O documento discute os aminoácidos e as proteínas. São descritos os 20 aminoácidos comuns, suas classificações e propriedades como pK e pI. Também são explicadas as estruturas primária, secundária, terciária e quartenária das proteínas, assim como as forças que mantêm cada estrutura. Algumas funções de proteínas como enzimas, proteínas estruturais e de transporte são brevemente descritas.

2. AMINOÁCIDOS

3. • Existem inúmeros tipos de aminoácidos, entretanto
somente 20 são comuns(Básicos, Fundamentais ou
Proteinogênicos):

4. CLASSIFICAÇÃO AA
• Baseada nas propriedades do GRUPO R
• 1) Apolares, alifáticos
• 2) Apolares, aromáticos
• 3) Polares, não-carregados
• 4) Polares, carregados positivamente
• 5) Polares, carregados negativamente

6. Comportamento de ionização
• Os AA’s possuem um comportamento de ionização
caracaterístico,
• Podem comportar como ácido (doador de prótons) ou como base
(receptor de prótons)
Zwitterions – Anfótero – Anfólito – Íon Dipolar

8. pK e pI
• Cada aminoácido possui um Ponto Isoelétrico (pI) e um
pK característico
• pK: medida da tendência de sofrer ionização
• pI: pH em que a carga líquida das moléculas de uma
solução é igual a zero, e é igual ao valor médio entre os
pK’s.

11. OUTRAS FUNÇÕES
• Hormônio:
• Tiroxina
• Neurotransmissores:
• Glicina
• Glutamato
• Dopamina
• PEGAR O ARQUIVO COM MAIS FUNÇÕES

13. Ligação amida-ácida ou LIGAÇÃO
PEPTÍDICA

14. PEPTÍDEOS
• Oligo – até 10 aa’s
• Poli – 10 a 80 aa’s (
• Proteínas – acima de 80 aa’s (ou peso molecular >10.000)
(Peptonas - Proteoses)

15. • A ligação peptídica é rígida por estar em constante
ressonância

16. Peptídeos
• O número e a sequência de AA’s é o que determina sua
função e também sua estruturação
• A função do peptídeo é diretamente relacionado a sua
estrutura
• A sequencia não é fixa, existem polimórfias
• Ampla faixa de ação biológica:
• Vasopressina: 9 resíduos aa’s
• Encefalina: 5 resíduos aa’s
• Insulina: 51 resíduos aa’s
• Glucagon: 29 resíduos aa’s
• Oxitocina: 9 resíduos aa’s

18. Estrutura
• Podem ser simples
• Arranjo de aminoácidos
• Conjugadas
• Arranjo de aminoácidos + Grupo prostético
Proteínas conjugadas Grupo prostético Exemplo
hemoglobina,
Cromoproteínas pigmento
hemocianina e citocromos
Fosfoproteínas ácido fosfórico caseína (leite)
Glicoproteínas carboidrato mucina (muco)
encontradas na
Lipoproteínas lipídio membrana celular e no
vitelo dos ovos
ribonucleoproteínas e
Nucleoproteínas ácido nucléico
desoxirribonucleoproteínas

19. Estruturação
• Conformação: arranjo espacial de um peptídeo
• Proteína Nativa: conformação que permite sua
funcionalidade

20. Forças “Estruturadoras”
• 1) ligação de hidrogênio
• um próton (H+) é compartilhado entre dois átomos eletronegativos
muito próximos
• 2) Interações iônicas (pontes salinas)
• força de atração entre grupos ionizados de carga contrária
• 3) Interações hidrofóbicas
• associação de grupos não polares, que a fazem de modo a excluir
o contato com a água
• 4) Interações de Van der Waals
• quando os átomos estão mais próximos induzir flutuações de
carga, produzindo atrações mútuas à curta distância

22. Estrutura Primaria
• Simples arranjo estável de resíduos de aminoácidos
• Importante pois determina todos os outros níveis
conformacionais

25. Estrutura Secundária
• Refere-se as aspectos de dobramento
tridimensional, resultado do arranjo e interação espacial
de aminoácidos próximos entre si

