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ENZIMAS


    CONCEITOS GERAIS
Professora : Adrianne Mendonça
CONCEITO
• As enzimas são proteínas especializadas em
  catalisar reações biológicas, ou seja
  aumentam a velocidade de uma reação
  química sem interferir no processo. Elas
  estão associadas a biomoléculas, devido as
  suas extraordinária especificidade e poder
  catalítico.
CLASSIFICAÇÃO
• 1. Oxidoredutases (reações de oxidação-redução ou transferência
  de elétrons – Desidrogenases e Oxidases)
• 2.Transferases (transferem grupos funcionais como amina, fosfato,
  acil, carboxil – Quinases e Transaminases)
• 3.Hidrolases (reações de hidrólise de ligação covalente - Peptidases)
• 4.Liases (catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de
  moléculas de água, amônia e gás carbônico – Dehidratases e
  Descarboxilases)
• 5.Isomerases (reações de interconversão entre isômeros óticos ou
  geométricos - Epimerases)
• 6.Ligases (catalisam reações de formação de novas moléculas a
  partir da ligação entre duas pré-existentes, sempre às custas de
  energia - Sintetases)
Mudança da conformação da enzima induzida pela ligação com o
substrato. O exemplo mostra a hexoquinase antes (a)e depois (b)
de se ligar ao substrato, a glicose. A molécula da enzima consta de
dois domínios, que se aproximam, encaixando o substrato.
CINÉTICA DA CATÁLISE
           ENZIMÁTICA




      A cinética enzimática é a parte da
  Enzimologia que estuda a velocidade das
reações enzimáticas bem como os fatores que
                a influenciam.
No gráfico podemos observar o efeito da concentração do substrato na taxa de uma
reação catalisada por uma enzima que com o aumento na concentração do substrato, a
taxa de reação torna-se essencialmente independente da concentração do substrato e
aproxima-se assintoticamente a uma taxa constante, onde a enzima é tida como
estando saturada com o substrato.
PONTO DE SATURAÇÃO
•       Todas as enzimas apresentam o efeito da
    saturação, porém variando consideravelmente
    no que diz respeito à concentração requerida
    para produzi-lo.

                     Equação que nos permite demonstrar
         V max[S ]   como a velocidade de uma reação varia
     V =
      0


         Km + [S ]   em função da concentração do substrato.
Enzima                   Substrato     Km (mM)
Catalase                  H2O2                                 25
Hoxoquinase               Glicose                            0,15
                          Frutose                             1,5
Quimiotripsina            N-benzoltirosinamida                 2,5
                          N-formiltirosinamida               12,0
                          N-acetiltirosianamida                 32
                          Gliciltirosinamida                  122
Anidrase carbônica        HCO3-                               9,0
Glutamato desidrogenase   Glutamato                          0,12
                          a-cetoglutarato                      2,0
                          NH4+                                  57
                          NADox                             0,025
                          NADred                            0,018

Aspartato                 Aspartato                           0,9
   amininotransferase     a-cetoglutarato                     0,1
                          Oxalacetato                        0,04
                          Glutamato                           4,0
MECANISMO DA AÇÃO
         ENZIMÁTICA
• a. Enzima como catalisador
• b. Inibição Enzimática
  b.1. Inibição Reversível
  b.1.1. Inibição Reversível Competitiva
  b.1.2. Inibidor Reversível não Competitivo
  c. Inibição Irreversível
  d. Cofatores
a. Enzima como catalisador
• O princípio de catalisador é diminuir a energia
  de ativação. A enzima se liga a uma molécula de
  substrato em uma região específica denominada
  sítio de ligação. Esta região é um encaixe que
  apresenta um lado envolvido por cadeias de
  aminoácidos que ajudam a ligar o substrato, e o
  outro lado desta cadeia age na catálise.
Tanto a enzima quanto o substrato sofrem conformação
para o encaixe. A enzima não aceita simplesmente o
substrato, o substrato é distorcido para conformação exata
do estado de transição, denominado encaixe por indução,
proposto por Koshland (1958).
b. Inibição Enzimática
             b.1. Inibição Reversível




