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 Efetivo bovino brasileiro: ≈ 211,279 milhões (IBGE, 2012).
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 Indicadores EA: auxiliar na seleção de animais mais
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 Conversão alimentar (CA): razão entre o c...
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Equilíbrio sustentável entre
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células da glândula sali...
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 Miarelli e Signorelli (2009):
 Mapas proteômicos do fígado de Chianina e Holstein.
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Fig. 7: Bovinos Nelore.
Fonte: http://www.emater.go.gov.br/wp-
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  1. 1. 06/05/2014 1 Universidade de São Paulo Faculdade de Zootecnia e Engenharia de Alimentos Programa de Pós-Graduação em Zootecnia Disciplina: Tópicos Avançados em Biologia Celular e Molecular e Genética Animal Docente: Dr. José Bento Sterman Ferraz Pirassununga, 23 de abril de 2014 Leydiana Duarte Fonseca Proteômica em fígado de bovinos de alta e baixa eficiência alimentar  World Livestock 2011- Livestock in food security (FAO):  projeções para 2050: ↑ 73% no consumo de proteína animal.  Inevitável intensificação da produção pecuária. 2 Introdução O uso de novos métodos que proporcionem melhorias na produção de bovinos de corte torna-se de grande relevância. Demanda Competitividade
  2. 2. 06/05/2014 2  Efetivo bovino brasileiro: ≈ 211,279 milhões (IBGE, 2012). 3 Introdução 90% Nelore (ABIEC, 2011). 2º > rebanho mundial; 2º > produtor e exportador de carne bovina. 2014: recorde de produção de 9,9 milhões de ton. (↑3% 2013) (USDA, 2013). 80% Bos indicus. 20,74% 34,26% 18,55% 13,08% 13,37% Fig. 1: Distribuição do rebanho bovino brasileiro por regiões. Fonte: Adaptado de: http://www.anttur.org.br/uploads/paginas/image/ institucional/mapa-brasil-regioes  Custos com alimentação podem ultrapassar 60% do total da produção (ANDERSON et al., 2005).  Bovinos: 5% do total de energia consumida durante o ciclo de vida é destinado a deposição de proteínas;  Suínos e aves: 14 e 22%, respectivamente (RITCHIE, 2001). 4 Eficiência alimentar Viabilidade da criação: ↓ custos →↓ alimento consumido / kg carne produzido. ↑ EA Sustentabilidade: animais mais eficientes →↓ áreas de pastagens e produção de poluentes. (BASARAB et al., 2003).
  3. 3. 06/05/2014 3  Indicadores EA: auxiliar na seleção de animais mais vantajosos.  Conversão alimentar (CA): razão entre o consumo de matéria seca (CMS) diário observado e o ganho médio diário (GMD).  Taxa de crescimento relativo (TCR): razão da diferença do logaritmo do peso final e do logaritmo do peso inicial pelo tempo em confinamento.  Eficiência parcial de crescimento (EPC): razão do GMD pela diferença do CMS observado e do CMS estimado para mantença. 5 Eficiência alimentar (GRION, 2012).  Consumo alimentar residual (CAR) - Koch et al. (1963): correção do consumo alimentar para o peso do animal e para o ganho em peso.  Diferença do consumo observado e do consumo estimado em função do peso metabólico (PV0,75) e do GMD.  Principal vantagem: comparação do CMS dos animais independente das diferenças de tamanho ou da taxa de crescimento. 6 Eficiência alimentar (GRION, 2012).
  4. 4. 06/05/2014 4  Ganho de peso residual (GPR) - Koch et al. (1963): quantidade de peso que um animal ganha acima ou abaixo da estimativa de ganho de peso baseada na ingestão de matéria seca e no seu peso vivo médio (CROWLEY et al., 2010).  Consumo e ganho residual (CGR): soma do CAR com o GPR, onde cada um tem a mesma ponderação após transformação do CAR + em favorável pela multiplicação por -1 (BERRY; CROWLEY, 2012).  Animais de crescimento rápido e consumo menor que o esperado, proporcionalmente, sem diferenças no peso vivo. 7 Eficiência alimentar 8 Biologia molecular Ganhos genéticos. Métodos tradicionais de MA Biologia sistêmica (BERRY et al., 2011). ↑↑↑ Ganhos genéticos. Genômica Transcriptômica Metabolômica Proteômica Bioinformática
  5. 5. 06/05/2014 5 9 Biologia molecular Equilíbrio sustentável entre produtividade, qualidade do produto e bem-estar animal. Conhecimento do organismo Biomarcadores (BENDIXEN et al., 2011).  Projetos genoma: englobam o sequenciamento dos conjuntos de genes de um organismo inteiro ou de apenas parte dele.  Não revelam dados sobre a expressão dos genes, a quantidade expressa e o funcionamento dos seus produtos. 10 Biologia molecular Genoma funcional Transcriptômica Proteômica (SILVA et al., 2007).