26. α Hélice
• Os aa’s de uma mesma cadeia
interagem entre si e
proporcionam um enrolamento
ao redor de um eixo
• A principais interações são as
ligações de hidrogênio
(paralelas ao eixo)
• Os radicais se orientam pra fora
• Prolina proibida

27. Folhas β
• Envolvem 2 ou mais segmentos peptídicos
• Os aa’s estão dispostos em zig zag com os R adjacentes
apontando em sentidos opostos
• Ligação H entre o oxigênio carbonílico e o H da amida
peptídica (perpendiculares ao eixo)

28. Folhas β
• Paralelas
• Anti-Paralelas

29. Outras organizações

30. Estrutura Terciária
• O Arranjo espacial é determinada pela interação dos AA’s
distantes entre si
• Determinada pelas cadeias laterais dos aminoácidos

31. Estrutura Terciária
• Pode-se organizar diferentes domínios
• Domínio: regiões conformacionais diferenciadas e
independentes de uma ppt

35. Estrutura Quartenária
• Ligação de diferentes cadeias polipeptídicas
• As subunidades podem trabalhar independentes ou
cooperativamente

37. Uma PPT difere da outra por:
• Pelo número de aminoácidos
• Pelo tipo de aminoácidos
• Pela seqüência dos aminoácidos
• Pelo formato da molécula
• O Tamanho é limitada pelos processos de produção

40. Desnaturação
Perda da estrutura tridimensional suficiente para causar
perda de função
• Fatores que desnaturam
• Salinidade
• pH
• Temperatura
• Solventes orgânicos miscíveis com a água (etanol e acetona)
• Detergentes
• Agitação vigorosa

42. Funções das PPT’s
• Muitas vezes envolvem a ligação reversível com outras
moléculas
• Ligantes
• O local onde o Ligante se liga é chamado de Sítio de
Ligação (ou sítio ativo em enzimas)
• Complementar ao ligante (específico)
• As ppt’s são flexíveis
• Ajustes induzidos (adaptação estrutural que ocorre quando entre a
ppt e o ligante)

44. PPT’s FIBROSAS
• “Linear”
• Contém apenas um único nível de estrutura secundária
• Exercem, em geral, função estrutural
• Insolúveis em água

45. Alfa Queratina
• Proteínas de filamento intermediário (F1)
• Citoqueratinas, Desminsina, Vimetina, Neurofilamentos, Laminas
• Arranjo crescente de agrupamentos de cadeias de Alfa
Hélice

47. Alfa Queratina
• As super hélices são estabilizadas por ligações
DISULFETO

48. Colágeno
• PPT em maior quantidade nos mamíferos
• Tecido conectivos, tendões, matriz óssea, córnea, etc.
• Alfa Hélice para esquerda
• 3 resíduos de AA por seção:
• Gly-X-Pro
• Gly-X-HyPro
• 35% Gly, 11% Ala, 21% Pro e 21 HyPro

49. Colágeno
• Três cadeias de colágenos se anovelam em uma hélice
voltada pra direita (tropocolágeno)

50. Fibroína Seda
• Produzidos por invertebrados
• Folhas Beta Antiparalelas
• Formada principalmente por Gly, Ala e Ser
• Permite alto empacotamento
• Mantidas por interações fracas
• Maior flexibilidade

51. Outras PPT’s estruturais
• Elastina
• Fibrinogênio
• Albumina
• Viscosidade
• Actina e Miosina (ppts contráteis)
• Proporcionam a movimentação muscular
• Histona
• Mantém a estrutura das fitas de DNA

52. PPT’s GLOBULARES
• “Acidentadas”
• Possuem vários tipos de estruturas secundárias
• Função de acordo com a conformação

53. Mioglobina
• Marco nos estudos sobre estruturas de PPT’s
• Armazenar e facilitar a difusão de O nos músculos
• 153 resíduos de AA e um grupo prostético Porfirina ou
Heme
• Abundante em animais aquáticos

54. Mioglobina
• Contém um anel de porfirina ligado a um Fe2 (grupo
heme)
• Alta afinidade com o O2
• O CO2 não se liga por questões estruturais

55. Hemoglobina
• Tetrâmerica e globular
• Duas cadeias A (141 resíduos) e duas B (146 resíduos)
• Muito semelhante a Mioglobina

