Los aminoácidos: estructura, propiedades y funciones
1.
2.
3. - Los aminoácidos son ácidos carboxílicos que contienen una función amina. En
determinadas condiciones el grupo amina de una molécula y el carboxilo de otra
reaccionan uniendo ambos aminoácidos mediante un enlace amida.
-Los enlaces amida entre aminoácidos se conocen como enlaces petídicos y el
producto formado por la unión de dos aminoácidos se llama dipéptido.
-La cadena peptídica puede extenderse mediante la incorporación de otros
aminoácidos (tripéptidos, tetrapéptidos, etc.). Los polipéptidos contienen muchas
unidades de aminoácidos.
-Las proteínas son polipéptidos que contienen más de 50 aminoácidos, son
polímeros formados por 100-300 aminoácidos.
-Las proteínas ejercen muy diversos papeles en los seres vivos: la seda, el pelo, los
músculos, el tejido conectivo y casi todos los enzimas son proteínas.
4.
5. - Se clasifican como α, β, γ, etc. De acuerdo con la localización del grupo amino
en la cadena carbonada que contiene el ácido carboxílico.
Ácido 1-aminociclopropanocarboxílico: es un α-aminoácido y es el precursor
biológico del etileno en la plantas.
NH3
α
CO2
β
CO2
H3N
Ácido 3-aminopropanoico: conocido como β-alanina. Es un β-aminoácido que
constituye una de la unidades estructurales de la coenzima A .
α
β
H3N
γ
CO2
α
Ácido γ-aminobutanoico: Conocido como ácido γ-aminobutírico (GABA). Es
un γ-aminoácido y es el principal neurotransmisor inhibitorio cerebral.
-Aunque se conocen más de 700 aminoácidos naturales diferentes, hay un grupo de
20 α-aminoácidos que se encuentran normalmente presentes en las proteínas.
Todos ellos, excepto la prolina, responden a la misma estructura general:
α
H3N
O
CH C
R
O
H2N
α
CO2
Prolina
6. Nombre
Abreviación
Estructura
Nombre
Aminoácidos con extremos de cadenas non polares
Glicina
Prolina
Estructura
Pro(P)
O
O
Gly(G)
H2N
fenilalanina
OH
Alanina
Abreviación
N
H
Phe (F)
OH
O
O
Ala (A)
OH
NH
2
NH
Valina
OH
2
Val(V)
Triptófano
O
Trp(w)
H2N
OH
HN
O
OH
Leucina
Leu(L)
O
NH2
Aminoácidos con extremos de cadenas polares pero no
ionizados
OH
Isoleucina
NH2
Ile(I)
O
Asparagina
Asn(N)
O
H2N
OH
OH
Metionina
NH2
Met(M)
O
O
Glutamina
S
NH2
O
Gln (Q)
O
OH
H2N
OH
NH2
NH2
7. Nombre
Abreviación
Estructura
Nombre
Cisteína
Aminoácidos con extremos de cadena polares pero no
ionizados
Serina
Estructura
Cys(C)
O
HS
O
Ser (S)
OH
NH2
HO
Treonina
Abreviación
OH
Thr(T)
Aminoácidos con extremos de cadena básicos
OH
NH2
Lisina
O
O
Lys(K)
H2N
OH
OH
NH2
Arginina
NH2
Arg (R)
Aminoácidos con extremos de cadenas ácidos
NH
H2N
O
N
H
OH
O
Ácido
apártico
NH2
Asp(D)
Histidina
HO
OH
O
His (H
N
OH
O
Ácido
glutámico
O
Glu (E)
NH2
O
HN
HO
Tirosina
OH
NH2
Tyr(Y)
O
OH
NH2
HO
NH2
8.
9. - La glicina es el aminoácido más sencillo y es aquiral.
-En los demás α-aminoácidos el carbono α es un centro estereogénico.
- Las configuraciones se especifican mediante la notación D y L. Todos los
aminoácidos que provienen de proteínas tienen configuración L, aunque se conocen
α-aminoácidos naturales de la serie D.
CO2
CO2
Glicina
(Aquiral)
H3 N
H3N
H
H
H
CO2
H
R
NH3
R
L-aminoácido
(Proyección de Fischer y en perspectiva)
10. - El cambio de la configuración en aquellos aminoácidos que poseen sólo un centro
estereogénico conduce a la obtención de su enantiómero. Para un aminoácido con
más de un centro estereogénico el cambio de configuración del carbono α de L a D da
lugar a un diastereoisómero.
