Proteini

1. PROTEINI

2. Podela proteina prema sastavu
- Proste (jednostavne) koji se sastoje samo od ostataka
aminokiselina
- Složene (konjugovane; proteide) koji pored proteinskog dela
sadrže i neproteinski deo (prostetičnu grupu). Proteidi obuhvataju:
- Nukleoproteine
- Lipoproteine
- Glikoproteine
- Fosfoproteine
- Hromoproteine koji se dele na:
- Hemoproteine
- Flavoproteine
- Metaloproteine

3. Podela proteida (složenih proteina)
Naziv Prostetična grupa Primer
Nukleoprotein nukleotid ribozomi,
hromozomi.
Lipoprotein fosfolipid, holesterol
ili neutralna mast
β lipoprotein
plazme
Glikoprotein heksoza,
oligosaharid ili
polisaharid
 globulin

4. Fosfoprotein fosforna kiselina
vezana za serin
kazein
Hromoproteini
hemoprotein Hem hemoglobin
Flavoprotein flavinnukleotid sukcinatdehidroge
naza
Metaloprotein jon bakra ili cinka tiroksinoksidaza
/Cu),
alkoholdehidrogen
aza (Zn)

5. Podela proteina prema
rastvorljivosti
- Albumini koji se rastvaraju u vodi i
rastvorima soli.
- Globulini koji se rastvaraju u razblaženim
rastvorima soli.
- Prolamini koji se rastvaraju razblaženom
etanolu.

6. - Glutelini koji se rastvaraju u razblaženim
kiselinama i bazama.
- Protamini koji se rastvaraju u vodi i uvek
su vezani za nukleinske kiseline.
- Skleroproteini koji se ne rastvaraju u
vodi. To su : kolagen, elastin i keratin.

7. Podela proteina prema funkciji
- Enzimi su biološki katalizatora. Povećavaju
brzinu reakcija od 106 do 1012 puta.
- Skladišni (rezervni) su depoi aminokiselina
koje se po potrebi koriste za rast i razvoj
embriona. Primer: ovolabumin (belance) i
kazein (mleko).
- Transportni vezuju specifične molekule i
prenose ih kroz membrane ili krv kičmenjaka.
Hemoglobin prenosi kiseonik, a albumin seruma
vezuje i prenosii masne kiseline iz masnih tkiva
u druga i obrnuto.

8. - Kontraktilni su osnovni elementi
kontraktilnih sistema skeletnih mišića.
- Zaštitni imaju zaštitnu funkciju - učestvuju
u koagulaciji krvi, sprečavaju iskrvavljenje.
Primeri: krvni proteini trombin i
fibrinogen..
- Hormoni su regulatora metabolizma.
Adrenokortikotropni hormon učestvuje u
procesima regulacije biosinteze kortikoida;
lipotropni hormon koji reguliše
metabolizam masti i somatotropni hormon
koji reguliše rast.

9. - Toksini su izuzetno otrovne supstance, čak i u
malim količinima. Primer : Clostridium botulinum
toksin koji se oslobađa pri trovanju
konzerviranom hranom i zmijski otrov koji sadrži
sistem enzima koji hidrolizuju fosfogliceride i
nukleinske kiseline.
- Strukturni - osnovni elementi u izgradnji
telesnih struktura. Primer :
- α -keratin strukturni element epitelnih tkiva
(koža, kosa, perje, nokti);
- elastin – komponenta elastičnog vezivnih tkiva
(ligamenti) i
- kolagen – ekstracelularni protein vezivnog tkiva i
kostiju koji takođe učestvuje u mehanizmu
povezivanja ćelija i tkiva.

10. Kolagen i keratin

11. Podela proteina prema obliku
- Fibrilarne koji su
izduženog oblika.
Uglavnom imaju
gradivnu ulogu,
izgrađuju tkiva.
- Globularne koji su
loptastog oblika.