56. Hemoglobina
• Possui duas conformações R e T
• R mais afinidade a O2
• T mais estável na ausência de O2 (desoxiemoglobina)
• Proteína alostérica
• A ligação do O2 desencadeia (modulador) uma mudança
geral de T para R

57. PPT’s transporte
• Albumina
• Hormonios tiroidiais
• Lipo e lipoderivados
• LDL, HDL
• PPT’s canais

58. PPT’s e membranas

59. Defesa
• Existem os marcadores (anticorpos) e os identificadores
(linfócitos T)
• Peçonhas em geral
• Resultado da alta especificidade das proteínas
• Diversos tipos de proteínas
• MHC I
• MHC II
• CD4, CD8

60. Imunoglobulinas
• Estrutura quaternária formada por
quatro cadeias polipeptidicas
• Duas leves e duas pesadas
• As variações da composição dos
sítios que determinam a ação

61. Reserva
• Glutenina
• Ovoalbumina
• Caseina
• Fosfoproteína encontrada no leite

63. ENZIMAS
• Enzimas são, principalmente*, proteínas com atividade
catalítica, ou seja, aceleram a velocidade de uma
reação, sem no entanto participar dela como reagente ou
produto

64. • Ex: Decomposição do H2O2 (peróxido de hidrogênio)

65. Tipos de enzimas
Nº Classe Tipo de reação catalisada
1 Oxirredutase Transferência de elétrons (íons hidretos ou átomos
de H)
2 Transferase Reações de transferência de grupos
3 Hidrolases Reações de hidrólises (transferência de grupos
funcionais para a água)
4 Liases Adição de grupos às duplas ligações ou formação
de duplas ligações por meio de remoção de
grupos
5 Isomerases Transferência de grupos dentro da mesma
molécula para formar isômeros
6 Ligases Formação de ligações do tipo C─C, C─S, C─O e
C─N por meio de reações de condensação
acopladas à quebra do ATP

66. • 1- Oxidorredutases - reações que
envolvem transferência de elétrons –
reações de óxido-redução
• 2- Transferases - reações que envolvem
transferência de grupamentos funcionais
• 3- Hidrolases - Catalisam reações de
hidrólise de ligação covalente

67. • 4- Liases: Catalisam a quebra de ligações
covalentes e a remoção de moléculas de
água, amônia e gás carbônico
• 5 - Isomerases: Catalisam reações de
interconversão entre isômeros
• 6 - Ligases: Catalisam reações de formação
de novas moléculas a partir da ligação entre
duas já existentes, às custas de energia (ATP)

68. Atividade da enzima
• ∆G: A diferença de energia entre produtos e reagentes
Energia de ativação: Quantidade de energia requerida
para romper a configuração eletrônica estável de
•
• Não depende da Energia de Ativação. os elétrons
qualquer molécula específica para que
possam ser reorganizados.

69. • Enzimas agem diminuindo a energia de ativação, quantidade
de energia necessária para que uma reação ocorra.
• As enzimas afetam somente a Velocidade da reação, não
interferem no Equilíbrio da reação.
• Estado de transição: ponto da reação que possui maior
energia de ativação

71. Sítio ativo é uma porção relativamente pequena da cadeia polipeptídica, uma
fenda que contém cadeias laterais (R) de aminoácidos que criam uma superfície
tridimensional a qual o substrato se liga.

72. • Sítio Ativo é um local altamente específico, isolado das
interferências do meio e das possíveis movimentações
moleculares
• Interação com as cadeias laterais dos aminoácidos
• Ligações covalentes
• Ligações não covalentes fracas formadas automaticamente
(ENERGIA DE LIGAÇÃO)

73. Modelo Chave Fechadura
• O sítio ativo da enzima é totalmente complementar ao
substrato

74. Modelo ajuste induzido
• O Sítio ativo é parcialmente complementar ao substrato e
altera em função da ligação com o substrato.

75. Toda reação para ocorrer, necessita que
uma energia mínima seja fornecida: a
energia de ativação.

76. Reação pelo Modelo “chave-
fechadura”
• A interação entre enzima e substrato seria tão forte, de
modo que o complexo enzima-substrato se tornaria
estável, e o substrato não se transformaria em produto.
Aumentando a energia de ativação.

