Alterações de proteínas no
processamento de alimentos
Alunos: Caroline, Giane, Lucas e Taís
Universidade Estadual de Ponta...
Introdução
• Proteína: As proteínas são as macromoléculas
biológicas constituídas por aminoácidos ligados
entre si;
• pH: ...
Propriedades Ácido-Base
• Quando em solução aquosa, um aminoácido existe sob a forma de
um íon dipolar (zwiteríon, do alem...
Aminoácidos polares.
Aminoácidos apolares.
Aminoácidos positivos.
Aminoácidos negativos.
Aminoácidos aromáticos.
Ponto isoelétrico
• O ponto isoelétrico de uma proteína corresponde
ao valor de pH em que a molécula se encontre
eletricam...
Meio alcalinoMeio ácido
Tampão?
Curvas de Titulação
Curva de titulação da glicina.
Alguns pontos isoelétricos a 25°C
Proteína pI
Ovoalbumina 4,6
Β-lactoglobulina 5,2
Caseína 4,6
Mioglobina 7,0
Hemoglobina ...
Mas por que o ponto isoelétrico é
tão importante?
• A existência de uma carga positiva ou negativa
determina a interação c...
• Efeitos biológicos
▫ A proteína fica mais difícil de ser digerida;
▫ Por ex. a caseína fica muito mais resistente à
hidr...
• Esta propriedade diz respeito às interações com a
água (ambiente aquoso). Proteínas globulares
tendem a expor os grupos ...
Estrutura Quaternária
Fibrosas Globulares
Grupos polares
Ligações com a água
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Fatores que afetam a solubilidade:
• pH;
• Fatores iônicos;
• Solventes;
• Temperatura.
pH
 pH < pI < pH aumenta a solubilidade da
proteína;
 pH = pI diminui a solubilidade da proteína
tendendo a precipitaç...
Fatores iônicos
• Adicionamos pequenas quantidades de sal a
uma solução contendo proteínas, as cargas
provenientes da diss...
Fatores iônicos
• Imagine uma solução aquosa de proteína à qual foi
adicionada uma certa quantidade de sal neutro;
• As mo...
Solventes
• A solubilidade das proteínas em solventes
orgânicos é menor do que em água;
• A grandeza que mede a capacidade...
Solventes
• Como esse tipo de solvente apresenta valor de
constante dielétrica bem inferior à da água, a
interação proteín...
Temperatura
• Proteínas são solúveis numa faixa de 10-45°C,
sendo a ótima, 35°C;
• Acima de 50°C: desnaturação e rompiment...
Classificação das Proteínas
• Albuminas: Solúveis em água e coagulam pelo
calor ( Ex : Lactoalbumina );
• Globulinas : Pou...
Tratamento térmico X Proteínas
• Desnaturação protéica;
• Exposição e aumento da disponibilidade de
aminoácidos escondidos...
Dessulfuração
• Cisteína, cistina e metionina;
• Diminuição da qualidade nutricional;
Sulfetos, dissulfetos e outros, de b...
Oxidação
• Agentes oxidantes como peróxidos,
transformam os aminoácidos em outros
compostos de enxofre, não aproveitáveis ...
Ciclização, desamidação e desidratação
• Formação de compostos cíclicos a partir de Aa
essenciais:
▫ Treonina e triptofano...
Racemização
• Transformação de L-Aa em D-Aa, como
também, interconversão enre Aa;
Esquema de formação de novos aminoácidos...
Síntese das alterações de proteínas
termicamente
• 1) Podem envolver perda de elementos e
formação de compostos indesejáve...
Desnaturação das proteínas
Modificação da conformação sem romper as
ligações peptídicas da estrutura primária.
Efeitos da desnaturação
• Redução da solubilidade
• Mudança da capacidade de ligar água
• Aumento da reatividade química, ...
• Sensibilidade a desnaturação depende:
- das ligações que estabilizam a conformação
- agente desnaturante
- Podendo ser r...
Agentes Físicos
• Calor Altera a conformação das proteínas
• Temperatura; velocidade de desnaturação
• Desnaturação das pr...
• Massa molar;mais fácil a desnaturação
• -10°C e -40°C -> desnaturação irreversível;
mais rápido congelamento, menos desn...
Agentes Químicos
• Rompimento ou formação de ligações
• Geralmente processo irreversível
• Oxidação e Redução
• pH extremo...
• Solventes – Alteram a constante dielétrica
(apolares penetram na região hidrofóbica)
• Uréia e Sais de Guanidina - Quand...
Obrigado!
Referências
• DERGAL, S. B. Química de los Alimentos. México, 1990.
• Morr, C. V.; German, B.; Kinsella, J. E.; Regenstein...
