taurus, ultrapassa 25%, a atividade de calpastatina as únicas enzimas proteolíticas que não degradam e a força de cisalhamento do contrafilé (músculo actina e miosina. Longissimus dorsi ) aumentam resultando em car-2. Mínima degradação da α-actinina, a principal pro- ne de pior textura, ou seja, mais dura. teína da linha Z, ocorre durante as primeiras 72 A genética possui contribuição significante para horas de maturação. Sabe-se que as calpaínas são a variação total da maciez, que é diferente entre e as únicas enzimas que degradam a estrutura da li- dentro das raças (WHELLER et al., 1996). Estu- nha Z e liberam a α-actinina desta estrutura sem dos efetuados nos Estados Unidos documentaram degradá-la. uma base genética para as diferenças de maciez da3. O aumento da concentração de cálcio no músculo carne bovina (SHACKELFORD et al., 1994; resulta em aumento da maciez. Sabe-se que ne- WULF et al., 1996; O’CONNOR et al., 1997). nhuma das catepsinas nem as proteases Apesar de as diferenças na maciez entre raças bovi- multicatalíticas são ativadas por cálcio. nas, principalmente entre Bos indicus e Bos taurus,4. Maior amaciamento, por um grande período de serem identificadas (CROUSE et al., 1989; maturação, ocorre em músculos que contêm gran- SHERBECK et al., 1995; WHEELER et al., 1996), des quantidades de calpaínas (principalmente, as pesquisas conduzidas em anos recentes sugerem µ-calpaína) ou baixa atividade de calpastatina. Bai- que as diferenças na maciez entre os reprodutores xa atividade de calpastatina está diretamente asso- da mesma raça são maiores do que as diferenças ciada com maior maciez post-mortem. médias de maciez entre várias raças (KOCH et al., Segundo TAYLOR et al. (1995), a degrada- 1982a; WHEELER et al., 1996; WULF et al., 1996;ção da linha Z é de grande importância no O’CONNOR et al., 1997). Como a maciez é umamaciamento da carne. Esta conclusão relaciona a traço moderadamente hereditário (KOCH et al.,atividade das calpaínas com o amaciamento post- 1982a; GREEN et al., 2004), a seleção domortem, devido a sua capacidade em degradar a reprodutor para melhorar a palatabilidade da carnelinha Z. TAYLOR et al. (1995), no entanto, citaram bovina vai surtir maiores efeitos.que o período da maturação em que ocorre o maior Considerando a variabilidade genética exis-amaciamento da carne não coincide com o período tente entre os animais em relação à concentração deem que se observam alterações da linha Z e, com calpastatina nos músculos, a seleção contra estabase no trabalho de STROMER et al. (1974), sali- enzima pode resultar em aumento na maciez da car-entaram que poucas alterações da linha Z são detec- ne. Neste sentido, SHACKELFORD et al. (1994)tadas durante os três primeiros dias da maturação, e observaram que a herdabilidade dos níveis deque poucas alterações nesta estrutura são verificadas calpastatina é alta (h=0,65) e que a correlação ge-somente após treze dias ou mais a 2°C-4°C. A res- nética entre nível de calpastatina e força depeito disto, os autores argumentaram que somente cisalhamento é de 0,50.poucas linhas Z, provavelmente menos de 5% do Há de se considerar, no entanto, que as atuaistotal, precisariam ser degradadas para produzir gran- metodologias para determinação da atividade dades efeitos na maciez e que pode haver dificuldades calpastatina requer amostras de carne 24 horas post-para observar estas pequenas alterações por mortem, denominada calpastatina pós-rigor, e, amicroscopia eletrônica. princípio, inviabilizaria a utilização desta caracterís- Alguns trabalhos (WHEELER et al., 1990; tica em programas de seleção. Segundo OLIVEI-WHIPPLE et al.,1990a; SHACKELFORD et al., RA (2000), o United States Meat Animal Research1991) têm associado a menor maciez no músculo de Center (USMARC) vem desenvolvendo e avalian-zebuínos à maior concentração da calpastatina, que do um método rápido para a quantificação dainibe a ação das calpaínas. No Brasil, destaca-se o calpastatina, usando o teste de ELISA. Em adição,trabalho de RUBENSAM et al. (1998), os quais con- as perspectivas de seleção contra calpastatina me-cluíram que à medida que a participação do genótipo lhoram na medida em que há o avanço no entendi-Bos indicus, em cruzamentos com bovinos Bos mento da biotecnologia, mais precisamente no