77. Modelo “ajuste induzido”
A enzima é complementar ao estado
intermediário do substrato. As forças
fracas em conjunto propiciam então a
diminuição da energia de ativação

79. Complicadores
• Algumas enzimas necessita de outros grupos químicos para auxiliar
na catálise
• Podem ser:
• Inorgânicos, chamados simplesmente de co-fator, tais como
Fe+3, Mg+2, Zn+2, etc
• Orgânicos, a qual é chamada de coenzima (FAD, NAD+, Co-A)
• Quando ligados fortemente são considerados grupos prostéticos

80. • Apoenzima: a enzima sem o seu co-fator ou
coenzima, normalmente, nesta situação, a enzima está
inativa.
• Holoenzima é a enzima e seu co-fator e/ou coenzima, a
enzima esta ativa.

81. Co-fatores
Co-enzimas

82. Fatores de influência
• Por terem alta especificidade os fatores influencia de
maneira diferenciada, cada enzima possui um ponto
ótimo de trabalho:
• pH
• Temperatura
• Qtd. de enzima
• Concentração substrato

86. • Em baixas concentrações de substrato a velocidade de reação
é proporcional a concentração de substrato (primeira ordem)
• Em altas concentrações de substrato, a velocidade da reação
é constante e independente da concentração de substrato
(Ordem zero)

87. • Cinética Enzimática: Estuda especialmente velocidade de
reação das enzimas
• As reacções catalisadas por enzimas são saturáveis, e a
sua velocidade de catálise não indica uma resposta linear
face ao aumento de substrato (Cinética de Michaelis–
Menten)

88. • Diferentes enzimas podem ter afinidade
pelo mesmo substrato, entretanto a
afinidade é diferenciada
• Vmax= velocidade máxima – a
concentração de substrato não é limitante
da atividade da enzima
• Constante de Michaelis (Km):
Concentração de substrato na qual a
enzima trabalha com metade da sua
velocidade máxima. Ou seja, concentração
de substrato no qual 50% dos sítios ativos
estão ligados a substrato.

90. Inibição enzimática
• A atividade enzimática pode ser ativada ou
inibida, adequando a produção de acordo com a
necessidade.
• Inibição irreversível: Resulta em inativação da enzima
• Inibição reversível competitiva: O inibidor se liga no
mesmo sitio ativo do substrato comum
• Inibição reversível ñ competitiva: inibidor e substrato
se ligam em locais diferentes.

93. Inibição alostérica
• São normalmente proteínas oligoméricas, possuindo
duas ou mais subunidades proteícas
• Apresentam sítio catalítico (ativo) e sítio(s)
alostérico(s)
• Enzimas que param seu funcionamento em função:
• Do produto da reação
• De compostos provenientes de outras vias
• Do produto final da própria via (feed-back ou retrocontrole)

95. • As enzimas são compostos proteicos, que evoluíram para
diminuir seletivamente as energias de ativação das
reações necessárias para a sobrevivência das células.

97. • As proteínas são formadas pela união de moléculas de aminoácidos
e desempenham diversos papéis no organismo, como função
estrutural, enzimática, imunológica, dentre outras. De acordo com os
seus conhecimentos sobre as proteínas, marque a alternativa errada.
• a) As proteínas podem diferir uma das outras nos seguintes
aspectos: quantidade de aminoácidos na cadeia polipeptídica; tipos
de aminoácidos presentes na cadeia polipeptídica e sequência de
aminoácidos na cadeia polipeptídica;
• b) Os aminoácidos essenciais são aqueles que um organismo não
consegue produzir;
• c) A ligação entre dois aminoácidos vizinhos em uma molécula de
proteína é chamada de ligação peptídica e se estabelece sempre
entre um grupo amina de um aminoácido e o grupo carboxila do outro
aminoácido.
• d) Quase todas as enzimas são proteínas, sendo que muitas são
proteínas simples e outras conjugadas.
• e) No final da reação, a molécula do produto se separa da
enzima, que é descartada pelo organismo.

