Metabolismo y enzimas

Introducción
Reacción metabólica
Cualquier reacción que tenga lugar entre las
biomoléculas presentes en un organismo
Metabolismo
Conjunto de procesos químicos que se producen en
la célula catalizados por enzimas y que tienen como
objetivo la obtención de materiales y energía para
sustentar las diferentes funciones vitales.

Es el conjunto de reacciones
químicas que se realizan en el
interior de las células.
Las reacciones metabólicas
están encadenadas, de forma que
el producto de una reacción es el
sustrato o metabolito de la
siguiente.
Cada uno de los conjuntos de
reacciones encadenadas que
constituyen el metabolismo se
denomina vía o ruta metabólica.
Las rutas metabólicas pueden ser:
lineales, ramificadas y cíclicas.
Metabolismo

Introducción
El metabolismo puede ser de dos tipos:
o Anabolismo
Tiene como finalidad obtener sustancias orgánicas complejas
a partir de sustancias más simples con y un gasto de energía. Son
reacciones de síntesis.
o Catabolismo
Conjunto de procesos por los que las moléculas complejas son
degradas a moléculas más simples. Son reacciones degenerativas
y generan energía.

Anabolismo y catabolismo
Las rutas metabólicas que consumen energía para llevar a cabo la síntesis de
biomoléculas orgánicas complejas a partir de moléculas más simples reciben el nombre
de anabolismo o vías de biosíntesis.
Las rutas metabólicas que rompen y degradan biomoléculas orgánicas para la obtención
de energía útil para las actividades celulares, constituyen el catabolismo o vías de
degradación.
Introducción

Introducción
• Por la forma de obtener los materiales
o Autótrofos
Utilizan como fuente de materia sustancias inorgánicas para sintetizar sus
compuestos orgánicos, Vegetales verdes y muchas bacterias,
o Heterótrofos
Utilizan como fuente de materia sustancias orgánicas para fabricar moléculas
orgánicas. Animales, hongos y muchas bacterias.
• Por la forma de obtener la energía
o Fotosintéticos
• Utilizan la luz como fuente de energía. Vegetales verdes y muchas bacterias
o Quimiosintéticos
• Obtienen la energía de reacciones químicas. Muchas bacterias

Desde el punto de vista de su
metabolismo los organismos se
clasifican en función del origen de la
energía y de la fuente de carbono que
utilizan.
Los organismos que utilizan como
fuente de carbono el CO2 se
denominan autótrofos. Aquellos que
emplean como fuente de carbono
biomoléculas orgánicas se
denominan heterótrofos.
Según la fuente que les suministra
energía se clasifican en fotótrofos (la
luz) o quimiótrofos (reacciones
químicas).
Introducción

AUTÓTROFA (fotótrofa)
Esquema comparativo del metabolismo autótrofo y heterótrofo
HETERÓTROFA (quimiótrofa)
Introducción

Características de las
reacciones metabólicas
• Las reacciones metabólicas actúan secuencialmente.
• Son comunes en la mayoría de los organismos.
• Existen rutas convergentes y divergentes.
• Las reacciones metabólicas pueden clasificarse en dos
grupos: catabólicas y anabólicas.
• Todas las reacciones metabólicas son catalizadas por
enzimas.

• Participan en los procesos metabólicos como
coenzimas.
• El calor, los cambios de pH, el oxígeno del aire o la luz
provocan su destrucción.
• Los animales no son capaces de sintetizaras por lo que
necesitan obtenerlas de los alimentos vegetales. Hay
dos grupos distintos, según su solubilidad:
o Las vitaminas liposolubles son lipídicas y, por ello, son insolubles en agua. Se
acumulan en el hígado y otros lugares con tejido adiposo. Son la A, D, E y K.
o Las vitaminas hidrosolubles, por el contrario, son solubles en agua y no se
acumulan en los tejidos grasos. Son la C y las del complejo vitamínico B.
VITAMINAS

Son un conjunto de moléculas esenciales, en pequeñas cantidades, para el
organismo humano (y para otros organismos), que intervienen en numerosas
funciones celulares específicas y que no pueden ser sintetizadas por ningún
proceso metabólico de nuestro cuerpo.
Las vitaminas, por tanto, han de formar parte de nuestra dieta.
Las vitaminas se clasifican en dos grupos: hidrosolubles y liposolubles
La función de las vitaminas hidrosolubles consiste en formar parte de las
coenzimas, o bien son sustancias precursoras de coenzimas.
VITAMINAS

•Vit = Vida; Amin = Nitrogenado
•Compuestos orgánicos de
naturaleza, estructura y
composición variada.
•Esenciales: No las podemos
sintetizar y son imprescindibles.
•Se necesitan en pequeñas
cantidades.
•Debemos obtenerlas a partir de la
dieta: vegetales, bacterias y hongos
si la sintetizan.
•No son nutrientes energéticos.
A
D
VITAMINAS

•La podemos ingerir como
provitamina y después en hígado,
piel... se transforman en vitamina.
•Nuestra flora intestinal nos la puede
suministrar.
•Son sustancias lábiles que se alteran
fácilmente por pH, temperatura...
Producen trastornos por:
•Avitaminosis.- si hay carencia total de
una o varias vitaminas,
•Hipovitaminosis.- si hay carencia
parcial de vitaminas,
•Hipervitaminosis: Sólo las liposolubles
β- Caroteno
B3

Las vitaminas son sustancias
orgánicas, de naturaleza y
composición variada
No aportan energía, ya que
no se utilizan como
combustible, pero sin ellas el
organismo no es capaz de
aprovechar los elementos
constructivos y energéticos
suministrados por la
alimentación
Son sustancias lábiles (se
alteran con facilidad con los
cambios de Tª, luz,…)
Coenzimas
La ingestión de cantidades
extras de vitaminas no eleva
la capacidad física, salvo en
el caso de existir un déficit
vitamínico (debido, por
ejemplo, a un régimen de
comidas desequilibrado y a
la fatiga)
Las vitaminas deben ser
aportadas a través de la
alimentación, puesto que el
cuerpo humano no puede
sintetizarlas.
VITAMINAS

LIPOSOLUBLES
 Vitamina A (Retinol)
 Vitamina D (Calciferol)
 Vitamina E (Tocoferol)
 Vitamina K (Antihemorrágica)
HIDROSOLUBLES
 VITAMINA C. Ácido Ascórbico.
Antiescorbútica.
 VITAMINA B1. Tiamina. Antiberibérica.
 VITAMINA B2. Riboflavina.
 VITAMINA B3. Niacina. Ácido Nicotínico.
Vitamina PP. Antipelagrosa.
 VITAMINA B5. Ácido Pantoténico.
Vitamina W.
 VITAMINA B6. Piridoxina.
 VITAMINA B8. Biotina. Vitamina H.
 VITAMINA B9. Ácido Fólico.
 VITAMINA B12. Cobalamina.
VITAMINAS

Vitaminas liposolubles
• Vitamina A
oRetinol o Antixeroftálmica.
oprovitamina A, en forma de
carotenos
18/01/2017
Red CIB: Comunicación e Integración Biomédica
http://www.uacj.mx/ICB/RedCIB/Paginas/default.asp
x

Acción fisiológica (función):
-Es antioxidante, ya que elimina radicales libres y protege al
ADN de su acción mutágena y frena el envejecimiento
celular.
-Protege y mantiene los tejidos epiteliales (piel, mucosas,..)
Vitamina A

•Vitamina D
•Calciferol o Antirraquítica
oSirve para la absorción de nutrientes como el calcio y las proteínas.