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Proteínas no processamento de alimentos

  1. 1. Alterações de proteínas no processamento de alimentos Alunos: Caroline, Giane, Lucas e Taís Universidade Estadual de Ponta Grossa Departamento de Engenharia de Alimentos
  2. 2. Introdução • Proteína: As proteínas são as macromoléculas biológicas constituídas por aminoácidos ligados entre si; • pH: [H+] representa a atividade de H+ em mol/dm3. Estrutura básica de um aminoácido
  3. 3. Propriedades Ácido-Base • Quando em solução aquosa, um aminoácido existe sob a forma de um íon dipolar (zwiteríon, do alemão “íon híbrido”); • Um zwiteríon pode atuar como ácido ou como base (os aminoácidos são anfotéricos).
  4. 4. Aminoácidos polares. Aminoácidos apolares.
  5. 5. Aminoácidos positivos. Aminoácidos negativos.
  6. 6. Aminoácidos aromáticos.
  7. 7. Ponto isoelétrico • O ponto isoelétrico de uma proteína corresponde ao valor de pH em que a molécula se encontre eletricamente neutra, ou seja, quando o número de cargas positivas for igual ao número de cargas negativas.
  8. 8. Meio alcalinoMeio ácido
  9. 9. Tampão?
  10. 10. Curvas de Titulação Curva de titulação da glicina.
  11. 11. Alguns pontos isoelétricos a 25°C Proteína pI Ovoalbumina 4,6 Β-lactoglobulina 5,2 Caseína 4,6 Mioglobina 7,0 Hemoglobina 6,8
  12. 12. Mas por que o ponto isoelétrico é tão importante? • A existência de uma carga positiva ou negativa determina a interação com o meio aquoso, além de estabelecer um estado de repulsão entre as próprias moléculas de proteína, aumentando a interação com o solvente e, conseqüentemente, favorecendo a solubilidade;
  13. 13. • Efeitos biológicos ▫ A proteína fica mais difícil de ser digerida; ▫ Por ex. a caseína fica muito mais resistente à hidrólise enzimática. Influência de condições alcalinas Prolina
  14. 14. • Esta propriedade diz respeito às interações com a água (ambiente aquoso). Proteínas globulares tendem a expor os grupos R hidrofílicos e a interiorizar grupos R hidrofóbicos. Proteínas fibrosas tendem a apresentar R hidrofóbicos expostos, o que torna possível sua função estrutural; • Meio de purificação proteica. Solubilidade protéica
  15. 15. Estrutura Quaternária Fibrosas Globulares
  16. 16. Grupos polares
  17. 17. Ligações com a água ? ?
  18. 18. Fatores que afetam a solubilidade: • pH; • Fatores iônicos; • Solventes; • Temperatura.
  19. 19. pH  pH < pI < pH aumenta a solubilidade da proteína;  pH = pI diminui a solubilidade da proteína tendendo a precipitação. pI pH s o l u b i l i d a d e
  20. 20. Fatores iônicos • Adicionamos pequenas quantidades de sal a uma solução contendo proteínas, as cargas provenientes da dissociação do sal passam a interagir com as moléculas protéicas; • Consequentemente, temos um aumento da solubilidade da proteína no meio aquoso ("salting-in“).
  21. 21. Fatores iônicos • Imagine uma solução aquosa de proteína à qual foi adicionada uma certa quantidade de sal neutro; • As moléculas de água, ocupadas em sua interação com os íons, "abandonam" a estrutura protéica; • Maior interação proteína-proteína, diminuição da solubilidade em meio aquoso e, consequentemente, precipitação da proteína ("salting-out“); • A precipitação de proteínas pela alta concentração de sais é um processo muito importante para a separação de misturas complexas de proteínas.
  22. 22. Solventes • A solubilidade das proteínas em solventes orgânicos é menor do que em água; • A grandeza que mede a capacidade de interação do solvente com o soluto é denominada constante dielétrica; • Numa solução contendo, exclusivamente, água e moléculas protéicas temos: interação água - proteína e interação proteína-proteína; • Água possui grande capacidade de separação das partículas do soluto.
  23. 23. Solventes • Como esse tipo de solvente apresenta valor de constante dielétrica bem inferior à da água, a interação proteína-proteína "vence" o poder de solvatação da água; • Os solventes orgânicos, quando utilizados a temperaturas baixas; • A temperaturas mais elevadas esses solventes podem levar à desnaturação por rompimento das pontes de hidrogênio e estabelecimento de interações apolares.
  24. 24. Temperatura • Proteínas são solúveis numa faixa de 10-45°C, sendo a ótima, 35°C; • Acima de 50°C: desnaturação e rompimento de estruturas; • Congelamento: formação de pontes de hidrogênio, alteração de estrutura tridimensional e precipitação de proteínas.