  6. 6. 06/05/2014 6  Caracterização em larga escala do conjunto de proteínas expressas em uma célula ou tecido (WILKINS et al., 1996), sendo este conjunto denominado de proteoma (SILVA et al., 2007).  O proteoma é dinâmico e variável.  Genomas humano e bovino: 20 mil a 30 mil genes, sendo o proteoma potencialmente mais complexo.  splicing alternativo, modificação pós-tradução e interações proteína-proteína (BERRY et al., 2011). 11 Proteômica  Estrutura, função e controle dos sistemas biológicos por meio da análise das propriedades das proteínas.  Traduzir a informação genômica, que é diversa e ambígua, em concreta e quantificável dentro dos sistemas biológicos de proteínas (ZAPATA et al., 2012).  Complementar os dados de análise e sequenciamento de genomas, com grande contribuição no entendimento das redes de funcionamento e regulação celular (SILVA et al., 2007). 12 Proteômica Elo entre o genótipo e o fenótipo de um organismo.
  7. 7. 06/05/2014 7  Descoberta de vias metabólicas nas diversas etapas celulares;  identificação de moléculas bioativas em extratos biológicos naturais;  identificação e caracterização de marcadores biológicos. 13 Proteômica (ROCHA et al., 2005). Ferramenta para estudos sobre a fisiologia e a genética de vários organismos vivos (ROSSIGNOL et al., 2006). 14 Proteômica do fígado • Metabolismo de lipídios e carboidratos; • síntese de ácidos graxos e proteínas; • produção da bile; processos de desintoxicação; • síntese de ureia; • armazenamento de glicogênio e vitaminas. (JIANG et al., 2013; MOLETTE et al., 2012). Fig. 2: Fígado de ruminantes. Fonte: http://anato2vet.blogspot.com.br/2013/ 04/figado-e-pancreas.html • Órgão central para a rede de distribuição energética. • Processamento de produtos da digestão e gerenciamento do fornecimento de nutrientes para suprir as necessidades do organismo (DOELMAN et al., 2012).
  8. 8. 06/05/2014 8 15 Proteômica do fígado Função essencial no metabolismo intermediário e nas respostas homeostáticas para alterações nutricionais (VALLE et al., 2008).  Talamo et al. (2003) e D’Ambrosio et al. (2005): mapas proteômicos de Bos taurus.  Fígado, rim, músculo, sangue e plasma.  484 spots – 112 corresponderam a 58 proteínas.  Geração de energia, metabolismo de carboidratos, lipídios, aminoácidos e xenobióticos, além de envolvidas na síntese de polipeptídios, flexibilidade e estrutura celular. 16 Proteômica do fígado Fig. 3: Mapa proteômico de fígado bovino por 2-DE. Fonte: Talamo et al., 2003. Fig. 4: Proteínas identificadas no mapa 2-DE de células do fígado bovino. Fonte: D’Ambrosio et al., 2005.
  9. 9. 06/05/2014 9  Tisujita et al. (2008):  Determinar o estado de diferenciação de progenitores das células da glândula salivar (células-tronco) de suínos, comparando amostras da glândula salivar e do fígado.  117 proteínas na glândula salivar e 154 no fígado, das quais 72 e 109 foram específicas para cada órgão, respectivamente.  Base para pesquisas de padrão de diferenciação na expressão da proteína por células-tronco. 17 Proteômica do fígado  Xu et al. (2008):  Diferenças nos níveis de expressão de proteínas hepáticas de vacas Holstein saudáveis e em quadros de cetose.  Cinco enzimas foram identificadas como ≠ expressas no fígado de vacas com cetose:  sub-reguladas: acetil coenzima-A-acetiltransferase-2; 3- hidroxiacil-CoA desidrogenase tipo-2 e fator de elongação Tu;  supra-reguladas: creatina-quinase e alfa-enolase. 18 Proteômica do fígado
  10. 10. 06/05/2014 10  Miarelli e Signorelli (2009):  Mapas proteômicos do fígado de Chianina e Holstein.  649 spots: 9 ≠ expressos (supra-reguladas).  Chianina: Cadeia C (estrutura cristalina fibrinogênio bovino modificado) – coagulação sanguínea; Galactose mutarotase – metabolismo de CHO’s; Fumarilacetoacetato hidrolase – catabolismo da Tyr e Phe; Frutose-1,6- difosfatase – gliconeogênese; Sulfotransferase citosólica – desintoxicação.  Holstein: Argininosuccinato liase – ciclo da ureia; Acetil- coA aciltransferase-1 – degradação de ác. graxos; Anexina IV – proteína de ligação da membrana. 19 Proteômica do fígado  Pouco utilizada em estudos com fígado de animais de produção.  Os projetos desenvolvidos permitem, além de melhor entendimento do funcionamento do próprio órgão, maior compreensão de aspectos bioquímicos e fisiológicos do metabolismo animal como um todo. 20 Proteômica do fígado (MOLETTE et al. 2012).