•Calciferol o antirraquítica.
•Es un esteroide con cuatro formas
moleculares, las más importantes D2
y D3
•Fuentes: Provitaminas vegetales:
ergosterol o por el colesterol y los
baños de sol. También en alimentos:
leche, huevos, pescados azules
Vitamina D

Acción fisiológica (función):
-Regula la absorción intestinal de calcio (Ca) y fósforo (P); la concentración de éstos
bioelementos en la sangre, y por tanto, la estabilidad y formación ósea.
Déficit (alteraciones carenciales):
-En niños, las perturbaciones en la osificación de los huesos producen deformaciones
en los mismos (Raquitismo) y en adultos, reblandecimiento óseo (Osteomalacia).
Exceso:
-Trastornos digestivos (vómitos, diarreas,..) y calcificaciones en el riñón, hígado,
corazón, etc…
Vitamina D

•Vitamina E
• Tocoferol o restauradora de la fertilidad
oEsta vitamina participa en la formación de glóbulos rojos, músculos y otros
tejidos. Se necesita para la formación de las células sexuales masculinas y
en la antiesterilización.
oTiene como función principal participar como antioxidante,
http://www.uacj.mx/ICB/RedCIB/Paginas/default.aspx

• Se encuentra en todas las membranas celulares.
• Actúa como antioxidante al reaccionar con radicales libres
y se consigue menor toxicidad
• Fuentes: Aceites, margarinas, granos integrales.
• Deficiencia: Ataxia, Anemia
• Toxicidad: Vértigo, visión borrosa
Vitamina E

VITAMINA K
 Antihemorrágica o filoquinona.
 Participa en diferentes reacciones en el metabolismo, como coenzima, y también forma
parte de una proteína muy importante llamada protombina que es la proteína que
participa en la coagulación de la sangre.
Tipos y fuente
 K1 : vegetales de hoja verde (espinacas, coles, lechuga, tomate,..)
 K2 :derivados de pescados.
 K3 : flora bacteriana intestinal.

Vitaminas Hidrosolubles
•VITAMINA C
•Ácido Ascórbico o vitamina
Antiescorbútica
oEsta vitamina es necesaria para
producir colágeno que es una
proteína necesaria para la
cicatrización de heridas. Es
importante en el crecimiento y
reparación de las encías, vasos,
huesos y dientes,

• Ac. Ascórbico
• Monosacárido
• Fuentes: Frutas y verduras.
• Función: Antioxidante y síntesis de colágeno.
• Deficiencia: Escorbuto
Hemorragias perifoliculares Pelo
sacacorcho
Vitamina C

Vitaminas Hidrosolubles
El denominado complejo vitamínico B incluye los
siguientes compuestos:
 Tiamina (B1)
 Riboflavina (B2)
 Äcido Pantoténico (B3)
 Äcido nicotínico (B5)
 Piridoxina (B6),
 Biotina (B7), y
 Cobalamina (B12)

Vitamina B1
Tiamina, Aneurina O
Antiberibérica
 Actúa como coenzima
 Desempeñan un papel
fundamental en el
metabolismo de los glúcidos y
lípidos

• Tiamina
• Base nitrogenada
• Fuentes: Carnes, legumbres.
• Función: Transferencia carbonilos
• Deficiencia: Beriberi, debilidad muscular
Vitamina B1

Vitamina B2
 Riboflavina
 Actúa como coenzima
http://www.uacj.mx/ICB/RedCIB/Paginas/default.aspx

• Riboflavina
• Fuentes: Carnes, Lácteos, Granos integrales.
• Función: Procesos de oxido-reducción: FAD
• Deficiencia: Queilosis, Glositis, Dermatitis
Vitamina B2

Vitamina B3
 Vitamina PP o nicotinamida.
 Actua como coenzima
 Interviene en el metabolismo
de los hidratos de carbono, las
grasas y las proteínas

• Nicotidamina
• Fuentes: Carnes, Huevos, Granos integrales.
• Función: Procesos de oxido-reducción: NAD
• Deficiencia: Pelagra: Dermat, Diarrea y Demencia
Vitamina B3

Vitamina B5
 Ácido Pantoténico o vitamina
W
 Se encuentra en una gran
cantidad y variedad de
alimentos (pantothen en griego
significa "en todas partes").
 Forma parte de la Coenzima
A.
x

Vitamina B6
 Piridoxina.
 Actúa en la utilización de
grasas del cuerpo y en la
formación de glóbulos rojos.
 Es básica para la formación
de niacina (vitamina B3),
ayuda a absorber la vitamina
B12, a producir el ácido
clorhídrico del estómago e
interviene en el metabolismo
del magnesio
18/01/2017

VITAMINA B8
 Vitamina H o Biotina
 Es una coenzima que participa
en la transferencia de grupos
carboxilo (-COOH), interviene
en las reacciones que
producen energía y en el
metabolismo de los ácidos
grasos.

•Vitamina B12
oCianocobalamina.
oEsta vitamina Interviene en la
síntesis de ADN, ARN.

• Falsas vitaminas.
o Son sustancias con una acción similar a la de las vitaminas, pero con la
diferencia de que el organismo las sintetiza por sí mismo. Entre ellas están:
o Inositol.
o Colina.
o Ácido fólico.

Inositol:
 Forma parte del complejo B y
está íntimamente unido a la
colina y la biotina.
 Forma parte de los tejidos de
todos los seres vivos: en los
animales formando parte de
los fosfolípidos.
Colina:
 También se le puede
considerar un componente del
grupo B.
 Actúa al mismo tiempo con el
inositol en la formación de
lecitina, que tiene importantes
funciones en el sistema
lipídico.
 La colina se sintetiza en el
intestino delgado por medio de
la interacción de la vitamina
B12 y el ácido fólico con el
aminoácido metionina

• Cobalamina
• Estructura muy compleja
• Fuentes: Carnes, Hígado, Huevos.
• Función: Metabolismo de ac. grasos y aa.
• Deficiencia: Anemia megaloblástica
Vitamina B12

Ácido Fólico:
 Se le llama ácido fólico por
encontrarse principalmente en
las hojas de los vegetales
 Junto con la vitamina B12
participa en la síntesis del ADN
 Es imprescindible en los
procesos de división y
multiplicación celular, por este
motivo las necesidades
aumentan durante el embarazo
 Produce en los niños
detenimiento en su
crecimiento y disminución
en la resistencia de
enfermedades.
 En adultos, provoca
anemia, irritabilidad,
insomnio, pérdida de
memoria, disminución de
las defensas, mala
absorción de los
nutrimentos debido a un
desgaste del intestino

Enzimas
• Son los catalizadores biológicos de las reacciones
metabólicas.
• Todas las enzimas son proteínas.
• Se desnaturalizan por el calor y los cambios de pH.
• Tienen un alto grado de especificidad.
• Las necesidades enzimáticas son muy bajas pues no se
consumen en las reacciones.
• En el caso más común existe, además de la cadena
polipeptídica, otra molécula distinta:
o La parte proteica es la apoenzima. Se une al sustrato.
o La parte no proteica es la coenzima o un catión metálico (cofactor). Lleva a
cabo la catálisis.