CO2
CO2
H3N
L-Isoleucina
H3C
H
H
H
α
H3C
CH2CH3
α
NH3
H
CH2CH3
D-Allo-Isoleucina
11.
12. - Los aminoácidos son sustancias mucho más polares de lo que uno esperaría de
acuerdo con su fórmula molecular.
- Las propiedades que presentan, sólidos cristalinos solubles en agua, se atribuyen al
hecho de que la forma estable es un zwitterión o sal interna.
O
H2N
CH C
O
OH
H3N
R
CH C
O
R
Formas zwitteriónicas de un aminoácido
- Los aminoácidos son anfóteros, contienen un grupo ácido y uno básico.
O
H3 N
CH C
O
O
OH
R
Especie presente
en medio ácido
-H+
+H+
H3N
CH C
O
R
Zwitterión
Especie presente
en medio neutro
-H+
+H+
H2 N
CH C
O
R
Especie presente
en medio básico
13. O
H3 N
CH C
R
a
O
O
OH
-H+
+H+
H3N
CH C
R
b
O
-H+
+H+
H2 N
CH C
R
O
c
Curva de valoración de la glicina.
- Valores de pH menores que pKa1: la especie a es la mayoritaria.
- Valores entre pKa1 y pKa :la principal especie es el zwitterión (b). La concentración
del zwitterión es máxima en el punto isoeléctrico pI.
- Valores superiores a pKa2: la especie c es la presente en mayor concentración.
14. -La glicina se caracteriza por dos pKa: uno corresponde a la posición más ácida
(pKa1) y el otro a la menos ácida (pKa2). Otros aminoácidos con cadenas laterales
neutras presentan valores de pKa similares a los de la glicina.
- El punto isoeléctrico pI corresponde al valor de pH para el cual el aminoácido no
tiene carga neta, corresponde a un máximo en la concentración del zwitterión.
Aminoácido
pKa1
pKa2
pI
Glicina
2.34
9.60
5.97
Alanina
2.34
9.69
6.00
Valina
2.32
9,62
5.96
Leucina
2.36
9,60
5.98
Isoleucina
2.36
9,60
6.02
Metionina
2.28
9,21
5.74
Prolina
1.99
10.60
6.30
fenilalanina
1.83
9,13
5.48
Triptofan
2.83
9,39
5.89
Asparagina
2.02
8,80
5.41
Glutamina
2.17
9,13
5.65
Serina
2.21
9,15
5.68
Treonina
2.09
9,10
5.60
pKa1:ionización del grupo carboxílico; pKa2: deprotonación del ión amonio
15. - Aquellos aminoácidos que poseen cadenas laterales que contienen grupos ácidos o
básicos se caracterizan mediante tres valores de pKa. El valor del pKa extra (puede
ser pKa2 o pKa3) refleja la naturaleza de la función presente en la cadena lateral.
- Los puntos isoeléctricos de estos aminoácidos se encuentran a medio camino entre
los valores de los pKa del monocatión y del monoanión.
Aminoácido
pka1
pKa2
pKa3
pI
Ácido Aspártico
1.88
3.65
9.60
2.77
Ácido Glutámico
2.19
4.25
9.67
3.22
Tirosina
2.20
9.11
10.07
5.66
Cisteína
1.96
8.18
10.28
5.07
Lisina
2.18
8.95
10.53
9.74
Arginina
2.17
9.04
12.48
10.76
Histidina
1.82
6.00
9.17
7.59
- Las propiedades ácido-base de la cadena lateral de los aminoácidos son
importantes tanto para las propiedades de las proteínas que los contienen como
para el análisis de mezclas de aminoácidos que pueden ser separados en base a su
capacidad para dar o aceptar protones.
16.
17. - El ácido glutámico se forma en la mayoría de los organismos por reacción de ácido
α-cetoglutárico y amoníaco. El ácido α-cetoglutárico, intermedio del ciclo de Krebs, se
forma a partir de la rotura metabólica de carbohidratos, grasas y proteínas
provenientes de los alimentos.
- El proceso es una aminación reductora (formación de imina y reducción de ésta)
catalizada por un enzima y por acción de un agente reductor (un coenzima). La
reducción de la imina intermedia tiene lugar de forma estereoselectiva dando lugar
únicamente al ácido L-glutámico.