  9. 9. Ciência Animal Brasileira v. 6, n. 3, p. 135-149, jul./set. 2005 143mapeamento genômico, na identificação de da carne, com a menor tensão entre as camadas demarcadores para maciez e na utilização da seleção tecido conjuntivo, propiciando maior “lubrificação”assistida por marcadores. Paralelamente, WHIPPLE da proteína pelos lipídios e pela capacidade da gor-et al. (1990b) consideraram que, apesar de a ativi- dura provocar maior salivação.dade da calpastatina ser uma característica impor- JONES & TATUM (1994), no entanto, rela-tante na predição da maciez, os índices de fragmen- taram que o marmoreio explicaria apenas 9% da va-tação da miofibrila requerem menos tempo e são de riação da força de cisalhamento (medida mecânica)determinação mais barata. Assim, esse índice pode- e 5,1% da variação da maciez miofibrilar (análiseria ser medido por meio de biopsia e indicaria sensorial) para caracterização de carcaças macias.reprodutores com bom potencial genético para ma- Resultados semelhantes foram obtidos porciez da carne. CAMPION et al. (1975), em que o marmoreio ex- Não obstante as considerações de plicou apenas 4% e 8% da variação na força deKOOHMARAIE (1992), atribuindo 15% da varia- cisalhamento e na maciez em painéis sensoriais, res-bilidade na maciez da carne bovina às diferenças em pectivamente. Há de se ressaltar, no entanto, o fatomarbling (gordura intramuscular) e colágeno, vale de que a palatabilidade geral da carne aumenta signi-salientar que o fator maturidade é comum a todos ficativamente com o aumento da gorduraos sistemas de tipificação de carcaça bovina, por- intramuscular (SMITH, 2001; THOMPSON, 2002).que há evidências de que a qualidade organoléptica O abaixamento rápido da temperatura dosda carne, principalmente a maciez, piora com o avan- músculos, na fase que antecede o rigor mortis, podeço da idade. Com a idade, ocorre o aparecimento provocar o endurecimento da carne. Este fenômeno,das ligações cruzadas intra e intermoleculares do denominado cold shortening, ou encurtamento docolágeno, que se tornam estáveis molecularmente, sarcômero pela ação do frio, afeta de maneira nega-de difícil desnaturação e, portanto, dificultando a di- tiva a maciez da carne (MARSH, 1977). A capaci-gestão enzimática ou tratamentos térmicos (BAILEY dade do músculo para contrair pelo estímulo do frio& SIMS, 1977; LIRA, 1997; CORÓ et al., 1999). declina com o passar do tempo post-mortem e, quan-A forma de ligação cruzada mais encontrada é o do os filamentos contrácteis de actina e miosina for-composto fluorescente chamado piridinolina (CORÓ mam actomiosina, antes da temperatura muscular cairet al., 1999). abaixo de 10ºC, não mais ocorre o cold shortening. O trabalho de SMITH (1988), avaliando a Assim, a solução para evitá-lo seria deixar as carca-força de cisalhamento para as diversas categorias ças a temperaturas acima de 10ºC até o estabeleci-de maturidade do sistema americano de tipificação mento do rigor mortis (50% do ATP inicial, pH=6,0de carcaças, dá suporte à inclusão do quesito matu- ou 10 h após a sangria) e, então, reduzir rapidamen-ridade em sistemas de tipificação de carcaças, pois te a temperatura (FELÍCIO, 1997). A gordura sub-foram observadas diferenças significativas entre to- cutânea na carcaça, associada ao marmoreio, servedas a categorias de maturidade, sendo que a maciez como uma proteção, impedindo a queda brusca dadecrescia com o incremento da idade dos animais. temperatura e evitando o cold shortening durante o A influência da alimentação na maciez da car- congelamento. De acordo com LUCHIARI FILHOne está associada principalmente com o grau de aca- (2000), um mínimo de espessura de gordura subcu-bamento (espessura de gordura subcutânea) e com tânea avaliada na altura da 12ª costela de 2 a 2,5o teor de gordura intramuscular na carcaça. mm para cada 100 kg de carcaça é desejável, a fim De acordo com SMITH (2001), as carcaças de evitar o aparecimento do cold shortening.de animais bem acabados, com cobertura de gor- Animais com ingestão de dietas com alta den-dura adequada e com bom grau de marmorização, sidade energética, que permitam maiores ganhos, vãotendem a apresentar carne mais macia quando ava- atingir a composição corporal adequada mais rapi-liadas por técnicas laboratoriais ou painéis de de- damente, desde que o animal tenha capacidade degustação. O efeito da gordura de marmorização na transformar a energia alimentar em depósitos de gor-maciez seria em função da diminuição da densidade dura. Já animais com ingestão energética moderada,