Enzimas
• Definición
Las enzimas son generalmente proteínas o asociaciones
de proteínas y otras moléculas orgánicas que actúan
catalizando los procesos químicos que de dan en los seres
vivos.
• ¿Qué es catalizar?
o Acelerar la velocidad de reacción
o Disminuir la energía de activación necesaria
Las enzimas modifican la constante de equilibrio y se
recuperan intactas al final del proceso. Debido a esto se
necesitan en pequeñísimas cantidades.

Son proteínas globulares que actúan como catalizadores,
aumentando la velocidad de aquellas reacciones que son
energéticamente posibles.
Permiten las reacciones en las condiciones de temperatura,
presión y pH propios del medio intracelular, reduciendo la
energía de activación necesaria para que se produzca la
reacción.
Las enzimas no experimentan cambios estructurales al final del
proceso químico que catalizan.
ENZIMAS

Las enzimas son proteínas, con alguna excepción: por ejemplo hay
algunas moléculas de RNA –que se denominan ribozimas– con función
catalítica.
Muchas enzimas son proteínas simples. En otros casos, la enzima es
una proteína conjugada y la parte no polipeptídica es esencial para su
función.
Se denomina holoenzima a una enzima conjugada en su totalidad, es
decir, al complejo entre la parte polipeptídica (apoenzima) y el cofactor.
Los cofactores pueden ser iones metálicos o moléculas orgánicas, en
cuyo caso se denominan coenzimas.
ENZIMAS

Estructura de un enzima
Enzimas
estrictamente
proteicos
Holoenzimas = fracción proteica (apoenzima) + fracción no proteica (cofactor)
Cofactor inorgánico
(Mg 2+, Zn 2+…)
Cofactor orgánico
(COENZIMA): ATP,
NADP+, FAD, CoA,
vitaminas…

Propiedades de las
enzimas
• Mismas que las proteínas
• Desnaturalizan (pH, Tº, concentraciones salinas)
• Alto grado de especificidad. Sustrato y Reacción
• Sobre un determinado tipo de sustrato. Especificidad absoluta
• Con respecto a un grupo funcional. Esterasas
• Especificidad de reacción
Para cada tipo de reacción química existe una enzima diferente
• Catalizadores
• No se consumen
• Necesidades bajas
• Cantidades mínimas pueden transformar grandes cantidades de
sustrato
• Es necesaria una renovación

Gran efectividad
La mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas son entre 103 y 1010 veces
más rápidas que si se produjeran sin catalizador.
Localización
Una parte sustancial de las enzimas de una célula se localizan en orgánulos
específicos. La compartimentación permite un ambiente favorable para cada tipo de
reacción metabólica y favorece el encadenamiento de las vías metabólicas.
Propiedades de las
enzimas

Energía libre
Se define como energía libre y se representa con el símbolo DG, la
energía que está contenida en las sustancias que reaccionan.
La variación de energía libre que se produce en una reacción se
representa como DG y puede ser negativa, ∆G < 0, en las reacciones
exergónicas (desprenden energía libre) o positiva, ∆G > 0, en las
reacciones endergónicas (requieren un aporte de energía).

Analogía que muestra el concepto de reacción acoplada.
Reacción NO acoplada
Reacción acoplada

Transferencia de energía
Hay dos formas básicas de transferencia de energía en los procesos metabólicos.
1. Mediante la transferencia de electrones, en las reacciones redox. A veces hay también
transferencia de átomos de hidrógeno, ya que esto supone también transferencia de
electrones.
2. Mediante la transferencia de grupos fosfato.
ATP + H2O ADP + Pi + Energía
Reacción redox con transferencia
de átomos de hidrógeno

En todas las células es necesario un mecanismo de almacenamiento de energía libre.
En la reacción de combustión de la glucosa hasta dióxido de carbono y agua, con la
participación del oxígeno molecular, la cantidad de energía libre disponible para la célula es
de 686 kcal/mol:
C6H12O6 + 6O2 6CO2 + 6H2O + 686 kcal/mol
Parte de esta energía se utiliza en la síntesis de moléculas de adenosín trifosfato o ATP a
partir de ácido fosfórico y de otro compuesto químico similar, el ADP o adenosín difosfato,
según la reacción química:
ADP + H3PO4 + 7,3 kcal/mol ATP + H2O
Esta reacción es endergónica y en consecuencia,
solamente se puede producir si está acoplada a
alguna reacción exergónica.
La reacción inversa, en cambio, es un proceso
exergónico:
ATP + H2O ADP + H3PO4 + 7,3 kcal/mol

El ATP y las reacciones de fosforilación y de desfosforilación expuestas actúan como
mecanismos de almacenamiento y transporte de energía libre en los procesos metabólicos de
todas las células, es decir, como monedas de intercambio energético que permiten todas
las funciones celulares.
A pesar de su carácter universal, el ATP no es la única
biomolécula “de intercambio energético”. El mismo ADP
puede ceder energía a través de la siguiente reacción de
desfosforilación:
ADP + H2O AMP + H3PO4 + 7,3 kcal/mol
También el adenosín monofosfato o AMP puede
hidrolizarse o desfosforilarse y formar un nucleósido, la
adenosina, a través de una reacción exergónica:
AMP + H2O Adenosina + H3PO4 + 3,4 kcal/mol

Entre los diferentes tipos de reacciones metabólicas destacan, por su importante papel en los
mecanismos de transferencia de energía, las reacciones redox.
La mayoría de las enzimas oxidorreductasas utilizan como coenzima el NAD+ o dinucleótido
de nicotinamida y de adenina, presente en cantidades relativamente importantes en el
citoplasma de las células.
Cuando un sustrato reducido es oxidado, el NAD+ se reduce según la ecuación siguiente:
NAD+ + 2H+ + 2e– NADH + H+
Esta reacción solamente representa una parte del proceso redox; siempre hay un metabolito
que cede los electrones para que otro compuesto, la coenzima, en este caso el nucleótido,
los capte.