12. KONFIGURACIJA prostorni raspored
stereoizomera.
promena – raskidanje kovalentne veze
KONFORMACIJA prostorni raspored grupa koje
slobodno menjaju položaj bez raskidanja veze
NATIVNA KONFORMACIJA Konformacija
polipeptidnog lanca pri fiziološkim uslovima (pH,
t°)

13. Osobine proteina
• zavise od osobina aminokiselina koje ulaze u
njegov sastav.
• U vodenim rastvorima proteini su u obliku
viševalentih jona.
• Naelektrisanje proteina zavisi od vrste
aminokiselina koje ulaze u njegov sastav. Ako su
dominantne monoaminodikarboksilne,
nalektrisanje će biti negativno na pH=7, ako su
dominantne diaminomonokarboksilne,
naelektrisanje će biti pozitivno.

14. Izoelektrično pH proteina
(izoelektrična tačka IET)
• pH vredost pri kojoj je zbir pozitivnih i negativnih
naelektrisanja jednak nuli.
• Na IET je rastvorljivost proteina najmanja i dolazi
do taloženja proteina.
• IET je karakteristično za svaki protein.

15. Taloženje proteina
- Reverzibilno (povratno) – ne dolazi do
narušavanja konformacije, pa se nakon
prestanka dejstva agensa vraća u početno
stanje
- Ireverzibilno (nepovratno) – dolazi do
narušavanja konformacije i gubljenja
biološke funkcije – DENATURACIJA.

16. • Nativni protein→ denaturacija → koagulacija

17. Denaturacija
• Ireverzibilno : Proteini mogu
dejstvom različitih fizičko-
hemijskih agenasa izgubiti
svoju biološku funkciju. Ova
pojava se zove denaturacija.
Može biti izazvana:
• Povišenom temperaturom
iznad 40-50C raskidanje
vodonične veze
• Zračenjem Slično zagrevanjem
• Mehaničkim faktorima Mešanje
i gnječenje raskidaju
vodonične veze , npr, kada se
mućka belance ono sadrži
denaturisane proteine.

18. • Solima teških metala (Hg, Pb) Teški metali se
vezuju za sulfhidrilne grupe što dovodi do
značajnih promena građe i funkcije priteina.
Tako kod trovanja olovom, Pb se vezuje za
sulfhidrilne grupe dva enzima u biosintezi hema.
Ovo dovodi do smanjenja sinteze hemoglobina i
ozbiljne anemije što jeste i prvi simptom trovanja
olovom
• Delovanjem jakih kiselina i baza Promena pH
izaziva protonaciju ili deprotonaciju jonizabilnih
aminokiselinskih lanaca, a rezultat je raskidanje
vodoničnih veza i jonskih mostova

19. Struktura proteina
U molekulima proteina
postoji hijerarhijska
strukturna
organizacija u četiri
nivoa:
• primarna,
• sekundarna,
• tercijarna i
• kvaternerna

20. Primarna struktura
- redosled (sekvenca)
vezivanja aminokiselina u
polipeptidni lanac.
- sadrži peptidne veze
- Genetski je određena, pa
svaka promena dovodi do
konformacione promene i
gubitka biološke
aktivnosti proteina.

21. Zamena samo jedne aminokiseline (glutaminske)
drugom (valinom) u u β-lancu hemoglobina
dovodi do bolesti srpaste anemije.

22. Sekundarna struktura
• pravilan raspored polipeptidnog lanca duž jedne
ose.
• Hemijske veze prisutne u sekundarnoj strukturi
su:
- peptidne
- vodonične koje se obazuju između N-H grupa
jednog i C=O grupa drugog lanca.
- Disulfidne
• Sekundarna struktura se javlja u vidu:
- α –heklis
- β-nabrana struktura

23. α –heklis
• nastaje uvijanjenjem
polipetidnog lanca u
smeru kazaljke na satu.
Svaka spirala sadrži
ostatke 3,6 aminokiselina.
Helikoidna struktura je
stabilizovana vodoničnim
vezama.
• Polipeptidni lanci su
paralelno orijentisani.
• Primer : keratin