Existem vários modos que estão envolvidos com ligação não
covalente, eles diferenciam quanto ao mecanismo pelo qual diminuem
a atividade enzimática e como eles afetam na cinética da reação.
b.1.1. Inibição Reversível
               Competitiva
• Uma molécula apresenta estrutura semelhante ao
  substrato da enzima que se liga para realizar a
  catálise, ela poderá aceitar esta molécula no seu
  local de ligação, mas não pode levar ao processo
  catalítico, pois ocupando o sítio ativo do
  substrato correto. Portanto o inibidor compete
  pelo mesmo local do substrato.
• O efeito da reação modifica o Km, mas não
  altera a velocidade.
b.1.2. Inibidor Reversível não
         Competitivo
b.1.2. Inibidor Reversível não
              Competitivo
• Ocorre quando um molécula ou íon pode se ligar em
  um segundo local na superfície enzimática (não no sítio
  ativo). Isto pode distorcer a enzima tornando o
  processo catalítico ineficiente.
• O inibidor não competitivo pode ser uma molécula que
  não se assemelha com o substrato, mas apresenta uma
  grande afinidade com a enzima. É o mecanismo inverso
  do inibidor competitivo, porque inibe a ligação do
  complexo ES e não da enzima livre.
• O efeito da reação modifica a velocidade e o Km
  permanece constante.
c. Inibição Irreversível
c. Inibição Irreversível
• Algumas substâncias se ligam covalentemente às
  enzimas deixando-as inativas. Na maioria dos casos a
  substância reage com o grupo funcional no sítio ativo
  bloqueando o local do substrato, deixando a enzima
  catalíticamente inativa.
• Inibidores irreversíveis podem ser extremamente
  seletivos pois são semelhantes ao substrato. São muito
  utilizados como resíduos, os quais apresentam grupos
  de átomos que se configuram semelhantemente ao
  estado de transição que se ligam ao substrato.
d. Cofatores
• Para alguns tipos de processos biológicos, apenas a
  cadeia protéica não é suficiente, por isso a proteína
  requer uma molécula denominada cofator a qual pode
  ser uma pequena molécula orgânica, denominada
  coenzima ou um íon metálico.
• Os cofatores são geralmente estáveis em temperatura
  alta. A catálise ativa enzima-cofator é denominada
  holoenzima, quando o cofator é removido, se mantém a
  proteína, a qual é catabolicamente inativa e é
  denominada apoenzima.
Enzimas

