1. BIOQUIMICA DE LAS PROTEINAS

3. Hay 20 aminoácidos en la naturaleza, que se combinan para formar miles de proteínas (muchos grupos funcionales: alcoholes, tioles, carboxiamidas, etc.)

6. Ciertas características comunes a las demás proteínas.

7. Aminoácidos Rompiendo los enlaces peptídicos que ligan los aminoácidos ingeridos, éstos pueden ser absorbidos por el intestino hasta la sangre y reconvertidos en tejido.

8. Aminoácidos Existen en la naturaleza aproximadamente unos 300 aminoácidos diferentes, pero solo 20 de ellos son de importancia al encontrarse en la formación de las moléculas de proteína de todas las formas de vida: vegetal, animal o microbiana. Estos son sintetizados a partir de precursores más sencillos o absorbidos como nutrientes.

9. Aminoácidos De los 20 aminoácidos que componen las proteínas, ocho se consideran esenciales es decir: como el cuerpo no puede sintetizarlos, deben ser tomados ya listos a través de los alimentos. Si estos aminoácidos esenciales no están presentes al mismo tiempo y en proporciones específicas, los otros aa, no pueden utilizarse para construir las proteínas.

11. ESTEREOQUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS Los aa son estructuras tetraédricas ISÓMEROS “Bioquímica” Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Reverté, S.A. 2003

12. La estructura tridimensional es de crucial importancia para la función Representación: a) Tridimensional b) En perspectiva “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

13. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS 11

14. 12 ALIFÁTICOS NO POLARES AROMÁTICOS POLARES SIN CARGA CON GRUPOS ÁCIDOS aa CON N BÁSICO POLARES CON CARGA

15. CADENAS LATERALES DE LOS AA ALIFÁTICOS (Gli, Ala, Val, Leu, Ileu, Pro) AROMÁTICOS (Phe, Tyr, Trp) GRUPOS OH, S (Ser, Treo, Cys, Met) BÁSICOS (His, Arg, Lys) ÁCIDOS Y SUS AMIDAS (Asp, Glu, Apn, Gln) AA MODIFICADOS 4-hidroxiprolina d-hidroxilisina AA NO PROTEICOS Ac. g-aminobutírico D-Ala, D-Glu

16. AMINOÁCIDOS ALIFÁTICOS El más pequeño Flexibilidad estr. Hidrofobicidad (interior de prot.) Dificulta el plegamiento “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

17. AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS Ligeramente hidrófobos Interacciones hidrofóbicas Puentes de Hidrógeno Actividad Enzimática Hidrófobo Absorben la luz en el UV (280 nm) “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

18. AMINOÁCIDOS CON OH O S Cadenas débilmente polares (algo hidrófilos) Pueden formar puentes de H con el agua Dos cys pueden formar un puente o enlace disulfuro “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

19. AMINOÁCIDOS BÁSICOS El menos básico Cat. Enzimát. (H+) Carga + a pH fisiológico Muy polares, en la superficie de proteínas

20. AMINOÁCIDOS ÁCIDOS Y SUS AMIDAS Carga - a pH fisiológico Polares, cadena lateral sin carga Hidrófilos, en la superficie de proteínas “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

21. AA NO PROTEICOS D-Ala, D-Glu OH 4-OH prolina Ac. g-aminobutírico + H3N-CH2-CH2-CH2-COO- OH ( )2 L-Homoserina L-Ornitina d-hidroxilisina AA MODIFICADOS “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

22. Valina (Val) Leucina (Leu) Treonina (Thr) Lisina (Lys) Triptófano(Trp) Histidina (His) Fenilalanina (Phe) Isoleucina (Ile) Arginina (Arg) (Requerida en niños y tal vez ancianos) Metionina (Met) Aminoacidos esenciales

23. Alanina (Ala) Prolina (Pro) Glicina (Gly) Serina (Ser) Cisteína (Cys) Asparagina (Asn) Glutamina (Gln) Tirosina (Tyr) Ácido aspártico (Asp) Ácido glutámico (Glu) Aminoacidos sintetizados por el cuerpo

24. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS 22

25. Características Ácido-Base de los Aminoácidos Los grupos α-COOH y α-NH2 de los aminoácidos son capaces de ionizarse (al igual que los grupos-R ácidos y básicos de los aminoácidos). Como resultado de su capacidad de ionización las siguientes reacciones de equilibrio iónico pueden ser escritas: pK1 R-COOH <——> R-COO– + H+ Ácido pK2 R-NH3+ <——> R-NH2 + H+ Básico

29. La carga neta (la suma algebraica de todos los grupos con carga presentes) de cualquier aminoácido, péptido o proteína, dependerá del pH del ambiente acuoso circundante.

31. PÉPTIDOS

32. Polímeros de aminoácidos de PM menor a 6000 daltons ( <50 aa) Dipéptido: 2 aa Tripéptido: 3 aa Tetrapéptido: 4 aa Pentapéptido: 5 aa Extremo N-terminal: comienzo de la cadena Extremo C-terminal: fin de la cadena

33. Se nombran desde el extremo N-terminal al C-terminal, usando la terminación il, excepto para el último aa. Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína NOMENCLATURA

34. EJEMPLOS: OCITOCINA: hormona que estimula la contracción del útero. GLUCAGÓN: hormona que tiene acciones contrarias a la Insulina. ANTIBIÓTICOS GLUTATIÓN: glu-cys-gli, participa en reacciones Redox de la célula. PEPTIDOS

35. PROTEINAS

36. DEFINICIÓN Biopolímeros de aminoácidos de mas de 6000 daltons, indispensables para la procesos vitales de los seres vivos. Están formadas por C, H, O, N y S.

38. PROPIEDADES ÁCIDOS-BASE: punto isoeléctrico. SOLUBILIDAD: Forman dispersiones en agua Efecto del pH: hace variar la carga. Efecto de las sales: Baja [ ]: aumenta la solubilidad Alta [ ]: disminuye la solubilidad Efecto de solventes poco polares: disminuye la solubilidad. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

39. ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS

40. Las proteínas tienen 4 niveles de organización: ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA CUATERNARIA

42. La identidad de aminoácidos.

43. La secuencia de aminoácidos.

44. La cantidad de aminoácidos.

45. La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica.

47. HELICE ALFA Los grupos R de los aa se orientan hacia el exterior. Se forman puentes de H entre el C=O de un aa y el NH- de otro que se encuentra a 4 lugares. Hay 3.6 aa por vuelta. Ej: queratina.

48. HOJA PLEGADA BETA Los grupos R se orientan hacia arriba y abajo alternativamente. Se establecen puentes H entre C=O y NH- de aa que se encuentran en segmentos diferentes de la cadena. Ej. Fibroína (seda)

49. ESTRUCTURA TERCIARIA Una cadena con estructura secundaria adquiere una determinada dispoción en el espacio por interacciones entre aa que se encuentran en sitios alejados de la cadena. Proteínas globulares: se pliegan como un ovillo. Proteínas fibrosas: tiene aspecto alargado. Ej: mioglobina

50. ESTRUCTURA TERCIARIA

51. ESTRUCTURA CUATERNARIA Surge de la asociación de varias cadenas con estructuras terciarias. Intervienen las mismas interacciones que en la estructura terciaria.