Enzimas

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Enzimas

  1. 1. Criado e Desenvolvido por: Todos os direitos são reservados ©2013. www.tioronni.com.br
  2. 2. HISTÓRICO O nome enzima provém de "in yeasts", no qual suspeitava-se que as catálises biológicas estavam envolvidas com a fermentação do açúcar em álcool. A primeira descoberta foi feita por Payen e Persoz em 1833, quando encontraram uma substância termolábil no precipitado do álcool, extrato de malte, que convertia amido em açúcar, mais tarde denominada amilase. A primeira teoria foi publicada em 1835 por Berzelius. Pasteur em 1860 postulou que as enzimas estão associadas à estrutura e a vida da célula. Em 1877 Buchener obteve sucesso na extração de enzimas de células de leveduras que catalisavam a fermentação alcóolica. Isto demonstrou que estas enzimas catalisavam a maioria das vias metabólicas energéticas e podem funcionar independentemente da sua estrutura. A enzima foi primeiramente isolada na forma cristalina, mas isto foi compreendido melhor quando Summer em 1926 isolou urease de feijão e evidenciou que estes cristais consistem em proteínas. Hoje 2000 diferentes enzimas são conhecidas, nas quais muitas são isoladas na forma pura homogenizada e 200 na forma cristalizada. FONTE: http://www.ciagri.usp.br
  3. 3. ENZIMAS As enzimas são proteínas especializadas em catalisar reações biológicas, ou seja aumentam a velocidade de uma reação química sem interferir no processo. Elas estão associadas a biomoléculas, devido as suas extraordinária especificidade e poder catalítico. Estas são sintetizadas no Retículo Endoplasmático Rugoso.
  4. 4. Propriedades enzimáticas: características das enzimas. Exclusividade: ou especificidade, há enzimas específicas, exclusivas para determinados substratos, não atuando sobre outras substâncias. Reversibilidade: a maioria das enzimas atua na conversão de dois ou mais substratos em uma terceira substância (produto) e, em determinadas condições, deste produto novamente nos substratos anteriores. ENZIMAS
  5. 5. NATUREZA E ESTRUTURA ENZIMÁTICA Todas as enzimas são proteínas, mas nem todas as proteínas são enzimas. As proteínas, como um todo, ocupam um papel de destaque na dinâmica e estruturação dos organismos vivos. As enzimas, parte deste grupo de proteínas, funcionam como biocatalisadores, permitindo que uma reação química venha a ocorrer dentro dos limites das temperaturas biológicas. As enzimas participam das reações, reduzem o tempo de destas e são separadas do produto final.
  6. 6. 1. Oxido-redutases (reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons – Desidrogenases e Oxidases) 1.1.atuando em CH-OH 1.2.atuando em C=O 1.3.atuando em C=O- 1.4.atuando em CH-NH2 1.5.atuando em CH-NH- 1.6.atuando em NADH, NADPH 2.Transferases (transferem grupos funcionais como amina, fosfato, acil, carboxil – Quinases e Transaminases) 2.1.grupos com um carbono 2.2.grupos aldeído ou cetona 2.3.grupos acil 2.4.grupos glicosil 2.7.grupos fosfatos 2.8.grupos contendo enxôfre 3.Hidrolases (reações de hidrólise de ligação covalente - Peptidases) 3.1.ésteres 3.2.ligações glicosídicas 3.4.ligações peptídicas 3.5.outras ligações C-N 3.6.anidridos ácidos NOMENCLATURA E CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS
  7. 7. 4.Liases (catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico – Dehidratases e Descarboxilases) 4.1. =C=C= 4.2. =C=O 4.3. =C=N- 5.Isomerases (reações de interconversão entre isômeros óticos ou geométricos - Epimerases) 5.1.racemases 6.Ligases (catalisam reações de formação de novas moléculas a partir da ligação entre duas pré-existentes, sempre às custas de energia - Sintetases) 6.1. C-O 6.2. C-S 6.3. C-N 6.4. C-C NOMENCLATURA E CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS
  8. 8. MECANISMO DA AÇÃO ENZIMÁTICA O princípio de catalisador é diminuir a energia de ativação. A enzima se liga a uma molécula de substrato em uma região específica denominada sítio de ligação. Esta região é um encaixe que apresenta um lado envolvido por cadeias de aminoácidos que ajudam a ligar o substrato, e o outro lado desta cadeia age na catálise. Em 1894 Emil Fischer propôs o modelo chave – fechadura para explicar a ação enzimática. A enzima se encaixa com o substrato específico no sítio ativo, como uma chave e fechadura.
  9. 9. CINÉTICA DA CATÁLISE ENZIMÁTICA Temperatura pH – Potencial Hidrogenônico Concentração do Substrato
  10. 10. CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO Quanto maior a quantidade de substrato, mais rapidamente se dará a reação. Mas, também neste caso, há um PONTO ÓTIMO a partir do qual, ainda que se aumente a concentração do substrato, a velocidade da reação não aumenta mais. PONTO ÓTIMO
  11. 11. pH – POTÊNCIAL HIDROGENÔNICO Cada enzima exige um pH específico para funcionar. A pepsina, por exemplo, integrante do suco gástrico, só atua no pH ácido do estômago (entre 1,8 a 2,2). Já a tripsina, do intestino delgado, exerce seu papel em meio alcalino, com pH entre 8 a 9.
  12. 12. CONFORMAÇÃO ESPACIAL As enzimas são muito específicas para os seus substratos. Esta especificidade pode ser relativa a apenas um substrato ou a vários substratos ao mesmo tempo.
  13. 13. CONFORMAÇÃO ESPACIAL Esta especificidade se deve à existência, na superfície da enzima de um local denominado sítio de ligação do substrato. O sítio de ligação do substrato de uma enzima é dado por um arranjo tridimensional especial dos aminoácidos de uma determinada região da molécula, geralmente complementar à molécula do substrato, e ideal espacial e eletricamente para a ligação do mesmo. O sítio de ligação do substrato é capaz de reconhecer inclusive isômeros óticos "D" e "L" de um mesmo composto. Este sítio pode conter um segundo sítio, chamado sítio catalítico ou sítio ativo, ou estar próximo dele; é neste sítio ativo que ocorre a reação enzimática.
  14. 14. PROENZIMAS São zimogênios, ou formas precursoras não funcionais das enzimas, que, depois de ativadas se tornam funcionais. Ex.: tripsinogênio que se converte em tripsina (uma hidrolase) por ação da enteroquinase (uma liase); Ex: ácido para-aminobenzóico (PABA) que se transforma em vitamina B (ácido fólico).
  15. 15. DESNATURAÇÃO PROTÉICA São zimogênios, ou formas precursoras não funcionais das enzimas, que, depois de ativadas se tornam funcionais. Ex.: tripsinogênio que se converte em tripsina (uma hidrolase) por ação da enteroquinase (uma liase); Ex: ácido para-aminobenzóico (PABA) que se transforma em vitamina B (ácido fólico).
  16. 16. Inibição e regulação: determinadas substâncias (reguladoras ou inibidoras), concentração de substratos, pH e temperatura influenciam e regulam a ação enzimática. Assim, há substâncias reguladoras como os hormônios, íons efetivadores (Ca++, Mg++) e enzimas que regulam enzimas ou ativando-as (como no caso dos zimogênios) ou inativando-as. Outro caso é o da inibição competitiva, pelo qual uma substância compete pelo substrato da enzima, reduzindo sua catálise ou mesmo inibindo (interrompendo) a reação. A regulação também pode ocorrer por retro-alimentação (“feed-back”), na qual o produto, ao atingir uma determinada taxa (concentração, quantidade) inibe ou interrompe a reação de catálise. INIBIÇÃO E REGULAÇÃO
  17. 17. COFATORES ENZIMÁTICOS Cofatores são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser necessárias para a função de uma enzima. Estes cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa. A fração protéica de uma enzima, na ausência do seu cofator, é chamada de apoenzima. Enzima + Cofator = chamamos de holoenzima. www.tioronni.com.br
  18. 18. COENZIMAS Coenzimas são compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas, que atuam em conjunto com as enzimas. Podem atuar segundo 3 modelos: - Ligando-se à enzima com afinidade semelhante à do substrato. - Ligando-se covalentemente em local próximo ou no próprio sítio catalítico da apoenzima. - Atuando de maneira intermediária aos dois extremos acima citados.
  19. 19. OBRIGADO

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