  10. 10. 144 ALVES, D. D. et al. – Maciez da carne bovinacom ganhos menores, por sua vez, apresentam car- D3 estimula a entrada de Ca em células da muscula-caças fisiologicamente mais jovens, ou seja, mais tura esquelética.magras, o que levaria maior tempo para terminação O sexo influencia a composição do ganho emque seus contemporâneos em dietas de alta densi- peso e a composição da carcaça e, por conseguin-dade (OWENS et al., 1995). te, a maciez da carne. Animais de sexos diferentes As maiores alterações na porcentagem de gor- chegarão ao ponto de abate (mesmo grau de aca-dura intramuscular ocorrem devido ao tipo de termi- bamento da carcaça) em pesos ou idades diferen-nação adotado, sendo que animais terminados em tes. Fêmeas atingem o ponto de abate mais cedo edietas ricas em grãos apresentam maior porcenta- mais leves que os machos castrados que, por suagem de gordura de marmoreio que animais termina- vez, estarão acabados mais cedo e mais leves quedos com dietas à base de forragens (GEORGE, 2002; machos inteiros (PURCHAS, 1991).PETHICK et al., 2002). PETHICK et al. (2002) Poucos são os trabalhos que mostram nãoobservaram que, para um mesmo peso de carcaça, existir diferença na maciez da carne de animais intei-a gordura intramuscular pode ser 40% superior para ros e castrados (SEIDEMAN et al., 1982;animais confinados em dietas com alta energia em GERRARD et al., 1987) e quase inexistentes aque-relação aos animais terminados a pasto. Segundo les que indicam carne mais macia em animais intei-esses autores, as diferenças observadas podem ser ros, ainda assim, quando ocorrem, referem-se a ani-explicadas pela diferença na energia líquida disponí- mais abatidos com idade de até quatorze meses (VAZvel para o animal, sendo maior para animais em et al., 1999). O fato é que a maioria dos trabalhosconfinamento devido principalmente à maior densi- que estudaram animais inteiros e castrados mostradade energética da dieta. carne menos macia em animais inteiros (MULLER A deposição de gordura de marmoreio apre- & RESTLE, 1983; RESTLE et al., 1996).senta diferenças entre as raças, bem como dentro de Para BURSON et al. (1986) e GERRARDraças. Raças de origem britânica apresentam reco- et al. (1987), a diferença na maciez da carne de in-nhecidamente alta capacidade de deposição de gor- teiros e castrados reside nas características do teci-dura de marmoreio, enquanto que raças zebuínas e do conjuntivo, em que inteiros teriam maior quanti-continentais apresentam baixa capacidade de depo- dade de colágeno insolúvel. Acrescenta-se a estassição de gordura intramuscular (BURROW, 2001). evidências o menor teor de marmoreio nas carcaças Outra alternativa de manejo alimentar associa- de animais inteiros (SEIDEMAN et al., 1982).da com a maciez da carne é o fornecimento de vita- WHEELER et al. (1990) e MORGAN et al. (1993),mina D3 aos animais. O trabalho de SWANEK et al. no entanto, argumentaram que a diferença na ma-(1999) demonstrou que o fornecimento de 7,6 mi- ciez da carne de inteiros e castrados é reflexo dalhões de UI/animal durante dez dias antes do abate maior concentração de calpastatina no músculo depermitiu uma quantidade de Ca livre no Longissimus animais inteiros, inibindo a atuação das enzimasdorsi suficiente para ativar calpaína I e II e, conse- proteolíticas das calpaínas. Vale ressaltar queqüentemente, promover o amaciamento da carne. Os KOOHMARAIE (1992) atribui apenas 15% daautores ainda salientaram que tentativas para elevar variabilidade na maciez da carne bovina às diferen-a concentração de Ca no músculo, através da ças em marmoreio e colágeno, e a maior parte dossuplementação dietética de Ca e/ou infusão de cloreto 85% restantes às variações nas alterações post-de cálcio em animais vivos, mostraram resultados mortem, ou seja, no processo enzimático que levacom sucesso limitado, pois a homeostase de Ca é ao amaciamento da carne, conhecido comoregulada cuidadosamente (8 a 12 mg/dL em gado). maturação.A vitamina D3 aumenta a concentração plasmática Animais inteiros, eventualmente, podem apre-de Ca por estimular a absorção intestinal do Ca, pela sentar carne mais macia que os castrados (VAZ etmobilização do Ca dos ossos, e através da 1,25- al., 2001). A possível explicação seria o fato de osdihidroxivitamina D3, a qual aumentou a reabsorção animais inteiros serem mais suscetíveis ao estresserenal do Ca. Além da mobilização do Ca, a vitamina pré-abate, o que implica a diminuição do glicogênio
