para la digestion del humano

3. L α - serina (izquierdo)
FORMACION DE ENLACE PEPTÍDICO
mediante síntesis por deshidratación

4. LOS 20 AMINOÁCIDOS ESTÁNDAR DE LAS PROTEÍNAS.
Los grupos amino y carboxilo ionizados, como se presentan a pH 7,0

5. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS ESTÁNDAR
(aa. Esenciales: Lis, Trp, Phe, Met, Thr, Leu, Ile, Val,/ Arg, His/Tyr ,Cys, Gly, Ser).

6. PROTEÍNAS
• Las proteínas mantienen la estructura y función de los organismos vivos, son
imprescindibles para el crecimiento del organismo e indispensables para la vida
• Se clasifican en proteínas simples (holoproteidos), que por hidrólisis dan solo
aminoácidos o sus derivados y proteínas conjugadas (heteroproteidos); porque
además de aa presentan por un grupo prostético (glucoproteínas, lipoproteínas,
nucleoproteínas, metaloproteínas.
• Función:
1. Estructural. función más importante de una proteína (Ej: colágeno, contráctil:
actina y miosina)
2. Inmunológica (anticuerpos: IgG, IgM, IgD, IgA, IgE),
3. Catalítica (enzimas: lactasa, pepsina, NADH deshidrogenasa, citocromos),
4. Transporte (Ej. Albúmina, hemoglobina).
5. Hormonal (EJ: insulina y glucagón)
6. Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (tampón químico),
7. Transducción de señales (Ej: rodopsina).
8. Protectora (Ej: trombina y fibrinógeno)
9. Toxina (Ej.: veneno de vívora, enterotoxina de E. coli)

7. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

8. EJEMPLOS DE ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS
INSULINA

9. ESTRUCTURAS TRIDIMENCIONALES DE TRES PROTEÍNAS: Citocromo C, Lisozima y
Ribonucleasa.
• La proteína se desnaturaliza cuando pierde sus diversos niveles de organización
estructural, debido a la ruptura de los enlaces; como enlaces de hidrógeno, enlaces
iónicos y de las interacciones hidrofóbicas, etc., sin cambio en la estructura primaria;
pero en algunos casos pueden recuperar su conformación original. (renaturalización)
• la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un
tejido y un organismo; y se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados
los genes que las codifican.
• la proteómica identifica el complemento entero de proteínas elaboradas por una célula
en diversas condiciones.

10. • Son proteínas especializadas en la actividad catalítica, algunas están formadas solo
por aminoácidos otras presentan algún componente de naturaleza no proteica.
• La parte proteica se denomina apoenzima y la parte no proteica se denomina
coenzima. Una proteína funcional se denomina Holoenzima.
• Características:
- Su síntesis depende de la regulación de la expresión génica.
- Pueden alcanzar velocidades de reacción de 107 hasta 1014 veces mayor.
- Las condiciones de reacción; son más suaves, temperatura, presión, pH neutro.
- Mayor especificidad de reacción . Capacidad de regulación
- Disminuyen la energía de activación (ΔG‡) de una reacción, de forma que aceleran
sustancialmente la tasa de reacción.
- No alteran el balance energético de las reacciones.
- Su mecanismo de acción consiste en la formación de un complejo entre la enzima y el
sustrato. El sustrato se une a la enzima por medio del sitio activo.
- Algunas enzimas presentan diferentes sitios activos, a estas de denominan enzimas
alostéricas.

12. CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS
La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular ha desarrollado una
nomenclatura para identificar a las enzimas basada en los denominados Números EC.
“(EC), Enzyme Commission numbers” son un esquema de clasificación, basado en las
reacciones químicas que catalizan:
• EC1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. Precisan la
colaboración de las coenzimas de oxidorreducción (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o
ceden los electrones correspondientes. Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.
• EC2 Transferasas: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas
moléculas) a otras sustancias receptoras. etc. Ejemplos: transaminasas, quinasas.
• EC3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de
monómeros a partir de polímeros. Actúan en la digestión de los alimentos
Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.
• EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para
formar un doble enlace o añadirse a un doble enlace.descarboxilasas, liasas.
• EC5 Isomerasas: actúan sobre determinadas moléculas obteniendo o cambiando de
ellas sus isómeros funcionales o de posición, Ejemplo: epimerasas (mutasa).
• EC6 Ligasas: catalizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes"
mediante el acoplamiento a moléculas de alto valor energético como el ATP. Ejemplos:
sintetasas, carboxilasas.

14. COFACTORES
Los cofactores pueden ser un ión metálico. Enzimas que requieren de cofactores:
- Zn++: La deshidrogenasa alcohólica, la anhidrasa carbónica y la carboxipeptidasa.
- Mn2+ o Mg2+ : arginasa, fosfotransferas fosfohidrolasas.
- Fe2+, Fe3+: citocromos catalasa peroxidasa y ferrodoxina.
- Cu2+: Tirosinasa y citocromo oxidasa.
- K+ Y Mg2+: Piruvato quinasa.
- NA+, K+,Y Mg2+: ATPasa.

15. FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

16. CINÉTICA ENZIMATICA
• la cinética de las reacciones catalizadas por enzimas muestra un rasgo
característico que no se observa en las reacciones no enzimáticas: ( Figura 14.4).
• Cuando se mide la velocidad inicial de una reacción catalizada
enzimáticamente se observa que para concentraciones de sustrato bajas la
velocidad de reacción es proporcional a dicha concentración. A medida que la
concentración de sustrato aumenta la velocidad de reacción deja de ser
proporcional a ésta.
• Con un aumento posterior la velocidad de reacción llega a ser totalmente
independiente de la concentración del sustrato y se aproxima asintóticamente
a un valor máximo que es característico de cada enzima y que se conoce
como velocidad máxima. Se dice entonces que el enzima se halla saturado
por el sustrato.
• La concentración de sustrato a la cual la reacción alcanza la mitad de su
velocidad máxima se conoce con el nombre de KM (constante de Michaelis-
Menten). KM es un valor característico de cada enzima y constituye una medida
de la afinidad del enzima por el sustrato: valores bajos de KM indican una alta
afinidad mientras que valores altos representan una baja afinidad.