1º Se forman nuevas sustancias -los productos- a partir de los reactivos o
metabolitos.
2º Durante la reacción hay un intercambio de energía entre los reactivos y el
medio que los rodea.
3º Las reacciones metabólicas suceden en un medio acuoso.
4º Las reacciones metabólicas están encadenadas y la mayoría están
acopladas, de manera que la energía liberada en una de las reacciones,
que llamamos exergónica, es captada por otra reacción –endergónica–
que requiere energía.
5º Cada reacción metabólica tiene su catalizador o enzima. Las enzimas son
sustancias que aceleran las reacciones químicas disminuyendo la energía
de activación de la reacción.
6º Desde una perspectiva energética en toda reacción química es necesaria
la aportación de una energía inicial o de activación para que se inicie la
reacción, independientemente de que la reacción sea espontánea y vaya
acompañada de una liberación de energía (reacción exergónica) o se trate
de una reacción que se realiza con absorción de energía (reacción
endergónica).
Resumen

Mecanismo de reacción
enzimática
Una reacción química implica la rotura de enlaces entre los átomos de los
reactivos y la formación de nuevos enlaces, lo que origina productos.
Este proceso no se lleva a cabo directamente, sino a través de un estado
intermedio, denominado estado de transición o complejo activado

La energía de activación es la energía que hay que comunicar a los
reactivos para alcanzar el estado de transición

¿Cómo crees que podemos
aumentar la velocidad de esta
reacción?

De dos formas:
AUMENTANDO LA TEMPERATURA
AÑADIENDO UN CATALIZADOR

Catalizadores
Estado inicial
Estado final
Estado de transición
Energía libre de activación
de la reacción sin catalizador
Energía libre de activación
de la reacción catalizada
Variación global
de energía libre
en la reacción
Avance de la reacción
Energíalibre
La energía de activación es la energía que hay que comunicar a los
reactivos para alcanzar el estado de transición
Observa que se disminuye la
energía de activación aumenta la
velocidad de la reacción

Gráfica de la energía de activación
De igual forma, para acelerar una reacción química
se pueden calentar los reactivos o añadir un catalizador, es
decir, una sustancia que disminuya la energía
de activación necesaria para llegar al estado de transición.
Para lanzar en poco
tiempo muchos objetos
por la ventana se puede
aumentar el número
de trabajadores o rebajar
el dintel de la ventana.

LOS ENZIMAS SON BIOCATALIZADORES DE LAS
REACCIONES QUÍMICAS.
¿QUÉ LES CARACTERIZA?
1. Disminuyen la EA, acelerando la velocidad de la reacción
2. No modifican el estado de equilibrio de una reacción.
3. Se recuperan al final de la reacción.
4. Actúan en cantidades muy pequeñas.
5. Presentan elevado peso molecular
6. Son proteínas globulares (solubles en agua), excepto ribozimas
(tipo de ARN con capacidad catalítica)
7. Son específicas para cada sustrato
8. Sufren desnaturalización

Enzima - Catalizador
• Tanto la enzima como el catalizador
aceleran la velocidad de una reacción
química.
• Una enzima puede transformar 1000
moléculas de sustrato/ segundo
• Las enzimas tienen 3 propiedades que los
catalizadores NO tienen
o Especificidad por el sustrato
o Se inactivan por desnaturación
o Pueden ser reguladas

Las etapas de reacción
enzimática
La acción catalizadora de las enzimas consiste en rebajar la energía de
activación para llegar fácilmente al estado de transición y permitir que la
reacción se lleve a cabo. La reacción catalizada se lleva a cabo en tres etapas:
1. El sustrato se une a la apoenzima, en el centro activo, formando el
complejo enzima-sustrato. Esta unión se explica según la teoría del ajuste
inducido. Es una etapa reversible y la más lenta.
2. Formado el complejo enzima-sustrato, la coenzima lleva a cabo la reacción
y se obtiene el producto final. Esta etapa es rápida e irreversible.
3. El producto se libera del centro activo y la apoenzima queda libre para
volver a unirse a nuevas moléculas de sustrato. La coenzima puede
liberarse intacta o liberarse quedando modificada

La unión E y S se
produce a través del
centro activo o
catalítico
Los enzimas inducen modificaciones a los
sustratos a los que se unen, ya sea por
ruptura, formación o redistribución de sus
enlaces o introducción o pérdida de algún
grupo funcional
Es en el centro activo donde se
produce la reacción catalizada

Se conocen más de 2.000 enzimas diferentes,
capaces de realizar una reacción química
específica. Pero no hay ninguna célula que
contenga todas las enzimas conocidas, sino que
diferentes de células contienen diferentes tipos
de enzimas.

Las etapas de reacción
enzimática
1. Se forma un complejo: Enzima-coenzima-substrato
2. Los restos de los aa que configuran el centro activo catalizan
el proceso. Para ello debilitan los enlaces necesarios para
que la reacción química se lleva a cabo a baja temperatura y
no se necesite una elevada energía de activación.
3. Los productos de la reacción de separan del centro activo y
la enzima se recupera intacta para nuevas catálisis.
4. Las coenzimas colaboran en el proceso; bien aportando
energía (ATP), electrones (NADH/NADPH) o en otras
funciones relacionadas con la catálisis enzimática.

Centro activo
Las enzimas tienen una concavidad llamada centro activo o centro catalítico.
Está formado por unos determinados segmentos de la cadena de aminoácidos de la enzima
(E) que determinan una superficie tridimensional complementaria a la molécula del reactivo o
sustrato (S).
El centro activo se une al sustrato mediante interacciones débiles: iónicas, hidrofóbicas o por
puentes de hidrógeno, formándose así el complejo enzima-sustrato (ES).
E + S ES E + P
Esta unión cambia el sustrato y el complejo enzima-sustrato (ES) se transforma en el
complejo enzima-producto (EP). A continuación se separan la enzima y el producto (P).
+
HN OO –
HO
Sustrato
Enzima
Elsustratoseunealcentroactivodelaenzimamediante
enlaces débiles: puentes dehidrógeno einteracciones
electrostáticas,hidrofóbicas y de van de W aals.
enzimática

Centro activo
Entre el centro activo y el sustrato debe existir una complementaridad estérica, es
decir, que si el sustrato es voluminoso, el centro activo suele ser una cavidad con
suficiente capacidad.
En un principio se pensó que el sustrato encajaría en el centro activo como una llave
encaja en la cerradura, pero en la actualidad se prefiere admitir la hipótesis de
Koshland, según la cual el centro activo, que posee de antemano una cierta
complementariedad con el sustrato, se adapta totalmente a él después de un primer
contacto.
La hipótesis de Koshland, se conoce como ajuste inducido, y tiene en cuenta la
flexibilidad conformacional de las proteínas.
Modelo de la llave y la cerradura
Modelo de ajuste inducido de
Koshland
enzimática

• Complementariedad geométrica
• Complementariedad de cargas, uniones
iónicas
• Modelos:
 Encaje inducido
 Llave – cerradura.
 Estado de transición
La unión del sustrato es
muy específica

Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)
Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecífica,
de la misma manera que una llave se ajusta a su cerradura.
Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy se considera insuficiente al
no explicar algunos fenómenos de la inhibición enzimática
Modelo de llave-cerradura. Cada enzima (cerradura) solo puede unirse (abrirse) con su sustrato (llave)

Modelo de Ajuste Inducido (Koshland)
Tanto la enzima como el substrato sufren una
alteración en su estructura por el hecho físico de
la unión.
Está mucho más de acuerdo con todos los datos
experimentales conocidos hasta el momento.