24. β-nabrana struktura
• cik-cak pružanje
polipeptidnih lanaca
koji su povezani
vodoničnim vezama.
Polipeptidni lanci su
antiparalelno
orijentisani.
• Primer : fibroin svile

25. Tercijarna struktura
• trodimenzionalnu
organizaciju svih
atoma u jednom
polipeptidnom lancu.
• ostaci aminokiselina,
koji su u primarnoj
strukturi udaljeni
dolaze u blizinu jedni
drugih.
• Prisutna kod
globularnih proteina

26. • Hidrofobni bočni lanci
aminokiselina nalaze
se u sredini proteina,
dok su hidrofilne
grupe na površini.
Hidrofilne bočne
grupe koje se nalaze
u unutrašnjosti
molekula ostvaruju
vodonične veze i
elektrostatičke
interakcije.
• Primer: mioglobin

27. Kvaternerna struktura
• agregaciju više
polipeptidnih lanaca u
funkcionalni protein.
• Svaka polipeptidna
komponenta se zove
subjedinica ili
protomer.
Subjedinice u mogu biti
identične (takvi proteini
se nazivaju oligomeri) ili
mogu da se razlikuju po
svojoj strukturi.
Primer : hemoglobin

28. U kvaternarnoj strukturi
prisutne su:
• nekovalentne
interakcije:
vodonične veze
(između ostataka
polarnih
aminokiselina), soni
mostovi i hidrofobne
interakcije
• kovalentne veze :
disulfidni mostovi

30. Značaj proteina u ishrani
• Ako se proteini ne unose u dovoljnoj
količini, organizam troši sopstvene
proteine
• Proteini su:
- Nosioci energije – mogu se zameniti UH i
mastima
- Materijal za izgradnju tkiva – ne mogu se
zameniti UH i mastima

31. • Najveću biološku vrednost imaju proteini iz
životinjskih namirnica; izuzetak je soja.
• Zbog razlike u biološkoj vrednosti proteina,
u ishrani treba da postoji ravnoteža
između namirnica biljnog i životinjsog
porekla
• Polovina od ukupne količine unetih
proteina treba da bude životinjskog
porekla

32. Biološka vrednost BV
• Specifično merilo hranljive vrednosti koje
pokazuje količinu apsorbovanih proteina
koja ostaju u telu za igradnju
• Zavisi od sadržaja esencijalnih AK u
proteinima
BV = zadržani proteini / apsorbovani proteini

33. Svarljivost D
D = zadržani azot / azot iz hrane
Čista proteinska vrednost NPU
NPU = BV ∙ D ∙ 100 %

34. Biološki punovredni proteini
• omogućavaju normalan razvoj organizma
i održavanje života kada se uzimaju kao
jedina proteinska hrana. To su:
- Kazein i laktoalbumin iz mleka
- Ovoalbumin i ovovitelin iz jaja
- Glicinin iz soje
- Miozin iz mesa
- Edestin i glutenin iz žitarica

35. Delimično potpuni proteini
• Održavaju život, ali ne omogućavaju
razvoj organizma kada se koriste kao
jedina proteinska hrana.
• Primeri:
- Gliadin iz pšenice
- Hordein iz ječma
- Prolamin iz raži

36. Nepotpuni proteini
• Ne omogućavaju normalno održavanje
života, niti podstiču razvoj kada se uzimaju
kao jedina proteinska hrana.
• Primeri:
- Zein iz kukuruza
- Želatin

37. Iskorišćenost proteina
Na iskorišćenost proteina utiču:
• Pravilan raspored unošenja proteina –
korišćenje je smanjeno ako se ne unose
pravilno, tj u svakom obroku
• Tehnološki postupak pripreme hrane - sirova,
prženje, kuvanje, pečenje... Različite
temperature različito deluju na proteine
• Ukupna kalorijska vrednost – ako hrana sadrži
UH i lipide, oni se troše za dobijanje energije,
dok se proteini koriste za svoje specifične uloge

38. Enzimi (fermenti)
• Specifični prosti ili složeni proteini koji u
ćelijama živih organizama obavljaju funkciju
katalize hemijskih reakcija tako što smanjuju
energiju aktivacije.