  11. 11. Ciência Animal Brasileira v. 6, n. 3, p. 135-149, jul./set. 2005 145do organismo que, conseqüentemente, irá dificultar CONSIDERAÇÕES FINAISa redução do pH post-mortem, além de o nível deCa livre incrementar rapidamente. Nesta circunstân- A maciez da carne bovina constitui fator estra-cia, alto pH e alta concentração de Ca, a maior ativi- tégico para garantir a estabilidade ou expansão dedade das calpaínas (CENA et al., 1992). Além disso, mercado. Deve-se salientar, no entanto, que as es-com baixo glicogênio pré-abate, há uma maior pro- tratégias visando a maciez da carne que impliquempensão à produção de carne do tipo DFD e, segundo aumentos nos custos de produção podem ter efeitosLAWRIE (1970), carnes tipo DFD com pH acima adversos na rentabilidade do sistema produtivo e nade 5,8 costumam ser mais macias que as normais. conquista de mercados. Nesse sentido, consideran- Considerando que a utilização de agentes β- do a importância do rebanho zebuíno para oadrenérgicos estimulam a glicogenólise (WARRIS & agronegócio nacional, a seleção contra calpastatina,KESTIN, 1990), isto poderia reduzir a acidificação bem como um programa de melhoramento genéticopost-mortem do músculo, favorecendo a maior ati- para maciez surgem como alternativas promissorasvidade das calpaínas e, conseqüentemente, a ma- para a produção de carne zebuína naturalmente ma-ciez da carne (CENA et al., 1992). No entanto, um cia.efeito consistente atribuído à carne dos animais tra- Considerando a oferta e a demanda como va-tados com agentes β-adrenérgicos é a diminuição riáveis que regem o mercado, deve-se ter o bom sen-na maciez da carne (MOLONEY & BEERMANN, so de que mesmo não recebendo bonificação pela1996) que, segundo SAINZ et al. (1998) e WANG produção de carne mais macia, garante-se, no míni-& BEERMANN (1988), seria devido possivelmente mo, a competitividade da carne bovina em relação àà maior atividade da calpastatina, que é o inibidor carne de outras espécies.das calpaínas. Percebe-se, desse modo, que há uma A qualidade final da carne resulta do que acon-discrepância na literatura sobre esse assunto. teceu com o animal durante toda a cadeia produtiva. Existem ainda diversos procedimentos tecno- Devem-se assegurar procedimentos adequados delógicos que são aplicados às carcaças e às carnes transporte, armazenamento, manipulação, exposiçãoprocurando, direta ou indiretamente, atuar sobre a e preparo da carne.maciez final, tais como: controlando-se a velocidadede resfriamento; pendurando-se a carcaça pela pélvis REFERÊNCIAS(tender stretch) ao invés de pendurar pelo tendãocalcanear comum ou garrão; serrando-se uma vérte- ANUALPEC 2004. Anuário da pecuária brasi-bra torácica ou o osso íleo da pélvis antes do leira. São Paulo: FNP Consultoria & Comércio,resfriamento (tender cut), para forçar o estiramento 2004. 400p.do contrafilé ou da alcatra; estimulando-se eletrica-mente as carcaças – não é muito fácil conseguir eficá- BAILEY, A.J.; SIMS, T.J. Meat tenderness:cia no processo de estimulação elétrica, mas, quando distribution of molecular species of collagen in bovinese consegue, ela evita o encurtamento dos sarcômeros muscle. Journal of the Science of Food ande ainda acelera a proteólise enzimática, resultando em Agriculture, v. 28, n. 6, p. 565-570, 1977.carne macia e dispensando ou permitindo reduzir o BATE-SMITH, E.C; BENDALL, J.R. Factorsperíodo de maturação –, ou procedendo ao determining the time course of rigor mortis. Theamaciamento mecânico (blade tenderization), para Journal of Physiology, London, v. 110, p.47-65,promover o rompimento de fibras musculares e do 1949.tecido conjuntivo, dentre outros. Esses procedimen-tos artificiais têm vantagens e desvantagens e, ainda BENDALL, J.R. Postmortem changes in muscle. In:que sejam técnica e economicamente viáveis, ainda BOURNE, G.H. (Ed.). The structure and functiondeixam a carne do Bos indicus em desvantagem à do of muscle. v. 2. New York: Academic Press, 1973.Bos taurus em relação à maciez (FELÍCIO, 1999). p. 244-309.
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