Estabilización del Estado de Transición
Según lo cual, el Centro Activo enzimático es en
realidad
complementario no al substrato o al producto, sino al
estado de transición entre ambos.

Una enzima puede unir dos sustratos en su sitio
activo

El resultado de la unión enzima (E) y sustrato
(S) es que el sustrato se transforma en otra
molécula llamada producto (P)

El centro activo
E + S complejo ES E + P
En el centro activo, además de existir unos aminoácidos de unión
encargados de reconocer el sustrato para la formación del complejo ES,
existen otros (aminoácidos catalíticos) encargados de la auténtica
fase catalítica, es decir, de la conversión del S en P.
El centro activo tiene, por tanto, dos funciones: unir el sustrato (o
sustratos) y transformarlo químicamente para dar los productos. Ambas
funciones están caracterizadas por una gran especificidad.
Complejo enzima-sustrato Complejo enzima-producto
EnzimaProducto
glucosa
f ructosa
Sustrato
(sacarosa)
Enzima
(sacarasa)
agua
enzimática

Centro activo
En las holoenzimas, el cofactor interviene algunas veces en la unión del sustrato,
pero fundamentalmente lo hace en la fase catalítica.
enzimática

Cinética enzimática
• Al aumentar la concentración de sustrato, también aumenta la
velocidad de la reacción. Sucede mientras quedan enzimas libres.
• Llega un momento en que, aunque la concentración de sustrato
sigue aumentando, la velocidad no varía. Se alcanza una velocidad
máxima que no es posible superar. Ocurre cuando no quedan
enzimas libres.
• La constante denominada de Michaelis-Menten o KM se define
como la concentración de sustrato para la cual la reacción alcanza
la velocidad semimáxima (mitad de la velocidad máxima). es
característica de cada enzima y cuanto menor sea su valor, mayor
afinidad tendrá la enzima por el sustrato, ya que se alcanza antes la
velocidad semimáxima.

Las enzimas no se consumen durante las reacciones
metabólicas. Este hecho permite que dichas reacciones
sean eficaces y sus velocidades altas aunque la
concentración de la enzima sea mucho menor que la del
sustrato.
A diferencia de lo que ocurre con los catalizadores no
biológicos las enzimas presentan saturación por el
sustrato: la velocidad de una reacción enzimática no
crece linealmente con la concentración de sustrato sino
que tiende asintóticamente a un límite denominado
velocidad máxima.
La velocidad máxima se alcanza cuando prácticamente
toda enzima está en forma ES.
A la [S] que corresponde a una velocidad = Vmax/2 se le
llama Km.
La Km es una medida de la afinidad de la enzima por
el sustrato:
• una Km baja indica gran afinidad.
• una Km alta, supone poca afinidad.

Velocidaddereacción
Concentración del sustrato [S]
Vmáx
½ Vmáx
KM
KM: Parámetro característico de cada enzima
Hace referencia a la afinidad de un enzima
por su sustrato. Un valor KM bajo
significa que consigue alta eficacia
catalítica aún a bajas concentraciones de sustrato

Baja
concentración de
sustrato
ALTA
concentración de
sustrato
SATURACION

Relación entre Km y Vmax
Michaelis y Menten
Concentración de Sustrato [S]
Velocidaddelareacción(v)
Km
Vmax
Vmax/2
La Km es la concentración de sustrato donde
se obtiene la mitad de la Vmax

Concentración de Sustrato [S]
Velocidaddelareacción(v)
Km
Vmax
Vmax/2
A mayor Km, menor es la afinidad de la enzima por el sustrato
A menor Km mayor es la afinidad de la enzima por el sustrato

Representación directa
s
0 20 40 60 80 100
v
0
20
40
60
80
100
Km
Vmax
v
V s
K s
mx
m



Factores que influyen en
la velocidad de reacción

v
[s]
Efecto de la concentración de substrato
.
.
.
. . . . .

Temperatura
La actividad enzimática depende de la temperatura. En general, todas las constantes cinéticas
aumentan con la temperatura, por lo que las reacciones químicas suelen acelerarse al
aumentar ésta.
En las reacciones enzimáticas se da también este efecto, pero con una particularidad: puesto
que la estabilidad térmica de las proteínas es limitada, si la temperatura aumenta por encima
de un determinado valor, la velocidad comienza a disminuir. Esto se debe a la
desnaturalización térmica de la enzima.
Las enzimas tienen una temperatura óptima, aquélla en que se da el máximo de actividad.
Factores que influyen en la
velocidad de reacción

pH
La actividad enzimática también depende del pH. Normalmente, aunque hay excepciones,
la actividad varía siguiendo una curva acampanada, lo que se traduce también en que la
enzima tenga un pH óptimo de actuación.
Aunque ese pH óptimo suele estar entre 5 y 8, en algunos casos se aparta bastante de
esos valores.

pH óptimo pH
Temperatura ºC
Temperatura óptima
Efecto de la
temperatura
Cada enzima
tiene una
temperatura
óptima
Efecto del pH
El pH óptimo es diferente para
las distintas enzimas de un
organismo
Aumento de la
velocidad
Desnaturación
por calor

Mecanismos para aumentar la
eficacia enzimática
• Compartimentación celular. Las enzimas implicadas en algunos procesos
metabólicos importantes se localizan juntas en estructuras membranosas
(orgánulos celulares) del citoplasma celular, donde se encuentran en mayor
concentración que si estuvieran dispersas por el citoplasma.
• Reacciones en cascada. Si el producto de una reacción enzimática actúa
como enzima de otra reacción, cuyo producto, a su vez, es la enzima de
una nueva reacción, y así sucesivamente, la eficacia es mayor, ya que el
número de moléculas obtenidas aumenta en cada paso de forma
considerable.

Mecanismos para aumentar la
eficacia enzimática
• Complejos multienzimáticos. La agrupación de las enzimas que llevan a
cabo reacciones consecutivas de una ruta metabólica en un complejo único
permite realizar el proceso completo con gran rapidez, ya que nada más
obtener un producto, este puede actuar como el sustrato de una reacción
nueva al estar en contacto con la enzima correspondiente.
• Existencia de isozimas. En ocasiones, aparecen moléculas enzimáticas
(isozimas) que, aun teniendo la misma acción catalítica, poseen KM
diferentes, lo que hace que su velocidad sea distinta.