  11. 11. 06/05/2014 11 21 Considerações finais Fig. 7: Bovinos Nelore. Fonte: http://www.emater.go.gov.br/wp- content/uploads/2011/06/Foto-nelores-copy.jpg Fig. 6: Fígado. Fonte: http://www.pawelmazur.org/blog/wp- content/uploads/2010/07/liver.jpg Fig. 8: Carne bovina. Fonte: http://www.comerciode carnes.com.br/img/dummies/carne_ bovina.png Fig. 9: Crescimento econômico. Fonte: http://blog.bariguicreditointeligente.com.br/ wp-content/uploads/2013/01/lucro.jpg Fig. 5: Estrutura cristalina da catalase do fígado de bovinos sem NADPH. Fonte: http://www.ionchannels.org/pdb- image/1TGU.jpg  ABIEC (Associação Brasileira das Indústrias Exportadoras de Carnes). Rebanho bovino brasileiro, 2011. Disponível em: <http://www.abiec.com.br/3_rebanho.asp>. Acesso em: 02 abr. 2014.  ANDERSON, R.V.; RASBY, R.J.; KLOPFENSTEIN, T.J.; CLARK, R.T. An evaluation of production and economic efficiency of two beef systems from calving to slaughter. Journal of Animal Science. v.83, p.694-704, 2005.  BASARAB, J.A.; PRICE, M.A.; AALHUS, J.L.; OKINE, E.K.; SNELLING, W.M.; LYLE, D.K.L. Residual feed intake and body composition in young growing cattle. Canadian Journal of Animal Science, v.83, p.89-204, 2003.  BENDIXEN, E.; DANIELSEN, M.; HOLLUNG, K.; GIANAZZA, E.; MILLER, I. Farm animal proteomics – A review. Journal of Proteomics, v.74, p.282-293, 2011.  BERRY, D.P.; CROWLEY, J.J. Residual intake and body weight gain: a new measure of efficiency in growing cattle. Journal Animal Science. v.90, p.109-115, 2012.  BERRY, D.P.; MEADE, K.G.; MULLEN, M.P.; BUTLER, S.; DISKIN, M.G.; MORRIS, D.; CREEVEY, C.J. The integration of ‘omic’ disciplines and systems biology in cattle breeding. Animal, v.5, p.493– 505, 2011.  CROWLEY, J.J.; MCGEE, M.; KENNY, D.A.; CREWS JR., D.H.; EVANS, R.D.; BERRY; D.P. Phenotypic and genetic parameters for different measures of feed efficiency in different breeds of Irish performance-tested beef bulls. Journal of Animal Science. v.88, p.885-894, 2010. 22 Referências
  12. 12. 06/05/2014 12  D'AMBROSIO, C.; ARENA, S.; TALAMO, F.; LEDDA, L.; RENZONE, G.; FERRARA, L.; SCALONI, A. Comparative proteomic analysis of mammalian animal tissues and body fluids: bovine proteome database. Journal of Chromatography B, v.815, p.157-168, 2005.  DOELMAN, J.; CAO, H.; PURDIE, N.G.; KIM, J.J.M.; SWANSON, K.C.; OSBORNE, V.R.; TEY, J.; ALI, A.; FENG, Z.; KARROW, N.A.; CANT, J.P. Transcript profiling of the ruminant liver indicates a unique program of transcriptional regulation of ketogenic enzymes during food restriction. Comparative Biochemistry and Physiology, Part D, v.7, p.303-310, 2012.  GRION, A.L. Parâmetros genéticos de medidas indicadoras de eficiência alimentar de bovinos de corte. 2012. 89 p. Dissertação (Mestrado em Produção Animal Sustentável) – Instituto de Zootecnia, Nova Odessa, SP, 2012.  IBGE (INSTITUTO BRASILEIRO DE GEOGRAFIA E ESTATÍSTICA). Pesquisa Pecuária Municipal 2012. Disponível em: <ftp://ftp.ibge.gov.br/Producao_Pecuaria/Producao_da_Pecuaria_Municipal/2012/ppm2012.pdf>. Acesso em: 02 abr. 2014.  JIANG, X.; ZENG, T.; ZHANG, S.; ZHANG, Y. Comparative proteomic and bioinformatic analysis of the effects of a high-grain diet on the hepatic metabolism in lactating dairy goats. Plos One, v.8, 10p., 2013.  