98. • As proteínas são compostos:
• a) formados por carboidratos e lipídios unidos por pontes
de hidrogênio.
• b) de tamanho muito pequeno(micromoléculas) e que
ocorrem em baixa concentração dentro da célula.
• c) que não fazem parte da constituição química dos
cromossomos.
• d) formados por aminoácidos unidos por ligações
peptídicas.
• e)responsáveis pela transmissão da informação genética

99. • Quanto à atividade de enzimas, assinale o que for
correto.
• 01) Toda enzima é uma proteína conjugada formada por um grupo
prostético (coenzima), mais uma parte protéica (apoenzima) que não
são ativos isoladamente.
• 02) As reações enzimáticas são altamente específicas; uma enzima
normalmente catalisa apenas um tipo de reação química.
• 04) Cada enzima possui um pH ótimo para sua atividade catalítica.
• 08) Quando uma enzima é aquecida acima de determinada
temperatura e sofre desnaturação, torna-se inativa. Colocada
novamente em temperatura ideal, não adquire a configuração
primitiva nem sua capacidade catalítica.
• 16) Todas as reações químicas que ocorrem nos seres vivos são
catalisadas por enzimas

100. • Na molécula de um aminoácido está sempre presente o
elemento carbono, o hidrogênio, o oxigênio e:
• a) o sódio.
• b) o enxofre.
• c) o selênio.
• d) o iodo
• e) o nitrogênio.

101. • (UFMS 2010) As proteínas, formadas pela união de
aminoácidos, são componentes químicos fundamentais na
fisiologia e na estrutura celular dos organismos. Em relação
às proteínas, assinale a(s) proposição(ões)correta(s).
• 1) O colágeno é a proteína menos abundante no corpo
humanoa presentando forma globular como a maioria das
proteínas.
• 2) A ligação peptídica entre dois aminoácidos acontece pela
reação do grupo carboxila de um aminoácido com o
grupo amino de outro aminoácido.
• 4) A ptialina, enzima produzida pelas glândulas salivares, atua
na digestão de proteínas.
• 8) A anemia falciforme, causada por fatores nutricionais, é
atribuída ao rompimento das hemácias em função da
desnaturação da molécula protéica de hemoglobina em
decorrência do aumento da temperatura corporal.
• 16) A insulina, envolvida no metabolismo da glicose, é um
exemplo de hormônio protéico.
• 32) As proteínas caseína e albumina são encontradas no leite
e na clara do ovo, respectivamente.

102. • Segundo pesquisas da UFC, a cada ano 800 toneladas de carne de
cabeça de lagosta não são aproveitadas sendo lançadas ao mar. "0
estudo sobre hidrólise enzimática de desperdício de lagosta", título do
pesquisador Gustavo Vieira, objetiva o uso de material de baixo custo
para enriquecer a alimentação de populações carentes. O processo
consiste na degradação de moléculas orgânicas complexas em simples
por meio de um catalisador e na posterior liofilização. O pó resultante é
de alto teor nutritivo, com baixa umidade e resiste, em bom estado de
conservação, por longos períodos. (Jornal do Brasil - 27/08/94)
Com base nos processos descritos no artigo anterior, assinale a opção
correta.
a) As moléculas orgânicas simples obtidas são glicerídios que são
utilizados pelo organismo com função reguladora.
b) As moléculas orgânicas complexas empregadas são proteínas que,
ao serem digeridas em aminoácidos são utilizadas pelo organismo com
função estrutural.
c) O catalisador do processo é uma enzima capaz de degradar proteínas
em monossacarídeos essenciais à liberação de energia para as
atividades orgânicas.
d) A hidrólise enzimática de moléculas orgânicas complexas é realizada
por catalisador inorgânico em presença de água.
e) O alto teor nutritivo do produto é devido ao fato de as moléculas
orgânicas simples obtidas serem sais minerais indispensáveis ao
desenvolvimento orgânico.

103. • Assinale a alternativa INCORRETA a respeito da molécula dada pela
fórmula geral a seguir
•
• a) É capaz de se ligar a outra molécula do mesmo tipo através de
pontes de hidrogênio.
b) Entra na constituição de enzimas.
c) R representa um radical variável que identifica diferentes tipos
moleculares dessa substância.
d) Os vegetais são capazes de produzir todos os tipos moleculares
dessa substância, necessários à sua sobrevivência.
e) Essas moléculas são unidas umas às outras nos ribossomos.