Regulación de la
actividad enzimática
Solamente permanecen activas las enzimas precisas en cada
momento, evitando de este modo la fabricación innecesaria de
productos, cuya acumulación, además, podría tener efectos
negativos.
Activación enzimática
• La presencia de activadores permite que ciertas enzimas que se
mantenían inactivas lleven a cabo su acción, La unión del
activador permite la unión del sustrato al centro activo de la
enzima.
• Pueden actuar como activadores diversas moléculas orgánicas
y algunos cationes, como Mg 2+ o Ca 2+.
• La activación por el sustrato es muy preciso. La enzima
permanece inactiva hasta que aparece el sustrato; es decir, si no
hay sustrato, no es necesaria la actividad de la enzima
correspondiente, pero si lo hay, se produce la activación para que
ese sustrato lleve a cabo la reacción, es decir, el sustrato activa
su propia metabolización.

Un inhibidor enzimático es una sustancia que
disminuye la velocidad de la reacción catalizada por la
enzima y en casos extremos puede llegar a anularla.
Los inhibidores pueden ser:
• irreversibles, cuando se unen fuertemente a la
enzima, en la mayoría de los casos mediante un
enlace covalente.
• reversibles, cuando se unen de modo no covalente
a la enzima.
Hay dos tipos principales de inhibidores reversibles:
Los inhibidores competitivos se unen al mismo
centro activo de la enzima por tener un parecido
estructural con el sustrato.
Los inhibidores no competitivos se unen a la
enzima de modo que o impiden la unión del sustrato, o
por diversos motivos dificultan la etapa catalítica de
obtención de P a partir del complejo ES.
Reacción sin inhibidor
Inhibición enzimática

Inhibidores: sustancias(ión, molécula orgánica,
producto final) que disminuyen, e incluso
anulan, la velocidad de la reacción catalítica.
Pueden ser perjudiciales o beneficiosos
(penicilina, inhibidor de las enzimas de la pared
bacteriana, AZT inhibidor de la transcriptasa
inversa)
En caso de que el inhibidor sea el producto final
se habla de inhibición feed-back o
retroinhibición

• Los inhibidores enzimáticos son sustancias que
disminuyen o anulan la actividad de una enzima. Esta,
previamente activa, disminuye su velocidad o incluso
deja de actuar cuando aparece un inhibidor. Puede ser
algún ion o también alguna molécula orgánica y, muy
frecuentemente, el producto final de la reacción. La
inhibición puede ser irreversible o reversible. Según el
lugar de unión a la enzima se diferencian dos tipos de
inhibición reversible:
o Competitiva.
o No competitiva.

• Inhibidor = veneno metabólico
• Se une covalentemente a la enzima
• Producen inactivación permanente de la actividad
enzimática
• Se interfiere con el normal desarrollo de una
reacción o vía metabólica
• Ejemplos:p-cloromercuribenzoato, yodoacetato,
diisopropilfluorfosfato
Inhibición enzimática.
Inhibidores irreversibles

IRREVERSIBLE o
VENENOS
El inhibidor se une
irreversiblemente a
determinados grupos del
centro activo y anulan su
capacidad catalítica. Ejemplo
los insecticidas
organofosforados son
inhibidores de la
enzimaacetilcolinesterasa
Inhibidor Centro activo

(a) El inhibidor se fija al centro activo de la enzima libre,
impidiendo la fijación del substrato: Inhibición
Competitiva
(b) El inhibidor se fija a la enzima independientemente de que
lo haga o no el substrato; el inhibidor, por tanto, no impide la
fijación del substrato a la enzima, pero sí impide la acción
catalítica: Inhibición No Competitiva
(c) El inhibidor se fija únicamente al complejo enzima-
substrato una vez formado, impidiendo la acción catalítica;
este tipo se conoce como Inhibición Anticompetitiva
Inhibición enzimática.
Inhibidores reversibles

REVERSIBLE
COMPETITIVAIRREVERSIBLE NO
COMPETITIVA
El inhibidor es una molécula
con una conformación
espacial parecida al sustrato,
por lo que compite por
alojarse en el centro activo,
impidiendo la unión del
sustrato
El inhibidor se une a una
región distinta del centro
activo y provoca un cambio
en la conformación del
enzima que da lugar a una
disminución de su actividad

Inhibición competitiva
• Compiten con el sustrato por el sitio activo de la enzima
• Análogos metabólicos
• Se une solo a la enzima libre
• V máx no se altera y K M cambia
• Sulfamidas (tratamiento infección bacteriana)compiten
con el ácido p-aminobenzoico en la ruta de síntesis de
vitamina B9 (ácido fólico)

Km
Sin
inhibidor
Km
con
inhibidor
Sin inhibidor
Con inhibidor
El inhibidor competitivo aumenta
la Km

Inhibición no competitiva
• Se une a un lugar diferente del sitio activo de la
enzima
• La unión modifica la estructura de la enzima
• Se une a la enzima libre y también al complejo
enzima-sustrato
• Por acción del inhibidor disminuye la Vm pero el
valor de Km no se altera

El inhibidor NO competitivo se une a la enzima en un sitio diferente del sitio
activo
Inhibición no competitiva

Inhibición competitiva Inhibición no competitiva
Lineweaver-Burk

Alosterismo
Constituye un sistema de regulación enzimática sumamente
preciso.
Las enzimas alostéricas:
• Están formadas por varias subunidades y poseen varios
centros de regulación. Estructura cuaternaria.
• Adoptan dos conformaciones distintas, llamadas estado R
(en la que la afinidad por el sustrato es alta) y estado T (en la
que dicha afinidad es baja).
• Existe un efecto cooperativo entre las subunidades, de modo
que la activación o la inhibición de una de ellas provoca el
mismo efecto en todas las demás
• Su cinética es diferente a la del resto de las enzimas.

En las rutas metabólicas hay una enzima,
generalmente la que cataliza la primera
reacción, que controla la velocidad de toda la
ruta.
Estas enzimas reguladoras son capaces de
aumentar o disminuir su actividad catalítica en
respuesta a determinadas sustancias
moduladoras. Gracias a esto, las
necesidades de las células se atienden
continuamente. En este grupo se incluyen las
enzimas alostéricas.
Las enzimas alostéricas (alos = otros, stereo =
sitio, espacio) además del centro activo (o de
los centros activos) poseen uno o más sitios
alostéricos, que son específicos, a los que se
unen las moléculas de los moduladores.
Estos moduladores pueden ser activadores o
inhibidores de la actividad enzimática.
Enzimas alostéricas
Alosterismo

Con frecuencia, los activadores de las enzimas alostéricas son moléculas del sustrato de la
enzima y los inhibidores moléculas del producto final de la ruta bioquímica. Por supuesto hay
también otras moléculas moduladoras.
Hay enzimas alostéricas que sólo pueden ser activadas, otras que sólo admiten la inhibición
y otras que son susceptibles de ambos tipos de modulación.
Regulación por el producto final. Un caso de inhibición enzimática.
Alosterismo

Reacción con un sustrato
Reacción con dos
sustratos a la vez
Reacción con dos sustratos sucesivos
S + E → ES → E + P
A + B + E → ABE → CDE → C + D + E
A + E → AE → C + E’// B + E’→ D + E
Centro activo Sustrato
Enzima
Complejo
activado
Producto A Producto B
Enzima +
Productos
Enzima +
Sustrato
Sustrato A Sustrato B
Enzima
Complejo
activado
Producto C Producto D
Enzima + Producto
Producto D
Producto C
Sustrato B
Enzima
Sustrato A

