2. • Catalizador es una sustancia capaz de
acelerar (catalizador positivo) o retardar
(catalizador negativo o inhibidor) una
reacción
• No alteran el balance energético, sino que
permite que se alcance mas rápido o mas
lento el equilibrio
3.
4. Características:
• Permanece en el • Es específico
tiempo • Actúa en pequeñas
• No se consume cantidades
• Se puede volver a
utilizar
5. • Los catalizadores por lo tanto participan en la
catálisis: proceso a través del cual se
incrementa la velocidad de una reacción
química
6. Tipos de catálisis
• Homogénea: El catalizador y el reactivo
están en una misma fase
• Heterogénea: El catalizador y reactivo se
encuentran en distintas fases
7. E.A sin catalizador
E.A con catalizador negativo
Los catalizadores E.A con catalizador positivo
negativos aumentan la
Complej energía de activación Complej
o o
activado activado
Los catalizadores
Energía positivos disminuyen
de activación la energía de activación
Energía
Energía
Energía
E.A de activación
E.A
Productos
Reactivos
∆H<0 ∆H>0
Reactivos
Productos
Transcurso de la reacción Transcurso de la reacción
Reacción exotérmica Reacción endotérmica
8. CATALIZADOR BIOLÓGICO:
ENZIMAS
• Las enzimas son proteínas por lo tanto
están formadas de elementos primarios
• C, H, O, N, P y S.
• Cuya función es disminuir la energía de
activación de una reacción química.
9. Características de las enzimas
• Los enzimas son • No llevan a cabo
catalizadores. reacciones que sean
• Actúan en pequeña energéticamente
cantidad. desfavorables.
• Son altamente • No modifican el
especificas. equilibrio químico.
• Se recuperan al final • Aceleran la
de una reacción. velocidad de
reacción.
10. Acción enzimática
• Se basa en la especificidad enzimática que
puede ser de dos tipos:
Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es
la molécula sobre la que el enzima ejerce su
acción catalítica.
Especificidad de acción. Cada reacción está
catalizada por un enzima específico.
11. • La acción enzimática se caracteriza por la
formación de un complejo que representa el
estado de transición.
• El sustrato se une al enzima a través de
interacciones en un lugar específico , el centro
activo, que es una pequeña porción del enzima,
constituido por una serie de aminoácidos que
interaccionan con el sustrato.
12.
13. • Algunas enzimas actúan con la ayuda de
estructuras no proteicas. En función de su
naturaleza se denominan:
Cofactor: Cuando se trata de iones o moléculas
inorgánicas.
Coenzima: Cuando es una molécula orgánica.
16. Nomenclatura de las enzimas
1.- Nombres particulares : Toman el nombre del
descubridor.
2.- Nombre sistemático: El nombre sistemático de
un enzima consta actualmente de 3 partes: el
sustrato preferente, el tipo de reacción realizado,
terminación “asa”.
3.- Código de la comisión enzimática: Identificado
por un código numérico, encabezado por las
letras EC, seguidas de 4 números separados por
puntos.
17. Modelos de acción de las enzimas
• Hay dos modelos sobre la forma en que
el sustrato se une al centro activo del
enzima:
Modelo llave - cerradura.
Modelo del ajuste inducido.
18. 1.- Modelo llave-cerradura: La estructura del
sustrato y la del centro activo son
complementarias, de la misma forma que una
llave encaja en una cerradura.
19. 2.- Modelo del ajuste inducido: En algunos casos,
el centro activo adopta la conformación idónea
sólo en presencia del sustrato, lo cual
desencadena un cambio conformacional.
20. Desnaturalización de las enzimas
• Es el proceso de perdida de sus funciones
catalíticas.
• Producido por factores:
Temperatura.
pH.
21. 1.- Temperatura.
• En general, los aumentos de tº aceleran las
reacciones: 10ºC de aumento, la Vrx se
duplica. Sin embargo, a partir de cierta tº, se
empiezan a desnaturalizar.
• La tº a la cual la actividad catalítica es máxima
se llama temperatura óptima.
• Por encima de esta tº, el aumento de la Vrx
es contrarrestado por la pérdida de actividad
catalítica y la actividad decrece rápidamente
hasta anularse.
22.
23. 2.- pH
• Como la conformación de las proteínas
depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá
un pH en el cual la conformación será la más
adecuada para la actividad catalítica. Este es el
llamado pH óptimo.
• La mayoría de los enzimas son muy sensibles a
los cambios de pH. ya que pocas décimas por
encima o por debajo del pH óptimo pueden
afectar drásticamente su actividad.