LIU, Y.; QIN, X.; SONG, X. Z.; JIANG, H.; SHEN, Y.; DURBIN, K. J.; LIEN, S.; KENT, M. P.; SODELAND, M.; REN, Y.; ZHANG, L.; SODERGREN, E.; HAVLAK, P.; WORLEY, K. C.; WEINSTOCK, G. M.; GIBBS, R. A. Bos taurus genome assembly. BMC Genomics, v. 10, n. 180, 2009. 23 Referências  MIARELLI, M.; SIGNORELLI, F. Differential expression of liver proteins in Chianina and Holstein young bulls. Journal of Animal Science, v.88, p.593-598, 2010.  MOLETTE, C.; THÉRON, L.; MARTY-GASSET, N.; FERNANDEZ, X.; RÉMIGNON, H. Current advances in proteomic analysis of (fatty) liver. Journal of Proteomics, v.75, p.4290-4295, 2012.  RITCHIE, H.D. Why is efficiency so important to the beef industry? Fort Dodge Animal Health Feedlot Veterinary/Nutritionist Meeting, 2001. Disponível em: <https://www.msu.edu/~ritchieh/papers/fortdodgeefficiency.html>. Acesso em: 13 fev. 2014.  ROCHA, T.L.; COSTA, P.H.A.; MAGALHÃES, J.C.C.; EVARISTO, R.G.S.; VASCONCELOS, E.A.R.; COUTINHO, M.V.; PAES, N.S.; SILVA, M.C.M.; GROSSI-DE-SÁ, M.F. Eletroforese bidimensional e análise de proteomas. Brasília – DF: EMBRAPA, 2005. 112p (Comunicado Técnico, 136).  ROSSIGNOL, M.; PELTIER, J-B.; MOCK, H-P.; MATROS, A.; MALDONADO, A.M.; JORRÍN, J.V. Plant proteome analysis: a 2004-2006 update. Proteomics, v.6, p.5529-5548, 2006.  SILVA, A. M. S.; CORRÊA, G. C.; REIS, E. M. Proteômica – uma abordagem funcional do estudo do genoma. Saúde e Ambiente em Revista, v. 2, p. 1-10, 2007.  TALAMO, F.; D'AMBROSIO, C.; ARENA, S.; DEL VECCHIO, P.; LEDDA, L.; ZEHENDER, G.; FERRARA, L.; SCALONI, A. Proteins from bovine tissues and biological fluids: defining a reference electrophoresis map for liver, kidney, muscle, plasma and red blood cells. Proteomics, v.3, p.440-460, 2003. 24 Referências
  13. 13. 06/05/2014 13  TSUJITA, T.; KANG, D.; MOON, M.H.; OHNO, N.; INOUE, T.; MATSUMOTO, M.; KAJI, Y.; YAMAGUCHI, Y. Large-scale identification by shotgun proteomics of proteins expressed in porcine liver and salivary gland. Zoological Science, v.25, p.129-136, 2008.  USDA (UNITED STATES DEPARTAMENT OF AGRICULTURE). Livestock and Poultry: world markets and trade, november, 2013. Disponível em: <http://apps.fas.usda.gov/psdonline/circulars/livestock_poultry.pdf>. Acesso em: 02 abr. 2014.  VALLE, A.; SILVESTRI, E.; MORENO, M.; CHAMBERY, A.; OLIVER, J.; ROCA, P.; GOGLIA, F. Combined effect of gender and caloric restriction on liver proteomic expression profile. Journal of Proteome Research, v.7, p.2872-2881, 2008.  WILKINS, M. R.; PASQUALI, C.; APPEL, R. D. From proteins to proteomes: large scale protein identification by two-dimensional electrophoresis and amino acid analysis. Biotechnology, v. 14, p. 61-65, 1996.  XU, C.; WANG, Z.; LIU, G.; LI, X.; XIE, G.; XIA, C.; ZHANG, H. Metabolic characteristic of the liver of dairy cows during ketosis based on comparative proteomics. Asian-Australasian Journal of Animal Science, v.21, p.1003-1010, 2008.  ZAPATA, I.; WICK, M. Electrophoresis-based proteomic meat animal research. Food Technology and Biotechnology, v.50, p.261-269, 2012. 25 Referências Obrigada!

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