• Hay enzimas que conservan la denominación inicial, como las enzimas digestivas
tripsina y pepsina.
• En numerosos casos de nombre de las enzimas consta del sufijo -asa precedido del
nombre del reactivo o sustrato de la reacción, como, por ejemplo, ureasa o sacarasa,
• En otros casos se nombran en función del tipo de reacción, como las hidrolasas que
llevan a cabo reacciones de hidrólisis.
• Actualmente se nombran con el nombre del sustrato (o sustratos) al que se le añade
el de la acción química realizada, como por ej. lactato deshidrogenasa.
Nomenclatura

EC 2.7.1.1
Número Enzyme Commission:
Enzyme
Comission
Grupo Subgrupo
Nombre común (sustrato+”asa”): Hexokinasa
ATP: hexosa fosfotransferasa
Nombre sistemático:
Donador Aceptor
Grupo transferido
Tipo de reacción catalizada
Grupos químicos
Enzimas
Nomenclatura

EC 1.x  Oxidorreductasas
EC 2.x  Transferasas
EC 3.x  Hidrolasas
EC 4.x  Liasas
EC 5.x  Isomerasas
EC 6.x  Ligasas
Clasificación de enzimas por Grupos
Nomenclatura

Grupo 1: Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de oxidorreducción, en que átomos de oxigeno ó hidrogeno son
trasladados entre moléculas:
En las reacciones redox, siempre tienen que estar presentes a la vez el aceptor y
el dador electrónico.
AH2 + B A + BH2
Ared + Box Aox + Bred
Nomenclatura

A-X + B A + B-X
Grupo 2: Transferasas
Catalizan reacciones de transferencia de átomos ó grupo de átomos
entre moléculas:
Dador: Aceptor Grupo transferido - transferasa
ATP: D-Hexosa Fosfotransferasa
Nombre común: hexokinasa
Nomenclatura

Grupo 3: Hidrolasas
Catalizan reacciones de hidrólisis y también su reverso. Son las más comunes en
el dominio de la tecnología enzimática:
A-B + H2O A-OH + H-B
No se suelen utilizar nombres sistemáticos en las
hidrolasas. Muchas de ellas conservan el nombre
Primitivo. Ejemplo: Quimosina
Nomenclatura

Clasificación de las hidrolasas:
3.1.-.- Esterasas (carboxilesterasas, fosfoesterasas, sulfoesterasas)
3.2.-.- Glicosidasas
3.3.-.- Éter hidrolasas
3.4.-.- Péptido hidrolasas
3.5.-.- Acil anhídrido hidrolasas etc.
Grupo 3: Hidrolasas
Aplicaciones: Lipasas → Síntesis de tensioactivos
Proteasas → Fabrico de quesos
Glicosidasas → Clarificación de jugos; liberación de aromas en los
vinos; aplicaciones textiles
Nomenclatura

Grupo 4: Liasas
Adicionan moléculas sencillas (H2O, CO2, etc) a compuestos que tienen
dobles enlaces
A=B + X-Y AX + BY
Nomenclatura

Grupo 5: Isomerasas
Catalizan reacciones de isomerización moleculares
A B
Ejemplo:
Glucosa isomerasa (EC 5.3.1.5)
Nomenclatura

Grupo 6: Ligasas
Catalizan la unión de dos grupos químicos a expensas
de la hidrólisis de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.).
A + B + ATP A-B + ADP + Pi
Nomenclatura

La mayoría de las enzimas se inactivan a
temperaturas entre 50 – 60 ºC, excepto las de
las bacterias termófilas, capaces de resistir
temperaturas próximas a 100 ºC

ORGANISMOS
TERMÓFILOS
• Son organismos que viven a altas tº y realizan
sus reacciones enzimáticas a estas altas tº
• Ejemplos son los que viven en las aguas
termales
• Es tema de investigación el aislamiento de las
enzimas de estos organismos para desarrollar
procesos industriales en condiciones más
extremas

Actividades
Enzimas
1. Al medir a una determinada Tª y pH la actividad de una reacción enzimática
nos encontramos que durante la A, esta actividad vale 250micromoles/min
mg proteína, mientras que durante la situación B vale el doble midiéndola a la
misma Tª y PH. Explique las posibles razones que han podido ocasionar este
cambio y justifique la respuesta.
En esta reacción ha habido un cambio en la concentración de sustrato en la
concentración de coenzimas debido a la acción de un catalizador.
2. Describa el proceso de catálisis enzimática
Es el proceso por el que se aumenta o disminuye la velocidad de las
reacciones químicas sin producirse ningún cambio durante el proceso. Las
enzimas que hacen que aumenten la velocidad se llaman, catalizadores
positivos, y la que hacen que la disminuyan se llaman, catalizadores
negativos.

Actividades
3. Explique cuál es la función de las enzimas y qué se entiende por apoenzima, coenzima y centro
activo
-Su función es aumentar o disminuir las reacciones metabólicas.
-Apoenzima, es la que da a la enzima su especificidad y determina la velocidad de la reacción
catalítica.
-Coenzima, enzima cuyas propiedades o funciones van dirigidas a fabricar energía siendo, a la vez,
un buen protector cardiovascular.
-Centro activo, es la localización sobre la superficie de la enzima donde se une el sustrato y donde
tiene lugar la reacción química catalizada por la enzima. Se produce una interacción muy precisa del
sustrato en el centro activo estabilizada por numerosas interacciones débiles
4. A la vista de la gráfica, conteste a las siguientes cuestiones:
a. Explique qué representa la gráfica. Indique los valores aproximados de pH para los cuales dos
enzimas tienen la misma velocidad de reacción. Para valores de la misma acidez,¿cuál es el enzima
con mayor actividad catalítica?
-La gráfica representa el efecto del pH sobre la actividad enzimática.
-La pepsina/papaina entre 5 y 5.5, la pepsina/fosfatasa entre 5.5 y 6, y la fosfota/papaina 6 y 6.5.
-La enzima que tiene mayor actividad catalítica es la pepsina, porque tiene un pH óptimo.
b. Si el pH de la sangre fuera 7.5, indique qué enzimas podrían presentar la actividad catalítica en el
plasma sanguíneo. Explique el comportamiento de cada enzima en función del pH
La fosfata y la papaina podrían presentar la actividad catalítica en el plasma sanguíneo.

Actividades
5. A la vista de la gráfica, conteste:
a. Explique qué representa esta gráfica.¿Por qué la velocidad de la reacción aumenta al
principio de la curva al aumentar la concentración de sustrato?
La concentración de sustrato altera la velocidad de reacción, porque la velocidad en ese
momento es directamente proporcional a la concentración.
b.¿Por qué la velocidad permanece prácticamente constante a partir de una
determinada concentración de sustrato?¿Qué ocurrirá si se aumenta la concentración
de enzimas?
-En la zona de sustrato la velocidad es dependiente de la concentración de enzima.
-La velocidad aumentaría proporcionalmente a lo largo de toda la curva.
6. Al hacer un análisis de la composición química del núcleo se ha detectado la
presencia de enzimas, aunque en él no existan ribosomas. Da una explicación razonada
de este hecho. ¿Para qué son necesarias estas enzimas? Razone la respuesta.
Porquen llegan al núcleo, ya que han sido sintetizadas por los ribosomas en el
citoplasma y esto es para que se haga la síntesis del ADN y ARN.