39. • Brzinu hemijskih reakcija povećavaju za 106 do 1012 puta u odnosu
na nekatalizovanu reakciju
• Imaju visoku specifičnost
• Enzimi obično dobijaju naziv prema supstratu na koji deluju, tako što
se na naziv supstrata doda nastavak –aza.
• Deluju na relativno niskim temeperaturama ,normalnom pritisku i pH
vrednosti oko 7.
• Naziv enzim potiče od grčkih reči en (u) , zyme (kvasac) ili latinske
fermentum (kvasac, izazivač vrenja)

40. Podela enzima prema hemijskom
sastavu
• Proste koji se sastoje samo od
proteina. Primeri: digestivni enzimi:
tripsin,himotripsin i elastaza
• Složene (konjugovane) (proteid-
enzime) koji se sastoje od
proteinskog dela (apoenzima) i
neproteinskog dela (kofaktora).

41. Apoenzim je proteinski deo složenog
enzima. Katalitički je neaktivan. Pri
zagrevanju, proteinski deo podleže
denaturaciji, pri čemu enzim gubi aktivnost
- Kofaktori su neproteinski delovi enzima.
Stabilni su pri zagrevanju. To su mali
organski ili neorganski molekuli koje enzim
zahteva da bi bio aktivan:
- joni metala (Fe, Mg, Mn, Zn, Cu)
- složeno organsko jedinjenje (koenzim) -
Derivati vitamina B kompleksa

42. Prostetična grupa je kofaktor stalno vezan
kovalentnim vezama za protein.
Holoenzim je aktivni enzim koji nastaje
povezivanjem kofaktora ili prostetične
grupe sa apoenzimom.
Supstrati su molekuli na koje enzimi deluju
Proizvodi su molekuli koji nastaju u
enzimski katalizovanoj reakciji.

43. Podela složenih enzima
• Metalo – proteinske koji sadrže protein i jon
metala kao kofaktor
• Složene proteinske (holoenzime) koji sarže
protein i koenzim (Co) ili prostetičnu grupu
Koenzim (kofaktor) + apoenzim = holoenzim

44. Aktivni centar (mesto)
Mesto za vezivanje supstrata
(vezivni centar) je deo enzima
za koji se vezuje supstrat.
Aktivni centar (mesto) je deo
enzima odgovoran za njegovo
dejstvo. Nalazi se na površini
enzima.
Oblik aktivnog centra je veoma
precizno podešen prema
supstratu, slično kao ključ
prema bravi.
Mesto za vezivanje supstrata
može biti integrisano u
aktivnom centru, ali i ne mora.

45. Zahvaljujući prisustvu aktivnog centra enzimi pokazuju
osobinu specifičnosti, što znači da svaki enzim deluje
samo na jedno jedinjenje ili grupu sličnih jedinjenja (pr.
ureaza razlaže ureu, a proteinaze proteine).

46. Supstrat (materija na
koju enzim deluje)
ulazi u aktivni centar i
vezuje se za njega pri
čemu se nagradi
kompleks enzim –
supstrat (po principu
ključ-brava). Supstrat
se razloži na
određene proizvode,
a enzim iz reakcije
izlazi nepromenjen.

47. VARENJE I APSORPCIJA
PROTEINA
Prisustvo azota u strukturi svih proteina je
karakteristika po kojoj se oni bitno razlikuju
od drugih klasa biomolekula, ( ugljeni
hidrati i lipidi).
Prosečan sadržaj azota u suvoj masi
proteina je približno 16%.
Proteini uneti hranom hidrolizuju se u želucu
i tankom crevu pod dejstvom peptidaza.