O
O
O
+
HO
OH
O
Ácido α-cetoglutárico
NH3
O
Enzima
Agente redutor
HO
OH
NH2
Ácido L-glutámico
- El ácido L-glutámico no es, por tanto, un aminoácido esencial. No es necesario
tomarlo en la dieta ya que los animales pueden sintentizarlo.
18. -El ácido L-glutámico es un intermedio clave en la síntesis de otros aminoácidos, por
ejemplo la L-alanina, mediante un proceso conocido como transaminación.
O
O
OH
+
O
HO
O
Ácido pirúvico
L-Alanina
O
1º etapa
O
Ácido α-cetoglutámico
H-ácido
base
HO
H
O
O
O
O
2º etapa
N
N
O
O
O
HO
HO
HO
+
O
2º etapa: Un enzima cataliza la transferencia de l protón para
obtener un nuevo isómero de la imina
HO
NH2
OH
NH3
1era etapa: la formación de la imina
O
HO
O
ácido L-glutámico
HO
O
+
Enzimas
NH3
O
O
O
O
O
O
ácido L-glutámico
Ácido pirúvico
Imina
Imina reordenada
3º etapa: La hidrólisis de la iminia reordenada conduce al formación del anilina y ácido α-cetoglutámico
HO
HO
HO
HO
O
O
N
O
O
+ H2O
O
+
H2N
O
O
O
Imina reordenada
O
Ácido α-cetoglutárico
L-Alanina
19. - La L-fenilalanina se clasifica como un aminoácido esencial que sirve como
precursor biológico de su derivado p-hidroxilado, la L-tirosina.
- Algunas personas carecen del enzima necesario para dicha transformación y la Lfenilalanina que toman en su dieta sufre un proceso metabólico diferente formando
ácido fenilpirúvico:
O
O
Enzimas
OH
OH
NH2
O
L-fenilanlanina
Ácido fenilpirúvico
-El ácido fenilpirúvico puede provocar retraso mental en niños (fenilcetonuria).
-La descarboxilación de la histidina, por ejemplo, produce histamina, un potente
vasodilatador presente normalmente en los tejidos. La histamina es responsable de
muchos síntomas asociados con alergias, los antihistamínicos reducen los síntomas
mediante el bloqueo de la acción de la histamina.
O
N
N
OH
HN
NH2
Histidina
Enzimas
-CO2
HN
Histamina
H2N
20. La química del cerebro y del sistema nervioso central se ve afectada por la presencia
de los neurotransmisores, algunos de ellos formados a partir de tirosina.
O
O
HO
OH
OH
NH2
NH2
HO
HO
Tirosina
3,4-dihidroxifenilalanina
HO
HO
NH2
Dopamina
HO
HO
HO
NH2
HO
N
H
OH
norepinefrina
(Noradrenalina
OH
Epinefrina
(Adrenalina)
21.
22. En péptidos, polipéptidos y proteínas los aminoácidos se unen unos a otros
mediante enlaces amida. El enlace amida entre un grupo amino de una aminoácido
y el carboxilo de otro se denomina enlace peptídico.
Aminoácido N-terminal
Glicina
NH2
O
H
N
Alanina
Aminoácido C-Terminal
OH
O
Alanilglicina
- Por acuerdo las estructuras peptídicas se escriben de manera que el grupo amino
se escribe a la izquierda y el carboxilo a la derecha. Así los extremos izquierdo y
derecho de los péptidos corresponden al extremo amino y al carboxílico,
respectivamente. La alanina es el aminoácido N-terminal en la alanilglicina y la
glicina es el aminoácido C-terminal.
- El orden preciso de enlace en un péptido es su secuencia de aminoácidos y se
especifica usando las abreviaturas de tres letras correspondientes a cada aminoácido
conectadas por guiones.
- Los aminoácidos individuales que componen un péptido son llamados residuos.
23. Hechos estructurales importantes:
- El enlace peptídico muestra una geometría plana.
- La conformación más estable con respecto a dicho enlace tiene los dos carbonos α
en anti, uno con respecto al otro.
- La rotación en torno al enlace amida es lenta debido a la deslocalización del par
electrónico sin compartir del nitrógeno en el grupo carbonilo, lo que da al enlace CN cierto carácter de enlace doble.