Actividades
7. La difteria está producida por la acción de la toxina
Corynebacterium difteriae. La toxina impide la acción de la
traslocasa, enzima que favorece el movimiento del ARN
mensajero en el ribosoma. El efecto de esta toxina puede
matar a la célula. Explique razonadamente este hecho.
Esta toxina mata a la célula porque impide el movimiento
del ARNm en el ribosoma, este no se sintetiza, y por eso la
información genética no se copia, y la célula se muere ya
que no tiene esa información para hace sus funciones

Actividades
8. Enumere tres factores que influyan en la actividad enzimática. Explique
detalladamente el efecto de dos de ellos.
-Temperatura: las enzimas tiene un valor de temperatura óptimo en el cual la velocidad
de reacción es máxima. Si el valor es menor al óptimo, la enzima disminuye su
actividad, si es superior (50 – 60° C), aumentan los choques entre moléculas y la
inestabilidad en los enlaces, produciéndose la desnaturalización de la molécula e
inactivación irreversible.
-pH: las enzimas tienen un valor de pH óptimo (generalmente neutro) en el cual la
velocidad de reacción es máxima. Si el valor se aleja del óptimo, la enzima verá
modificada su carga eléctrica al aceptar (medio básico) o donar protones (medio ácido),
lo que producirá un cambio en la estructura de los aminoácidos y por tanto, se
inactivará la enzima.
-Concentración el sustrato: si a pH y la temperatura constantes, aumenta la
concentración del sustrato, aumenta la velocidad de reacción hasta un punto en el cual
todas las enzimas se encuentran ocupadas y el sistema ha saturado.
9. En una reacción química en la que la sustancia A se transforma en B, se liberan 10
Kcal./mol de sustrato.¿Cuánta energía se liberaría si la reacción estuviese catalizada por
un enzima? Razone la respuesta
Se liberaría la misma porque la enzima sólo afecta a la velocidad de la reacción.

Actividades
•
10. En un ensayo enzimático se produjo accidentalmente una elevación brusca de la
Tª y se detuvo la actividad enzimática. Al bajar la temperatura se recuperó la
actividad enzimática. Explique razonadamente este hecho
La elevación de la temperatura desnaturaliza la enzima. La bajada de la temperatura
permite la renaturalización y se recuperar la actividad enzimática.
11. Al investigar el efecto de la Tª sobre la velocidad de una reacción enzimática se
obtuvo la siguiente tabla:
Tª(ºC) | 10 | 15 | 20 | 25 | 30 | 35 | 40 | 45 | 50 | 55 | 60
Vel(mg producto/s)| 0.5 | 0.9 | 1.4 | 2.0 | 2.7 | 3.3| 3.7 | 3.6 | 2.3| 0.9| 0
Proponga una explicación razonada de los resultados registrados en la misma
A la vez que aumenta la temperatura del enzima, aumenta la velocidad de la
reacción, pero hasta una cierta temperatura, ya que después pasada esa
temperatura empieza a desnaturalizarse.

Actividades
•
12. Defina : enzima, centro activo, coenzima, inhibidor y energía de
activación.
-Coenzima, enzima cuyas propiedades o funciones van dirigidas a fabricar
energía siendo, a la vez, un buen protector cardiovascular.
-Centro activo,es la localización sobre la superficie de la enzima donde se
une el sustrato y donde tiene lugar la reacción química catalizada por la
enzima. Se produce una interacción muy precisa del sustrato en el centro
activo estabilizada por numerosas interacciones débiles.
-Enzimas son catalizadores biológicos que aumentan la velocidad de
reacción.
-Inhibidor, compuestos o agentes que se combinan con una enzima de
manera tal que evita la combinación sustrato-enzima normal y la reacción
catalítica.

Actividades
13. Explique razonadamente cómo afectan la Tª, el pH, y la concentración de
sustrato a la actividad de las enzimas. Describa dos tipos de inhibición
enzimática
-Temperatura: las enzimas tiene un valor de temperatura óptimo en el cual la
velocidad de reacción es máxima. Si el valor es menor al óptimo, la enzima
disminuye su actividad, si es superior (50 – 60° C), aumentan los choques
entre moléculas y la inestabilidad en los enlaces, produciéndose la
desnaturalización de la molécula e inactivación irreversible.
-pH: las enzimas tienen un valor de pH óptimo (generalmente neutro) en el
cual la velocidad de reacción es máxima. Si el valor se aleja del óptimo, la
enzima verá modificada su carga eléctrica al aceptar (medio básico) o donar
protones (medio ácido), lo que producirá un cambio en la estructura de los
aminoácidos y por tanto, se inactivará la enzima.
-Concentración el sustrato: si a pH y la temperatura constantes, aumenta la
concentración del sustrato, aumenta la velocidad de reacción hasta un punto
en el cual todas las enzimas se encuentran ocupadas y el sistema ha
saturado.

Actividades
14. El colágeno es una proteína de aspecto blanquecino que
forma parte de las estructuras resistentes como los
tendones. Al hervir el colágeno se obtiene gelatina que es
una sustancia muy blanda. Explique razonadamente la
causa de este cambio.
Porque es una proteína y si se le aumenta la proteína la
temperatura demasiado se rompen los puentes de
hidrógenos, y la proteína cambia de forma y esto hace un
cambio de función, haciéndose que se vuelve blanda.

Actividades
15. La polifenoloxidasa es una enzima capaz de oxidar los
polifenoles en presencia de oxígeno y así es responsable
del pardeamiento (oscurecimiento) que sufren los frutos,
como la manzana a los pocos minutos de haberlos cortado.
Este pardeamiento se puede evitar reduciendo el acceso del
enzima sustrato, en este caso el oxígeno, o añadiendo
compuestos ácidos, o calentando durante cinco minutos en
agua hirviendo. Explique razonadamente por qué se
produce el pardeamiento en estos tres casos.
Si se reduce el acceso del sustrato la velocidad a la que
actúa el enzima se ve reducida. La bajada de pH por la
adición de ácidos provoca la desnaturalización del enzima,
al igual que ocurre cuando se somete a altas temperaturas.

Actividades
• Enlace
• Enlace
• Enlace

Metabolismo y enzimas

Recomendados

Recomendados

Mais conteúdo relacionado

Mais procurados

Mais procurados (20)

Semelhante a Metabolismo y enzimas

Semelhante a Metabolismo y enzimas (20)

Mais de Miriam Valle

Mais de Miriam Valle (20)

Último

Último (20)

Metabolismo y enzimas