48. Podela peptidaza
1. Endopeptidaze - hidrolizuju peptidnu vezu
u unutrašnjosti popipeptidnog lanca,
2. Egzopeptidaze - deluju na krajevima
polipeptidnog niza, a dele se na:
• Karboksipeptidaze (odvajaju C-terminalnu
aminokiselinu) i
• Aminopeptidaze (odvajaju N-terminalnu
aminokiselinu)

49. Polipeptidi se pod dejstvom želudačnih i
pankreasnih enzima (pepsin, tripsin,
himotripsin, elastaza, karboksipeptidaza A
i B) razlažu na:
- Aminokiseline
- Oligopeptide
Oligopeptidi se pod dejstvom enzima
mikrovila tankog creva (endopeptidaza,
aminopeptidaza, dipeptidaza) razlažu na
- dipeptide
- tripeptide

52. Varenje u želucu
Varenje u želucu odvija se pod dejstvom
pepsina koji spadaju karboksil-proteaze
Pepsin razlaže proteine hidrolizom
peptidnih veza između amino kiselina
(ukupno se 10-20% proteina svari u
želucu)

53. Varenje u duodenumu
U egzokrinim ćelijama pankreasa stvaraju
se endopeptidaze: tripsin, himotripsin i
elastaza.
Tripsin i himotripsin razlažu proteine do
malih polipeptida
Karboksipolipeptidaze odvajaju pojedinačne
aminokiseline sa karboksilnog kraja
polipeptida

54. MESTO SINTEZE PROENZIM AKTIVNI ENZIM
Želudac Pepsinogen Pepsin
Pankreas Tripsinogen Tripsin
Pankreas Himotripsinogen Himotripsin
Pankreas Proelastaza Elastaza
Pankreas Prokarboksipeptidaza karboksipeptidaza

55. Varenje proteina u tankom crevu
Na oligopeptide (proizvode delimične hidrolize pod
dejstvom enzima), deluju enzimi endopeptidaze,
dipeptidaze i aminopeptidaze.
Dejstvom svih ovih enzima, nastaju krajnji produkti varenja
proteina, aminokiseline i dipeptidi.
• aminopolipeptidaze odvajaju pojedinačne
aminokiseline sa amino kraja polipeptida
• dipeptidaze odvajaju po dve aminokiseline sa kraja
polipeptida
Dipeptidi se u enterocitima hidrolizuju pod dejstvom
ćelijskih dipeptidaza i tripeptidaza, pa se u portalnoj
cirkulaciji, od konačnih proizvoda varenja proteina
pojavljuju samo aminokiseline.

56. Apsorpcija hranljivih materija
- proces preuzimanja konačnih proizvoda
varenja hranljivih materija od strane ćelija
sluznice digestivnog trakta.
Apsorprcija aminokiselina i dipeptida se vrši
kroz sluznicu tankog creva.

57. KATABOLIZAM AMINOKISELINA
Višak aminokiselina unetih hranom ne skladišti se u organizmu, za
razliku od glukoze i viših masnih kiselina.
Koriste se kao:
• izvor energije
• Služe za sintezu drugih biomolekuli od kojih se može dobiti energija:
glukoza, masne kiseline ili ketonska tela.
• služe kao prekursori za sintezu važnih biomolekula koji sadrže azot:
- proteina
- hema
- nukleotida
- fiziološki aktivnih amina
- glutationa

58. Aminokiseline ne mogu da se izluče iz
organizma pre nego što se razlože na
jednostavne molekule.
Za svaku od 20 proteinogenih aminokiselina
postoji specifičan katabolički put.
Azot iz AK se izdvaja u obliku amonijaka.
Amonijak prelazi u KARBAMID (UREU).

59. Urea (karbamid)
Urea ili karbamid je
organsko jedinjenje
hemijske formule
(NH2)2CO.
Krajnji je produkt
metabolizma proteina.
Urea nastaje u procesu
razgradnje proteina u jetri
u ciklusu ureogeneze.
Izlučuje se putem bubrega
tj. mokraće.