104. • “ Nos pastos brasileiros é produzida boa parte da carne bovina consumida em
diversos países da Europa, Oriente Médio, África e América Latina. O boi
nacional também chamado de “boi verde”, por ser criado no pasto, tem a
vantagem de não apresentar a doença da vaca louca cuja causa é atribuída às
proteínas animais contidas nas rações fornecidas a bois confinados, por
fazendeiros europeus”. (Rev. Veja – Out/2004)
• Os termos grifados e em negrito, no texto acima, estão corretamente e
respectivamente relacionados nas seqüências:
• Observe as afirmativas e assinale a opção de acordo com as respostas.
• 1. colágeno – eutheria – consumidor primário – aminoácidos.
• 2. tecido muscular – ruminante – consumidor – ligações peptídicas.
• 3. músculos – mamífero – produtor – ligações glicosídicas.
• 4. sarcoplasma – artiodactyla – consumidor primário – radicais ácidos e
amina.
• A) Quando as alternativas 1, 2 e 3 estiverem corretas
• B) Quando as alternativas 1 e 3 estiverem corretas
• C) Quando as alternativas 2 e 4 estiverem corretas
• D) Quando somente a alternativa 4 estiver correta
• E) Quando todas as alternativas estiverem corretas

105. • A desnaturação de uma enzima implica a perda de sua
forma espacial. Em relação ao descrito podemos fazer
todas as afirmativas, EXCETO:
• A)uma enzima desnaturada não é capaz de acelerar a
velocidade de uma reação.
• B)ao ser desnaturada uma proteína perde sua estrutura
primária.
• C)o calor excessivo pode desnaturar uma proteína.
• D)ao perder a sua forma espacial uma proteína perde a
sua especificidade.
• E)durante o processo de catalisação a enzima não se
altera durante a reação.

106. • As proteínas desempenham importantes funções nos
• seres vivos: suporte, proteção, catálise, transporte, defesa,
• entre outras. Apresenta informações CORRETAS sobre as
• proteínas:
• a) São formadas a partir de uma grande diversidade de
• aminoácidos
• b) Resultam de ligações de natureza iônica entre
• aminoácidos, denominadas ligações peptídicas
• c) Suas estruturas secundárias são formadas a partir de
• ligações entre átomos de hidrogênio presentes na própria
• molécula, chamadas pontes de hidrogênio
• d) O fenômeno da desnaturação não interfere em suas
• estruturas secundárias e terciárias
• e) As ligações peptídicas são formadas por reação de
• hidrólise entre aminoácidos.

107. • (UFF-RJ) A transformação do leite em coalhada se deve:
•
• a) à desnaturação espontânea das proteínas do leite.
• b) à acidificação progressiva pelo envelhecimento da
lactose.
• c) ao desdobramento das proteínas pela ação de
microorganismos.
• d) à coagulação enzimática da lactose e das proteínas.
• e) à coagulação das proteínas (desnaturação) pelo ácido
produzido na fermentação da lactose.

108. • (EFOA-MG) . Num polipeptídio que possui 84 ligações
peptídicas, os respectivos números de: Aminoácidos e de
Grupamento(s) Aminoterminal e Grupamento(s) Ácido-
terminal são:
•
• a) 84, 1, 1
• b) 85, 1, 1
• c) 85, 84, 84.
• d) 84, 85, 85
• e) 1, 85, 85

109. • A ligação peptídica encontrada nas proteínas origina-se
da reação entre o grupo NH2 e o grupo:
• a) OH
• b) CHO
• c) NH2
• d) COOH
• e) CO

110. • Um estudante recebeu um quebra-cabeça que contém peças
numeradas de 1 a 6, representando partes de moléculas. Para
montar a estrutura de uma unidade fundamental de uma
proteína, ele deverá juntar três peças do jogo na seguinte
sequência:
•
• a) 1, 5 e 3
• b) 1, 5 e 6
• c) 4, 2 e 3
• d) 4, 2 e 6