  25. 25. Classificação das Proteínas • Albuminas: Solúveis em água e coagulam pelo calor ( Ex : Lactoalbumina ); • Globulinas : Pouco/insolúveis em água, coagulam pelo calor e solúveis em soluções salinas diluídas em pH 7,0 (Ex : Lactoglobulina); • Prolaminas : Insolúveis em água/soluções salinas e solúveis em soluções de etanol (Ex : Zeina ); Glutelinas : Insolúveis em água, soluções salinas e etanol e solúveis em soluções ácidas e alcalinas ( Ex : Glutemina); • Escleroproteínas : Estrutura fibrosa e insolúveis nos solventes anteriormente citados (Ex : Colágeno)
  26. 26. Tratamento térmico X Proteínas • Desnaturação protéica; • Exposição e aumento da disponibilidade de aminoácidos escondidos na cadeia; • Inativação enzimáticas e outros compostos indesejáveis; • Dessulfuração; • Oxidação; • Ciclização; • Reação de Maillard; • Desidratação;
  27. 27. Dessulfuração • Cisteína, cistina e metionina; • Diminuição da qualidade nutricional; Sulfetos, dissulfetos e outros, de baixo peso molecular cistina cisteína metionina
  28. 28. Oxidação • Agentes oxidantes como peróxidos, transformam os aminoácidos em outros compostos de enxofre, não aproveitáveis ao organismo: perda de função biológica. triptofano histidina
  29. 29. Ciclização, desamidação e desidratação • Formação de compostos cíclicos a partir de Aa essenciais: ▫ Treonina e triptofano: lactonas e carbolinas; ▫ Ácidos glutâmico e aspártico: iminas; ▫ Glutamina e asparagina: amônia; ▫ Treonina e serina: perda de OH. • Produção de compostos que não são metabolizados e perda de propriedade funcional.
  30. 30. Racemização • Transformação de L-Aa em D-Aa, como também, interconversão enre Aa; Esquema de formação de novos aminoácidos a partir de racemização
  31. 31. Síntese das alterações de proteínas termicamente • 1) Podem envolver perda de elementos e formação de compostos indesejáveis ao alimento; • 2) Formação de compostos que não serão utilizados no organismo, com perda nutricional; • 3)Formação de novos aminoácidos.
  32. 32. Desnaturação das proteínas Modificação da conformação sem romper as ligações peptídicas da estrutura primária.
  33. 33. Efeitos da desnaturação • Redução da solubilidade • Mudança da capacidade de ligar água • Aumento da reatividade química, da viscosidade intrínseca • Aumento do ataque por proteases • Perda da atividade biológica • Dificuldade de cristalização
  34. 34. • Sensibilidade a desnaturação depende: - das ligações que estabilizam a conformação - agente desnaturante - Podendo ser reversível ou irreversível - Cada agente conduz a estados estruturais diferentes.
  35. 35. Agentes Físicos • Calor Altera a conformação das proteínas • Temperatura; velocidade de desnaturação • Desnaturação das proteínas: 10°C; 600 vezes a velocidade da reação. • 50-100°C – vibrações -> rompimento das P.H e interações de Van der Waals -> desnaturação irreversível
  36. 36. • Massa molar;mais fácil a desnaturação • -10°C e -40°C -> desnaturação irreversível; mais rápido congelamento, menos desnaturação • Altas pressões e Cisalhamento, podem causar desnaturação
  37. 37. Agentes Químicos • Rompimento ou formação de ligações • Geralmente processo irreversível • Oxidação e Redução • pH extremo; maior que 10; menor que 3 Causas da desnaturação -Alteração do solvente que rompem as P.H -Alteração das forças iônicas
  38. 38. • Solventes – Alteram a constante dielétrica (apolares penetram na região hidrofóbica) • Uréia e Sais de Guanidina - Quando concentrados, provocam vários graus de desnaturação • Agentes Tensoativos - Desnaturantes poderosos. Rompem as interações hidrofóbicas e desdobram a proteína nativa.
  39. 39. Obrigado!
  40. 40. Referências • DERGAL, S. B. Química de los Alimentos. México, 1990. • Morr, C. V.; German, B.; Kinsella, J. E.; Regenstein, J. E.; Van Buren, J. P.; Kilara, A.; Lewis, B. A.; Mangino, M. E. A collaborative study to develop a standardised food protein solubility procedure. Journal of Food Science, v.50, n.6, p.1715-1718, 1985. • RIBEIRO, Eliana Paula; SERAVALLI; Elisena A.G. Química de Alimentos. 1. ed. São Paulo: Editora Edgard Blünger Ltda, 2004.

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