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Enzimas

  • 1. ENZIMAS CONCEITOS GERAIS Professora : Adrianne Mendonça
  • 2. CONCEITO • As enzimas são proteínas especializadas em catalisar reações biológicas, ou seja aumentam a velocidade de uma reação química sem interferir no processo. Elas estão associadas a biomoléculas, devido as suas extraordinária especificidade e poder catalítico.
  • 3. CLASSIFICAÇÃO • 1. Oxidoredutases (reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons – Desidrogenases e Oxidases) • 2.Transferases (transferem grupos funcionais como amina, fosfato, acil, carboxil – Quinases e Transaminases) • 3.Hidrolases (reações de hidrólise de ligação covalente - Peptidases) • 4.Liases (catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico – Dehidratases e Descarboxilases) • 5.Isomerases (reações de interconversão entre isômeros óticos ou geométricos - Epimerases) • 6.Ligases (catalisam reações de formação de novas moléculas a partir da ligação entre duas pré-existentes, sempre às custas de energia - Sintetases)
  • 4. Mudança da conformação da enzima induzida pela ligação com o substrato. O exemplo mostra a hexoquinase antes (a)e depois (b) de se ligar ao substrato, a glicose. A molécula da enzima consta de dois domínios, que se aproximam, encaixando o substrato.
  • 5. CINÉTICA DA CATÁLISE ENZIMÁTICA A cinética enzimática é a parte da Enzimologia que estuda a velocidade das reações enzimáticas bem como os fatores que a influenciam.
  • 6. No gráfico podemos observar o efeito da concentração do substrato na taxa de uma reação catalisada por uma enzima que com o aumento na concentração do substrato, a taxa de reação torna-se essencialmente independente da concentração do substrato e aproxima-se assintoticamente a uma taxa constante, onde a enzima é tida como estando saturada com o substrato.
  • 7. PONTO DE SATURAÇÃO • Todas as enzimas apresentam o efeito da saturação, porém variando consideravelmente no que diz respeito à concentração requerida para produzi-lo. Equação que nos permite demonstrar V max[S ] como a velocidade de uma reação varia V = 0 Km + [S ] em função da concentração do substrato.
  • 8. Enzima Substrato Km (mM) Catalase H2O2 25 Hoxoquinase Glicose 0,15 Frutose 1,5 Quimiotripsina N-benzoltirosinamida 2,5 N-formiltirosinamida 12,0 N-acetiltirosianamida 32 Gliciltirosinamida 122 Anidrase carbônica HCO3- 9,0 Glutamato desidrogenase Glutamato 0,12 a-cetoglutarato 2,0 NH4+ 57 NADox 0,025 NADred 0,018 Aspartato Aspartato 0,9 amininotransferase a-cetoglutarato 0,1 Oxalacetato 0,04 Glutamato 4,0
  • 9. MECANISMO DA AÇÃO ENZIMÁTICA • a. Enzima como catalisador • b. Inibição Enzimática b.1. Inibição Reversível b.1.1. Inibição Reversível Competitiva b.1.2. Inibidor Reversível não Competitivo c. Inibição Irreversível d. Cofatores
  • 10. a. Enzima como catalisador • O princípio de catalisador é diminuir a energia de ativação. A enzima se liga a uma molécula de substrato em uma região específica denominada sítio de ligação. Esta região é um encaixe que apresenta um lado envolvido por cadeias de aminoácidos que ajudam a ligar o substrato, e o outro lado desta cadeia age na catálise.
  • 11. Tanto a enzima quanto o substrato sofrem conformação para o encaixe. A enzima não aceita simplesmente o substrato, o substrato é distorcido para conformação exata do estado de transição, denominado encaixe por indução, proposto por Koshland (1958).
  • 12. b. Inibição Enzimática b.1. Inibição Reversível Existem vários modos que estão envolvidos com ligação não covalente, eles diferenciam quanto ao mecanismo pelo qual diminuem a atividade enzimática e como eles afetam na cinética da reação.
  • 13. b.1.1. Inibição Reversível Competitiva • Uma molécula apresenta estrutura semelhante ao substrato da enzima que se liga para realizar a catálise, ela poderá aceitar esta molécula no seu local de ligação, mas não pode levar ao processo catalítico, pois ocupando o sítio ativo do substrato correto. Portanto o inibidor compete pelo mesmo local do substrato. • O efeito da reação modifica o Km, mas não altera a velocidade.
  • 14. b.1.2. Inibidor Reversível não Competitivo
  • 15. b.1.2. Inibidor Reversível não Competitivo • Ocorre quando um molécula ou íon pode se ligar em um segundo local na superfície enzimática (não no sítio ativo). Isto pode distorcer a enzima tornando o processo catalítico ineficiente. • O inibidor não competitivo pode ser uma molécula que não se assemelha com o substrato, mas apresenta uma grande afinidade com a enzima. É o mecanismo inverso do inibidor competitivo, porque inibe a ligação do complexo ES e não da enzima livre. • O efeito da reação modifica a velocidade e o Km permanece constante.
  • 17. c. Inibição Irreversível • Algumas substâncias se ligam covalentemente às enzimas deixando-as inativas. Na maioria dos casos a substância reage com o grupo funcional no sítio ativo bloqueando o local do substrato, deixando a enzima catalíticamente inativa. • Inibidores irreversíveis podem ser extremamente seletivos pois são semelhantes ao substrato. São muito utilizados como resíduos, os quais apresentam grupos de átomos que se configuram semelhantemente ao estado de transição que se ligam ao substrato.
  • 18. d. Cofatores • Para alguns tipos de processos biológicos, apenas a cadeia protéica não é suficiente, por isso a proteína requer uma molécula denominada cofator a qual pode ser uma pequena molécula orgânica, denominada coenzima ou um íon metálico. • Os cofatores são geralmente estáveis em temperatura alta. A catálise ativa enzima-cofator é denominada holoenzima, quando o cofator é removido, se mantém a proteína, a qual é catabolicamente inativa e é denominada apoenzima.